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1 UNIVERSIDAD VERACRUZANA FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS QUÍMICO FARMACEUTICO BIOLOGO TESIS DETERMINACIÓN DE LA SEROPREVALENCIA DEL VIRUS DENGUE EN EL MUNICIPIO DE TEZONAPA, VERACRUZ MEDIANTE EL MÉTODO DE WESTERN BLOT PRESENTA ORTIZ BONIFACIO ELIZABETH COLORADO RIVADENEYRA ELIZABETH DIRECTOR DEL TRABAJO RECEPCIONAL DRA. ARACELY LÓPEZ MONTEON ORIZABA, VER. DICIEMBRE, 2010

2 El presente trabajo se desarrollo bajo la dirección de la Dra. Aracely López Monteon, en el LADISER de la Universidad Veracruzana y bajo la asesoría del Dr. Angel Ramos Ligonio, el Dr. Mario Roberto Bernabe Guapillo Vargas y el Dr. Enrique Méndez Bolaina

3 Dar gracias a Dios por lo que se tiene, allí comienza el arte de vivir Este trabajo se lo dedico a DIOS y a las personas más importantes en mi vida mis padres, mi hermano, mi novio y mis amigos. Agradezco a mis PADRES y a mi HERMANO por su apoyo incondicional, su amor, paciencia y por sus palabras de aliento cuando más las necesite. Gracias por creer en mi, porque juntos hicimos posible un logro más, los amo. Gracias RAMÖN por su comprensión, sus consejos, su apoyo y por todo su amor, eres pieza clave en este proyecto. Te amo. A mis AMIGOS Aurora, Isidro y Eli que me brindaron su amistad y me acompañaron durante toda la carrera los quiero mucho, los voy a extrañar y aquellos que siempre confiaron en mi Marianeth, Karen y Memo. Gracias también a mi directora de tesis la Dra. Aracely por su paciencia y dedicación.

4 Nadie tiene mayor amor que este, que uno ponga su vida por sus amigos. Juan 15:13 Jesús, desde que te conocí me convencí que nada importa en la vida si tú no estás junto a mí y deseo agradecerte primero a ti maravilloso Dios. Cuando pienso en tu amor y en tu fidelidad no puedo hacer más que adorarte, con mi vida, con todo lo que tengo y lo que soy. A mis padres Arely y Benito gracias por todo su amor, Gracias Dios por darme unos padres tan maravillosos. A mis hermanas Rosa y Daniela, gracias por la bendición que traen a mi vida. A toda mi hermosa familia, pero quiero mencionar a mi inolvidable tía Sara, mi tía Loy y mi tía Rode gracias por su amor y comprensión. A todos mis amigos gracias por brindarme su amistad, están en mi corazón. A mi directora de tesis, Dra Aracely López Monteón muchas gracias por sus enseñanzas, su apoyo y asesoramiento. A mis asesores el Dr. Angel Ramos Ligonio, el Dr. Enrique Méndez Bolaina y al Dr. Mario Roberto Guapillo Vargas gracias por su colaboración en este trabajo. Gracias Dios por tu sublime gracia y amor. Elizabeth Ortiz Bonifacio

5 ÍNDICE LISTA DE ABREVIATURAS LISTA DE FIGURAS LISTA DE TABLAS RESUMEN i iii v vi INTRODUCCIÓN ANTECEDENTES GENERALES Definición Agente etiológico Taxonomía del virus del dengue Características del virus Características físico-químicas Organización del genoma Proteínas virales Proteínas estructurales Proteínas no estructurales Serotipos Replicación viral Interacción con el receptor y entrada viral Vector Ciclo biológico del vector Ciclo de transmisión Dengue como enfermedad Dengue clásico Fiebre hemorrágico Factores de riesgo propuestos para el dengue 24 hemorrágico Patogénesis de la FHD Síndrome de choque por dengue 26

