No. RADICADO. REPRESENTANTES LEGALES: Rene Klemm y JanZoellner. Apoderado de Bayer S.A.: Tiffany Acuña. Av. Américas No.
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- Monica Cano Sosa
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1 APLICACIÓN ANTE EL COMITÉ TÉCNICO NACIONAL DE BIOSEGURIDAD DE OVM DE USO EN SALUD Y ALIMENTACIÓN HUMANA EXCLUSIVAMENTE (CTNSalud) PARA AUTORIZACIÓN DEL EVENTO DE TRANSFORMACIÓN DE CANOLA RF3TOLERANTE A HERBICIDAS CON INGREDIENTE ACTIVO GLUFOSINATO DE AMONIO + RESTAURACIÓN DE LA FERTILIDAD 1. INFORMACIÓN GENERAL 1.1. INTERESADO / SOLICITANTE No. RADICADO FECHA (dd/mm/aa) 12/01/2016 COMPAÑÍA SOLICITANTE REPRESENTANTE LEGAL Bayer S.A. REPRESENTANTES LEGALES: Rene Klemm y JanZoellner Apoderado de Bayer S.A.: Tiffany Acuña DIRECCIÓN DE CORRESPONDENCIA Av. Américas No CIUDAD Bogotá TELÉFONO Tel +57 (1) Cel: CORREO ELECTRÓNICO tiffany.acuna@bayer.com 1.2. DATOS DE LA SOLICITUD TITULO ALCANCE DE LA SOLICITUD NOMBRE DEL EVENTO IDENTIFICADOR ÚNICO DOSSIER PARA SOLICITUD DE AUTORIZACIÓN PARA INTRODUCIR Y COMERCIALIZAR EN COLOMBIA SEMILLAS/GRANOS DE CANOLA RF3 - IDENTIFICADOR ÚNICOACS-BNØØ3-6 USO CONSUMO HUMANO(GRANO Y SUS DERIVADOS) USO CONSUMO HUMANO(GRANO Y SUS DERIVADOS) RF3 ACS-BNØØ3-6
2 2. INFORMACIÓN DE LA PLANTA RECEPTORA NOMBRE CIENTÍFICO Brassicanapus NOMBRE COMÚN FAMILIA TAXONOMICA VARIEDAD, LINEA, CULTIVAR Canola Colza Brassicaceae Brassicanapus l. Esta planta es conocida como colza o mostaza en español e italiano; kolsa en alemán; rapeseed en inglés; navetoleifere en francés, y canola en Canadá, estos son algunos de los nombres que han dado a esta planta, en la vida del ser humano. El origen del cultivo de esta planta probablemente tuvo lugar en Asia Menor; más tarde practicado en el Mediterráneo, de tal forma que, griegos y romanos cultivaban esta planta con fines alimenticios y medicinales. HISTORIA DE USO La Canola (Brassicanapus L. y B. rapa oleífera Metzg.), pertenece a la familia de las crucíferas que más se cultiva en el mundo, se deriva de la hibridación natural de la col (Brassicaoleracea L.) y el nabo silvestre (Brassicacampestris L.). Originalmente era una planta de uso exclusivamente forrajero, en los años 50 en China la colza forrajera fue transformada en colza oleaginosa, y a partir de los años 70 y 80 con los cambios en sus características tecnológicas logradas en Canadá, se le dio el nombre de Canola (Canadian OilLowAcid), gracias a los cuales en poco tiempo se ubica en el segundo lugar como planta oleaginosa cultivada en el mundo. Por su alto contenido de aceite en el grano (40-44%) actualmente, la canola se usa principalmente como oleaginosa para la obtención de aceite comestible mediante procesos de trituración y de extracción. 3. DOCUMENTOS SUMINISTRADOS POR EL SOLICITANTE PARA LLEVAR A CABO EL ANALISIS DE LA EVALUACION DEL RIESGO PRESENTADA DESCRIPCIÓN GENERAL DEL EVENTO DE TRANSFORMACION ALERGENICIDAD TOXICIDAD El evento de transformación de Brassicanapus RF3 fue producido por la transformación mediada por Agrobacterium utilizando pthw118 vector que contiene un casete del gen barstar para la restauración de la fertilidad y un casete del gen bar, que codifica para la tolerancia a herbicidas con ingrediente activo glufosinato de amonio. PROTEÍNA PAT Con los estudios adjuntos al dossier se evaluó la semejanza de la secuencia de aminoácidos de la proteína de fosfinotricinaacetiltransferasa (PAT) del gen pat, con los alérgenos y toxinas conocidas utilizando varios en enfoques in silico. Este estudio evaluó la semejanza de la secuencia de aminoácidos de la proteína PAT/pat con alérgenos conocidos mediante el uso de varios diseños experimentales in silico - Una búsqueda 8-mer fue realizada para identificar cualquier cortas secuencias de aminoácidos que podría representar un epitopo alergénico potencial compartido aislado. Esta búsqueda se realizó comparando la secuencia de aminoácidos de la proteína consulta subdividida en 8 bloques del aminoácido, con todos los alérgenos conocidos presentes en la base de datos pública alérgeno AllergenOnline ( El programa utilizado fue
