FORMULACION DE ALIMENTOS BALANCEADOS PARA POLLO DE ENGORDE BAJO EL CONCEPTO DE AMINO ACIDOS DIGESTIBLES.

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1 FORMULACION DE ALIMENTOS BALANCEADOS PARA POLLO DE ENGORDE BAJO EL CONCEPTO DE AMINO ACIDOS DIGESTIBLES. Alex Zambrano D. MOLINOS CHAMPION S. A. INTRODUCCION En la actualidad, los conceptos de Proteína ideal, digestibilidad y disponibilidad de aminoácidos, han sido muy difundidos sobre todo en la formulación de alimentos para especies no rumiantes. Sin embargo, la aplicación práctica de de estos conceptos es muy limitada por la mayoría de los especialistas en nutrición. El problema radica, en que los aminoácidos (AA S) contenidos en los ingredientes usados en la formulación de dietas, tienen diferente grado de digestión. Por ejemplo: entre 85 90% de la lisina contenida en pasta de soya y harina de pescado es digestible, mientras que la contenida en harina de carne y hueso varía entre 75 80%. Por esto, cuando se formula a base de AA S totales, estamos ignorando estas diferencias tan grandes y además la formulación es casi exclusivamente para satisfacer los requerimientos nutricionales, sin tomarse ventaja de los conceptos antes mencionados y mejorar el rango de eficiencia proteica, y del incremento consecuente de la Energía Neta para producción. Como resultado de esto, tenemos raciones poco eficientes las cuales no contienen las cantidades ideales de AA S necesarios para un buen desarrollo. Otro problema causado por la falta de utilización de conceptos como AA S digestibles, además de pobres desarrollos en los animales, es la inadecuada valoración de los ingredientes. Los ingredientes con altos niveles de AA S digestibles están siendo subvalorados y viceversa. Esto nos puede ocasionar tomar una decisión inapropiada al momento de comprar y usar los ingredientes. Por otro lado los excesos en aportes son comunes, mismos que no necesariamente son benéficos a los animales. Algunos de los motivos por los cuales los nutricionistas continuamos formulando por medio de AA S totales incluyen: costumbre, considerar que la formulación por AA S digestibles es un riesgo, considerar que este tipo de formulación es confusa, considerar que no existen ventajas con este tipo formulación, etc.

2 COMPOSICIÓN ELEMENTAL DE LAS PROTEÍNAS Al igual que las grasas y carbohidratos, las proteínas contienen carbono, hidrógeno y oxígeno, además de un porcentaje constante y considerable de nitrógeno. En términos prácticos, la cifra más común usada es 16%. La mayoría de las proteínas contienen también azufre y algunas tienen fósforo y hierro. Son sustancias complejas, de naturaleza coloidal y de alto peso molecular. Tabla 1. Composición elemental de las proteínas específicas Elemento % Carbono Hidrógeno Nitrógeno Oxígeno Azufre Fósforo Fuente: Maynard, L.A, 1981 AMINOÁCIDOS Las proteínas son polímeros de aminoácidos, los que varían en cuanto a cantidad y tipo entre proteína y proteína. Estos AA S se obtienen como productos finales de la hidrólisis, cuando las proteínas se calientan con ácidos fuertes o cuando sobre ellas actúan ciertas enzimas. Son los productos finales de la digestión y del catabolismo de las proteínas, y constituyen las piedras angulares de las cuales se forman las proteínas corporales. Por lo tanto, el estudio de la nutrición proteica trata principalmente de los AA S. Los AA S son derivados de los ácidos grasos de cadena corta y contienen un grupo básico amino (-NH 2 ) y un grupo carboxilo ácido (-COOH). El grupo amino se halla ligado al carbono α (α-amino ácido); en la naturaleza los AA S asumen la configuración L, comparados con la L-glicerosa. El conocimiento que se tiene de la estructura proteica comenzó con el trabajo de Emil Fischer, quien ideó métodos para unir los AA S a través de sus grupos amino y carboxilo, con la eliminación de agua. Se encontró que la unión principal que existe entre los AA S en la molécula de proteína es a través del grupo amino de un ácido y del grupo carboxilo de otro. Este tipo de unión se llama unión peptídico o enlace peptídico (Figura 1). Los AA S que así se unen son llamados residuos de AA S.