6 1.8 Cinética de la respuesta inmune Epidemiología ANTECEDENTES DIRECTOS Métodos de diagnóstico Aislamiento e identificación viral Inmunofluorescencia indirecta (IFI) Diagnóstico serológico Ensayo por inmunoabsorción ligado a enzimas (ELISA) Western blot JUSTIFICACIÓN OBJETIVOS MATERIALES Y MÉTODOS Obtención de muestras sanguíneas Técnica de subcultivo o pase celular Preparación de tubos de cultivo para el aislamiento del VD Infección de las células C6/36 con los serotipos del VD Obtención del antígeno Producción de antígeno celular de virus dengue (Método 45 Falconar AKJ) 5.6 Electroforesis en geles de poliacrilamida Electrotransferencia Western blot RESULTADOS Y DISCUSIÓN CONCLUSIONES 55

7 8.0 REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS 56

8 INTRODUCCIÓN El dengue es una enfermedad endémica presente en todas las zonas tropicales y subtropicales del mundo. Se considera la más importante de las arbovirosis en términos de morbilidad, mortalidad e impacto socioeconómico. La prevalencia global del dengue ha aumentado considerablemente en estos últimos años y la enfermedad es ahora endémica en más de 100 países por lo que afecta potencialmente al 40% de la población mundial. La Organización Mundial de la Salud estima que cada año resultan infectados por el virus del dengue entre 50 y 100 millones de personas, lo que supone entre unos y enfermos graves y fallecimientos. El virus del dengue es transmitido por los mosquitos, principalmente por las especies Aedes aegypti y Aedes albopictus. Existen cuatro serotipos distintos (DEN-1, DEN-2, DEN-3, DEN-4). La infección primaria por el virus del dengue comporta la inmunidad protectora definitiva frente al serotipo homólogo, pero solo confiere una protección parcial y pasajera contra los otros tres serotipos en caso de repetirse la infección (infección secundaria). La infección por el virus del dengue puede revestir diversos cuadros clínicos, desde la infección asintomática, la fiebre indiferenciada o el típico dengue febril, a unas formas más graves como el dengue hemorrágico y el dengue con síndrome de choque, en los que se observan unos índices elevados de morbilidad y mortalidad. El dengue se caracteriza por una fiebre que dura de 3 a 5 días, con dolor de cabeza, dolores musculares y articulares y erupción cutánea, pero en general con un resultado positivo para el paciente. El dengue hemorrágico y el dengue con síndrome de choque se observan sobre todo en pacientes anteriormente infectados por el virus. Los síntomas son similares a los del dengue febril pro van acompañados de un aumento de la permeabilidad vascular y de los signos hemorrágicos que desembocan en una hipotensión, una hipovolemia, un colapso vascular y el fallecimiento del paciente. El principal reto asociado al tratamiento de los pacientes infectados es la rapidez y la especificidad de la detección del virus del dengue durante la fase aguda, con el objeto de 1

9 aplicar un tratamiento eficaz lo antes posible. El aislamiento y la identificación del virus, la detección del ácido nucleico o la detección de proteínas virales permiten un diagnostico precoz durante la fase febril, peros estos métodos requieren un laboratorio especializado y la obtención de los resultados no es inmediata. La detección de los anticuerpos específicos dirigidos contra el virus del dengue son los métodos que se utilizan siempre en la rutina. No obstante, estos anticuerpos solo surgen después de la infección de los primeros síntomas. En la infección primaria, los anticuerpos de tipo IgM e IgG aparecen a los 5 y 14 días posteriores a la aparición de los primeros síntomas. En la infección secundaria los índices de IgM son muy escasos, casi indetectables, mientras que los IgG aparecen al día siguiente o a los 2 días de la aparición de los síntomas con unos índices muy superiores a los observados en el transcurso de una infección primaria. Recientemente, la detección de la proteína viral no estructural NS1 en el suero de los pacientes ha sido descrita como un método alternativo para el diagnóstico precoz de la infección. El antígeno NS1 se encuentra en la circulación desde el primero hasta el noveno día siguiente a la aparición de la fiebre y los índices observados son comparables en las formas primarias y secundarias de infección. 2

