CAPITULO IV RESPIRACIÓN AEROBIA 4.1. DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS DE LA RESPIRACIÓN AEROBIA

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1 CAPITULO IV RESPIRACIÓN AEROBIA 4.1. DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS DE LA RESPIRACIÓN AEROBIA La respiración aeróbica implica reacciones que suministran energía y que dependen del oxigeno. Si el substrato es un azúcar simple y se le extrae el máximo de energía, obtenemos el proceso representado en la siguiente reacción: C6HI O2 6CO2 + 6H2O Además, probablemente se formen cerca de 38 moléculas de ATP. Todos los átomos de hidrógeno son removidos y reaccionando con el oxigeno forman agua, que es otro producto microbiano. Los átomos de carbono son separados uno del otro y adheridos al oxigeno con el fin de producir dióxido de carbono que es otro producto microbiano.(figura Nº 4.1). Este es el ejemplo clásico de la respiración aeróbica, dado que se verifica en animales y en una variedad de microorganismos y plantas. En vista de que el oxigeno desempeña un papel prominente debido a que reacciona con los átomos de hidrógeno y de carbono se reconoce a esta reacción como oxidación. Dentro de la célula, el proceso se lleva a cabo a través de pequeñas secuencias, cada una catalizada por una enzima y con la producción de ATP (adenosina trifosfato), en ciertas etapas. De esta manera, la energía química disponible se convierte en luz y calor por medio de una combustión que se utiliza en la formación de ATP en la oxidación celular. Las células no son completamente eficientes en el uso de la energía y producen algo de calor más el ATP correspondiente. Las bacterias son muy versátiles en cuanto a la gran variedad de compuestos orgánicos que utilizan en la respiración aeróbica. A pesar de que el término respiración siempre se aplicó a la respiración animal y al intercambio de oxigeno y dióxido de carbono, ahora tiene un significado más amplio. La respiración aeróbica incluye todas las reacciones que proveen energía a la célula, siempre y cuando el oxigeno sirva como aceptor del hidrógeno, como en el ejemplo previo. Se dice que el oxigeno es el 125

2 aceptor terminal del hidrógeno, o bien, de los electrones que acompañan a los átomos de hidrógeno. Figura Nº 4.1. Procesos del Metabolismo Celular Fuente: (Atlas R.M. y R. Bartha. 2005). La definición más precisa de respiración aeróbica es: la serie de reacciones que suministran energía, en las cuales el oxigeno es el aceptor final de electrones. La respiración aeróbica realizada por las células microbianas o por preparaciones de tejidos puede medirse al registrar el grado de consumo de oxigeno. (Figura Nº 4.2) Figura Nº 4.2. Respiración Aerobia Fuente: (Dreyfus Cortés Georges, 1995). 126

3 4.2. ASIMILACIÓN DEL OXIGENO El concepto de respiración se deriva del clásico proceso respiratorio de Lavoisier, según el cual los organismos vivos consumen oxígeno de un modo análogo a la combustión de la materia orgánica. De hecho, muchos microorganismos llevan a cabo dicho proceso en el cual el oxígeno molecular se convierte en agua en tanto que algún sustrato orgánico desaparece el medio y todosu carbono se recupera como CO2. El desarrollo de muchos microorganismos en cultivo puro en un medio con glucosa se realiza de acuerdo con la estequiometría: Todo el hidrógeno de la glucosa ha pasado al oxígeno para formar agua. Sin embargo, las bacterias del ácido acético pueden reducir el O2 a H2O sin formar CO2. En muchos hongos microscópicos se lleva a cabo una degradación parcial de la glucosa análoga a la oxidación del etanol, con la acumulación de productos orgánicos característicos que están parcialmente oxidados y son diferentes del acetato. Figura Nº 4.3. Figura Nº 4.3. Respiración Aerobia. Metabolismo energético más eficiente. Eucariotas, mayoría de bacterias y 50 % de archaeas Fuente: (Koolman, J. y K, H. Rohm. 2004). 127

4 Algunos ejemplos ilustrativos pueden ser los siguientes: Por lo tanto es consistente considerar que la reducción del oxígeno en la respiración puede llevar tanto la mineralización como a la degradación parcial de los sustratos orgánicos. El oxígeno también puede reducirse biológicamente con reductores inorgánicos como H2, compuestos reducidos de nitrógeno o con compuestos reducidos de azufre o hierro. Esto tiene lugar en el desarrollo de bacterias que pueden crecer en medios minerales utilizando CO2como única fuente de carbono. De hecho, el mismo proceso respiratorio puede considerarse independiente O2, porque existen microorganismos que pueden utilizar en su lugar NO3-, SO42-, CO2.. De ahí que se distinga una respiración aerobia de otra anaerobia. 128

5 En todo caso, la respiración está ligada a un proceso generador de energía para el crecimiento. No obstante, la reducción biológica del O2 no siempre va unida a la producción de ATP. La fosforilación que se lleva a cabo con la reducción de oxigeno y el sistema de transposición de protones y la reacción ATPásica es una característica obligada de algunas bacterias estrictamente aerobias como Azotobacter, Caulobacter y muchas Pseudomonas. Sin embargo, ya hemos visto que este mismo sistema puede funcionar anaerobiamente en la reducción del CO2 a ácido acético o a metano, y también tiene lugar en la reducción de NO-3 y de SO PRINCIPALES ENZIMAS QUE PARTICIPAN El mecanismo de la respiración aerobia consiste de una vía de reacciones enzimáticas de las cuales los principales productos de la respiración anaerobia son oxidados para proporcionar energía, agua y bióxido de carbono. Aunque el oxígeno es un reactivo solamente en el paso final del proceso aerobio, es una reacción indispensable y el mecanismo podría cesar si el oxígeno fuera retenido.cuadro Nº 4.1 y Figura Nº 4.4. Cuadro Nº 4.1. Enzimas participantes de las reacciones de la Respiración Celular 129