3 Figura 1. Enlace peptídico La adición secuencial de varios cientos de residuos de AA S por este enlace peptídico covalente resulta en la formación de un polipéptido de cadena larga al que se llama estructura primaria de la proteína. La formación de la proteína, sin embargo, es mucho más que la síntesis de polipéptidos. Debido a la diversidad en el orden y tipo de AA S dentro de la cadena, los polipéptidos pueden ordenarse posteriormente en formas que se llaman estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. DETERMINACIÓN QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS. La determinación e identificación directa de diversas proteínas que están presentes en el alimento o en los tejidos, es un procedimiento poco práctico. Por lo tanto, el químico se sirve del hecho de que el nitrógeno está presente en las diferentes proteínas en porcentajes más o menos constantes: 16% como promedio, según se vio anteriormente. Con este dato sólo se determina el nitrógeno y se multiplica el resultado por el factor La técnica analítica se encuentra en uso desde hace más de un siglo conociéndosela como procedimiento de Kjeldahl. En este método, el nitrógeno amino (-NH 2 ) es oxidado por el ácido sulfúrico en presencia de un catalizador, dando (NH 4 ) 2 SO 4. El ion amonio es convertido a amoniaco por acción de NaOH y se colecta por destilación. El NH 3 se titula cuantitativamente por diversas técnicas y el nitrógeno de la muestra se puede cuantificar. Esto es específico para (-NH 2 ) y no para el nitrato (-NO 3 ). Mientras que el factor promedio 6.25 se aplica a los alimentos en general, los factores específicos se deben usar en el caso de los productos en que la relación proteína y nitrógeno es conocida en forma definitiva.

4 Por ejemplo, se ha encontrado que la proteínas combinadas de la leche contienen aproximadamente 15.7% de nitrógeno como promedio, por lo que el factor usado debe ser La proteína de la harina de trigo, por otro lado, contiene 17.5% y así su factor es La estimación del contenido proteico derivado de un análisis de nitrógeno, presupone que todo el nitrógeno en la sustancia analizada se halla en forma de proteína. Esto no es correcto en sentido estricto para ningún alimento, pues contienen también cantidades considerables de compuestos nitrogenados que no son proteínas, como es el caso del nitrógeno no proteico. AMINOÁCIDOS Y CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS. El reconocimiento de que el nitrógeno presente en el organismo tiene su origen en compuestos nitrogenados que se encuentran en los alimentos, se debe fundamentalmente al trabajo de Magendie, publicado en Después de que se estableció que las proteínas eran los compuestos nitrogenados involucrados, Magendie produjo la primera evidencia de que todas las proteínas tienen diferente valor. En su famoso informo sobre la gelatina, publicado en 1841, demostró que ésta no puede tomar el lugar de la proteína de la carne en la dieta. Este hallazgo estimuló los estudios que sobre crecimiento y balance nitrogenado realizaron científicos alemanes, suizos y daneses, para establecer el porqué de la inferioridad de la gelatina. La primera explicación satisfactoria acerca de la diferencia en la calidad nutricional de las proteínas fue propuesta en el año 1870 por el fisiólogo alemán L. Hermann, quien estableció que la digestión produce unidades para sintetizar la proteína corporal y que todas estas unidades, probablemente AA S, son necesarios en el alimento. En 1876, el fisiólogo suizo Escher alimentó perros con dietas purificadas a base de gelatina, produciéndoles pérdida de peso. El peso se mantuvo cuando se agregó tirosina. El análisis de los AA S de las proteínas efectuados por Abderhalden, en Alemania, proveyó las bases para los estudios realizados por Kauffman, quien mostró en 1905 que la cistina, en la cual la gelatina es muy baja, se requería como complemento, lo mismo que la tirosina. De 1915 en adelante, los avances se sucedieron rápidamente, incluyendo estudios en pollos y cerdos. Esto permitió concluir que el valor de una proteína dada, desde el punto de vista nutricional, está regida por su contenido de AA S. El organismo no es capaz de sintetizar diversos AA S que están presentes en las proteínas y por lo tanto las proteínas en el alimento deben ser de una naturaleza tal que puedan proveerlos.