10 1.0 ANTECEDENTES GENERALES 1.1 Definición El dengue es una enfermedad aguda producida por un virus llamado VD del cual hay 4 serotipos diferentes (DENV-1, DENV-2, DENV-3 y DENV-4), que se trasmite por un mosco llamado Aedes aegypti Agente etiológico El agente etiológico es el VD es el principal arbovirus causante de enfermedad del dengue en los humanos, que es una viriosis aguda y sistémica, de transmisión vectorial, reemergente. El período de incubación es de 3 a 14 días, por lo general es de 7 a 10 días Taxonomía del virus del dengue Familia Flaviviridae Género Flavivirus Especie Dengue Características del virus La partícula viral del dengue es de forma esférica y mide entre 40 y 60 nm de diámetro. Tiene una envoltura formada por proteínas (proteína E, proteína C, y proteína M) que cubre completamente la superficie del virus (Figura 1). El material genético se encuentra protegido por una nucleocápside circular de simetría poliédrica; el diámetro del núcleo es de nm. Entre la envoltura y la nucleocápside se encuentra una bicapa lipídica, cuyos lípidos se derivan de la membrana celular del hospedero. El genoma está compuesto por una sola molécula de RNA de cadena sencilla lineal, de sentido positivo, de 10,703 nucleótidos y de alta variabilidad genómica. Por si mismos, los ácidos nucléicos genómicos son infecciosos, por lo que las autoridades de salud 3

11 recomiendan manejar este virus en el nivel de bioseguridad 2 (BLS-2, por sus siglas en inglés). 1 Figura 1. Esquema de la estructura viral del dengue. El virus tiene una envoltura formada por tres proteínas: proteína E, proteína C, y proteína M) Características físico-químicas Similar a otros flavivirus, viriones maduros dengue consisten en un único genoma de ARN rodeado de una nucleocápside icosaédrica o isométrico aproximadamente unos 30 nm de diámetro. Esta nucleocápside está cubierta por una envoltura lipídica alrededor de 10 nm de profundidad. El virión completo es de unos 50 nm de diámetro. El virión tiene una densidad de 1.23 g/cm 3 y un coeficiente de sedimentación de aproximadamente 210S. El virión del dengue es estable al tratamiento con sacarosa; se conserva muy bien a -70 C y liofilizado a 4 C. Es inactivado por el éter, el cloroformo, la formalina, el sulfato de protamina, los detergentes, las proteasas, las radiaciones ultravioletas y el ultrasonido Organización del genoma El genoma del virus está constituido de una molécula de ácido ribonucleico (ARN) de cadena única y aproximadamente 11 kilobases (kb) y de relativamente alta variabilidad genómica. Tiene un coeficiente de sedimentación de 42S y un peso molecular de 4.2 kda. 4

12 El ARN genómico es de polaridad positiva y funciona como RNA mensajero al traducirse directamente en los ribosomas durante el proceso de replicación. 2 El extremo 5' del RNA está cubierto por una caperuza, y el extremo 3' carece de cola de polia. En ambos extremos del genoma están presentes secuencias no codificadoras necesarias para los procesos de replicación, transcripción y traducción y a las cuales se asocia la posible estructura secundaria del genoma. El codón de iniciación se corresponde con AUG, que da inicio a un marco de lectura abierto ininterrumpido de aproximadamente nucleótidos, donde están codificadas 10 proteínas virales (Figura 2). Las proteínas estructurales se localizan hacia la porción 5' terminal y el segmento restante abarca las proteínas no estructurales. Figura 2. Genoma del virus del dengue. El marco de lectura del virus del dengue, flanqueado por dos regiones no traducidas, codifica para tres proteínas estructurales: C, prm y E, y siete proteínas no estructurales: NS1 a NS6. 4 Todas las proteínas del virión se derivan de una poliproteína precursora de gran tamaño, por procesamiento proteolítico co y postraduccional. El virión maduro contiene 3 proteínas estructurales: C: la proteína de la nucleocápside o núcleo; M: la proteína asociada a la membrana; y E: la proteína de la envoltura. El virus inmaduro intracelular contiene una proteína llamada prm, precursor de la M. 5