6 Fuente : Murray, R. K. et. al Figura Nº 4.4. Esquema simplificado del Sistema de Ciclo de Krebs Fuente: (Brook, G. F.; Janet Butel y Sthepan, A. Morse, 2005) 130

7 4.4. CICLO DE LOS ÁCIDOS TRICARBOXILICOS (CAT) Características y Rol Bioquímico del CAT El ciclo de Krebs también conocido como ciclo del ácido cítrico es la vía común final de oxidación del ácido pirúvico, ácidos grasos y las cadenas de carbono de los aminoácidos. Figura Nº 4.5. El CAT es la vía metabólica más importante para la generación de ATP en las bacterias aerobias. La oxidación completa de una molécula de acetato a CO2 genera tres moléculas de NADH + H+, una molécula de ATP y un par de e-. Estos últimos entran en las cadenas respiratorias directamente reduciendo el FAD. Los nucleótidos de la piridina reducidos se re oxidan también a través de las cadenas respiratorias. En las bacterias anaerobias se encuentra la mayor parte de los enzimas del CAT, pero éstos no tienen la capacidad de transformar el α cetoglutarato en acido succínico. El ciclo queda interrumpido en este punto y no es funcional como sistema terminal de oxidación. Las bacterias autótrofas obligadas tampoco tienen un CAT funcional. Carecen de α cetoglutarato deshidrogenasa y tienen niveles muy bajos de las deshidrogenasas succínica y málico. El CAT tampoco es funcional en los metilotrofos obligados que tienen sistemas membranosos transversales al eje mayor como Methylomonas, Methylobacter y Methylococcus. La primera reacción del ciclo ocurre cuando la coenzima A transfiere su grupo acetilo (de 2 carbonos) al compuesto de 4 carbonos (ácido oxalacético) para producir un compuesto de 6 carbonos (ácido cítrico). El ácido cítrico inicia una serie de pasos durante los cuales la molécula original se reordena y continúa oxidándose, en consecuencia se reducen otras moléculas: de NAD+ a NADH y de FAD+ a FADH2. Además ocurren dos carboxilaciones y como resultado de esta serie de reacciones vuelve a obtenerse una molécula inicial de 4 carbonos el ácido oxalacético. 131

8 El proceso completo puede describirse como un ciclo de oxalacético a oxalacético, donde dos átomos de carbono se adicionan como acetilo y dos átomos de carbono (pero no los mismos) se pierden como CO2. Figura Nº 4.5. Etapas Generadoras de Energía del Ciclo de Krebs Fuente: (Mathews, C. K, K. E. Van Hold y K. G. Ahern, 2002) Ahora que hemos descrito las características del sistema de transporte de electrones, podemos considerar su función en la oxidación del ácido pirúvico, el intermediario clave en la oxidación de la glucosa. El ácido pirúvico conserva la mayor parte de la energía presente en la glucosa y la mayoría de los organismos aerobios son-capaces de oxidar completamente ese compuesto a CO2 a través de una serie de pasos denominados ciclo del ácido tricarboxílico. El NADH2 formado en el ciclo del ácido tricarboxílico es oxidado de nuevo por medio de un sistema de transporte de electrones, con producción concomitante de ATP por medio de la fosforilación oxidativa. 132

9 El ácido pirúvico es primero descarboxilado, determinando la producción de una molécula de NADH2 y de un radical acetilo acoplado con la coenzima A (CoA). El acetilcoenzima A (abreviado. acetil-coa) constituye una forma activada del acetato, siendo el enlace del acetil-coa rico en energía. Además de resultar un intermediario fundamental del ciclo del ácido tricarboxílico, el acetil-coa también desempeña muchas otras funciones importantes en la biosíntesis. El grupo acetilo del acetil-coa se combina con el compuesto tetracarbonado ácido oxalacético, conduciendo a la formación de ácido cítrico, un ácido orgánico de seis carbonos, utilizándose la energía del enlace rico en energía del acetil-coa para llevar a cabo esta síntesis. Después siguen reacciones de deshidratación, descarboxilación y oxidación, y son liberadas dos moléculas de C02. Por último, es regenerado el ácido oxalacético, y puede servir de nuevo como un aceptor de acétilo, completándose así el ciclo. En la Figura Nº 4.6. se representa una visión de conjunto de las reacciones del ciclo. 133

10 Figura Nº 4.6. Esquema detallado del Ciclo de Krebs Fuente: (Nelson, D.L y M.M. Cox y C.M.,2005) Sistemas Enzimáticos del CAT En el CAT existen siete sistemas enzimáticos. Todos los sistemas enzimáticos son reversibles excepto la oxidación de α cetoglutarato, la cual requiere TPP, ácido 134

11 lipoico, CoA, FAD y NAD+. Una excepción la constituye Chlorobium thiosulfatophilum, donde se ha encontrado una reacción de carboxilación de succinil CoA dependiente de la ferredoxina, unida a una 2 oxoglutarato sintasa. El oxalacetato es el compuesto clave del CAT porque es el aceptor de acetil-coa. Esta reacción está catalizada por la citrato sintasa. Este sistema es inhibido por el α-cetoglutarato, por NADH+H+, ATP y el succinil-coa La segunda etapa está constituida por unas reacciones de hidratación catalizadas por la enzima aconitatohidratasa. Se forma una mezcla en equilibrio de ácido cítrico, cis-aconitico isocítrico. Se conocen varias aconitasas. Se requiere Fe2+. El tercer sistema es el de la isocitrato deshidrogenada (ICDHasa). 135

12 No se ha demostrado la existencia de una oxalosuccínico descarboxilasa por lo que el mismo enzima debe catalizar las dos reacciones. La cuarta reacción está constituida por el sistema de la α-cetoglutarato deshidrogenasa: El sistema de la α cetoglutarato deshidrogenasas comprende un complejo de enzimas que llevan a cabo una descarboxilación oxidativa del α cetoglutarato semejante a la del piruvato. En esta reacción se produce la segunda mólecula de CO2. Participan el NAD+, Mg2+, el ácido lipoico y el TPP en a y el ADP y Pi en b. Se origina ATP. El FAD interviene para la regeneración del lipoico: 136

