PROTEÍNAS. Las proteínas están constituidas por la unión de numerosas moléculas sencillas (monómeros) denominados aminoácidos.

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1 PROTEÍNAS 1. INTRODUCCIÓN Las proteínas son los constituyentes químicos fundamentales de la materia viva. Constituyen alrededor del 50% en peso seco del cuerpo. Los glúcidos y lípidos se encuentran en las células como simples sustancias inertes (excepto algunos lípidos que actúan como hormonas y vitaminas), sin embargo, las proteínas presentan actividad vital desempeñando múltiples funciones. Químicamente las proteínas tienen una característica esencial, además de contener en sus moléculas C.H y O presenta N y en muchos de ellos S y P. Las proteínas están constituidas por la unión de numerosas moléculas sencillas (monómeros) denominados aminoácidos. 2. AMINOÁCIDOS Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (NH 2). Responden a la siguiente fórmula: R representa un radical variable, que distingue un aminoácido de otro. La unión entre dos aminoácidos se produce al reaccionar el grupo amino de uno de ellos con el grupo carboxilo de otro, liberándose una molécula de agua. A este enlace se le denomina enlace peptídico. Al hidrolizar una proteína se rompen los enlaces peptídicos descomponiéndose de nuevo en sus unidades básicas, los aminoácidos. De esta manera se forman dipéptidos (dos aminoácios unidos), tripéptidos (tres aminoácidos) y, en general, polipéptidos (n aminoácidos unidos) que siguen manteniendo en sus extremos un grupo amino y otro carboxilo. En los seres vivos se encuentran 20 aminoácidos diferentes (20 radicales R distintos). 3. ESTRUCTURA La composición y forma de una proteína se define por cuatro niveles estructurales, cada uno de los cuales informa de la disposición espacial del anterior. Estos niveles estructurales son: 3.1 Nivel Primario (Estructura Primaria) Es el orden lineal de los aminoácidos en la cadena. Cualquier variación en el número o secuencia de los aminoácidos da lugar a una proteína distinta. 3.2 Nivel Secundario (Estructura Secundaria) Está determinada por la orientación espacial de la cadena lineal. Podemos distinguir dos modelos básicos: Configuración α o helicoidal y Configuración β o de lámina plegada. Proteínas. Biología y Geología 1 Bach. 1

2 En la configuración helicoidal la cadena se dispone como un tirabuzón, estableciéndose entre una vuelta y otra (una arriba y otra abajo) un enlace de puente de hidrógeno lo que le confiere estabilidad a la molécula. En la configuración de lámina plegada las cadenas de polipéptidos se sitúan paralelamente unas a otras estableciéndose entre ellas un enlace de puente de hidrógeno. 3.3 Nivel Terciario (Estructura terciaria) Resulta del plegamiento espacial de la estructura secundaria. La estructura secundaria sufre dobladuras y plegamientos constituyendo figuras geométricas muy complicadas y específicas de cada proteína. La estructura final de una proteína depende de la secuencia inicial de aminoácidos, es decir, la estructura primaria condiciona la terciaria. La forma final que adquiere la proteína es la que necesita para realizar su función. Las estructuras terciarias más frecuentes son las globulares, en las que la proteína adopta formas esféricas, y las fibrilares con formas lineales. Las primeras son solubles en agua mientras las segundas son insolubles. 3.4 Nivel Cuaternario (Estructura cuaternaria) La estructura cuaternaria se produce al unirse, por medio de enlaces débiles, varias cadenas polipeptídicas, las cuales encajan unas con otras formando la proteína completa. Todas las proteínas alcanzan, como mínimo, la estructura terciaria, y sólo una parte de ellas presentan estructura cuaternaria. La hemoglobina, por ejemplo, está formada por la unión de cuatro cadenas polipeptídicas globulares. En las proteínas suele haber un conjunto de aminoácidos cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras molécula y de reaccionar con éstas. A este grupo de aminoácidos se le denomina "centro activo". Estos aminoácidos están próximos entre sí gracias a la peculiar estructura terciaria y cuaternaria de la proteína aunque pueden estar muy distanciados en la secuencia de aminoácidos de la cadena (en la estructura primaria). 4. PROPIEDADES Las propiedades más importantes de la proteínas son las siguientes: a) Solubilidad. Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan la configuración globular, e insolubles cuando adoptan una configuración fibrilar, en este caso forman soluciones coloidales capaces de precipitar con formación de coágulos. b) Especificidad. Una de las propiedades más características de las proteínas es su especificidad. El funcionamiento de la mayoría de las proteínas se basa en la unión selectiva con diferentes moléculas. La única molécula que puede unirse fuertemente con un proteína es aquella cuya geometría complementaria le permite adaptarse exactamente a la superficie activa. Esta especificidad se basa en el plegamiento particular de cada proteína que, en último término, depende de la secuencia de aminoácidos (estructura primaria). Proteínas. Biología y Geología 1 Bach. 2

