Tema 2: PROTEINAS 3.1- Proteínas: vitales para la vida 3.2- Aminoácidos: esenciales y no esenciales 3.3- Funciones biológicas 3.4- Necesidades 3.

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1 Tema 2: PROTEINAS 3.1- Proteínas: vitales para la vida 3.2- Aminoácidos: esenciales y no esenciales 3.3- Funciones biológicas 3.4- Necesidades 3.5- Compuestos nitrogenados de importancia nutricional 3.6- Recambio de proteínas en el cuerpo: Biosíntesis y degradación Métodos para medir el recambio proteico: balance de nitrógeno 3.8- Concepto de calidad proteica y evaluación. La complementación proteica 3.9- Importancia de las proteínas para la salud.

2 PROTEINAS: FUENTES ALIMENTARIAS ORIGEN ANIMAL Completas Todo tipo de aa P. Globulares: P. Fibrosas solubles en agua fluidos corporales Caseina de la leche Albúmina del huevo insolubles en agua tejidos de soporte y protección Miosina (musculo) fácil digestión Queratinas (piel) y Colágeno (tendones) difíciles de digerir ORIGEN VEGETAL Incompletas Carecen de algún aa proteinogéno (cereales-lisina; legumbres-metionina y cisteína) menos digeribles FUNCIONES: Plásticas o Estructurales: queratina, colágeno, elastina Reguladoras: Hormonas, neurotransmisores Transporte: Hemoglobina, lipoproteínas, albúmina Defensivas: Inmunoglobulinas, factores de coagulación de la sangre Reserva: Ferritina, mioglobina Catalíticas: enzimas Energética (en deficiencia de otras fuentes)

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4 Conformación estadística

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6 Prof. T. Girbes

7 Betula verrucosa Arachis hypogea Prof. T. Girbes

9 Betula verrucosa Arachis hypogea Patata, espárrago, apio, zanahoria, garbanzo, soja, judía, guisantes Prof. T. Girbes

11 Betula verrucosa Arachis hypogea salmón, trucha, bacalao Prof. T. Girbes

12 Betula verrucosa Arachis hypogea cacahuetes Prof. T. Girbes

13 Prof. T. Girbes

14 Prof. T. Girbes sucralfato

15 Prof. T. Girbes ranitidina y famotidina

16 Prof. T. Girbes omeoprazol

17 Prof. T. Girbes

18 Prof. T. Girbes

19 Prof. T. Girbes

20 Digestion con agua Prof. T. Girbes

24 PROTEINAS GLOBULARES Plegamiento cadenas polipeptídicas dependiente de la secuencia de aa; proteínas catalíticas, reguladoras, de transporte, etc. hoja plegada β conformación estadística hélice α Ebulina l: ejemplo de un enzima multifuncional con las tres conformaciones posibles, hélice α, hoja plegada β y conformación estadística. Posee dos cadenas polipeptídicas A y B unidas por un puente disulfuro (-S-S-) formado entre dos cisteínas una de cada cadena. La cadena A es un enzima con actividad hidrolasa de las adeninas del ADN y del ARN. La cadena B es una lectina (proteínas que fija azúcares).

25 PROTEINAS FIBROSAS Conformación espacial: ampliación de la estructura secundaria. Proteínas estructurales, de defensa, contráctiles, etc.

27 AMINOACIDOS 20 aa proteinógenos CLASIFICACION Según la naturaleza química de su cadena lateral 1-Alifáticos 2-Aromáticos 3-Ramificados 4-Azufrados 5-Hidroxilados 6-Ácidos 7-Básicos Punto de vista metabólico 1-Glucogénicos: capaces de originar Glucosa in vitro prácticamente todos in vivo : alanina (fundamentalmente) 2-Cetogénicos : capaces de formar cuerpos cetónicos (acetoacetato/β-hidroxibutirato) Poca importancia desde un punto de vista funcional/ muy importantes en el ayuno Punto de vista nutricional 1-Esenciales 2-No esenciales