13 El sistema de la α cetoglutarato deshidrogenasa juega un importante papel regulador en las bacterias anaerobios facultativos. Es extraordinariamente sensible a la deficiencia de oxígeno y está sujeta a represión por la glucosa. En condiciones anaerobias, el CAT deja de existir como vía metabólica cíclica y la formación de α cetoglutarato tiene un sentido puramente biosintéticos; el succinato para las necesidades biosintéticas se forma a partir del oxalacetato por lo que se denomina un brazo reductor del CAT. La quinta etapa es la deshidrogenación del succinato, catalizada por la succinato deshidrogenasa. (5) La succinato deshidrogenasa toma los e- y queda en estado reducido. Su reoxidación requiere FAD. También se requiere Fe2+. Es el único enzima del CAT que se encuentran en la fracción particulada. La succinato deshidrogenasa es inhibida por el oxalacetato. Cuadro Nº 4.2. La sexta reacción final del CAT es la deshidrogenación del malato por la fumarato hidratasa: (6) La reacción final del CAT es la deshidrogenación del malato a oxalacetato, catalizada por la malato deshidrogenas que requiere NAD+: 137

14 (7) En E. coli, la Malato deshidrogenasa dependiente de NAD+ es soluble, pero en Azotobacter agilis y Micrococcus luteus hay, además, un sistema particulado. La primera puede estar ausente en Serratia marcescens, Pseudomonas fluorescens y P. ovalis, que tienes el sistema particulado ligado directamente al O2. Este sistema también puede hallarse en Lactobacillus. En E. coli se encuentra una malato deshidrogenasa dependiente de NAD+ constitutiva y, además, otra dependiente de NADP+ inducible. Esta última cataliza la reacción: Malato deshidrogenasa (descarboxilante (NADP+)) Este enzima es inhibido por el oxalacetato y acetil CoA. También es inhibido por el AMP cíclico. Al parecer tiene una función biosintética en relación con la formación de ácidos grasos. En Micrococcus sp. es la única deshidrogenasa del malato presente y juega un importante papel en la carboxilación del ácido pirúvico a malato. En Chromatium no hay ninguno de los dos sistemas antes señalados de deshidrogenación del málico. Sin embrago, el malato se convierte en oxalacetato por una descarboxilacion a piruvato seguida de una recarboxilación del piruvato a oxalacetato. 138

15 Cuadro Nº 4.2. Enzimas, Coenzimas, Tipo de reacción de cada molécula participante del Ciclo de Krebs. Molécula Enzima Tipo de reacción Reactivos/ Productos/ Coenzimas Coenzima I. Citrato 1. Aconitasa Deshidratación II. cis-aconitato 2. Aconitasa Hidratación H2O Oxidación NAD+ NADH + H+ III. Isocitrato IV.Oxalosuccinato V. α-cetoglutarato VI. Succinil-CoA VII. Succinato VIII. Fumarato IX. L-Malato X. Oxaloacetato 3. Isocitrato deshidrogenasa 4. Isocitrato deshidrogenasa H2O Descarboxilación 5. α-cetoglutarato Descarboxilación NAD+ + NADH + H+ deshidrogenasa oxidativa CoA-SH + CO2 GDP GTP + + Pi CoA-SH FAD FADH2 6. SuccinilCoAsintetasa 7. Succinato deshidrogenasa Hidrólisis Oxidación 8. FumaratoHidratasa Adición (H2O) 9. Malato deshidrogenasa 10. Citrato sintasa Oxidación H2O NAD+ NADH + H+ Condensación Fuente: (Mathews, C.K.; K.E. Van Holde y K.B. Ahern, 2002) 4.5. BALANCE ENERGÉTICO DE LAS REACCIONES OXIDATIVAS Contabilidad total de la Producción Aeróbica del ATP Cuando una Molécula de Glucosa o Glucógeno se degrada mediante las Vías aeróbicas produce un Total de: - 38 Moléculas de ATP (Degradación Aeróbica de la Glucosa). 139

16 - 39 Moléculas de ATP (Degradación Aeróbica del Glucógeno): La Producción GlucolItica Neta del ATP por el Glucógeno es una Molécula de ATP Adicional en Comparación con la Glucosa. Observando el balance parcial del ciclo de Krebs, se comprueba que en este proceso no se obtiene energía directamente bajo la forma de ATP (sólo se obtiene 1 GTP que es equivalente a 1 ATP). En cambio se obtienen cantidades de coenzimas reducidas (NADH y FADH2), y es a través de la oxidación posterior que se obtendrá la energía para sintetizar ATP.Cada coenzima NADH equivale a 3 ATP y cada coenzima FADH2 equivale a 2 ATP. Cuadro Nº 4.3 Cuadro Nº Balance Parcial de la Respiración PROCESO SUSTRATO GLUCÓLISIS Glucosa PRODUCTOS 2 ácido pirúvico 2 ATP 2 NADH 2 Acetil CoA ENTRADA AL CICLO DE KREBS 2 ácido pirúvico 2 CO2 2 NADH 4 CO2 CICLO DE KREBS 2 Acetil CoA 2 GTP (equivalentes a 2 ATP) 6 NADH 2 FADH2 6 CO2 2 ATP Glucosa 2 GTP 10 NADH 2 FADH2 Fuente: (Koolman, J. y K, H. Rohm, 2004). 140