5 AMINOÁCIDOS ESENCIALES O INDISPENSABLES. Los avances modernos en el campo de la nutrición de los AA S datan de 1930, cuando W. C. Rose de la Universidad de Illinois, comenzó una serie de brillantes investigaciones empleando una nueva técnica que proporciona información específica respecto a los AA S que deben estar presentes en el alimento. Mediante el uso de dietas semipurificadas, formuladas para ser adecuadas para el crecimiento normal de las ratas, en las que la única fuente de nitrógeno era provista por AA S, el efecto de la adición o remoción de cada uno de estos AA S fue estudiada. De esta manera, los investigadores de Illinois fueron capaces de clasificar diez AA S como constituyentes esenciales de la dieta, y el resto como no esenciales (tabla 2). Tabla 2. Clasificación nutricional de los AA S para aves. Esenciales No esenciales Lisina Glicina Metionina Cistina Treonina Serina Triptofano Prolina Isoleucina Alanina Leucina Acido Glutámico Valina Acido Aspártico Fenilalanina Tirosina Arginina Histidina Fuente: D Mello, 1979 La arginina es un caso especial pues el crecimiento se presenta en proporciones anormales aun en su ausencia. Esto significa que el organismo pude sintetizar el AA, pero no con la velocidad necesaria para cubrir las necesidades del crecimiento. Rosé definió entonces a los AA S esenciales como aquellos que no se pueden sintetizar en el organismo en la proporción que requiere un crecimiento normal. Encontró que para mantenimiento, las ratas requerían los mismos que para crecimiento, con excepción de la arginina. Actualmente se sabe que la arginina es un producto final del ciclo de la urea, por lo que está disponible cuando los excesos de AA S se están preparando para ser excretados. Este mecanismo aparentemente provee suficiente arginina para mantenimiento, pero no para crecimiento.

6 Harper ha hecho una excepción del concepto de la no esencialidad y sugiere que los AA S que pueden ser sintetizados por el organismo de algún precursor deben ser descritos como no esenciales. En la mayoría de los casos, este último grupo de AA S pueden ser sintetizados por la célula empleando fuentes no específicas de nitrógeno-amino (ácido glutámico, citrato diamónico, alanina, amino ácidos esenciales, etc). El nitrógeno no específico, sin embargo, es esencial para los animales, puesto que una dieta sólo de AA S esenciales, aun en exceso, se puede mejorar agregando mezclas de fuentes nitrogenadas no específicas. Más aún, las mezclas son superiores a los compuestos simples, lo que otorga fuerza y validez al término no específico. En la naturaleza, la mayoría de los AA S se encuentran en la forma L y son bien utilizados. Es posible la síntesis industrial de mezclas que contienen tanto la forma D como la L. Cuando se buscan complementos de AA S, se debe tener cuidado pues la forma D de los AA S se utiliza en forma menos eficiente que la forma L, a excepción de la metionina. AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y CALIDAD PROTEICA El descubrimiento de que muchos AA S que componen las proteínas corporales deben ser provistos como tales por la proteína del alimento, explica por qué diferentes alimentos con el mismo contenido de proteínas tienen valores proteicos distintos en nutrición, es decir, difieren en la calidad de la proteína. Las proteínas cuyo contenido de AA S se aproxima al punto óptimo de satisfacción de las necesidades animales son llamadas, de alta calidad; aquellas que no se acercan a ese punto, son conocidas como proteínas de baja calidad. Dicho en broma, la proteína de los pollos sería la mejor proteína para alimentar pollos: desde el punto de vista nutricional lógico, pero desde el punto de vista económico sería un desastre. En general, las proteínas de los alimentos de origen animal tienen mayor valor biológico que las de procedencia vegetal porque su composición en AA S es más parecida a las proteínas corporales. De cualquier manera, la calidad individual de las proteínas es relativamente poco importante en dietas mixtas debido al fenómeno de complementación / suplementación entre proteínas distintas.