28 AMINOACIDOS AA ESENCIALES AA POTENCIALMENTE ESENCIALES AA NO ESENCIALES Valina Histidina Glicina Leucina Arginina Alanina Isoleucina Cisteína Serina Treonina Tirosina Ac. Glutámico Lisina Taurina Glutamina Metionina Ac. Aspártico Fenilalanina Asparragina Triptófano Prolina FUNCIONES de los AA -Formación de péptidos y proteínas -Neurotransmisores: glutamato y glicina Formación de aminas biógenas: compuestos de gran actividad biológica que se producen a partir de diversos aa por decarboxilación. Histidina decarboxilación histamina Tirosina decarboxilación tiramina Ácido glutámico decarboxilación ác.gamma-amino butírico Triptófano decarboxilación+hidroxilación serotonina Tirosina decarboxilación+hidroxilación dopamina -Formación de compuestos nitrogenados

29 AMINOACIDOS AA ESENCIALES AA POTENCIALMENTE ESENCIALES AA NO ESENCIALES Valina Histidina Glicina Leucina Arginina Alanina Isoleucina Cisteína Serina Treonina Tirosina Ac. Glutámico Lisina Taurina Glutamina Metionina Ac. Aspártico Fenilalanina Asparragina Triptófano Prolina FUNCIONES de los AA -Formación de péptidos y proteínas -Neurotransmisores: glutamato y glicina Formación de aminas biógenas: compuestos de gran actividad biológica que se producen a partir de diversos aa por decarboxilación. Histidina decarboxilación histamina Tirosina decarboxilación tiramina Ácido glutámico decarboxilación ác.gamma-amino butírico Triptófano decarboxilación+hidroxilación serotonina Tirosina decarboxilación+hidroxilación dopamina -Formación de compuestos nitrogenados

30 CONTENIDO DE AMINOÁCIDOS ESENCIALES EN DISTINTOS ALIMENTOS ALIMENTO Huevo, leche humana, vaca Carne, pescado, aves, caza soja, espinacas, judías Lentejas, harina de maíz, patatas, arroz Harinas de trigo y de cebada, almendras, cacahuetes Zanahoria, gelatina Menos de 19 N de los aa esenciales en el alimento (%) 35 (o más)

32 Crecimiento, reparación y mantenimiento de las células (turn-over celular; ej. células epiteliales del intestino). Constituyentes estructurales del organismo: fibras musculares, estroma de colágeno en la piel, elastina, etc., Función reguladora: Enzimas (ej. transaminasas) Hormonas (ej. insulina) Transporte celular: transportadores de membrana. Transporte intercelular (ej. Transferrina-Fe) Aporte energético (si se aportan al organismo en cantidad superior a la necesaria). El caso de Andreas Munzer Síntesis de compuestos nitrogenados: creatina y creatinina, bases nitrogenadas (púricas y pirimidínicas), porfirinas, neurotransmisores, etc.

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34 Crecimiento, reparación y mantenimiento de las células (turn-over celular; ej. células epiteliales del intestino). Constituyentes estructurales del organismo: fibras musculares, estroma de colágeno en la piel, elastina, etc., Función reguladora: Enzimas (ej. transaminasas) Hormonas (ej. insulina) Transporte celular: transportadores de membrana. Transporte intercelular (ej. Transferrina-Fe) Aporte energético (si se aportan al organismo en cantidad superior a la necesaria). El caso de Andreas Munzer Síntesis de compuestos nitrogenados: creatina y creatinina, bases nitrogenadas (púricas y pirimidínicas), porfirinas, neurotransmisores, etc.

36 NECESIDADES DIARIAS DE PROTEÍNAS Grupo Mayoría de los adultos 0,8 Atletas de resistencia no 1,2-1,4 vegetarianos Atletas de fuerza no vegetarianos 1,6-1,7 Atletas de resistencia vegetarianos 1,3-1,5 Atletas de fuerza vegetarianos 1,7-1,8 Dosis de proteínas g/kg peso

37 NECESIDADES DE PROTEÍNAS EN NIÑOS EDAD NECESIDADES g/kg PESO 6 meses 2, meses 2,0 1-3 años 1,8 4-6 años 1, años 1,2

39 DIGESTION de PROTEINAS

40 PRINCIPALES VIAS DEL METABOLISMO DE LOS AA EN HIGADO

41 DEGRADACION DE LAS PROTEINAS ROTURA EN SUS AA CONSTITUYENTES MEDIANTE LAS PROTEASAS Desaminación de los aminoácidos ELIMINACION del NITROGENO y CICLO de la UREA Excedente de aa sobre las necesidades del organismo Degradación HIGADO Eliminación del grupo amino Amoniaco (TOXICO) CICLO de la UREA UREA: molécula pequeña, sin carga, hidrosoluble difunde fácilmente a través de las membranas; para su síntesis se emplea poca energía (1,5 ATP/mol); casi el 50% ORINA de su peso es nitrógeno. Una dieta normal produce gr urea/día