17 La producción de ATP en la oxidación aerobia de glucosa por células eucariotas es la siguiente: Vía glucolítica Fosforilación a nivel de sustrato (ATP) Fosforilación oxidativa con 2 NADH 2 ATP4 6 ATP 2 piruvato a 2 acetil-coa Fosforilación oxidativa con 2 NADH 6 ATP Ciclo de los ácidos tricarboxílicos Fosforilación a nivel de sustrato (GTP) 2 ATP Fosforilación oxidativa con 6 NADH 18 ATP Fosforilación oxidativa con 2 FADH2 4 ATP Rendimiento aeróbico total Rendimiento total de ATP 38 ATP 36 a 38 ATP En algunas células el costo energético de transportar los electrones desde el NADH formado en la glucólisis a través de la membrana mitocondrial interna deprime el rendimiento neto de estos 2 NADH a sólo 4 ATP LA CADENA RESPIRATORIA Es Responsable de la Fosforilación Oxidativa: La Producción Aeróbica dentro de la Mitocondria o mesosoma. Vía Metabólica Final Común en las Células Aeróbicas mediante la cual los Electrones derivados de los diferentes sustratos son transferidos hacia el Oxígeno. Serie de Reacciones de oxidación-reducción realizadas por unas enzimas altamente organizadas. Figura Nº

18 Figura Nº 4.7. Transferencia de Electrones por la Cadena Respiratoria Fuente: (Frenchel, T.G.M. y T. H. Blackburn, 1998) Luego de la Glicólisis y del ciclo de Krebs, los electrones pasan a la cadena transportadora de electrones, un sistema de transportadores de electrones ubicado en la membrana interna mitocondrial, que actúan secuencialmente DESCRIPCION DE LA CADENA DE TRANSPORTADORES La cadena de transportadores puede ser descrita como un gran proceso de 3 eventos, que son: 142

19 1. Transferencia de los electrones del NADH y FADH2 a otras sustancias, donde finalmente se reoxidan a NAD+ y FAD para seguir participando en mas reacciones redox. 2. Los electrones transferidos participarán en la oxidación-reducción secuencial de +10 centros redox en 4 complejos enzimáticos, antes de reducir el O2 a H2O. 3. Durante la transferencia de los electrones, los H+ liberados por las coenzimas, serán expulsados de la matriz mitocondrial al espacio intermembrana, y creando una gradiente entre ambas. Finalmente, la ΔG de ésa gradiente electroquímica conducirá la síntesis de ATP a partir de ADP y Pi a través de la fosforilación oxidativa. La cadena transportadora consiste de una serie de transportadores que actúan secuencialmente y que están unidos a la membrana interna. Los transportadores son proteínas integrales de membrana con grupos prostéticos capaces de aceptar y/o donar 1 o 2 electrones. Figura Nº 4.8. Figura Nº 4.8. Potencial de Oxido-reducción de los Transportadores de Electrones. Fuente: (Moat, A.G.; Foster, J.W. y M.P. Spector, 2002). 143

20 Los transportadores realizan 3 tipos de transferencias en todo éste proceso: 1. Transferencia directa de electrones (asociada a metales) 2. Transferencia de átomo de hidrógeno H+ + e- 3. Transferencia de ión hidruro H- (H+ + 2e-) Figura Nº 4.9. Complejos de la Cadena Respiratoria Fuente: (Smith, C.A. y Wood, E.J., 1998) En lasfigurasnº 4.9 y Nº 4.10 se muestra que existen 5 tipos demoléculas transportadoras de electrones en éste proceso: 1. NAD+ y NADP+ 2. Flavoproteínas 3. Ubiquinona 4. Proteínas Ferro-sulfuradas 5. Citocromos 144

21 Figura Nº Energía libre y Potencial de Oxido reducción de las Coenzimas que participan en la Cadena Respiratoria. Fuente: (Smith, C.A. y Wood, E.J., 1998) Cadena Transportadora de Electrones en Bacterias En eucariotas, el NADH es el donador de electrones más importante. En procariotas, es decir bacterias y arqueas la situación es algo más complicada, debido a que hay un gran número de donante de electrones y un gran número de aceptores. Si generalizamos el transporte en bacterias este podría quedar de la siguiente forma: 145

22 Puede que los electrones pueden entrar a la cadena en tres niveles: un nivel en donde participa una deshidrogenasa, otro en la que actúa un reservorio de quinonas, o en un nivel en el que actúa un transportador móvil como es el citocromo. Estos niveles corresponden a sucesivos potenciales redox más positivos o sucesivas bajadas de las diferencias en el potencial relativo en los aceptores de electrones. En otras palabras, corresponden a cambios cada vez menores en la energía libre de Gibbs. Las bacterias pueden usar múltiples cadenas de transporte de electrones, e incluso simultáneamente. Las bacterias pueden usar varios donadores diferentes de electrones. Por ejemplo, Escherichia coli, cuando crece en condiciones aeróbicas usando glucosa como fuente de energía, usa dos NADH deshidrogenasas diferentes y dos quinol oxidasas diferentes, un total de cuatro cadenas de transporte que funcionan simultáneamente. Las bacterias también generan un gradiente de protones, para ello utilizan al menos tres bombas de protones, al igual que las mitocondrias, aunque se han descrito casos en los que solo existen dos o incluso una. Evidentemente siempre tiene que existir al menos una bomba de protones para poder generar el gradiente electroquímico, que es esencial para la generación de ATP. En la respiración aerobia el aceptor final de los electrones es el oxígeno que se reduce a agua. Pero hay organismos que son capaces de respirar sin oxígeno llevando los electrones hasta otros aceptores con el mismo objetivo final, obtener mucho ATP. Hay organismos capaces de respirar: Nitrato, generando nitrógeno (bacterias denitrificantes) Sulfato, generando sulfuro (bacterias sulforeductoras) CO2, generando metano (bacterias metanogénicas) 146

23 Hay algunas cadenas respiratorias bastante bien conocidas, entre las cuales se describen los siguientes ejemplos: A. Mycobacterium phlei Uno de los sistemas de transporte de electrones mejor estudiados es el de Mycobacterium phlei. El mismo puede representarse como sigue: La oxidación del Malato es catalizada por dos sistemas enzimáticos distintos, uno en la fracción soluble y otro en la particulada. En la primera se ha identificado una malato- vitamina K1 reductasa que es activada por FAD y que cataliza la reducción de la vitamina K9H de una fracción particulada.(figura Nº4.11). La irradiación a 360 nm inhibe la oxidación del malato y del succinato, pero solo la primera es reversible con adición de vit. K1. La oxidación del succinato comprende un compuesto metálico que se inhibe con cianuro. En el esquema se incluyen los enzimas flavinicos (FP) inhibidos por la atebrina y el punto de acción de otros inhibidores. La NOQNO es la N-oxido-2-n-nonilhidroxiquinoleina. 147

