Tema 19. Traducción II. Activación de los aminoácidos y fases de la traducción

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1 Tema 19 Traducción II. Activación de los aminoácidos y fases de la traducción

2 Dónde se sintetizan las proteínas? Replicación Transcripción Maduración Síntesis de proteínas * La síntesis de proteínas tiene lugar en el citoplasma, en concreto en los ribosomas, bien libres o unidos al RE.

3 Aspectos generales * La traducción es un proceso mucho más complejo que la replicación y la transcripción. * Básicamente se podría definir como el proceso mediante el cual la información contenida en el ADN se ejecuta a través de las proteínas. * Para ello requiere la participación conjunta y coordinada de más de de cien clases de macromoléculas: ARNm, ARNt, ribosomas y muchas proteínas diferentes. * El ARNm se traduce en sentido 5-3. * Las proteínas son sintetizadas desde el grupo amino hacia el carboxilo por la adición secuencial de aminoácidos al extremo carboxilo de la cadena polipeptídica.

4 Activación del aminoácido Unión del grupo carboxilo del aa al grupo 2 o 3 de la ribosa del extremo 3 del ARNt, catalizado por Aminoacil trna sintetasa epecíficas. Ester de aminoácido o Aminoacil-tRNA

5 Activación del aminoácido * Primero se forma un aminoacil-adenilato (Aminoacil-AMP) a partir de un aminoácido y un ATP. Aminoacil-adenilato + PPi Aminoácido + ATP valil-amp isoleucil-amp * Transferencia del grupo aminoacilo a la molécula de ARNt. tirosil-amp triptofanil-amp Aminoacil-AMP + ARNt En global Aminoacil-ARNt + AMP valil-arnt o ARNtVal isoleucil-arnt o ARNtIle tirosil-arnt o ARNt Aminoacil-ARNt sintetasa Tyr triptofanil-arnt o ARNtTrp Aminoacil-ARNt + AMP + 2Pi Aminoácido + ATP + ARNt + H2O E*

6 Aminoacil-ARNt sintetasas * Existe al menos una aminoacil-arnt sintetasa para cada aminoácido. * Se agrupan en dos clases: clase I y clase II. * Las de clase I. Acilan al grupo OH 2. * Las de clase II. Acilan al grupo OH 3. * Tienen función correctora de sus propios errores si incorporan un aminoácido erróneo.

7 La mayoría de las aminoaciltrnasintetasas contienen lugares de correción además de lugares de acilación. Ambos están muy próximos Isoleucina ARNtIle Promueve la hidrólisis del valil-amp y evita su incorporación Valina Activación errónea Treonina Centro de activación hidrofóbico y centro de hidrólisis hidrofílico

8 Aminoacil-ARNt sintetasas Cómo seleccionan estas enzimas a los ARNt correctos para cada aminoácido? Recordemos que cada trna es diferente Reconocen el anticodón (Trp, Met, Val) Reconocen el tallo aceptor (Cys, Ala) Reconocen ambos sitios (Gln, Asp)

9 Ribosomas Procariotas Eucariotas Complejo de proteínas y ARN 70 S Complejo de proteínas y ARN 80 S < 1mM Mg2+ 50 S rrna 23S y 5S 31 Proteínas 30 S rrna 16S 21 Proteínas 60S rrna 28S 5S y 5.8S 49 Proteínas 40S rrna 18S 33 Proteínas Los ARNr juegan un papel importante en el proceso de la traducción. No sólo Estructural sino también catalítico

10 Ribosomas Unión de los ARNt Unión del ARNm Peptidil-transferasa Centro GTPasa NH2

11 Síntesis de proteínas Iniciación Elongación Unión del ARNm y del ARNt a la subunidad pequeña seguido de la unión de la subunidad grande del ribosoma. Crecimiento de la cadena polipeptídica por la formación de enlaces peptídicos entre los aminoácidos unidos a los diferentes ARNts Terminación Lectura de un codón de stop

12 Iniciación Procariotas Cómo se une el ARNm al ribosoma? * La unión se realiza a través de la alineación de una secuencia rica en pirimidinas en el extremo 3 del ARNr 16S, con una región rica en purinas del extremo 5 del ARNm Secuencia de Shine-Dalgarno

13 Iniciación Procariotas * A unos 4-9 nucleótidos se localiza el codón de iniciación. Suele ser AUG (Met)y con menor frecuencia GUG (Val) Señales de iniciación Secuencia de Shine-Dalgarno Metionina * La síntesis de las proteínas en las bacterias empieza con el aminoácido modificado N-formilmetionina.

