MECANISMO DE ACCIÓN DE LOS RECEPTORES HORMONALES
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- Beatriz Márquez Lucero
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1 MECANISMO DE ACCIÓN DE LOS RECEPTORES HORMONALES PhD. Marcelo A. Aba Profesor Titular Dra. Carolina P. Bianchi Jefa de Trabajos Prácticos Área de Endocrinología Facultad de Ciencias Veterinarias, UNCPBA, Tandil
2 Mecanismo de Acción de Receptores hormonales La especificidad de las hormonas y su capacidad para identificar el órgano blanco ocurre gracias a la presencia de receptores en las células efectoras. Se ha denominado receptor a la entidad celular de naturaleza proteica que une específicamente a determinada hormona y que, como consecuencia de esa unión, inicia una seria de procesos a nivel celular que determinan la respuesta fisiológica. Estos receptores son macromoléculas o asociaciones macromoleculares, situadas ya sea en la membrana celular o en el interior (citoplasma, núcleo) de las células, a las cuales la hormona se fija selectivamente en virtud de una estrecha adaptación conformacional estructural. Al unirse la hormona correspondiente, induce en ellos un cambio conformacional iniciándose los eventos determinantes del efecto final. Los receptores presentan características comunes, con independencia de la hormona que se une. Estas características son: a) Afinidad: La capacidad de fijación del receptor a un ligando está dada por la afinidad entre ambos, que es determinada por las propiedades moleculares del receptor. b) Especificidad: la fijación de la hormona al receptor es específica e implica una adaptación estructural recíproca de ambas moléculas. c) Saturabilidad: El número de receptores existentes en una célula es limitado. d) Reversibilidad: La unión hormona receptor es reversible. e) Capacidad de generar una respuesta: La unión hormona receptor tiene que ser capaz de provocar cambios en la células ya sea iónicos, metabólicos o transcripcionales que terminarán por generar la activación de los mecanismos celulares involucrados en el efecto biológico. De lo mencionado anteriormente, se desprende que para que una hormona pueda actuar sobre el receptor correspondiente y generar una respuesta, primero debe ser capaz de llegar hasta él. La membrana celular es poco permeable a las sustancias químicas polares (hidrosolubles) y a las de elevado peso molecular. Contrariamente, permite el paso de moléculas pequeñas, no polares o liposolubles. Así, las hormonas proteicas (GH, Insulina, Glucagón), las glucoproteicas (LH, FSH, TSH), los péptidos (TRH, Oxitocina, ADH) y las aminas biógenas (catecolaminas), que no atraviesan la bicapa lipídica, interactúan con receptores situados en la membrana celular. En general, estos receptores de superficie cuentan con una o varias porciones o dominios extracelulares, que son los que hacen contacto con la hormona, uno o más dominios transmembrana, o sea, porciones de la cadena aminoacídica que atraviesan la membrana plasmáticas, y dominios intracelulares, relacionados con la transducción biológica de la señal al interior celular. Contrariamente, los receptores para mediadores liposolubles (hormonas tiroideas y esteroideas) se encuentran en el interior de la célula, ya sea en el citoplasma o en el núcleo. Estos sistemas de transducción de señales actúan en el interior del núcleo, donde ponen en marcha mecanismos de regulación de la transcripción génica. La clasificación de los receptores se establece sobre la base de su localización y los mecanismos involucrados en la transducción de la señal.