24 Figura Nº Transporte de Electrones de Mycobacterium phlei. x representa un componente fotolábil a 360 nm. y un componente no hemínico con hierro. Θ indica inhibición por el correspondiente compuesto o por efecto de la radiación Fuente: (Pares, I.F. y A. Juárez, 1997). B. Bacillus El sistema de transporte de electrones en el género Bacillus seria: 148

25 Como en el caso anterior la oxidación del succinato no incluye vit. K. La menaquinona (K2) ocupa el lugar de la naftoquinona K9. C. Enterobacteriaceas No tienen citocromo c terminal. En condiciones aeróbicas utilizan preferentemente ubiquinonas y en anaerobias menaquinonas. Con nitrato utilizan ubiquinona-8, cit b y nitrato reductasa. A continuación se representan las cadenas respiratorias con nitrato y oxigeno como aceptores terminales de electrones respectivamente.figura Nº Figura Nº Cadenas Respiratorias con Nitrato y Oxigeno como Aceptores Terminales de Electrones. 149

26 Fuente: (Pares, I.F. y A. Juarez, 1997). D. Respiración del Nitrato en las Bacterias Facultativas La respiración del nitrato desempeña un papel importante en el metabolismo de las bacterias entéricas y es un punto clave para la regulación de la variedad de los sistemas disponibles de producción de energía. Las cadenas respiratorias de las bacterias entéricas pueden utilizar una gran variedad de sustratos (Figura Nº 4.12). Cada una de las distintas deshidrogenadas unidas a la membrana NADH + H+, lactato, succinato, formiato o L-glicero-3-fosfato deshidrogenadas) pueden dar electrones a un pool común de quinona (ubiquinona-8 en condiciones aerobias y menaquinona-8 en condiciones anaerobias), la quinona da a su vez electrones a las reductasas terminales y a los complejos citocromo o-citocromo d. hay un gran número de posibilidades para una simple cadena constituida por deshidrogenada-quinona-reductasa. Los complejos citocromo o y citocromo d tiene un mecanismo similar para la transposición protónica. La ubiquinol oxidasa libera un periplasma 2 H+ + 2 e- en tanto que la inserción de la oxidasa del oxigeno molecular consume 2 H+ + 2 een el citoplasma. 150

27 Durante el crecimiento del aerobio, el NADH + H+ puede ser reoxidado por la cadena respiratoria, pero en condiciones anaeróbicas el NAD+ se regenera de otro modo y tienen lugar a cambios metabólicos importantes. Figura Nº Figura Nº Mecanismo del glicolato por Pracoccus denitrificans. (1) Glioxilatoreductasa dependiente de NAD. (2) Glicinoaminotransferasa. (3) Eritro-2-hidroxiaspartato aldolasa. aspartatodeshidratasa. Fuente: (Pares, I.F. y A. Juarez, 1997). E. Azotobacter 151 (4) Eritro-3- hidroxi-

28 Contiene ubiquinona-8 y citocromo a1, a2y citocromo oxidasa. En el bypass sobre UQ-8, también citocromo c4, citocromo c5 y citocromo a1. El sistema de transporte de electrones en Azotobacter es: Los estudios de inhibición con KCN que afecta principalmente al cit a1, han revelado la existencia de la rama lateral. F. Bacterias Halofilas En el esquema siguiente se representa el sistema de transporte de electrones en Halobacterium. 152

29 4.7. FOSFORILACIÓN OXIDATIVA La generación de ATP puede lugar bien por fosforilación a nivel del sustrato, a través de un número relativamente reducido de reacciones que ya han sido descritas en los capítulos referentes a la formación de productos finales del catabolismo, o bien por fosforilación oxidativa. Este ultimo sistema realmente el de tipo más generalizado y es también el que está ligado a la cadena respiratoria. El transporte de dos protones y de dos electrones desde el NAD hasta el O2 va unido a la formación de tres moléculas de ATP a partir de ADP, correspondiendo a la reducción de ½ O2 a H2 O. Teóricamente, en la respiración aerobia la relación P/O es de 3, aparte de la posible generación concomitante de ATP por fosforilación a nivel sustrato. La fosforilación oxidativa solo ocurre cuando el transporte de electrones tiene lugar en una estructura inalterada de membrana. La oxidación de portadores de electrones va acompañada de la transposición de protones hacia el exterior con la creación de un gradiente de concentración que determina la nueva entrada de protones a través de puntos específicos, con la proteína ATPasa dando lugar a la reacción. ADP + Pi + H+ ATP + H2O La teoría quimiosintetica puede considerarse ampliamente comprobada en la respiración aerobia y en sistemas anaerobios ligados a citocromos o sin ellos. La actividad ATPasica está circunscrita a puntos específicos de la membrana y, como consecuencia de la actividad metabólica, resulta efectivamente un gradiente de ph entre fuera y dentro de la célula. La relación entre las concentraciones de ADP y ATP es crítica para la velocidad de respiración. De hecho, en el efecto Pasteur el factor limitante de la penetración de glucosa es la disponibilidad de ADP. 153