42 PRINCIPALES VIAS DEL METABOLISMO DE LOS AA EN HIGADO CICLO DE LA UREA (Krebs-Henseleit; S. Grisolía)

43 DEGRADACION de las PROTEINAS y ELIMINACION del NITROGENO Un organismo vivo necesita el recambio permanente de proteínas biosíntesis aa equilibrio dinámico proteína tisular degradación El aa que no se utiliza se pierde, ya que las proteínas no pueden almacenarse en gran cantidad. LAS PROTEÍNAS NO SON BIOMOLÉCULAS DE RESERVA.

44 DEGRADACION de las PROTEINAS y ELIMINACION del NITROGENO biosíntesis aa equilibrio dinámico proteína tisular degradación Adulto sano: velocidad de síntesis proteica = degradación Equilibrio nitrogenado: La degradación de proteínas ocasiona una pérdida neta de nitrógeno en forma de urea (c.n. = gr proteína/día). La dieta ha de aportar al menos esa cantidad de proteínas para mantener el equilibrio nitrogenado.

45 Radicales libres albúmina Proteasas Glucosidasas, etc. Aminoácidos, azúcares, etc. Muerte celular

46 DEGRADACION de las PROTEINAS y ELIMINACION del NITROGENO biosíntesis aa equilibrio dinámico proteína tisular degradación

47 fenetillina 10-0 semanas antes de la competencia (diariamente): EPHEDRINA, CAPTAGON, ASPIRINA, VALIUM, CLENBUTEROL, HORMONA TIROIDEA semanas antes de la competencia diariamente: : 2 inyecciones de Testoviron 250mg. : 1 inyección de Paravolan : 30 tabletas de Halotestin (fluoxymesterona) : 30 tabletas de Metandienou (Dianavol de Tailandia) : 20 IU hormona crecimiento : 20 IU insulina Andreas Munzer 5-3 semanas antes de la competencia diariamente: : 3 inyecciones de Masteron : 2 inyecciones de Parabolan : 30 tabletas de Halotestin : 50 tabletas de Stromba (derivado del androstano) : 2 inyecciones de Stromba : 24 IU hormona crecimiento : 20 IU insulina. 2-1 semana antes de la competencia diariamente: : 2 inyecciones de Masteron : 2 inyecciones de Stromba : 40 tabletas de Halotestin : 80 tabletas de Stromba : 24 IU hormona crecimiento : 20 IU Insulina

48 DEGRADACIÓN INTRACELULAR DE PROTEÍNAS CITOSOL Proteosoma LISOSOMA PROTEÍNAS DE VIDA MEDIA CORTA PROTEÍNAS DE VIDA MEDIA LARGA

49 ubiquitina Sub. reguladora α β β α 19 S 20 S 19 S Sub. reguladora ADP + Pi ATP ATP AMP + PPi conjugadora E3 E2 E2 E1 E1 E2 E1 activadora ligasa E3

51 Balance nitrogenado positivo: ingesta > pérdidas Crecimiento (incremento de masa) embarazo (incremento de masa) convalecencia (regeneración de tejidos) Balance nitrogenado negativo: ingesta < pérdidas Desnutrición Inanición Postrauma (cirugía, sépsis, quemaduras graves) Carencia de un aa esencial El valor nutritivo de una proteína se determina químicamente estimando su contenido en aa esenciales, tanto en cantidad como en proporción en la molécula proteica, con relación a los aa esenciales que se precisan para la síntesis de la proteína humana.