7 Tabla 3. Porcentaje de AA S digestible en aves para una harina de pescado y una pasta de soya típica. Aminoácido Pasta de Soya Harina de Pescado 48% Proteína Cruda 67% Proteína Cruda Lisina Metionina Cistina Metionina + Cistina Treonina Triptofano Arginina Isoleucina Leucina Valina Histidina Fenilalanina Fuente: Aminodat 3.0 Evonik Degussa Cuando dos alimentos que contienen proteínas con AA S limitantes diferentes (AA azufrados para la pasta de soya y fenilalanina para la harina de pescado) se consumen en la misma comida, el AA de una proteína puede compensar la deficiencia de la otra, dando lugar a una proteína de alto valor biológico. DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS En general, las proteínas del alimento son hidrolizadas en sus constituyentes, los AA S, los que luego son absorbidos y transportados al hígado por la vena porta. Algunos AA S aparecen en la linfa en pequeñas cantidades. Existe una excepción a este principio en algunos mamíferos neonatos (recién nacidos), ya que durante sus primeros días de vida pueden absorber las inmunoglobulinas intactas directamente a su sistema linfático (conducto torácico). Esta capacidad dura sólo unas 24 horas en el becerro y varios días en la rata, pero no se da en el hombre o en el cobayo. Cuando el fenómeno existe, las vellosidades intestinales de los recién nacidos son capaces de absorber las globulinas por pinocitosis (un fenómeno de captación). Esta capacidad pronto se pierde por un proceso que se conoce como oclusión. Este fenómeno permite a las especies que normalmente no obtienen una adecuada protección inmunológica a través de la placenta, adquirir inmunidad instantánea

8 mediante la ingestión de calostro con un elevado contenido de inmunoglobulinas. Aparte de esta situación especial la proteína debe ser digerida. Las enzimas secretadas por la mucosa gástrica y por el páncreas son descargadas al lumen del estómago e intestino delgado, respectivamente. Las enzimas de la mucosa intestinal actúan dentro de la misma célula de dicha mucosa. Existen dos tipos de enzimas: las endoenzimas, como la pepsina, tripsina y quimiotripsina, y las exoenzimas representadas por carboxipeptidasas y peptidasas. Las primeras rompen las grandes moléculas en otras más pequeñas actuando sobre la cadena peptídico, mientras que las últimas actúan sobre los AA S terminales produciendo AA S libres. Las endoenzimas no disgregan los enlaces peptídicos al azar, sino que son específicas, por ejemplo, la pepsina rompe las ligaduras adyacentes a un AA aromático. La digestión proteica empieza en el estómago con una desnaturalización significativa de las proteínas que realiza el HCl (ácido clorhídrico), al que le sigue la digestión péptica que es más activa a un ph bajo. Este proceso da por resultado la producción de péptidos grandes y relativamente pocos AA S. El contenido estomacal pasa al duodeno en donde es atacado por diversas enzimas pancreáticas, lo que produce una cantidad sustancial de AA S libres (más de 60% del contenido proteico) y oligopéptidos. Estos últimos compuestos son absorbidos en forma directa por la mucosa intestinal donde son hidrolizados por acción de las peptidasas en AA S y después transportados a la circulación portal. En la sangre portal no hay péptidos, lo que indica que la hidrólisis fue completa antes de que éstos pasaran a la circulación sistémica. La tasa de absorción de AA S no es uniforme, si bien ello sucede en los dos tercios proximales del intestino delgado. La absorción es de tipo activa, al igual que la de glucosa e implica también el transporte de sodio. Los tripéptidos son absorbidos más rápido que los dipéptidos los que a su vez, se absorben en menor tiempo que los AA S libres. Además, parece haber una competencia por la absorción de AA S libres dentro de un mismo grupo, como por ejemplo, entre los AA S ácidos, básicos, neutros o iminoácidos. DIGESTIBILIDAD DE LOS AMINOÁCIDOS. Se la define como la fracción de un nutriente ingerido que es absorbido por el animal, o sea, que no es excretado. Para el caso de los pollos de engorde, la mayoría de los datos disponibles de los ingredientes corresponden a digestibilidad fecal verdadera, y han sido determinados usando la técnica de Sibbald (1979) que compara el contenido de AA S en la excreta con respecto al del alimento, utilizando gallos adultos forzados a consumir una cantidad dada del ingrediente bajo estudio luego de un período de ayuno. Los puntos débiles de este método surgen