30 En bacterias, los valores de la relación P/O encontrados en preparados libres de células enteras es siempre inferior a 3 y, con frecuencia, un poco mayor que 1. Es evidente que en las células enteras dichos valores puedan ser superiores. No obstante, es posible que las bacterias tenga lugar una respiración aerobia con una relación P/O inferior a la que se consigue en los microorganismos eucariotas gracias al sistema mitocondrial. Las grandes cantidades de NADH que resultan de la actividad del ciclo del ATC pueden utilizarse para biosíntesis reductiva, sin embargo el potencial reductivo del NADH mitocondrial es más frecuentemente utilizado para dar energía para la síntesis de ATP por la vía de la fosforilación oxidativa. La oxidación del NADH con la fosforilación del ADP para formar ATP son procesos que se hacen con el apoyo del transporte de electrones de la mitocondria y por la sintasa de ATP, que son complejos proteicos que se encuentran en la membrana mitocondrial interna. La cadena de transporte de electrones está compuesta por una serie de complejos proteicos que catalizan reacciones secuenciales de oxidación y reducción; algunas de estas reacciones son termodinámicamente competentes para permitir la producción de ATP por la vía de la ATP sintasa proveyendo que un mecanismo de acoplamiento esté disponible, como por ejemplo un intermediario común. La translocación de protones y el desarrollo de un gradiente de protones transmembrana proveen el mecanismo de acoplamiento. Figura Nº Figura Nº La translocación de protones y desarrollo del gradiente de protones transmembrana. 154

31 Fuente: (Mathews, C.K.; K.E. Van Holde y K.B. Ahern, 2002). Figura Nº Estructura química de la coenzima NAD y FAD oxidadas y reducidas. 155

32 Fuente: Murray, R. K. et. al. 2005) Proceso Metabólico La fosforilación oxidativa es una ruta metabólica que utiliza energía liberada por la oxidación de nutrientes para producir adenosín trifosfato (ATP). Aunque las diversas formas de vida utilizan una gran variedad de nutrientes, casi todas realizan la fosforilación oxidativa para producir ATP (Figura Nº 4.15), la molécula que provee de energía al metabolismo. Esta ruta es tan ubicua, debido a que es una forma altamente eficaz de liberación de energía, en comparación con los procesos alternativos de fermentación, como la glucólisis anaeróbica. 156

33 Durante la fosforilación oxidativa, los electrones son transferidos desde un donante de electrones a un aceptor de electrones, como el oxígeno, a través de reacciones redox. Estas reacciones liberan energía, la cual es utilizada para producir ATP. En eucariotas, estas reacciones redox son llevadas a cabo en las mitocondrias por una serie de complejos de proteínas, mientras que en los procariotas, estas proteínas se encuentran ubicadas en la membrana interna de la célula. Estos grupos relacionados de enzimas son llamados cadena de transporte de electrones. En eucariotas, están involucrados cinco complejos de proteínas, mientras que en procariotas se presentan muchas enzimas diferentes, utilizando una variedad de donantes y aceptores de electrones. Proceso Mediante el Cual se Forma ATP en la Forma de Electrones y luego Transferidos hacia el Oxígeno Mediante una Serie de Transportadores de Electrones. Proceso Final: El Oxígeno acepta los Electrones que van pasando y se combina con Hidrógeno para formar Agua. La energía liberada por estos electrones desplazándose a través de la cadena de transporte de electrones es utilizada para transportar protones a través de la membrana interna mitocondrial, en un proceso llamado quimiosmosis. Esto genera energía potencial bajo la forma de un gradiente de ph y un potencial eléctrico a través de la membrana. El almacenamiento de energía es aprovechado permitiendo que los protones fluyan de regreso a la membrana a favor del gradiente, a través de la enzimaatp sintasa. La enzima utiliza esta energía para generar ATP desde el adenosín difosfato (ADP), en una reacción de fosforilación. Esta reacción es llevada a cabo por el flujo de protones, que provoca la rotación de una parte de la enzima. Aunque la fosforilación oxidativa es una parte vital del metabolismo, produce especies reactivas del oxígeno tales como superóxido y peróxido de hidrógeno, lo que lleva a la propagación de radicales libres, provocando daño celular, contribuyendo a enfermedades y, posiblemente, al envejecimiento. Las enzimas 157

34 que llevan a cabo esta ruta metabólica son blanco de muchas drogas y productos tóxicos que inhiben su actividad Estequiometria de la Fosforilacion Oxidativa Por cada par de electrones que se originan en el NADH, se sinterizan 3 equivalentes de ATP, lo que requiere 22.4 kcal de energía. Así, con 31,2 Kcal de energía disponible, está claro que el gradiente de protones generado por el transporte de electrones contiene la energía suficiente para la síntesis normal de ATP. Los electrones a partir del succinato tienen aproximadamente 2/3 de la energía de los electrones del NADH: ellos generan PMFs que son aproximadamente 2/3 de la fuerza que se genera con los electrones del NADH y llevan a la síntesis de solamente 2 moles de ATP por mol de succinato oxidado Regulación de la Fosforilación Oxidativa Debido a que el transporte de electrones esta acoplado a la translocación de protones, el flujo de electrones a través del sistema de transporte de electrones se regula por la magnitud de la PMF. Mientras más alta es la fuerza, más baja la proporción de transporte de electrones, y viceversa. Bajo condiciones de reposo, con una carga alta de energía en las células, la demanda para síntesis nueva de ATP se limita y, aunque la PMF esta alta, el flujo de electrones hacia la matriz de la mitocondria a través de la ATP sintasa es mínima. Cuando las demandas de energía se incrementan, como durante la actividad muscular rigurosa, el ADP en el citosol se incrementa y es intercambiado con el ATP de la mitocondria por medio del transportador transmembrana nucleótido de adenina, la translocasa ADP/ATP. Las concentraciones altas de ADP hacen que la PMF sea descargada a tiempo de que los protones fluyen a través de la ATP sintasa, regenerando así la cantidad de ATP. Así, mientras la proporción del transporte de electrones depende de la PMF, la magnitud de la PMF en cualquier momento refleja la carga de energía de la célula. A su vez la carga de energía, o más 158

