Tema 5: aminoácidos y proteínas
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- Soledad Alarcón Cárdenas
- hace 7 años
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1 1. Los aminoácidos 2. Propiedades de los aminoácidos 3. El enlace peptídico 4. Estructuras 1 aria y 2 aria de las proteínas 5. Estructuras 3 aria y 4 aria de las proteínas 6. Propiedades de las proteínas 7. Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas 8. Diversidad funcional de proteínas
2 1.- Los aminoácidos PROTEÍNAS : (del griego proteios, que significa primero o principal ) Son las moléculas orgánicas más abundantes en la célula: 50% de su peso seco Intervienen en el funcionamiento y la estructura del organismo Químicamente formadas por: C, H, O, N A veces: S, P, H, Cu, Mg, Zn y I AMINOÁCIDOS : monómeros de las proteínas Diferenciamos: Son: 20 aas proteicos +150 no proteicos - sólidos - solubles en agua - cristalizables - incoloros o poco coloreados - punto de fusión > 200ºC GRUPO AMINO GRUPO CARBOXILO La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas
3 - AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS - R hidrocarbonados no polares (siempre ocultos al medio acuoso) Alanina (Ala o A) Valina (Val o V) Leucina (Leu o L) Isoleucina (Ile o I) Prolina (Pro o P) Metionina (Met o M) Fenilalanina (Phe o F) Triptófano (Trp o W)
4 - AMINOÁCIDOS POLARES HIDROFÍLICOS - R polares, sin carga (pueden establecer puentes de Hidrógeno con el H 2 O) Serina (Ser o S) Treonina (Thr o T) Glutamina (Gln o Q) Glicocola o glicina (Gly o G) Cisteína (Cys o C) Tirosina (Tyr o Y) Asparagina (Asn o N)
5 - AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y BÁSICOS - R polares con carga (+) o (-) AMINOÁCIDOS BÁSICOS (carga positiva a ph 7) (tienen un grupo amino) AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (carga negativa a ph 7) (tienen un grupo ácido) Lisina (Lys o K) Ácido aspártico (Asp o D) Arginina (Arg o R) Ácido glutámico (Glu o E) Histidina (His o H)
6 2.- Propiedades de los aas ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS En todos los aas estándar el Carbono α es asimétrico... En todos excepto en UNO En cuál? GLICINA (Gly) Debido al ordenamiento tetraédrico de los enlaces alrededor del Cα, los cuatro sustituyentes pueden ocupar dos ordenamientos diferentes que son... IMÁGENES ESPECULARES ENANTIÓMERO o ESTEREOISÓMEROS
7 ENANTIÓMERO o ESTEREOISÓMEROS L-aminoácidos tienen el grupo amino a la izquierda D-aminoácidos tienen el grupo amino a la derecha Todos los aas proteicos son de la serie L
8 PROPIEDADES ÁCIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS En una disolución acuosa los aminoácidos están ionizados y pueden actuar como ácidos o como bases: NH 2 (aa en disolución) NH 3 + = base débil COOH (aa en disolución) COO - + H + = ácido débil A los aas ionizados se les denominan zwitteriones (del alemán iones híbridos ) Los zwitteriones son eléctricamente neutros
9 El zwitterion puede actuar como : ÁCIDO (dador de protones) BASE (aceptor de protones) R E C O R D E M O S : ÁCIDO (dador de H + ) NH 2 + H + BASE (aceptor de H + ) + H + COOH
10 El punto isoeléctrico (pi) es el ph al cual el aminoácido forma un ion híbrido y la carga neta = 0 (forma un zwitterion) Cada aa tiene un pi característico, propiedad que se utiliza para la electroforesis Un ion dipolar se puede comportar, según el ph de la disolución, como: neutro (ph = punto isoeléctrico) [ NH 3 + /COO - ] ácido (cede H + al medio o toma e - del medio) [ NH 2 /COO - ] base (capta H + del medio o cede e - ) [ NH 3 + /COOH ] Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan ANFÓTERAS CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS ph disminuye Si aumenta la [H+ ] El aminoácido se comporta como una base. ph aumenta Si disminuye la [H+ ] El aminoácido se comporta como un ácido.