9 claramente: aves adultas, ingestión forzada, sólo el ingrediente dado en lugar de una dieta completa, ayuno antes y después de la ingestión, todo lo cual afecta la fisiología digestiva y funcionamiento normal del intestino. Además esta técnica ignora la degradación y síntesis microbiana de AA S que ocurre en el intestino grueso, y las excreciones urinarias, afectando el perfil y la cantidad individual de AA S en la excreta, y finalmente, el valor de digestibilidad calculado. Pero lo más grave es que usaremos valores de digestibilidad de AA S en dietas para pollitos de pocos días de edad, que fueron generados en gallos adultos (Locatelli, M.L y Lemme, A., 2007) UN MÉTODO ALTERNATIVO En 1999, Ravindran y Bryden presentaron un método alternativo que supera las limitaciones arriba mencionadas: determinación de la digestibilidad ileal de AA S, en la cual pollos en crecimiento reciben ad limitum una dieta experimental incluyendo el ingrediente bajo estudio como la única fuente de AA S. Luego las aves son sacrificadas y se recolecta la digesta de la última porción del intestino delgado (íleon Terminal) para determinar su contenido de AA S. De esta forma, se evitan los errores por el aporte de AA S de la orina o de la fermentación del intestino grueso. En resumen, se trata de una técnica que nos acerca más a la realidad, pues implica un comportamiento ingestivo normal y la dieta experimental estimula normalmente el proceso digestivo. No obstante, es importante notar que no todos los AA S de la digesta intestinal vendrán de la dieta, sino que habrá una porción de AA S de origen endógeno. La contribución relativa de esta fracción endógena al total de AA S determinado en la digesta, y por lo tanto, el error en la determinación del valor de digestibilidad ileal aparente, disminuye a medida que aumenta el consumo de AA S. Por lo tanto, la fracción o pérdida ileal endógena de AA S afectará mayormente a los valores de digestibilidad ileal aparente de los ingredientes bajos en proteína (y en AA S) como el caso de los cereales, y en mucho menor extensión, a las harinas proteicas como la soya o canola. En consecuencia, es necesario corregir los valores de digestibilidad ileal aparente de los AA S por las pérdidas basales endógenas de AA S, resultando un valor de digestibilidad ileal estandarizado (DISt): Coeficiente DISt (%) = coeficiente digestibilidad ileal aparente (%) + ((pérdidas AA basal endógeno, en g kg -1 MS ingerida) / (contenido de AA del ingrediente, en g kg -1 MS) X 100))