3 Por lo tanto, cualquier cambio en la secuencia de aminoácidos de una proteína puede ocasionar una modificación de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria (si la tiene) que provoca la alteración de la geometría de su superficie activa y, en consecuencia, la disminución o pérdida de su funcionalidad biológica. Un ejemplo de esto lo constituye la anemia calciforme. La hemoglobina presenta una estructura cuaternaria que le permite captar moléculas de O 2 de los pulmones y liberarlos más tarde en los tejidos. Se ha descubierto que en los enfermos de anemia calciforme en una de las cadenas de la molécula de hemoglobina existe una sustitución en la posición 6 del aminoácido valina por el ácido glutámico (que presenta la hemoglobina normal), esta diferencia causa una alteración de la estructura que dificulta la captación y transporte de O 2. c) Desnaturalización. Cuando una proteína se somete a fuertes variaciones de ph, temperatura, concentración salina, etc.. rompe los enlaces que mantienen fijas las estructuras cuaternarias, terciarias y secundarias, a este proceso se le denomina desnaturalización y da lugar a proteínas filamentosas, ya que lo único que se mantiene es la estructura primaria. En estos casos las proteínas pierden su funcionalidad al perder su forma original. Un ejemplo de desnaturalización es la coagulación de la albúmina del huevo por cocción, que pasa de tener una estructura globular y soluble en agua a adoptar una forma fibrosa e insoluble. 5. CLASIFICACION Las protéínas comprenden dos grupos principales: holoproteínas y heteroproteínas. 5.1 Holoproteínas Son aquellas formadas exclusivamente por cadenas de péptidos, cuando se hidrolizan producen únicamente aminoácidos. Se clasifican atendiendo a su forma en: a) Globulares. Presentan estructura globular y son solubles en agua. Las más importantes son: Albúminas. Histonas. Como la de la clara del huevo (ovoalbúmina). Asociadas al ADN. b) Fibrilares. Presentan estructura fibrilar y son insolubles en agua. Ejemplos: Miosina y Actina. Intervienen en la contracción muscular. Fibrinógeno. Interviene en la coagulación de la sangre. 5.2 Heteroproteínas Se caracterizan porque además de las cadenas de péptidos entran en su constitución unos componentes que reciben el nombre de grupos prostéticos. Teniendo en cuenta la naturaleza del grupo prostético, distinguimos las siguientes clases de heteroproteínas: a) Glucoproteínas. El grupo prostético es un glúcido. Por ejemplo las Inmunoglobulinas. b) Fosfoproteínas. El grupo prostético es el ácido fosfórico. c) Cromoproteínas. El grupo prostético es un pigmento denominado metalporfirina, constituido por un núcleo químico denominado porfirina unido a un metal que varía según los casos. Proteínas. Biología y Geología 1 Bach. 3

4 Hemoglobina Hemocianina Clorofila Pigmento rojo de la sangre de los vertebrados, tiene como metal el Fe. Pigmento azul de la sangre de los artrópodos, tiene como metal Cu. Pigmento verde de la plantas, tiene como metal el Mg. 6. FUNCIONES Entre las funciones que cumplen las proteínas cabe destacar las siguientes: a) Función Estructural. Es una de las funciones más características de las proteínas que se consideran habitualmente los elementos plásticos a partir de los cuales se constituyen la mayoría de las estructuras celulares. Por ejemplo: Las glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Las histonas forman parte de la estructura de los cromosomas. b) Función Homeostática. Las proteínas, junto con las sales minerales, intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico. c) Función de Transporte. La proteínas actúan también transportando sustancias, así, la hemoglobina y hemocianina transportan el O 2 por el organismo, y las lipoproteínas transportan lípidos como el colesterol. d) Función Defensiva. Como la del fibrinógeno que contribuye a la formación del coágulo durante una hemorragia, la mucina que tiene acción protectora, o las inmunoglobulinas que se comportan como anticuerpos. e) Función Hormonal. Existen hormonas de naturaleza proteica, como la insulina que regula el metabolismo de los glúcidos. f) Función Contractil. Como la actina y miosina responsables de la contracción muscular. g) Función de Reserva. Aunque raras veces las proteínas actúan como fuente de energía existen clases como las albúminas (por ejemplo ovoalbúminas) que constituyen la reserva principal de las proteínas en el organismo. Estas pueden ser utilizadas como elementos nutritivos y como almacén de aminoácidos dispuestos a ser utilizados como unidades estructurales por el embrión en desarrollo. h) Función Enzimática. Las reacciones biológicas están controladas por enzimas que son proteínas. Proteínas. Biología y Geología 1 Bach. 4