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12 ACTIVIDAD ÓPTICA DE LOS AMINOÁCIDOS También tienen actividad óptica: dependiendo de hacia donde desvíen el plano de luz polarizada serán: DEXTRÓGIROS LEVÓGIROS
13 RESUMIENDO: Neutro (ph=pi) Ácido ( H + ) (ph < pi) Básico ( H + ) (ph > pi) ph disolución Comportamiento del aminoácido Zwitterion NH 3 + COO - Como una base NH 3 + COOH Como un ácido NH 2 COO - Formas químicas
14 AMINOÁCIDOS ESENCIALES Aas que deben ser ingeridos en la dieta de HETERÓTROFOS porque no somos capaces de sintetizarlos: Phe Ile Leu Lys Met Thr Trp Val His (en lactantes) Los organismos AUTÓTROFOS pueden sintetizar todos aquellos aas que necesitan para su metabolismo
15 3.- El enlace peptídico Los aa se unen entre sí por enlaces peptídicos (Enlace covalente entre el COOH y NH 2 de 2 aas con pérdida de 1 molécula de H 2 O) Los aas unidos se pasan a llamar residuos Se forma dipéptido (2), tripéptido (3), oligopéptido (< 50), polipéptidos (+ aa) Extremo C terminal Extremo N terminal Extremo AMINO-TERMINAL Extremo CARBOXILO- TERMINAL
16 FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro Enlace peptídico Plano del enlace peptídico Grupo N - terminal Grupo C -terminal
17 Por convenio se nombran empezando por el N-terminal C-terminal N t -Gly-Ile-Val-Cys-Glu-Gln-Ala-Ser-Leu-Asp-Arg-Cys-Val-Pro-Lys-Phe-Tyr-Thr-Leu-His-Lys-Asn-C t
18 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C N Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente Los cuatro átomos del enlace (C=O ; N H) se encuentran sobre el mismo plano Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C C y C N
19 PÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO OXITOCINA: hormona que regula las contracciones del útero ARGININA VASOPRESINA: hormona que regula la pérdida de agua INSULINA y GLUCAGÓN: regulan el nivel de azúcar en sangre GLUTATIÓN: transporta aas al exterior de la célula GRAMICIDINA-S y VALINOMICINA: transporte de iones a través de mbs biológicas
20 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
21 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
22 4.- Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS Todas las proteínas la tienen. Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados. Está dispuesta en zigzag por la planaridad del enlace peptídico. El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es: 20 n Número de aminoácidos de la cadena Es la estructura más sencilla pero la más importante ya que determina el resto de las estructuras proteicas.
23 Estructura 2 aria : es la disposición espacial que adoptan la secuencia de aminoácidos o estructura primaria para ser estable. Es consecuencia directa de la capacidad de giro que poseen los Carbonos asimétricos de los aminoácidos. Los modelos más frecuentes son: α-hélice CONFORMACIÓN β o LÁMINA PLEGADA Una misma proteína puede tener una región en α-hélice y otra en lámina plegada El tipo de estructura 2aria que adopte una proteína depende de su función
24 ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS: α-hélice La cadena se va enrollando en espiral sobre sí misma debido a los giros en Cα. Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura (entre [ NH] de un enlace peptídico y [ C=O] del 4º aa) La formación de estos enlaces determina la longitud por vuelta (= 0 54 nm) La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100 con respecto al anterior. Hay 3 6 residuos por vuelta. Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria. Los radicales quedan hacia el exterior de la α -hélice.