14 Iniciación Procariotas * La N-formilmetionina es añadida por un ARNt específico (ARNt iniciador o ARNtf). * El ARNt iniciador es diferente del que añande metionina en otras posiciones de la proteína.

15 Iniciación Procariotas La traducción se inicia con la formación del complejo de iniciación 30S. IF2 reconoce específicamente al formilmetionil-arnt, el GTP se une a IF2 y facilita su unión al ARNtf.ElARNm y el ARNtiniciador se unen al complejo IF2 sólo reconoce al trna iniciador Complejo de iniciación 30S

16 Iniciación La liberación de los factores de iniciación permite que la subunidad 50S se una al complejo formándose el complejo de iniciación 70S. La formación del complejo 70S da paso a la fase de elongación. La correcta interacción codón-anticodón determinará que el siguiente triplete esté correctamente colocado en el sitio A, y por tanto, que el marco de lectura sea el correcto.

17 Iniciación Procariotas Dónde se sitúa el formilmetionil ARNt en el ribosoma? En el ribosoma existen tres sitios funcionales. E P A Aminoacilo Salida Peptidilo EL formilmetionil ARNt ocupa el sitio P

18 Estructura del Ribosoma Salida Tunel Peptídico Peptidiltransferasa Aminoacido Pedúnculo GTPasa

19 Ciclo de Elongación

20 Ciclo de Elongación H2O EF-Tu.GTP aa-arnt Pi EF-Tu.GDP EF-Tu.GDP aa-arnt Disociación del aa-arnt incorrecto milisegundos: permite que si el triplete no es el correcto abandone el sitio A del ribosoma aa-arnt Formación del enlace peptídico

21 Elongación * Formación del enlace peptídico entre los aa del sitio P y el sitio A del ribosoma peptidil transferasa ARNr de 23S * La energía necesaria para la formación del enlace peptídico proviene del enlace rico en energía de la activación del aa con el ARNt. Animación

22 Elongación * Formado el enlace peptídico se produce la translocación del dipéptido desde el sitio P al sitio A. * En la translocación interviene el factor de elongación EF-G, y al igual que en el caso del IF2 y del EF-Tu requiere la hidrólisis de GTP. Animación

23 Elongación

24 Elongación

25 Los ARNm de los procariotas son policistrónicos Tienen múltiples sitios de iniciación

26 Elongación Una molécula de ARNm es leida por múltiples ribosomas produciendo múltiples copias de la proteína 5 3

27 Terminación * La finalización de la traducción ocurre cuando llega un codón de stop. UAA, UAG o UGA * No existen ARNt con anticodones complementarios para estos tripletes. * Estos codones son reconocidos por factores de liberación. * RF1: UAA o UAG * RF2: UAA o UGA * La peptidil transferasa es activada por el factor de liberación al unirse al sitio A y esta hidroliza el enlace entre el polipéptido y el ARNt en el lugar P.

28 Terminación

29 Terminación * El ribosoma se libera del polipéptido, del ARNm y del ARNt disociándose en sus dos subunidades 30S y 50S. * La unión de los factores IF1 e IF3 a la subunidad 30S evita que se una de nuevo a la subunidad 50S. Así se evita la formación de un complejo 70S no apto para la traducción.