3 Receptores de membrana Los receptores de membrana comparten algunas características, más allá de la vía que después utilicen. Estos receptores poseen tres dominios: - Un dominio extracelular, que presenta el grupo amino (NH 2 ) terminal, una cantidad de sitios de glucosilación, numerosos residuos de cisteína que permiten la formación de enlaces disulfuros (S-S) que brindan estabilidad a la estructura proteica tridimensional que conforma el receptor, especialmente aquella responsable de la unión de la hormona, con sus características de elevada afinidad y especificidad. - Un dominio transmembrana, que es una cadena rica en aminoácidos hidrófobos y no polares con configuración de α-hélice que atraviesa la bicapa lipídica una (receptores asociados a tirosina cinasas) o siete veces (receptores asociados con proteína G). - Un dominio citosólico que inicia la cascada intracelular de señales, en los que intervienen procesos de fosforilación. Las hormonas que se unen a receptores de membrana transmiten sus señales mediante: a) Un aumento de las concentraciones citosólicas de AMPc y la activación de la ruta de la proteína cinasa A. b) Una disminución de las concentraciones citosólicas de AMPc. c) Un aumento de las concentraciones citosólicas de GMPc y la activación de la ruta de la proteína cinasa G. d) Una disminución de las concentraciones citosólicas de GMPc. e) Activación de la hidrólisis del fosfatidilinositol 4,5 bifosfato y la estimulación de la ruta de la proteína cinasa C. f) Fosforilación de residuos de tirosina a través de la enzima tirosina cinasa. Transducción de la señal. Proteína G - Adenilciclasa La mayoría de los receptores a hormonas ubicados en la membrana celular están asociados a una proteína G, las cuales pueden ser proteínas G s cuando median la activación de la adenilciclasa o proteínas G i cuando median la inhibición de la misma. Las proteínas G son proteínas reguladoras asociadas a la membrana celular que constan de tres subunidades: α, β y γ. Las subunidades β y γ son similares en todas las proteínas G y son responsables del anclaje de la proteína a la membrana celular y al receptor hormonal. La subunidad α presenta el sitio de unión para el nucleótido de guanina (GTP o GDP) y brinda especificidad a la proteína. En estado de reposo los componentes de la proteína G están ensamblados y el sitio de unión de la subunidad α está ocupado por un GDP. La unión de la hormona a su receptor produce un cambio conformacional, provocando la unión de la proteína G al receptor y el posterior reemplazo de GDP por GTP en la subunidad α y la disociación de esta subunidad del complejo β/γ.
4 La subunidad α se une entonces a una enzima denominada adenilciclasa y activa su centro catalítico, de modo que convierte ATP en AMPc. Esta activación de la subunidad α se mantiene mientras las subunidades se encuentren separadas, y esto sucede en presencia de un GTP. Una GTPasa presente en la subunidad α hidroliza el GTP convirtiéndolo en GDP; y por tanto le devuelve a la subunidad α su configuración original permitiendo de nuevo su interacción con el complejo β/γ. De esta manera, cesa la activación de la adenilciclasa y la formación de AMPc hasta que una nueva molécula de la hormona se une a su receptor y se activa el sistema nuevamente. El AMPc actúa como segundo mensajero al activar de manera alostérica una o varias proteína cinasas A, lo que se denomina ruta de la proteína cinasa A. La ruta completa de activación de estas proteínas requiere de cuatro moléculas de AMPc, las cuales se unen a las dos subunidades reguladoras de la proteína cinasa A, quedando libre dos subunidades catalíticas de la proteína. Estas subunidades catalíticas liberadas son capaces de utilizar moléculas de ATP intracelulares como fuente de grupos fosfatos de alta energía para fosforilar ciertas proteínas celulares que son aquellas que dan la respuesta celular. Este mecanismo de acción de algunas hormonas se denomina cascada del AMPc ya que es un mecanismo de amplificación. Así, la unión hormona receptor ocurre uno a uno y, por tanto, no supone ninguna amplificación. Sin embargo, la adenilciclasa activada cataliza la conversión de muchas moléculas de ATP en AMPc. Por tanto, una molécula de hormona unida a un receptor durante un breve periodo puede determinar la generación de cientos de moléculas de AMPc, teniendo lugar una gran amplificación. El nivel intracelular de AMPc depende no sólo de la velocidad de su síntesis sino también de la velocidad de su degradación a adenosina 5 -fosfato lineal (AMP), una reacción catalizada por una fosfodiesterasa. Existe otro mecanismo utilizado por otras hormonas (por ejemplo la Somatostatina) que logran disminuir las concentraciones citosólicas de AMPc. En este caso, se acopla una proteína G inhibidora al receptor y ocurre una inhibición de la actividad de la adenilciclasa y, por tanto, la reducción en los niveles de AMPc genera la respuesta celular. Transducción de la señal. Proteína G Guanilciclasa De manera similar al AMPc, el GMPc producido a partir de GTP, por la guanilciclasa de membrana activada por una proteína G, activa en forma alostérica a proteína cinasas específicas, denominadas, proteínas cinasas G con efectos similares a las proteínas cinasas A. El factor natriurético atrial es una de las hormonas que utiliza este mecanismo de traducción de señales. Asimismo, también hay hormonas que se pueden unir a un receptor acoplado a una proteína G inhibidora y, por tanto, ocurre una inhibición de la guanilciclasa y una disminución de los niveles citosólicos de GMPc.