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26 Hélice α
27 ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS: CONFORMACIÓN β o LÁMINA PLEGADA Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí. Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna. Enlaces de hidrógeno Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas. Enlace peptídico Disposición antiparalela Cadenas en direcciones Nt-Ct y Ct-Nt Disposición paralela Cadenas en dirección Nt-Ct
28 Nt Ct Ct Nt Nt Ct DIRECCIÓN Nt-Ct y Ct-Nt (+ compacta y + frecuente)
29 Nt Extremo Ct Nt Ct Nt Ct DIRECCIÓN Nt-Ct (- compacta y frecuente)
30 5.- Estructuras 3 aria y 4 aria de las proteínas ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS Es el modo en que la proteína se encuentra plegada en el espacio por las uniones entre grupos R de diferentes aminoácidos La estructura se estabiliza por uniones entre R de aminoácidos alejados unos de otros: Enlaces de hidrógeno (entre grupos R de aas polares) Atracciones electrostáticas (entre grupos R con carga opuesta) Atracciones hidrofóbicas (entre grupos R apolares) Puentes disulfuro (entre grupos SH de 2 Cys)
31 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
32 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura 3 aria está constituida por dominios (unidades de aas conectados por polipéptidos) Los dominios se unen entre si mediante bisagras (porción proteica flexible) La estructura 2 aria de los dominios puede ser diferente (α-hélice o láminaβ)
33 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
34 ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS La presentan las proteínas que tienen más de 1 cadena polipeptídica (subunidad o protómero) 2 cadenas = dímero ; 3 cadenas = trímero ; 4 cadenas = tetrámero Las cadenas se unen entre sí por interacciones del mismo tipo que las que estabilizan la estructura 3 aria El uso de subunidades puede presentar ventajas: Reduce la cantidad de información genética necesaria Si existe alguna subunidad defectuosa se elimina fácilmente y se conserva el resto (ahorro de energía y materiales)
35 En resumen, la estructura de una proteína. Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria Combinación ilimitada de aminoácidos. Hélice Hoja Plegada Globular Fibrosa Subunidades iguales Subunidades distintas Unión Peptídica Puente de Hidrógeno Puente de Hidrógeno, Interacciones hidrofóbicas, salinas, electrostáticas. Fuerzas diversas no covalentes. Secuencia Conformación Asociación 35
36 6.- Propiedades de las proteínas Solubilidad: dependerá de la cantidad de aas polares que tenga y que se localicen sobre la superficie externa de la proteína estableciendo puentes de H con el H 2 O Desnaturalización: rotura de los enlaces que mantiene la estructura de la proteína. Se pierde la estructura 4 aria, 3 aria y 2 aria La proteína pierde su función biológica En ciertas condiciones puede ser reversible (Renaturalización) Causas: o Variaciones de Temperatura o Variaciones de ph o Sustancias semejantes a aas, que compiten con los grupos ácido y amino para establecer puentes de H (p.e. Urea)
37 DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria Puede estar provocada por cambios de ph, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible. Desnaturalización Renaturalización PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA
38 Capacidad amortiguadora: las proteínas tienen un comportamiento anfótero (igual que los aas que la forman) ya que pueden comportarse como ácidos o como bases. Son capaces de amortiguar las variaciones de ph. Especificidad: las proteínas son específicas en diferentes niveles: Especificidad de función: reside en la posición de determinados aas en la estructura 1 aria posición aas estructura 1 aria estructura 4ª función de esa proteína Una pequeña variación en la secuencia de aas puede variar (o hacer que pierda) su función Especificidad de especie: existen proteínas exclusivas de cada especie Sin embargo, lo más común es que las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies tengan similares la composición y la estructura. Son las proteínas homólogas como la insulina exclusiva de vertebrados (la cadena A es igual en el hombre, perro, cachalote)
39 7.- Clasificación de las proteínas HOLOPROTEÍNAS: proteínas compuestas sólo por aminoácidos. Según su estructura se clasifican en: Proteínas fibrosas Proteínas globulares HETEROPROTEÍNAS: grupo proteico + grupo prostético. Dependiendo de la naturaleza química del grupo prostético se clasifican en: Cromoproteínas Nucleoproteínas Glucoproteínas Fosfoproteínas Lipoproteínas
40 7.- Clasificación de las proteínas HOLOPROTEÍNAS: proteínas compuestas sólo por aminoácidos. PROTEÍNAS FIBROSAS Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran ordenados o enrrollados en haces paralelos. Son proteínas insolubles en agua. Tienen funciones estructurales o protectoras. COLÁGENO MIOSINA QUERATINAS FIBRINA ELASTINA Proteína elástica que aparece en estructuras elásticas (piel, vasos sang.) Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea. Responsables de la contracción muscular. Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Interviene en la coagulación sanguínea. PROTEÍNAS GLOBULARES Más complejas que las fibrosas. Son solubles en agua Son las principales responsables de las actividades biológicas de la célula ALBÚMINAS Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos. GLOBULINAS Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos. ACTINA Contracción muscular. HISTONAS Y PROTAMINAS Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.