35 precisamente la concentración de ADP, normalmente determina la proporción del transporte de electrones por principios de acción de masa. La proporción del transporte de electrones usualmente se mide al determinar la proporción de consumo de oxigeno y a esto se refiere como la tasa de respiración celular. La tasa de respiración se conoce como estado 4 cuando la carga de energía es alta, la concentración de ADP es baja, y el transporte de electrones está limitado por el ADP. Cuando los niveles de ADP aumentan y el fósforo inorgánico está disponible, el flujo de protones a través de la ATP sintasa es elevado y se observan proporciones altas en el transporte de electrones; la tasa respiratoria resultante se conoce con el nombre de estado 3. Así, bajo condiciones fisiológicas la actividad respiratoria mitocondrial esta en un ciclo entre los estados 3 y 4. Figura Nº Figura Nº Transporte de electrones en la membrana. Fuente: (Dreyfus Cortés G.1995) Inhibidores de la Fosforilación Oxidativa La vía del flujo de electrones a través del ensamblaje para el transporte de los mismos, y las propiedades únicas de la PMF, han sido determinadas por medio de el uso de varios antimetabolitos importantes. Cuadro Nº

36 Algunos de estos agentes son inhibidores del transporte de electrones en sitios específicos en el ensamblaje de transporte de electrones, mientras otros estimulan el transporte al descargar el gradiente de protones.figura Nº Por ejemplo, la antimicina A es un inhibidor específico del citocromo b. En presencia de antimicina A, el citocromo b puede ser reducido pero no oxidado. Como es de esperarse, en presencia de la antimicina A el citocromo c permanece oxidado, así como también los citocromos posteriores a y a3. Una clase importante de antimetabolitos son los agentes desacopladores ejemplificados por el 2,4-dinitrofenol (DNP). Figura Nº Los agentes desacoplantes actúan como ácidos lipofílicos débiles, que se asocian con protones en el exterior de la mitocondria, que pasan a través de la membrana unidos a un protón, y que se disocian del protón en el interior de la mitocondria. Estos agentes causan tasas de respiración máxima pero el transporte de electrones no genera ATP, debido a que los protones translocados no regresan a la matriz mitocondrial a través de la ATP sintasa. Cuadro Nº 4.4. Cuadro Nº 4.4. Inhibidores de la Fosforilación Oxidativa Nombre Rotenona Amital Función inhibidor del transporte de e inhibidor del 160 Sitio de Acción Complejo I Complejo I

37 transporte de e Antimicina A Cianuro Monóxido de Carbono Azida inhibidor del transporte de e inhibidor del transporte de e inhibidor del transporte de e inhibidor del transporte de e Complejo III Complejo IV Complejo IV Complejo IV Transportador 2,4,-dinitrofenol Agente desacoplante transmembrana de H+ Transportador Pentaclorofenol Agente desacoplante transmembrana de H+ Oligomicina Inhibe la Fracción OSCP sintasa de de la sintasa ATP de ATP Fuente: (Audesirk, T. y G. Audesirk. 2003) 161

38 Figura Nº Tipos de inhibidores de la fosforilación Fuente: (Pares, I.F. y A. Juarez, 1997). 162

39 Figura Nº Estructuras químicas de los inhibidores fosforilativos. Fuente: (Pares, I.F. y A. Juarez, 1997) REACCIONES ANAPLEROTICAS Son reacciones que regeneran intermediarios del ciclo de Krebs cuando éstos han sido utilizados en reacciones biosintéticas, situación en la cual no hay disponible oxalacetato (sustrato regenerador) indispensable para el inicio del ciclo.figura Nº Para que el ciclo sea funcional es necesario que haya cierta concentración de oxalacetato, el cebador del ciclo. La degradación de algunos aminoácidos proporciona metabolitos intermediarios del C.A.T. que pueden alimentar al ciclo. 163

40 Otra reacción que puede suministrar oxalacetato es la de carboxilación del piruvato: Oxalacetato + ADP + Pi + 2 H+ Piruvato + CO2 + ATP + H2O A estas reacciones, que procuran intermediarios al C.A.T., se les denomina anapleróticas. Figura Nº Formación de intermediarios al C.A.T. por las reacciones anapleróticas. Fuente: (Murray, R. K. et. al. 2005) 164

41 Mecanismos de las Reacciones Anapleróticas En la oxidación del piruvato se libera una molécula de CO2 y por lo tanto solo dos átomos de C ingresaran en el CAT. El drenaje de α-cetoglutarato, succinato y oxalacetato con fines biosintéticos produce una disipación importante de intermediarios que puede agotar el ciclo. Hay dos sistemas para impedir que esto ocurra: a) Las reacciones anapleróticas, que generan compuestas C4 por fijación de CO2. Estas reacciones tienen lugar principalmente cuando se utilizan azúcares como sustratos. b) El relleno de compuestos C4 a partir del metabolismo de compuestos C2 por la vía del glioxilato. En bacterias se han caracterizado cinco enzimas para las reacciones anapleróticas: 1. La llamada reacción de Wood Werkman, en la cual el ácido pirúvico es fosforilado a fosfoenol pirúvico con ATP y la piruvato fosfotransferasa. La fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (ATP) forma oxalacetato, requiriéndose ADP para formar ATP. El acido fosfoenol pirúvico es el verdadero aceptor de CO2 y el ADP o el IDP funcionan como aceptores de fosfato. 2. Hay una reacción muy parecida a la anterior catalizada por una fosfoenol piruvato carboxilasa que requiere bicarbonato y fosfato inorgánico, el cual es convertido en pirofosfato: 165

42 3. Un piruvatocarboxilasa (Cuadro Nº 4.5)dependiente de la biotina que produce oxalacetato desde el piruvato con ATP: Hay una enzima diferente en los mamíferos que lleva a cabo esta reacción con acetil CoA y no es dependiente de la biotina. 4. La reacción de los enzimas málico (malato deshidrogenasa descarboxilante (NADP+ / NAD+)) que catalizan la carboxilación reductora del piruvato a malato, utilizando bien NADPH + H+ o bien NADH + H+ : No hay duda de que no todos estos enzimas se hallan presentes a la vez en el mismo microorganismo. 166