10 La estimación de las pérdidas basales endógenas de AA S se obtuvo como promedio de cinco experimentos usando caseína hidrolizada enzimáticamente (Lemme et al, 2004) Tabla 4. Valores de digestibilidad ileal estandarizada de proteína cruda y aminoácidos de materias primas para pollos (adaptada de Lemme et al., 2005) Obsevado CP Lys Met Cys M+C Thr Trp Arg Ile Leu Val His Phe Cereales % * % % % % % % % % % % % % % Maíz Sorgo Salvado de arroz Trigo Salvado de trigo Fuentes prot. vegetales Gluten de maíz Harina de algodón Porotos 8/ Harina de canola Harina de soya Harina de girasol Sub productos animales Harina de plumas Harina de pescado Harina de carne y hueso Número de determinaciones de digestibilidad en los cuales están basados los coeficientes La diferencia entre digestibilidad y disponibilidad de los aminoácidos radica en que la digestibilidad, determina la diferencia entre la cantidad de aminoácidos ingeridos y la cantidad de aminoácidos excretados. La disponibilidad se refiere a la cantidad de aminoácidos que es digerida, absorbida y utilizada para la síntesis de proteína (Machado y Penz, 1993). Al formular un alimento, es muy importante además de considerar la variación existente en los aportes de los aminoácidos, el conocer los coeficientes de su digestibilidad en contenidos totales. En los granos comúnmente utilizados, (Maíz, Sorgo, Trigo, etc.) son bajos, sin embargo, sus coeficientes de digestibilidad verdadera son constantes. Por otro lado, en el caso de los subproductos agrícolas (Pasta de Soya, de Canola, Girasol, etc.), son mayores, y en forma más significativa, en los subproductos de origen animal (Harina de carne y hueso, Pluma, Pescado, etc.), pero menos constantes. Tabla 5 (Persons 1990).

11 Tabla 5. Variación de los coeficientes de digestibilidad (%) para diferentes muestras de harina de carne y hueso. Muestra Lisina Cistina Treonina Metionina Existen diversas fuentes publicadas que proporcionan ecuaciones de digestibilidad para las materias primas más comunes, aunque en la mayoría de ellas no se contemplan los factores que limitan la digestibilidad de los aminoácidos como son: a. Factores antinutricionales de las materias primas: ácido tánico del sorgo; factores antitrípsicos de la Soya, etc. b. Procesos industriales de los ingredientes (Calor, Presión, Humedad y procesos químicos). c. Calidad de proteína de las pastas de origen animal (contenido de cenizas, temperaturas y presión en el proceso). d. Edad de los animales: Zuprizal et al (citado por Machado y Penz 1993), demostró que aves con 3 semanas de edad, presentan coeficientes de digestibilidad verdadera de los aminoácidos de la pasta de Soya y de Canola superiores a los encontrados a 6 semanas de edad. e. Sexo: se ha reportado una diferencia en el coeficiente de digestibilidad verdadera de los aminoácidos de la pasta de Soya y de Canola entre pollos machos y hembras tanto a los 21 días como a los 42.

12 Tabla 6. Efecto del sistema de proceso y la temperatura sobre la digestibilidad de los aminoácidos en la harina de carne y hueso. Sistemas de Proceso Temperatura de Proceso C Coef. De Digestibilidad (%) Lisina Cisteína A A A A B B B B Wang y Parsons tomado de Parsons (1999) Gracias a todos los factores mencionados, es que recientemente se ha empezado a tomar ventaja sobre la información de la eficiencia de retención de aminoácidos por el organismo, lo que permite establecer un requerimiento más preciso sobre su digestibilidad y balance exacto, surgiendo con ello la posibilidad de elaborar los perfiles nutricionales bajo el concepto de Proteína Ideal. PROTEINA IDEAL Este concepto se refiere básicamente al balance exacto de los aminoácidos esenciales, capaces de satisfacer, sin deficiencias ni excesos, las necesidades absolutas de todos los AA S requeridos, para su mantenimiento y una máxima deposición muscular, expresando cada aminoácido como porcentaje, con relación a otro aminoácido de referencia. Con esto, es posible mantener una relación constante conservando una calidad de proteína similar, para cubrir las necesidades fisiológicas y productivas del animal. (Baker 1995). La principal ventaja de usar el concepto de proteína ideal está en que la relación ideal de aminoácidos permanece igual para animales de cualquier potencial genético, aunque los requerimientos serán diferentes dependiendo de sexo, edad y estirpe, pero sobre todo de su capacidad de depositar tejido magro (Baker et al. 1998). Para aplicar los principios de Proteína ideal, es posible partir del nivel del primer aminoácido limitante aceptado como el requerimiento de la población, por la experiencia adquirida (AA S Azufrados en aves y Lisina en Cerdos). Sin embargo es