41 HETEROPROTEÍNAS: grupo proteico + grupo prostético En su composición tienen: Una proteína (grupo proteico) Una parte no proteica (grupo prostético) HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO Cromoproteína Porfirínicas (con profirina) Pigmento (sustancia coloreada) Grupo hemo Hemoglobina (pigmento respiratorio rojo de vertebrados) No porfirínicas Cobre Hemocianina (pigmento respiratorio azul de crustáceos) Nucleoproteína Ácidos nucleicos Histonas (proteínas asociadas al ADN) Glucoproteína Fosfoproteína Glúcido Ácido fosfórico Fibrinógeno (cicatrización) Inmunoglobulinas (Ac) Caseína (leche) Vitelina (yema huevo) Lipoproteína Lípido LDL HDL
42 EJEMPLOS DE HETEROPROTEÍNAS Hemoglobina Inmunoglobulina Lipoproteína plasmática
43 8.- Diversidad funcional de las proteínas Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas FUNCIÓN EJEMPLO DE RESERVA Almacenan compuestos químicos para utilizarlos como elementos nutritivos o colaborar en la formación del embrión Ovoalbúmina: clara del huevo Caseína: leche Zeína: maíz Hordeína: cebada DE TRANSPORTE Se unen a diversas sustancias y las transportan a través de un medio acuoso o a través de mbs celulares Lipoproteína: lípidos en el plasma Citocromos: e - en las mbs de mitocondrias y cloroplastos Hemoglobina: O 2 en la sangre de vertebrados Mioglobina: O 2 en los músculos Hemocianina: O 2 en la sangre de invertebrados Seroalbúmina: ácidos grasos CONTRÁCTIL Participan en la contracción y movimiento Actina y Miosina: contracción muscular movimiento de células (bacterias y esperma) Flagelina: forma parte de flagelos Dineína: movimiento de cilios
44 FUNCIÓN EJEMPLO PROTECTORA O DEFENSIVA Protegen y defienden al organismo Trombina: coagulación de la sangre Fibrinógeno: coagulación de la sangre Anticuerpos: defensa de infecciones TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES Ante una señal extracelular, las proteínas son mediadoras para que la célula produzca una respuesta Rodopsina: en la retina, convierte una señal luminosa en un impulso nervioso HORMONAL Son capaces de controlar importantes funciones celulares Insulina y Glucagón: secretadas por el páncreas; regulan el metabolismo de la glucosa Somatotropina: regula el crecimiento corporal ESTRUCTURAL Proporcionan soporte mecánico a células vegetales y animales Glucoproteínas: en la membrana plasmática Histonas: en cromosomas Tubulina: formación del huso mitótico, mvtos de la célula Colágeno: resistencia mecánica a tejidos conjuntivos Queratina: en la epidermis Elastina: en el cartílago Esclerotina: en el exoesqueleto de insectos
45 FUNCIÓN EJEMPLO HOMEOSTÁTICA Mantienen el equilibrio del medio interno y colaboran en el mantenimiento del ph Albúmina: controla el ph RECONOCIMIENTO DE SEÑALES QUÍMICAS Se sitúan en la superficie externa de la mb plasmática, donde reconocen hormonas, neurotransmisores, anticuerpos, virus, bacterias Glucoproteínas ENZIMÁTICA Aumentan la velocidad de las reacciones químicas de los seres vivos Enzimas
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