ESI-MALDI-TOF. El análisis por espectrometría de masas se realiza en cuatro etapas básicas:
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- Rafael Cordero Bustamante
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1 ESI-MALDI-TOF Introducción Espectrometría de masas La espectrometría de masas es una técnica analítica en la que los átomos o moléculas de una muestra son ionizados, con mayor frecuencia positivamente, separados por su relación masa/carga (m/z) y posteriormente detectados y registrados. La importancia y proyección de la MS es debida a su potencial analítico. Las ventajas de esta técnica son: proporcionar una alta especificidad en la determinación del peso molecular debido a la posibilidad de medir exactamente su masa molecular así como obtener información a partir de los fragmentos iónicos de un analito. Su sensibilidad es muy elevada y en teoría, la MS permite detectar una única molécula. Es muy versátil, ya que permite determinar la estructura de tipos de compuestos muy diversos. Es aplicable a los elementos y a todo tipo de muestras, volátiles, no volátiles, polares y apolares, sólidos, líquidos y gases. En combinación con técnicas de separación de alta resolución, es la más cualificada para analizar muestras complejas reales. El análisis por espectrometría de masas se realiza en cuatro etapas básicas: 1. Introducción de la muestra. 2. Ionización de la muestra, en la que se transforman los átomos o moléculas en especies iónicas en fase gaseosa, con la consiguiente pérdida de electrones o protones. 3. Separación y el análisis de los iones moleculares y de los fragmentos cargados producidos según su relación m/z. 4. Finalmente, se obtiene el espectro de masas, en el que se presenta la abundancia relativa de los iones y fragmentos separados respecto a la relación masa/carga. El espectro resultante es un gráfico que representa la abundancia relativa de los iones producidos (% de abundancia relativa de los iones producidos) respecto de su relación masa/carga (m/z). La señal correspondiente a un ión aparece en forma de varios picos que corresponden a la distribución estadística de los distintos isótopos del ión.
2 ESI: Ionización por electrospray Es una ionización a presión atmosférica que se aplica a un amplio grupo de muestras y especialmente se utiliza para la caracterización de biomoléculas. En la ionización por electrospray, la muestra disuelta en un disolvente adecuado pasa a través de un capilar metálico, en cuya punta se aplica un potencial de 3 a 4 KV y una presión de 1 atmósfera. Se produce una fina niebla de gotas de elevada carga y la evaporación del solvente hace que aumente la densidad de carga, produciéndose la desorción en fase gaseosa. Esquema de un sistema de ionización ESI: electrospray El análisis por ESI, se puede hacer provocando una ionización positiva o negativa. Se selecciona la polaridad de los iones que se desea analizar mediante el voltaje del capilar. Permite la obtención del ión molecular, y si se desea obtener una fragmentación, se puede inducir aumentando el voltaje en la punta del cono del capilar. Este proceso se utiliza con frecuencia en espectrometría de masas en tándem. En muchos casos, se pueden determinar masas moleculares de macromoléculas con una precisión de ± 0,005%. La ionización por electrospray constituye la mejor interfaz cuando se acopla la cromatografía de líquidos (LC) o la electroforesis capilar (CE) con MS. MALDI: Ionización por desorción con láser asistida por una matriz El sistema MALDI (matrix-assisted laser desorption ionization) se realiza mediante una radiación láser y con el concurso de una matriz adecuada. Se opera mezclando una disolución de la muestra con una sustancia matriz que se encuentra en mucha mayor proporción que la muestra (10.000:1); la mezcla se deposita en un dispositivo portamuestras especialmente diseñado para este sistema de ionización. Tras la evaporación del disolvente, los cristales de la mezcla muestra-matriz se irradian con un haz láser de elevada potencia (106 Wcm 2) y de pulsos cortos durante algunos nanosegundos que desorben e
3 ionizan las moléculas de la muestra y la matriz, manteniéndolas en fase gaseosa. Esquema de un sistema de ionización MALDI: desorción con láser, asistida por una matriz. La clave del éxito del MALDI, se debe a que la matriz es capaz de absorber gran cantidad de energía a la longitud de onda del láser y posteriormente sufre una relajación, cediendo la energía emitida a las moléculas de la muestra de una forma controlada, de manera que permite la desorción de las moléculas quedando como iones intactos en fase gaseosa. Se utilizan diferentes tipos de matrices dependiendo de las aplicaciones y de la naturaleza del analito: matrices orgánicas sólidas y líquidas, líquidos iónicos y materiales inorgánicos. La matriz utilizada en el sistema MALDI, juega un papel muy importante en el proceso de ionización de la muestra y tiene dos misiones, la primera es absorber el fotón de energía procedente del haz láser, la segunda actúa como un disolvente del analito reduciendo las fuerzas intermoleculares y disminuyendo la agregación de moléculas de analito al mínimo. Los iones generados mediante MALDI son mayoritariamente moléculas protonadas con una sola carga, también se forman iones oligoméricos protonados con doble y triple carga. Además, se forman aductos de las moléculas de la muestra con Na+ y K+, especialmente en muestras de origen biológico. Se pueden formar iones con carga negativa. Una matriz debe tener las siguientes características: fuerte absorción de radiación a la longitud de onda del láser. Buena capacidad de mezcla con el analito, para que se formen unos microcristales bien definidos. Una baja