13 Los ácidos nucléicos genómicos, por sí mismos, son infecciosos, por lo que las autoridades de salud recomiendan manejar este virus en el nivel de bioseguridad 2 (BLS-2, por sus siglas en inglés) Proteínas virales El genoma contiene un único marco de lectura abierto (MLA) de más de 10,000 bases, flanqueado por las regiones no codificantes (RNC) en ambos extremos (3 y 5 ), que codifica para un precursor polipeptídico, que por sucesivos cortes proteolíticos, genera la formación de las 10 proteínas virales a través de un procesamiento co y postraduccional (Tabla I). Los genes que codifican las tres proteínas estructurales, núcleo (C), prm (el precursor a la membrana), membrana (M), y envoltura (E), están localizados hacia el extremo amino terminal (5 ) ocupando la cuarta parte de la capacidad codificadora del ARN viral. Hacia el extremo carboxilo terminal (3 ) se encuentran los genes que codifican la información de las siete proteínas no estructurales NS1, NS2a, NS2b, NS3, NS4a, NS4b, NS5. 2 Tabla I. Proteínas estructurales y no estructurales del virus dengue. 5 Proteína Peso No. de aminoácidos en las molecular proteínas maduras Funciones C 13.5 kda 99 Unión al RNA, precursor de la nucleocapside, prm 22 kda 166 Precursor de la proteína M M 8 kda 75 Proteína de membrana E kda 495 Proteína de envoltura NS kda 352 Ensamble del virus? NS2a 20 kda 218 Procesamiento de NS1? NS2b 14.5 kda 130 No conocido NS kd 618 Proteasa/NTPasa? NS4a 16 kd 150 No conocido NS4b 27 kd 248 No conocido NS kd 900 RNA polimesa? 6

14 Proteínas estructurales El virión maduro contiene tres proteínas estructurales, la proteína C de la cápside, la proteína M de la membrana, y la proteína E de la envoltura. 6 La proteína C es componente básico encapsula el genoma de RNA para formar la nucleocápside viral 8, es el primer polipéptido viral sintetizado durante la traducción, tiene un peso molecular de 13.5 kda. Es rica en residuos de lisina y arginina los que le confieren un carácter altamente básico que permite su interacción con el RNA viral, con el que forma la nucleocápside como componente estructural, 7 carece de un N-terminal, secuencia de señal hidrofóbico, lo que sugiere que su síntesis se encuentra en los ribosomas no unidos a la membrana. Un tramo hidrofóbico de aminoácidos en la proteína C, un extremo carboxilo probablemente actúa como señal transmembrana para el precursor prm. Este dominio hidrofóbico puede servir para anclar la proteína C transitoriamente a una membrana en el sitio de replicación después de la escisión, probablemente por una célula huésped "signalase" en el N terminal de prm. 5 La proteína prm tienes un peso molecular de 22 kda, es el precursor glicosilado de la proteína estructural M. La separación proteolítica de este precursor por una proteasa del aparato de Golgi, durante la maduración viral, es lo que da origen a la formación de la proteína M. Esta escisión parece estar ligada a la liberación del virus, pero no ocurre necesariamente en todas las moléculas proteicas presentes en la membrana viral, ya que en ocasiones aparece la proteína M junto a la prm en el virión maduro. Anticuerpos contra prm pudieran mediar inmunidad de tipo protectora, quizás por la neutralización de los viriones liberados que contienen prm no cortada. La proteína prm protege a la proteína E del ph ácido del medio, durante la maduración viral que evita su cambio conformacional irreversible. 7 7