5 Transducción de la señal. Fosfolipasa C Algunos receptores a hormonas actúan a través de una proteína G (cuya activación es similar a la descripta durante la formación del AMPc) que activa una enzima asociada a la capa interna de la membrana celular llamada fosfolipasa C. Ésta cliva un fosfolípido de membrana denominado fosfatidilinositol difosfato (PIP 2 ) y originan dos productos muy importantes para la transducción intracelular de señales: el diacilglicerol (DAG) y el inositol 1,4,5, trifosfato (IP 3 ). Puesto que el DAG tiene carácter hidrófobo, permanece en la membrana plasmática, mientras que el otro producto de la hidrólisis, el IP 3 es hidrófilo y de pequeño tamaño, por lo que puede difundir con facilidad por el medio citosólico. El IP 3 al difundir hacia el citoplasma, se une a un receptor de IP 3 en la membrana del retículo endoplasmático generando la salida de Ca 2+ desde estos depósitos intracelulares. El Ca 2+ a su vez se une a una proteína reguladora, la calmodulina, y el complejo formado (Ca 2+ /Calmodulina) regula la actividad de varias enzimas, entre ellas una proteína cinasa dependiente de Calcio denominada Ca cinasa. El DAG también es un segundo mensajero que activa a una proteína cinasa C en presencia de Ca 2+. Tras su activación, la proteína cinasa C fosforila proteínas específicas en el citosol o en la membrana plasmática. Estas proteínas fosforiladas llevan a cabo funciones específicas que no pueden realizar en el estado desfosforilado. Una de sus funciones es la activación de canales iónicos ubicados en la membrana plasmática. Además de estos efectos, el DAG puede activar la enzima fosfolipasa A2, la cual participa en la síntesis de prostaglandinas que poseen diversas acciones en el organismo. Una vez cumplida su acción, el IP 3 se metaboliza por eliminación progresiva de grupos fosfatos hasta formar inositol. Este se combina con ácido fosfatídico para formar fosfatidilinositol en la membrana celular. Este último es fosforilado doblemente por una cinasa para formar PIP 2, que bajo estímulo hormonal ya puede volver a entrar en una nueva ronda de hidrólisis y formación de segundos mensajeros (DAG e IP 3 ). Si el receptor todavía está ocupado por una hormona, pueden producirse varias rondas del ciclo antes de que se disocie el complejo hormona receptor. Transducción de la señal. Tirosina Cinasa Los receptores con actividad tirosina cinasa son tetrámeros conformados por dos subunidades α y dos subunidades β. Las subunidades α están situadas completamente en el espacio extracelular y contienen el sitio de unión a la hormona mientras que las subunidades β están conformadas por tres dominios: extracelular, transmembrana e intracelular y son responsables de iniciar la acción celular. La porción intracelular es la que interviene en los procesos de fosforilación en los residuos de tirosina. Estos receptores actúan a través de la enzima tirosina cinasa, y funcionan luego de que la hormona se una al receptor generando la activación de dicha enzima la cual, en algunos casos, forman parte del mismo receptor (Insulina, IGF-1) o, en otros casos, la actividad tirosina cinasa no es propia, sino que es prestada por cinasas asociadas al receptor, denominadas JAK (Janus associated kinases) como el caso de la Hormona del Crecimiento, Leptina, Prolactina y Eritropoyetina.