3 SeqMatchAll y el criterio que indica alergenicidad potencial era un 100% de la identidad en una ventana de 8 aminoácidos con una proteína alergénica. - Una búsqueda de la identidad global se llevó a cabo mediante algoritmo de FASTA, que compararon la secuencia completa del aminoácido de la proteína de consulta con todas las secuencias de proteínas presentes en la base de datos AllergenOnline, utilizando un umbral de valor electrónico de 10. El criterio indicando alergenicidad potencial fue una identidad de 35% sobre al menos 80 aminoácidos consecutivos con una proteína alergénica. Además, este estudio considera los sitios potenciales de N-glicosilación registrando sus secuencias consenso conocidas, potencialmente encontrados en las proteínas alergénicas. Además, este estudio evaluó la semejanza de la secuencia de aminoácidos de la proteína PAT/pat con toxinas conocidas. La búsqueda de identidad de secuencia de aminoácidos se realizó mediante algoritmo de FASTA, utilizando la matriz de puntuación BLOSUM50. Se utilizaron dos enfoques: - La búsqueda de una identidad global con todas las secuencias de proteínas presentes en las siguientes bases de datos grandes referencia pública: Uniprot_Swissprot, Uniprot_TrEMBL, DAD y GenPept. Un umbral de valor electrónico de 0.1 fue utilizado para preseleccionar las proteínas más similares. La relevancia biológica de las coincidencias proporcionó una visión sobre las propiedades de familiaridad y potencial de toxicidad de la proteína de la consulta. -Una búsqueda de identidad global con todas las secuencias de proteínas presentes en la base interna de la toxina de Bayer. Un umbral de valor electrónico de 10 fue utilizado para preseleccionar las toxinas más similares. La importancia biológica de las coincidencias se evaluó por el autor. La relevancia biológica de las coincidencias proporcionó una visión sobre las propiedades potenciales de la toxicidad de la proteína de la consulta. Resultados Como se esperaba, los resultados de la búsqueda de homología general con bases de datos generales de proteína mostraron sólo similitudes principales con otras Acetiltransferasas de diversos orígenes bacterianos. Los resultados de la búsqueda de homología del epítopo no demostraron ninguna identidad con 8-mer de las proteínas alergénicas conocidas. Además, la búsqueda de la identidad global no demostró ninguna semejanza relevante secuencia entre PAT/pat y cualquier alérgenos conocidos desde la base de datos AllergenOnline. No hay sitios potenciales de N-glicosilación se identificaron en la secuencia de aminoácidos de la proteína PAT/pat. PROTEINA BARSTAR Este estudio utilizó un enfoque in silico para evaluar el potencial secuencia de aminoácidos similitud de la proteína Barstar con toxinas conocidas. La búsqueda de identidad de secuencia de aminoácidos se llevó a cabo mediante el uso de algoritmo FASTA, utilizando la sonda BLOSUM50. Se utilizaron dos enfoques: - Una búsqueda global de identidad con toda la proteína secuencias presentes en la siguiente referencia pública bases de datos: Uniprot_Swissprot, Uniprot_TrEMBL, PDB, y GenPept. El criterio para la selección de proteínas similares fue un E-valor umbral de 0,1. - Una búsqueda global de identidad con todas las secuencias de proteína presentes en la base de datos de toxinas. Los criterios para la selección de proteínas similares fue un E-valor con umbral de 10. Proteínas de secuencias coincidentes fueron examinadas para los posibles registros de toxicidad en la literatura en para evaluar su importancia biológica. Como era de esperarse, los resultados de la búsqueda de homología global con la proteína Barstar mostraron