15 Existe en 2 formas, dependiendo de la maduración del virus: Proteína pre-m (prm): Célula-asociada o viriones inmaduros, glicosilada. Heterodimeriza con proteína E: Esencial para el propio plegamiento de E. 2 La proteína M es la más pequeña tiene un peso molecular de aproximadamente 8 kda 6, localizada en la porción carbono terminal de la prm, se presenta en los viriones maduros, y contiene un ectodominio acortado (41aa), seguido por dos dominios potenciales extendidos sobre la membrana, 3 es una proteína de membrana, extracelular o de virus maduros, resultado de la proteólisis de prm y eliminación de la porción amino terminal, C-terminal no-glicosilado. Está estrechamente asociada a la envoltura lipídica. La formación de M a partir de prm parece ser crucial en la morfogénesis del virus, lo que implica un incremento en la infectividad y la reorganización de la estructura de la superficie viral. Hasta el presente el papel de M en el virión no es bien conocido. 2 La proteína E es la principal glicoproteina en relación con la biología del virus y la inmunidad humoral. Ella media la fusión de membrana, induce la formación de anticuerpos neutralizantes, inhibidores de la hemaglutinación y anticuerpos imunoamplificadores, además en ella se localiza el receptor viral. 7 Tiene un peso molecular entre 51 y 60 kda, es la mayoritaria de la envoltura, glicosilada y la más conservada, la fusión con la célula huésped es inducida por ph bajo. Está estrechamente asociada a la envoltura lipídica. Se presenta como un homodímero en la superficie del virión maduro e intracelularmente se puede encontrar como un heterodímero junto a la proteína prm en forma de prm-e. Es el componente principal de las proyecciones de la superficie del virión observadas por microscopía electrónica y contiene los determinantes antigénicos responsables de la neutralización del virus y la hemaglutinación de eritrocitos de ganso, induciendo respuesta inmunológica en el huésped infectado. Los determinantes de la proteína E están también involucrados en la unión de los viriones a los receptores celulares y probablemente juegan 8

16 un papel importante en la fusión intraendosomal a ph bajo. Se ha propuesto que en ella están localizados la mayoría de los marcadores moleculares para la patogenecidad. La comparación de la secuencia nucleotídica del gen de la proteína E de los diferentes flavivirus ha mostrado una conservación perfecta de los 12 residuos de la cisteína, los cuales forman 6 puentes disulfuro. El modelo estructural para la proteína E fue refinado por Mandl y colaboradores, quienes correlacionaron las propiedades estructurales de diferentes epítopos con los puentes disulfuro Proteínas no estructurales Las siete proteínas virales no estructurales (NS) fueron identificadas y se confeccionaron mapas del RNA viral deducido por la secuencia aminoacídica. La NS1 es una glicoproteína de peso molecular de entre 42 y 50 kda conteniendo un marco de lectura de aproximadamente 353 a 354 aminoácidos. 8 Puede estar en forma secretada y no secretada. Es sintetizada en el retículo endoplásmico rugoso como una proteína monomérica y en un período corto se une formando un homodímero. Esta forma es más hidrofóbica y se desconoce si el incremento de la hidrofobicidad es un resultado de la dimerización o alguna modificación postraduccional. Una vez formado este dímero, la glicoproteína es transportada al aparato de Golgi donde sufre modificaciones y de aquí pasa a la superficie celular, liberándose al medio extracelular. Estudios de mutagénesis en la región C terminal de NS1, han demostrado que esta región es importante en la estabilidad y la secreción del dímero. A su vez, mutaciones de esta proteína afectan la virulencia de la partícula viral. También se relaciona con la respuesta inmune específica de serotipo. La proteína NS1 porta 2 ó 3 sitios de glicosilación en las especies virales, induce una inmunidad protectora y además, aporta epítopos específicos de grupo y de tipo. Se tiene el consenso que la NS1 induce inmunidad y que la inmunogenicidad es verdaderamente dependiente de la estructura conformacional de la molécula. La forma dimérica es más 9