52 aminoácido limitante: aquel más deficiente en la proteína problema con respecto a la proteína patrón. En nutrición humana, los aa limitantes son: lisina, metionina, treonina y triptófano. proteína patrón o proteína ideal para lo que se eligió la proteína del huevo

53 aminoácido limitante: aquel más deficiente en la proteína problema con respecto a la proteína patrón. En nutrición humana, los aa limitantes son: lisina, metionina, treonina y triptófano. proteína patrón o proteína ideal para lo que se eligió la proteína del huevo

54 COEFICIENTE DE DIGESTIBILIDAD (CD): porcentaje de proteína (o nitrógeno) absorbida respecto a la ingerida. Informa de la utilización digestiva de una proteína. Coeficiente de digestibilidad aparente Coeficiente de digestibilidad verdadero I-F CDA = 100 I I-(F-Fe) CDV = 100 I I = nitrógeno ingerido F = nitrógeno fecal Fe = nitrógeno fecal de origen endógeno

55 PARAMETROS BIOLOGICOS UTILES en la EVALUACION de la CALIDAD de la PROTEINA ALIMENTARIA CDA: coeficiente de digestibilidad aparente; CDV: coeficiente de digestibilidad verdadero VB: valor biológico; NPU: utilización neta de la proteína

56 El ingesta de proteínas en exceso puede provocar daño renal

60 EQUILIBRIO DINAMICO DE LAS PROTEINAS TISULARES INR = ingestión de nutrientes de referencia

61 VELOCIDAD de RECAMBIO PROTEICO Recambio diario: 1-2% del total orgánico Variable para cada proteína : P. Reguladoras: vidas cortas (de minutos a horas) P. Estructurales: vidas largas (años) Hemoglobina: vida intermedia (120 días) Recambio diario de proteína tisular: adulto sano (70 kg peso) = 300 gr/día

63 CALIDAD DE LA PROTEINA La calidad de una proteína representa el grado de aproximación química de la proteína de la dieta respecto a la del cuerpo. Factores que pueden influir sobre la calidad de una proteína: La digestión de las proteínas solubles, como las globulinas, distinta a la de las insolubles o fibrosas. La presencia de antinutrientes, como pueden ser inhibidores de la tripsina o de la quimiotripsina, que dificultarían la digestión proteica y por tanto la absorción de los aa. Las modificaciones nutricionales que pueden sufrir las proteínas durante los diversos tratamientos tecnológicos (ej. nitritos).

64 COMBINACIÓN DE ALIMENTOS COMPLEMENTARIOS PARA CONVERTIR PROTEÍNAS INCOMPLETAS EN COMPLETAS ALIMENTO AA LIMITANTE ALIMENTOS RICOS EN AA LIMITANTES Legumbres Met, Cys Cereales, frutos secos y semillas COMBINACIÓN Arroz y lentejas, judías rojas y arroz, arroz y judías pintas Cereales Lys legumbres Cebada y lentejas, trigo y judías Verduras Lys, Met, Cys Legumbres (lys), cereales frutos secos y semillas (Met, Cys ) Soja y brócoli con almendras, Ensalada de espinacas con piñones y judías

66 APORTE INSUFICIENTE DE PROTEÍNAS Síntomas Pérdida de peso y desgaste muscular Crecimiento y desarrollo retardado Edemas (abdomen) Degeneración adiposa del hígado Pérdida de apetito Tristeza, irritabilidad y apatía Desarrollo de úlceras Problemas cutáneos Cambios de pigmentación Cabello frágil y seco Debilidad del sistema inmune KWASHIORKOR

67 ALTERACIONES del METABOLISMO de los AA Errores congénitos del metabolismo muy raros. Graves anomalías del desarrollo. Se presentan en recién nacidos: estancamiento, crecimiento y retraso desarrollo. Tratamiento: dieta restrictiva. Enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce, histidinemia, etc. Fenilcetonuria (PKU), albinismo, alcaptonuria

68 COOH NH 2 Fenilalanina fenilcetonuria OH NH 2 COOH Tirosina ϴ OH NH 2 COOH OH NH 2 OH DOPA OH dopamina OH O COOH p-hidroxi-fenil-pirúvico albinismo Melaninas (roja y negra) COOH OH á. homogentísico tirosinemia OH COOH alcaptonuria COOH maleil-metil-acetato O

69 CARACTERISTICAS CLINICAS y DIAGNOSTICO DE FENILCETONURIA

70 CARACTERISTICAS CLINICAS Y TRATAMIENTO DEL ALBINISMO