30 Terminación

31 La traducción en procariotas está acoplada a la transcripción. Por tanto el principal punto de regulación de la traducción es la transcripción ribosomas ADN ARNm

32 Traducción en eucariotas * Básicamente similar pero más compleja. Participan al menos 10 factores de iniciación (eif). * Se forma el complejo 80S, puesto que los ribosomas son mayores. * El ARNr 18S es el homólogo al 16S de procariotas. * El codón de inicio siempre es AUG y el primer aa es la Met. No está modificado, aunque el ARNt iniciador es diferente al resto. * No existen secuencias ricas en purinas como la de Shine-Dalgarno se usa el triplea AUG más cercano al cap. 5. * La subunidad 40S se une y explora desplazandose por el ARNm hasta que encuentra el primer triplete AUG.

33 Traducción en eucariotas

34 Traducción en eucariotas Búsqueda del triplete de iniciación CAP-5 AUG 5 -UTR

35 Iniciación en eucariotas El rastreo lo realiza el complejo de iniciación 40S La traducción está regulada por proteinas quinasas que inactivan al factor de iniciación eif2

36 Modificaciones pos-traduccionales Muchas proteínas eucarióticas experimentan modificaciones pos-traduccionales * Rotura proteolítica Hidrólisis de enlaces peptídicos específicos. Mecanismos de activación (paso de pre-proteína a proteína activa). Insulina. * Glucosilación Adición de hidratos de carbono que tiene lugar en el RE y el Golgi. Función? * Hidroxilación Adición de grupos hidroxilos a determinados aminoácidos (Lys y Pro). Necesario para mantener la integridad estructural del colágeno * Fosforilación Adición de grupos fosfatos a determinados aminoácidos. Control metabólico, transducción de señales, activación de proteínas...

37 Modificaciones pos-traduccionales * Modificaciones lipófilas Unión covalente de lípidos a las proteínas. Mejora la capacidad de unión a las membranas y/o determinadas interacciones proteína-proteína * Metilación Unión de grupos metilos a determinados aminoácidos (Asp, Lys, His, Arg). Reparación, modificación de funciones. * Formación de puentes disulfuro Proteínas de membrana y que se segregan (ambiente oxidante externo). Estabilidad estructural.

38 Localización de las proteínas Cómo alcanza su destino una proteína recién sintetizada? Citosol Membrana plasmática Exterior de la célula Lisosomas Mitocondrias Cloroplastos Núcleo Dirigidos al RE Ribosomas libres en el citosol

39 Localización de las proteínas Qué es lo que dirige a un ribosoma hacia la membrana del RE?

40 Localización de las proteínas * El péptido señal es una secuencia de unos 13 a 36 aminoácidos localizados en el extremo amino de la proteína. Posee un núcleo hidrofóbico. * El péptido señal no está presente en la proteína madura. * La unión de un péptido señal a una proteína citoplasmática provoca la dirección de esta proteína hacia el RE. * El péptido señal interacciona con partículas de reconocimiento de señales (SRP).

41 Localización de las proteínas ribonucleoproteína ARN es 7SL RNA El paso de la proteína creciente hacia el interior del ribosoma se realiza a través del complejo protéico denominado translocón La unión de SRP paraliza la elongación y dirige el ribosoma hacia el RE La SRP cataliza la colocación de ribosomas con una secuencia señal en el RE antes de que se inicie el plegamiento de la proteína naciente

42 Elongación Ciclo de Elongación * Se inicia con la entrada del aminoacil-arnt al sitio A del ribosoma cuyo anticodón sea complementario a la secuencia del codón situado en dicho sitio. Participan factores de elongación. * El factor de elongación Tu (EF-Tu) se une al aminoacil-arnt y protege al enlace aa-arnt de la hidrólisis. * El EF-Tu coloca al nuevo aminoacil-arnt en el sitio A del ribosoma. Este factor se une al aminoacil-arnt y a GTP. * Tras la correcta colocación, el GTP se hidroliza y el EF-Tu-GDP se separan del ribosoma. * El factor de elongación EF-Ts se une al complejo e induce la disociación del GDP, permitiendo que un nuevo GTP se una, reciclando el EF-Tu.

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