17 antigénica que la forma monomérica, pero se ha observado que es destruida por el calor. Las enzimas y los ph ácidos que solamente participan en la reducción de puentes de disulfuro. Los anticuerpos inducidos por esta proteína son esencialmente líticos en presencia del complemento y dan la posibilidad de retardar la infección viral en los tejidos. 2 Su función específica no está muy bien dilucidada; sin embargo, algunos estudios han asociado a la glicoproteína NS1 con el ensamblaje y maduración del virión, asimismo, le fue atribuida la función de chaperona durante el ensamblaje del virus dengue, en el encapuchamiento del genoma 21 y la replicación del RNA viral en diferentes flavivirus. 8 La región que codifica para la proteína NS2 se divide en NS2a y NS2b. NS2a se ha identificado como una proteína hidrofóbica de peso molecular de 20 kda que se localiza en los supuestos sitios de replicación del RNA, donde participa en el reclutamiento de los templetes de RNA necesarios para la replicasa que se encuentra unida a la membrana. NS2b es una proteína hidrofóbica de peso molecular de 14.5 kda se encuentra asociada a la membrana, el funcionamiento como cofactor en el complejo NS2b-NS3 con actividad proteasa requiere una región de cuarenta aminoácidos presentes en su dominio central conservado. Este complejo es responsable junto con la peptidasa señal del húesped del procesamiento de las uniones entre las proteínas no estructurales NS2a-NS2b-NS3-NS4a y NS4b-NS5 y mediar la ruptura proteolítica del precursor E-prM-C 5. La proteína NS3 es la segunda proteína en tamaño, con un peso molecular entre 68 y 70 kda, asociada a la membrana. Es altamente conservada en los flavivirus y se piensa que sea un componente de la maquinaria enzimática de la replicación del RNA viral. La comparación de sus secuencias nucleotídicas y los análisis bioquímicos sugieren que es trifuncional, conteniendo actividad de proteasa (contra la poliproteína), de helicasa y de RNA trifosfatasa trifosfato (formación de la estructura 5' cap). En esta proteína existen regiones homólogas con la familia de las helicasas, así como un fragmento C terminal de 10

18 50 kda derivado de la proteolisis, que tiene actividad RNA trifosfatasa y está involucrado en la formación de la estructura de la caperuza del extremo 5 del genoma del flavivirus. 2 La proteína NS4 es modificada postraduccionalmente y se divide en NS4a y NS4b ambas proteínas son hidrofóbicas y presentan un peso molecular de 16 y 27 kda respectivamente, pueden encontrarse en los sitios de replicación del RNA, dispersas en la membrana y posiblemente en el núcleo basada en su distribución y acción con NS1, NS4b parece intervenir en la replicación del RNA, anclando componentes de la replicasa a la membrana celular o asociada a la membrana junto con el complejo de replicación NS3-NS5. 5 La última proteína codificada es la NS5, que es la más grande de 103 a 104 kda, bifuncional y una de las más conservadas en los flavivirus. Es una proteína básica y se cree que funciona como una RNA polimerasa dependiente del RNA, aunque no se ha verificado directamente. Esto se basa en la presencia de una región altamente conservada (YF NS ) característica de este tipo de enzima presente en los virus RNA con cadena positiva. Se ha sugerido que puede estar involucrada en la metilación de la estructura de la caperuza 5 terminal Serotipos Los virus del dengue han sido agrupados en cuatro serotipos: DENV-1, DENV-2, DENV-3 y DENV-4. Cada serotipo crea inmunidad específica a largo plazo contra el mismo serotipo (homólogo), así como una inmunidad cruzada de corto plazo contra los otros tres serotipos, la cual puede durar varios meses. Los cuatro serotipos son capaces de producir infección asintomática, enfermedad febril y cuadros severos que pueden conducir hasta la muerte, dada la variación genética en cada uno de los cuatro serotipos. Algunas variantes genéticas parecen ser más virulentas o tener mayor potencial epidémico. Los serotipos DENV-1 y DENV-2 fueron aislados inicialmente en 1944, mientras que el DENV-3 y el DENV-4 se aislaron en 1957, todos en humanos. 11

