Espectrometría de masas Instrumentación y aplicaciones
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- Soledad Blanco Paz
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1 Clase 02 Espectroscopía de Compuestos Orgánicos MALDI-MS ESI-MS Espectrometría de masas Instrumentación y aplicaciones
2 Espectrometría de Masa Fluid (no salt) + _ cyano-hydroxy cinnamic acid Gold tip needle MALDI ESI
3 Métodos de ionizacion suaves Estas técnicas mantienen la molecula de interes intacta (poca fragmentación) ESI (Electro-spray ionization) inventada inicialmente 1960 s por Malcolm Dole llevada a la prática en 1980 s by John Fenn (Yale) MALDI introducida inicialmente en 1985 por Franz Hillenkamp and Michael Karas (Frankfurt) Posibilitan el análisis de moléculas de alto PM mediante un analizador de masas (cuadrupolo, ion trap y TOF)
4 Métodos de ionizacion
5 Métodos de ionizacion a presión atmosférica Ionizacion por Electrospray
6 Métodos de ionizacion a presión atmosférica After formation the ions are dragged through a potential gradient (an electric field) to the counter plate. (Figure adapted from Andreas Dahlin showing positive ion mode).
7 Métodos de ionizacion a presión atmosférica Ionizacion por Electrospray Técnica muy sensible, precauciones con aditivos y bufferes no volátiles Genera especies con multiples cargas, dependiendo de la muestra Se pueden detectar iones de alta masa en bajo rango de m/z Presición en la determinación de masa de ESI combinado con FT-MS es % Modo de ionización POSITIVA, agregado de trazas ácido fórmico (evita protonación) Modo de ionización NEGATIVA, agregado de trazas de formiato de amonio o aminas volátiles (evita deprotonación) Proteinas y péptidos analizados bajo condiciones de ionización positiva Sacáridos y oligonucleotidos bajo condiciones de ionización negativa Calibración de la escala m/z, estándares apropiados ESI es uno de los métodos de ionización más suaves, no produce fragmentación molecular
8 LC-QTOF HPLC Agilent 1200 Bomba binaria detector UV Espectrometro de Masas microtof-q II Fuentes de ionizacion ESI y APPI
9 Con fuente APCI
10
11 Algunas aplicaciones no analíticas de interes Química Orgánica Metodologia Fisicoquímica orgánica Detección e identificación de Intermediarios reactivos Estudios ligando - macromolecula Química medicinal (descubrimiento de drogas) Screening de nuevos inhibidores (técnicas y estrategias variadas) Modos de unión de drogas a blancos biologicos
12 Algunas aplicaciones no analíticas de interes Química medicinal (descubrimiento de drogas) Estudios ligando - macromolecula Screening de nuevos inhibidores (técnicas y estrategias variadas) Modos de unión de drogas a blancos biologicos
13 Ejemplos moleculas pequeñas ESI-QTOf
14 Ejemplos moleculas pequeñas ESI-QTOf Citrato de Sildenafil
15 Ejemplos moleculas pequeñas ESI-QTOf Intens. x10 4 +MS, min #( ) m/z
16 Ejemplos proteínas ESI-QTOf
17 Matrix Assisted Laser Desorption Ionization (MALDI) 337 nm UV laser cyano-hydroxy cinnamic acid MALDI
18 Matrix Assisted Laser Desorption Ionization (MALDI) (F. Hillenkamp, M. Karas, R. C. Beavis, B. T. Chait, Anal. Chem., 1991, 63, 1193) Apropiado para compuestos orgánicos termolábiles, no volátiles, de alta masa molecular. Utilizada para el análisis de proteínas, péptidos, glicoproteínas, oligosacáridos y oligonucléotidos. La presición en el valor determinado de masa depende del tipo y performance del ANALIZADOR de MASA, en equipos modernos aprox. 0.01% en muestras de hasta Da.
19 Matrix Assisted Laser Desorption Ionization (MALDI) La matriz es componente clave de la técnica (compuestos aromáticos con grupos funcionales ácidos carboxílicos) Laser para muestras biológicas: IR y UV Método de ionización suave generación de iones molecular con carga simple (espectro fácil de interpretar) Generalmente NO ocurre fragmentación Modo de ionización positiva, la especie dominante son iones moleculares protonados (M+H) + (aductos de sales, trazas de iones doblemente cargados (a ½ de m/z), trazas especies diméricas (a 2 m/z)) Usos: análisis de péptidos y proteínas Modo de ionización negativa, la especie dominante son iones moleculares deprotonados (M-H) - (aductos de sales, trazas de iones doblemente cargados o de especies diméricas) Usos: análisis de oligonucleótidos y oligosacáridos
20 Matrix Assisted Laser Desorption Ionization (MALDI) Matriz Laser Analito Absorción de radiación UV de los cromóforos de la matriz y ionización de la matriz. Disociación de la matriz, cambio de fase a gas supercomprimido, transferencia de carga a las moléculas de analito Expansión de la matriz a velocidad supersonica, el analito es atrapado en la matriz en bocanada en expansión (explosion/ popping )
21 MALDI-MS: Calibración de la escala m/z del espectrómetro: externa, muestra conocida analiza independiantemente interna, muestra conocida premezclada con la muestra y la matriz Fuentes de laser son fuentes pulsadas, MALDI asociado a espectrómetros de masa con analizadores de muestra: resonance) Matrix Assisted Laser Desorption Ionization (MALDI) TOF (time of flight) FTR-ICR (Fourier transform ion cyclotron Presición de masa: ± 0.01% (± 1Da en masas moleculares de 10kDa)
22 Matrix Assisted Laser Desorption Ionization (MALDI)
23 Matrix Assisted Laser Desorption Ionization (MALDI)
24 Matrix Assisted Laser Desorption Ionization (MALDI)
25 Matrix Assisted Laser Desorption Ionization (MALDI) ESI MALDI Análisis Espectroscópico
26 MALDI - Matrices
27 Matrix Assisted Laser Desorption Ionization (MALDI)
28 MALDI - preparación de muestras
29 MALDI - preparación de muestras
30 MALDI - preparación de muestras
31 MALDI - equipamiento
32 MALDI - equipamiento
33 MALDI - equipamiento Linear Time Of Flight tube ion source detector time of flight Reflector Time Of Flight tube ion source detector reflector time of flight
34 MALDI - ejemplos
35 MALDI - ejemplos
36 MALDI vs ESI - resumen Preparación Muestra ESI En solución Agregado de HCOOH NH 4 OAc MALDI Estado sólido (matriz) Derivados del ácido cinámico Aductos formados + ó Policargados Moléculas pequeñas: M + H + ; M + Na + ; M + K + 2M + H + ; 2M + Na + Proteínas : M + nh + + ó Mono o di Moléculas pequeñas: M + H + ; M + Na + ; M + K + (menos frecuentes) 2M + H + ; 2M + Na + Proteínas : M + H + ; M + 2H +
ESI-MALDI-TOF. El análisis por espectrometría de masas se realiza en cuatro etapas básicas:
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