13 importante prevenir los excesos ya que, con la proteína ideal, los niveles totales de algunos aminoácidos (esenciales o no), tendrán un incremento relativo a la lisina digestible. Aquí cabe señalar que el requerimiento de todos los aminoácidos esenciales está fijado en función directa al contenido proteico de la dieta. La formulación de alimentos debe prevenir una inclusión sobrada de proteína a menos que se ajuste proporcionalmente la relación de los aminoácidos. Al ofrecer dietas con muy bajos niveles de proteína pero suplementadas con aminoácidos esenciales (AAE), pueden resultar en pobres desempeños productivos si no se considera un balance óptimo entre los aminoácidos esenciales y los no esenciales (AANE). Esto es debido a que los AAE son ineficientes en suministrar el nitrógeno requerido para la síntesis de los AANE. La desaminación de los AAE incrementa la producción de los AANE como la Glutamina y la Asparagina, de los cuales los excesos son excretados por urea. Y aunque esto ocurra, un nivel bajo de AANE aumenta la reutilización del nitrógeno de los AAE para la síntesis de los AANE, generando desbalances y crecimiento limitado en los animales (Lenis, 1999). REDUCCIÓN DEL NIVEL PROTEICO. Por su esencia, la industria pecuaria debe ser evaluada en términos de eficiencia; así que la rentabilidad opera como una función directa de la tasa de conversión porque de los costos de producción (monetario o materiales), los de alimentación siempre han sido más del 60% del total, hecho que se subraya en los países latinoamericanos (Cuarón 1999). Subalimentar a los animales se opone a la productividad, incluyendo deméritos en la calidad del producto (la canal), pero la provisión excesiva de nutrimentos puede ser más costosa que las deficiencias, porque se puede llegar a limitar la producción y, además, el costo del alimento será mayor. El objetivo entonces, es lograr la mayor precisión posible; satisfacer los requerimientos es importante, pero evitar los excesos es tanto o más necesario porque van contra la esencia de la industria, es decir, el desarrollo de programas de alimentación necesita satisfacer los requerimientos de los animales con la mayor exactitud posible. (Cuarón, 1999). En gran parte, cuidando los niveles de la proteína en la dieta y ajustando la relación de los aminoácidos a un perfil ideal, se evitan deficiencias y excedentes y la consecuente producción de energía a partir de aminoácidos; ya que cuando los aminoácidos son consumidos en exceso, experimentan la pérdida de sus grupos amino, cuyo nitrógeno debe ser excretado, y sus esqueletos carbonados residuales, pueden seguir 2 destinos: 1; la conversión en glucosa (gluconeogénesis) y 2; su oxidación a través del ciclo de los ácidos tricarboxílicos-, reduciéndose al mínimo la

14 excreción de nitrógeno, ambos procesos (excreción de Nitrógeno y oxidación de esqueletos carbonados) resultan muy costosos a los organismos desde el punto de vista metabólico ya que hay mayor gasto energético para el mantenimiento a expensas del crecimiento. En otras palabras, la oxidación de la proteína, incrementa las pérdidas de energía metabólica por la orina, e incrementa la producción de calor. Al exceder los niveles proteicos en la dieta, se incrementan estas perdidas energéticas, decrece la energía metabolizable en porcentaje de la energía digestible y decrece la eficiencia de utilización de energía metabolizable, resultando todo esto en una menor oferta de energía Neta (Chudy 1999). Just en 1982 demostró que el total de pérdida de energía a partir de proteína catabolizada es de 48.5 a 50% de la energía de la proteína. VENTAJAS DE LA FORMULACION CON AA S DISPONIBLES Evidentemente muchos nutricionistas desconocemos como hacer el cambio en la formulación y no estamos seguros de los beneficios que se pueden obtener con este tipo de formulación. Recientes pruebas realizadas han arrojado los siguientes resultados en la alimentación de pollos de engorda. Ravindran et al., (1998) Alimentaron pollos con diferentes niveles de pasta de canola, con la inclusión por arriba del 20% se obtuvieron ganancias de peso y conversiones alimenticias cuando se formuló la dieta por medio de AA S digestibles con respecto a aquella formulada mediante AA S totales. Los mismos autores en 1999 formulando harinolina a base de AA S digestibles, obtuvieron mejores desarrollos en comparación con AA S totales. Por otro lado, Fernández et al., obtuvieron resultados similares como se puede observar en la tabla 7. Tabla 7. Formulación mediante AA S totales y digestibles en raciones a base de harinolina para pollos 20% de inclusión de Ganancia de Consumo Conversión harinolina Ravindran et al. peso gr gr alim. Aa s totales 335ª 642ª 1.92ª Aa s digestibles 522 b 886 b 1.70 b Fernández et al. Aa s totales 252ª ª Aa s digestible 272 b b Diferentes literales indican diferencia significativa (P<0.05) dentro de cada estudio.