4 solamente similitudes principales con otras proteínas inhibidoras de la ribonucleasa a partir de diversos orígenes. No se encontraron registros sobre el peligro potencial asociado con esta familia de proteínas. Además, no hay similitudes significativas encontradas con cualquier proteína tóxica de la base de datos de toxina. Por lo tanto, la proteína Barstar no muestra ninguna evidencia de posibles propiedades tóxicas.. Un componente importante en la evaluación de la inocuidad de los alimentos e ingredientes alimentarios derivados de plantas modificadas genéticamente es una evaluación de la equivalencia sustancial. El concepto de equivalencia sustancial encarna un enfoque basado en la ciencia, en la que una planta genéticamente modificada, a partir del cual los alimentos y alimentación se derivan, se compara con su contraparte no modificada genéticamente existente. El objetivo de esta comparación es asegurar que los alimentos y piensos derivados de las plantas modificadas genéticamente serán composicional y nutricionalmente equivalentes a la procedente de las plantas no modificadas genéticamente existentes y tan seguros como los alimentos y piensos derivados de su homólogo tradicional. La equivalencia sustancial se evaluó a través de los datos generados a partir del análisis molecular comparativo, características agronómicas y morfológicas del organismo y productos derivados en cuestión, así como su composición química. Se llevaron a cabo evaluaciones para determinar en Brassicanapus si el evento de transformación RF3 tolerante a herbicidas con el ingrediente activo glufosinato de amonio es equivalente en composición y nutricionalmente a su contraparte no transgénica a los híbridos comerciales de Brassicanapus que se consiguen actualmente en el mercado en Canadá. Los componentes que fueron seleccionados para los análisis de composición y nutricionales, comprenden la importancia, nutrientes básicos de las semillas oleaginosas de colza. Estos son compuestos próximales y de fibra, micronutrientes tales como minerales y tocoferoles, los glucosinolatos anti-nutrientes, ácido fítico y ácido erúcico, los aminoácidos totales, y los ácidos grasos totales. ANALISIS DE PROXIMALES El análisis de composición y nutricionales se realizaron con la materia prima agrícola semillas de colza o canola, semillas cultivadas en 5 centros de ensayos de campo en Canadá en el año Los datos de composición de todos los sitios de ensayo se analizaron estadísticamente con el análisis de los métodos de la varianza utilizando un modelo con factores fijos para la entrada (eventos de transformación y las contrapartes no transgénicas) y para el sitio, así como su término de interacción. Sobre la base de las diferencias de ingreso el modelo ANOVA se estimaron y presentó junto con intervalos de confianza del 95%. En los casos de interacción entre la entrada y el sitio de factores, los resultados de por sitio análisis se tuvieron en cuenta. Aunque se detectaron diferencias estadísticamente significativas entre las entradas para algunos compuestos de las plantas de Brassicanapus con los eventos transgénicos MS8, RT73, RF3 x RT73 y RF3 son nutricionalmente equivalentes a sus contrapartes no transgénicos y para los híbridos de Brassicanapus comerciales actualmente en el mercado, debido a que los valores medios calculados para las entradas transgénicos y no transgénicos son todos dentro de los rangos de referencia de los híbridos de Brassicanapus e híbridos de semillas comerciales, las diferencias estimadas entre entradas son muy pequeñas para la mayoría de los compuestos, el contenido total de glucosinolatos están por debajo del umbral de seguridad de 30 mmol/g, y la mayoría de los aminoácidos totales, para los cuales se detectaron diferencias, no son aminoácidos esenciales ácidos; pueden ser sintetizados por el cuerpo humano y animal y no es necesario para ser suministrados por los alimentos o alimentación. Sobre la base de la evaluación estadística de los resultados de la composición y la evaluación del impacto nutricional de los resultados estadísticos, se puede concluir que no hay impacto en el valor nutricional de las semillas de Brassicanapus como resultado de las modificaciones genéticas o la combinación del evento RT73 tolerante a herbicidas con el ingrediente activo glifosato con el evento RF3 tolerante a herbicidas con el ingrediente activo glufosinato mediante técnicas convencionales de mejoramiento..
5 4. OTRA INFORMACION PAISES Y USOS EN DONDE ESTA AUTORIZADO SOLICITUDES EN CURSO O APROBACIONES EN OTRO CTN SOLICITUD EN CURSO PARA CTNBIO USO PARA ALIMENTO ANIMAL. RADICADA EN ENERO 2016
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