6 Los aminoácidos de tirosina contienen un grupo hidroxilo, polar que puede fosforilarse por la actividad de las cinasas. Este grupo hidroxilo es sustituido por un grupo fosfato, que se une en forma covalente al aminoácido tirosina. El ATP actúa como donante del fosfato, y su ruptura brinda la energía necesaria para que la reacción química tenga lugar. Como resultado de la fosforilación se produce un cambio conformacional de la proteína, que lleva a su activación. Los receptores que poseen en forma intrínseca actividad tirosina cinasa, una vez que se autofosforilan, ellos fosforilan una o más proteínas, llamadas proteínas de anclaje. Una de las más estudiadas es el IRS-1 (Sustrato del receptor a Insulina 1). La fosforilación del IRS-1 lleva a la activación de distintas proteínas como por ejemplo una fosfatidilinositol 3 cinasa (PI3K) que media algunas acciones celulares de este receptor. También puede activarse una vía alternativa que se encarga principalmente de mediar acciones mitogénicas. En el caso de los receptores en que la actividad tirosina cinasa es extrínseca al receptor requieren para fosforilarse la intervención de las cinasas denominadas JAK, las cuales tienen la propiedad de autofosforilarse, fosforilar el receptor y otros sustratos que se unen a este último. El principal de estos otros sustratos son las proteínas STAT. Una vez que estas moléculas son fosforiladas, se separan del receptor y se asocian para formar dímeros. Los mismos en el citoplasma actúan como señales de transducción y son translocados al núcleo donde provocan la activación de diversos genes. Las cinasas JAK también fosforilan proteínas de anclaje como los IRS y los MAPK (proteína cinasa activada por mitógenos), los cuales median otras acciones biológicas de la hormona. Receptores Nucleares Las hormonas esteroideas y las hormonas tiroideas, al ser liposolubles, atraviesan fácilmente la membrana celular y, por tanto, se unen a sus receptores proteicos en el interior de la célula, ya sea en el citoplasma (y de ahí se translocan al núcleo) o en el núcleo. Estos receptores contienen tres regiones funcionales: un dominio de unión al ADN, el cual se encuentra muy conservado y contiene dos dedos de zinc los cuales se unen específicamente a una secuencia de ADN, un dominio de unión a la hormona y un dominio de transactivación, es decir que colabora con la activación o represión de la transcripción génica. Cuando la hormona se une al receptor genera un cambio conformacional en este último, el cual pasa a un estado activado que le permite alterar la expresión génica. Así, el complejo hormona receptor activado se une a secuencias específicas de ADN de los cromosomas, denominadas elementos de respuesta a hormona y, de esta manera, activan o reprimen la transcripción de genes específicos. Cuando la activan, se forma el ARN mensajero el cual difunde al interior del citoplasma donde ocurre el proceso de tranducción en los ribosomas y la síntesis de nuevas proteínas. Luego de minutos, horas o incluso días desde que la hormona ingresó a la célula se produce la formación de nuevas proteínas que aparecen en la célula y median la acción hormonal. La unión hormona receptor también puede reprimir la transcripción de determinados genes y, de esta manera, se inhibe la formación de proteínas específicas y así ocurre la acción hormonal.