43 Cuadro Nº 4.5. Características de las etapas de las reacciones anapleróticas Desde A Reacción Notas Esta reacción es catalizada por piruvato + Piruvato oxalacetato la piruvatocarboxilasa, CO2 + H2O + una enzima activada por Acetil-CoA, indicando una falta de oxalacetato. ATP oxalacetato + ADP + Pi + 2H+ El Piruvato puede también ser convertido en L-malato, otro intermediario, mediante una vía similar. Esta reacción es reversible pudiendo formar oxalacetato a partir Aspartato oxalacetato - de aspartato en una reacción detransaminación, vía aspartato transaminasa. glutamato + NAD+ + Glutamato αcetoglutarato H2O NH4+ + αcetoglutarato Esta reacción está catalizada por la glutamato deshidrogenasa. + NADH + H +. Cuando se oxidan ácidos grasos de β- cadena impar, se forma una oxidaciónde ácidos succinil-coa - molécula de succinil-coa por cada grasos ácido graso. La enzima final es la metilmalonil-coamutasa. Fuente: (Frenchel, T.G.M. y T.H. Blackburn, 1998) 167

44 Enzimas de las Reacciones Anapleróticas En las reacciones anapleróticas, de hecho, donde intervienen enzimas como la piruvato carboxilasa, la acetil-coa carboxilasa, la propionil-coa carboxilasa y la 3-metilcrotonil-CoA carboxilasa. La fosfoenolpiruvato carboxiquinasa, la malato deshidrogenasa-nadp (enzima málica), la NADP-isocitrato deshidrogenasa, y catalizan procesos reversibles que, al menos en teoría, pueden conducir a la fijación de CO2. La acetil-coa carboxilasa se encuentra en el citosol y cataliza la carboxilación de acetil-coa a malonil-coa y está considerada como el paso limitante en la biosíntesis de ácidos grados de cadena larga. La propionil-coa carboxilasa ha sido localizada exclusivamente en mitocondrias. Las deficiencias de biotina causan una marcada reducción de la actividad de esta enzima que está implicada en el metabolismo del propionato y los aminoácidos ramificados. La piruvato carboxilasa, se encuentra principalmente en mitocondrias y cataliza la formación de oxalacetato a partir de piruvato. Posiblemente, esta enzima es la principal responsable de la fijación del CO2, puesto que la fosfoenolpiruvato carboxiquinasa tiene una función descarboxilante y la enzima málica carece de suficiente actividad para fijar la cantidad observada de CO2. Parece que la incorporación de CO2 a través de la piruvato carboxilasa depende de la disponibilidad de piruvato. La actividad anaplerótica de la piruvato carboxilasa provee a-cetoglutarato y glutamina que sirven como precursores para el restablecimiento de la reserva de neurotransmisores. La malato deshidrogenasa-nadp (enzíma málica) se han encontrado en citosol y en mitocondrias y favorece la lipogénesis durante el desarrollo. 168

45 La isocitrato deshidrogenasa-nadp se encuentra en citosol y mitocondria de neuronas y favorece, posiblemente, la lipogénesis. Esta enzima existe en tejidos de mamíferos como dos isoenzimas, una que se encuentra en el citosol y la otra en la mitocondria. La participación de la forma citosólica de la isocitrato deshidrogenasa-nadp en una lanzadera con el a-cetoglutarato a sido demostrada, aunque su contribución en proveer grupos acetilo para la síntesis de ácidos grasos es relativamente pequeña. Las enzimas catalizadoras de las cuatro principales reacciones anapleróticas, esto es la piruvato carboxilasa, la enzima málica, la isocitrato deshidrogenasa-nadp y la fosfoenolpiruvato carboxiquinasa, podrían causar la oxidación completa de los intermediarios del ciclo de los ácidos tricarboxílicos, en el caso de que existiera una escasa producción de piruvato, o como mecanismo para la oxidación de aminoácidos. La enzima fosfoenolpiruvatocarboxilasa (PEPC) está ampliamente distribuida en células vegetales, bacterias fotosintéticas y no fotosintéticas, cianobacterias y en algas verdes. Participa en procesos de la ruta fotosintética en la fijación del CO2 atmosférico en plantas C4 y en las plantas con metabolismo ácido crasuláceo (CAM); también es la enzima anaplerótica más importante de todos los tejidos vegetales, que suministra ácidos dicarboxílicos al ciclo de los ácidos tricarboxílicoscuando son utilizados intermediarios para biosíntesis. En la práctica parece que la piruvato carboxilasa es responsable de la mayor parte de la fijación de CO2, dado que aproximadamente un 7-10% de todo el piruvato utilizado sirve para sustituir los intermediarios del ciclo de los ácidos tricarboxílicos durante el normal funcionamiento de este ciclo. La enzima málica y la fosfoenolpiruvato carboxiquinasa contribuyen de forma poco significativa, ya que sus estados de equilibrio favorecen mucho más la descarboxilación que la carboxilación. Además, las reacciones de transaminación pueden generar intermediarios del ciclo de los ácidos tricarboxílicos en condiciones cinéticas favorables y, por tanto, servir como función anaplerótica.figura Nº

46 Figura Nº Enzimas de las reacciones Anapleróticas Fuente: (Koolman, J. y K, H. Rohm.2004) Rol bioquímico de las Reacciones Anapleróticas Por lo que podemos concluir que las reacciones anapleróticas permiten: o Reacciones que permiten la entrada de intermediarios de carbono al Ciclo de Krebs. 170

47 o Intermediarios que entren al ciclo de esta manera son sintetizados en otras rutas metabólicas. Formación de intermediarios del Ciclo de Krebs: o Oxaloacetato o Malato o Alfa-cetoglutarato o Formación por carboxilación y transaminación. Los intermediarios del ciclo son repuestos mediante las reacciones ANAPLEROTICAS (Figura Nº 4.21). Figura Nº Reacciones Anapleróticas Fuente: (Ganong, W.F.1996). 171

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