4 temperatura de sublimación que permita la formación de forma instantánea de un conjunto matriz-muestra durante la duración del pulso de láser. Participación en algún tipo de reacción fotoquímica, que permita que las moléculas de la muestra puedan protonarse o desprotonarse con una elevada eficacia. Un aspecto crítico que hay que considerar es la preparación de la muestra, tratando de evitar la posibilidad de que se produzca una disgregación entre las moléculas del analito y la matriz durante el proceso de cocristalización, lo que conlleva que la preparación no sea homogénea, dando lugar a una señal inadecuada en el analizador. El mecanismo por el que se produce la ionización MALDI no es todavía bien conocido. Se proponen tres mecanismos para explicarlo, el primero corresponde a un modelo de ionización fotoquímico, el segundo a un modelo de ionización «cluster» y el tercero propone un modelo de transferencia pseudoprotónica. En el modelo de ionización fotoquímica, los iones de la matriz se producen por un proceso de ionización multifotónica y colisión, los iones de las biomoléculas, a su vez, se producen por la protonación o desprotonación entre los iones de la matriz y las biomoléculas durante un proceso de colisión en fase gaseosa. En el modelo que propone una ionización «cluster» (asociaciones entre iones de muestra y moléculas del disolvente) se considera que la radiación láser provoca la desorción de los «cluster», lo que hace que se produzcan los iones de las biomoléculas por desolvatación de las moléculas de la matriz. En el modelo que propone una pseudotransferencia de protones, los iones de biomoléculas se producirían durante un proceso de cocristalización de la matriz, tras la absorción de la radiación láser. TOF: Analizador de tiempo de vuelo Es uno de los analizadores más sencillos. El principio de los espectrómetros de tiempo de vuelo (time of flight) se basa en la relación entre la masa y la velocidad de los iones. Da una medida muy precisa del período de tiempo desde la aceleración de los iones en la fuente (source) hasta que impactan con el detector. Se mide el tiempo que necesitan los iones acelerados para recorrer una distancia (L), sin que los iones estén sometidos a un campo eléctrico y/o magnético. Las prestaciones del TOF son especialmente interesantes, sobre todo en cuánto a la resolución y la exactitud en la determinación de la masa ya que se consiguen valores inferiores a partes por millón. Se han incorporado algunos elementos en el instrumento como son unos espejos electrostáticos denominados «reflectrón» para aumentar la resolución y mejorar la separación de los haces de iones.
5 Los equipos MALDI-TOF son muy utilizados para el análisis de biomoléculas, siendo sus principales ventajas: * Análisis muy rápidos, algunos instrumentos que se encuentran en el mercado pueden procesar cien muestras en menos de diez minutos. * Permite la determinación de masas en un amplio intervalo, se pueden medir desde péptidos de pequeña masa hasta proteínas mayores de Dalton (Da). * Se obtienen espectros de masas sencillos, debido a que la mayoría de los iones tienen una carga única, sólo un pequeño porcentaje es de doble carga y rara vez se observan iones de triple carga. * Posibilidad de obtener una imagen espacial molecular o incluso de un tejido, debido a que el haz de radiación láser se puede enfocar en un pocillo muy estrecho (5 μm). También depende de las lentes focalizadoras utilizadas en el equipo MALDI-TOF. * Una sensibilidad muy elevada que puede llegar a detectar cantidades del orden de atomoles de péptidos de pequeño tamaño. Las limitaciones del MALDI-TOF son: * Baja reproducibilidad debido a la dificultad para controlar el proceso de cristalización y la producción de iones debido a la fuerte influencia del láser. * Una relativamente baja resolución para la determinación de las masas, debido a que la energía de las biomoléculas se dispersa durante el proceso de desorción, así como, a la posible unión a la matriz y a la posible fragmentación de la biomolécula. Por sus características, este equipo está dedicado al análisis de biomoléculas (drogas, metabolitos, oligosacáridos, oligonucleótidos, péptidos y proteinas). Respecto a las proteinas, el MALDI-TOF puede proporcionar información estructural a escala de masa molecular, mapa de péptidos y estructura primária, secuencias y modificaciones posteriores. Bibliografía
6 id/13252/language/es-es/default.aspx ss_spectrometry/maldi-tof#
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