7 Regulación de la población de receptores La cantidad de receptores a hormonas varía de acuerdo a los distintos estados fisiológicos. Generalmente, la concentración sérica de la hormona regula la cantidad de receptores expresados en la célula diana. La disminución en la expresión de receptores se denomina down regulation o expresión a la baja, mientras que el aumento se denomina up regulation o expresión a la alta. Las variaciones en el número de receptores se regulan por los procesos de exocitosis o endocitosis. El proceso de endocitosis se lleva a cabo cuando ocurre la unión hormona receptor en invaginaciones específicas de la membrana plasmática, las cuales se separan de la membrana para formar vesículas recubiertas por una proteína denominada clatrina. Esta proteína no glucosilada puede formar estructuras en rejillas flexibles que pueden actuar como armazones para la invaginación de la membrana plasmática y la posterior formación de las vesículas. Estas vesículas se liberan de la cubierta y se fusionan entre sí, formando vesículas de mayor tamaño denominadas receptosomas. Los receptores y sus hormonas en el interior de los receptosomas pueden tener distintos destinos. Los receptores pueden ser reciclados y vueltos a expresar en la membrana plasmática previo paso por el complejo de Golgi. Alternativamente, las vesículas pueden fusionarse con lisosomas para la degradación tanto de la hormona como del receptor. Mientras que en otras situaciones, algunos complejos hormona receptor se separan en el lisosoma y sólo se degrada la hormona, mientras que el receptor es devuelto intacto a la membrana.
8 Estructura química y principal mecanismo de acción de diferentes hormonas Hormona Estructura química Mecanismo de acción GnRH Péptido IP3 - DAG TRH Péptido IP3 - DAG CRH Polipéptido AMPc GHRH Polipéptido AMPc Somatostatina Péptido Disminución del AMPc Dopamina Derivado de aminoácido Receptor D2: disminución del AMPc Oxitocina Péptido IP3 - DAG Vasopresina o ADH Péptido Receptor V1a y V1b: IP3 DAG Receptor V2: AMPc LH Glicoproteína AMPc FSH Glicoproteína AMPc TSH Glicoproteína AMPc ACTH Proteína AMPc GH Proteína Tirosina cinasa asociado a JAK2 Prolactina Proteína Tirosina cinasa asociado a JAK2 Estrógenos Esteroidea Receptor citoplasmático móvil Progesterona Esteroidea Receptor citoplasmático móvil Testosterona Esteroidea Receptor citoplasmático móvil Inhibina Proteína Treonina Serina cinasa T3, T4 Derivado de aminoácido Receptor nuclear Cortisol Esteroidea Receptor citoplasmático móvil Aldosterona Esteroidea Receptor citoplasmático móvil Adrenalina Derivado de aminoácido Receptor α1: IP3 DAG Receptor α2: Disminución AMPc Receptor β1: AMPc Receptor β2: AMPc Receptor β3: AMPc Insulina Proteína Tirosina cinasa Glucagón Proteína AMPc PTH Proteína AMPc Calcitonina Proteína AMPc 1,25 (OH) 2 Vit D 3 Esteroidea Receptor nuclear IGF-1 Proteína Tirosina cinasa Leptina Proteína Tirosina cinasa asociado a JAK2 Adiponectina Proteína Se desconoce ecg Glicoproteína AMPc hcg Glicoproteína AMPc Angiotensina II Péptido IP3 - DAG Péptido Natriurético Atrial Péptido GMPc Melatonina Derivado de aminoácido Se desconoce
9 Prostaglandinas Derivado de ácidos Depende de célula diana y grasos prostaglandina que actúe. Gastrina Polipéptido IP3 - DAG Secretina Polipéptido AMPc Referencias bibliográficas: - Bases Fisiológicas de la Práctica Médica Best & Taylor. M. Dvorkin; D. Cardinalli. Ed. Panamericana, Buenos Aires, Argentina Fisiología Médica. W.F Ganong. Ed. El Manual Moderno, México, Fisiología Veterinaria. A. García Sacristán. Ed. Interamericana. McGraw - Hill, Madrid, España Receptores hormonales. N. Brandan, C. Llanos, C. Miño, P. Gerometta, S. Sandrigo. Cátedra de Bioquímica, Facultad de Medicina, Universidad Nacional del Nordeste. Apuntes. - Tratado de Fisiología Médica. A.C. Guyton, J.E. Hall. Editorial McGRaw Hill, Madrid, España
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