15 En un estudio realizado por Kinh (2000), en el Instituto de Ciencias Agrícolas de Vietnam, compararon tratamientos con y sin 10% de inclusión de harina de pescado y formularon mediante AA S totales y digestibles. Las dietas consistían principalmente de maíz, harina de soya, soya integral y la harina de pescado (55%). El desarrollo de los pollos a 49 días fue mejor con la formulación por medio de AA S digestibles (Tabla 8). La proteína ideal puede resultar de utilidad bajo diversos conceptos, uno de ellos es que permite la formulación de dietas con menor contenido de proteína total, para cubrir las necesidades de los aminoácidos logrando un mejor retorno económico. Además se tiene la posibilidad de formular las dietas con base en los perfiles de digestibilidad de los ingredientes. Tabla 8. Desarrollo en pollos alimentados con dietas a base de maíz soya mediante dos tipos de formulación. 49 días de prueba Ganancia de Consumo Conversión Formulación basada en: peso gr gr alim. AA S totales 2096ª 3924ª 1.875ª AA S digestibles 2155 b 3893 b b Diferentes literales indican diferencia significativa (P<0.05). VALORES DE PROTEÍNA IDEAL PARA POLLOS Los perfiles publicados de proteína ideal para pollos se muestran en la tabla 9 para el periodo de inicio y en la tabla 10 para la fase de crecimiento. En alimentación de pollos y cerdos, la lisina es utilizada como aminoácido de referencia (lisina=100), ya que las necesidades de este aminoácido están bien documentadas y son fácilmente medibles. Para otros aminoácidos, las necesidades se expresan en valores relativos a la lisina. En el periodo de inicio existe gran coincidencia entre fuentes para los aminoácidos azufrados, triptofano y leucina, mientras que los valores para arginina, histidina, treonina, valina y leucina son un poco diferentes. Para crecimiento, los valores para aminoácidos azufrados, treonina, triptofano y histidina son similares entre fuentes, y diferentes los de arginina, valina e isoleucina.

16 Tabla 9. Perfil ideal de aminoácidos para pollos durante el período de inicio Hurwitz 1978 Scott et al. 1982* NRC 1984* Boorman 1985 Baker 1994 Lisina Arginina Aa s azufrados Treonina Valina Isoleucina Leucina Triptofano Histidina Fenilalanina Tirosina *Citado por Leclercq Tabla 10. Perfil de aminoácidos ideal para pollos durante el período de crecimiento Hurwitz et al.1978 NCR 1984* Baker 1994 Lisina Arginina Aminoácidos azufrados Treonina Valina Isoleucina Leucina Triptófano Histidina Fenilalanina Tirosina * Citado por Leclercq

17 CONCLUSIONES La formulación de dietas en animales no rumiantes en base a AA S digestibles, nos permite contemplar la porción que el organismo aprovechará metabólicamente, lo cual optimizará la utilización de nutrientes como: proteína, aminoácidos, nitrógeno e incluso la energía. Evitando de esta manera deficiencias, excesos y desbalances nutricionales. Asimismo, permite la mejor utilización de los ingredientes, abatiendo costos por concepto de alimentación, y mejorando la productividad de la empresa pecuaria.

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