5 ENZIMAS 1. INTRODUCCION Para llevar a cabo una reacción química es necesario un suministro de energía, denominada energía de activación. Esta es necesaria para aproximar los reactivos y romper sus enlaces. Para evitar el enorme consumo que significa la energía de activación de las miles de reacciones que tienen lugar en nuestro cuerpo utilizamos los catalizadores biológicos (biocatalizadores). Los biocatalizadores son sustancias capaces de facilitar y acelerar las reacciones al disminuir la energía de activación. Los biocatalizadores no intervienen en la reacción que catalizan, actúan solamente "por su presencia", por ello, terminada la reacción el catalizador queda libre y puede volver a ser utilizado. Mediante la presencia de biocatalizadores las células pueden realizar sus reacciones rápidamente y a temperaturas relativamente bajas. Las enzimas se definen como los catalizadores biológicos de las diferentes reacciones químicas que se originan en los seres vivos. Las características de las enzimas son: 1. Son biocatalizadores. 2. No se modifican durante la reacción química, por lo que pequeñas concentraciones son suficientes para realizar su función. 3. Son proteínas. 4. Son producidas por las propias células sobre las que actúan. 5. Son específicas. Es decir, una enzima cataliza sólo un tipo de sustancia determinada y un tipo de reacción específica. Las enzimas presentan especificidad de substrato y de reacción. 6. Las enzimas sólo actúan dentro de una zona de ph y temperatura determinada. 7. La actividad de la enzima radica en su centro activo o centro catalítico mediante el cual se une al reactivo que cataliza (substrato). El centro activo está constituido por una serie de aminoácidos próximos entre sí en la estructura terciaria pero que pueden quedar muy alejados unos de otros en la cadena lineal de aminoácidos (estructura primaria). 8. Gran número de enzimas requieren para su funcionamiento la presencia de otra molécula denominada coenzima (muchas vitaminas cumplen esta función). 2. MECANISMOS DE ACCION DE LAS ENZIMAS En toda reacción enzimática se pueden distinguir tres fases: (A) Formación del enzima-substrato, (B) Transformación del substrato y (C) Separación del producto y la enzima. Proteínas. Biología y Geología 1 Bach. 5

6 3. FACTORES DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA La actividad enzimática depende de las condiciones físico-químicas del medio. 1. Temperatura. El aumento de temperatura produce un aumento en la velocidad de reacción, esto es debido a que la energía de activación se alcanza antes. No obstante, si la temperatura es excesiva la enzima se desnaturaliza. Por tanto existe una temperatura óptima de actuación de la enzima, que se sitúa generalmente entre los 35 y 37 C. 2. ph. Al igual que la temperatura un ph inadecuado produce una desnaturalización de la enzima. Esto puede ocurrir tanto por un aumento como por una disminución de ph. El ph óptimo depende de cada tipo de enzima. La mayoría de enzimas presentan un ph óptimo próximo a 7 (ph neutro). 4. VITAMINAS La vitaminas son sustancias de composición muy variada que se caracterizan por ser indispensables para el normal funcionamiento del organismo siendo imposibles de sintetizar por los organismos superiores que deben por lo tanto de ingerirlos en la dieta. Las vitaminas se caracterizan por: 1. Son compuestos orgánicos relativamente sencillos, aunque desde un punto de vista químico son muy diferentes entre sí. 2. Son producidos generalmente por vegetales o bacterias, siendo los animales incapaces de sintetizarlos por lo que se han de adquirir con la dieta. 3. El defecto de algunas vitaminas provoca una serie de trastornos metabólicos denominándose avitaminosis la carencia total de una vitamina e hipovitaminosis a su carencia relativa. 4. En cuanto a su función, con frecuencia actúan como coenzimas (ellas o sus derivados). Proteínas. Biología y Geología 1 Bach. 6

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