19 Posteriormente, se han logrado aislar los cuatro serotipos en mosquitos de la familia Culicidae, y en el caso del DENV-2, también en otros primates. Los cuatro serotipos del VD se encuentran distribuidos en diversos países: DENV-1: Caribe, Centro América, México, sur de EUA, Colombia, Nigeria, Senegal, India, Bangladesh, Filipinas y Australia. DENV-2: Caribe, México, Venezuela, Colombia, Senegal, Kenya, Nigeria, India, Bangladesh y Filipinas. DENV-3: India, Bangladesh, Filipinas, Pakistán, Sri Lanka, México. Centro América y Australia. DENV-4: SE de Asia, Sri Lanka, India, China, Centro América, Surinam, México, Colombia. Sin embargo, debido a las facilidades que existen hoy en día para viajar, así como el movimiento migratorio alrededor del mundo, la distribución geográfica de este virus se ve modificada continuamente. En nuestro país, el serotipo que predomina es el DENV-2, aunque los cuatro serotipos han estado presentes en algún momento (Tabla II). De 1994 a la fecha se ha realizado el seguimiento de los movimientos virales del dengue por serotipos. La presencia de los diversos serotipos de dengue en el país incrementa el riesgo a padecer esta enfermedad. 1 12

20 Tabla II. VD circulando en México por año y serotipo, Serotipo DENV-1 Camp, Chis, Jal, NL, Oax, SLP, Tamps, Ver y Yuc. Coah, Col, Chis, Hgo, Mor, NL, Tab, Tamps y Ver. Camp. Tamps. Coah, NL, Pue, Son y Tamps NL Yuc. DENV-2 Coah, Mich, Mor, SLP, Tamps y Ver. Col, Tamps y Ver Camp, Coah, Jal, NL, y Tamps Tamps Coah, Chis, Mor, Oax y Tamps Camp, Chis, Oax, Tab, Tamps y Ver Camp, Chis, Gro, Mor, Oax, Pue, Sin, Ver y Yuc. Camp, Chis, Gro, Hgo, Jal, Mich, Mor, Nay, NL, Oax, Sin, Son, Tab, Tamps, Ver y Yuc DENV-3 Chis, Pue,SLP, Tamps, Ver y Yuc Camp, Coah, Col, Chis, Gro, Hgo, Jal, Nay, Oax, Q. Roo, Sin, Son, Tab, SLP, Tamps, Ver y Yuc Camp, Coah, Col, Chis, Gro, Hgo, Jal, Mor, Nay, NL, Oax, Pue, Q. Roo, Sin, Son, Tab, SLP, Tamps, Ver y Yuc Hgo, Mor, NL, Oax, SLP, Tamps y Ver Camp, Chis, Hgo, Jal, Mor, NL, Pue, SLP, Son, Tamps y Ver Camp, Chis, Mex, Pue, Son, Tamps y Ver Chis, Mex, Mich, Pue y Sin Chis, Hgo, Mor, Mich, Oax, Sin, Son, Tab y Ver DENV-4 B.C.S., Chis, Col, Gro, Jal, Nay, N.L., S.L.P, Sin, Tamps, Ver, y Yuc Col, Hgo, Nay, NL, Oax, Tamps y Ver Camp,Nay y Tamps Hgo, Tamps y Ver 1.4 Replicación viral Después de la entrada del virus a las células y la pérdida de la envoltura de la nucleocápside, la molécula de RNA se traduce como una única poliproteína. La poliproteína es procesada co y post traductivamente por proteasas celulares y derivados de 13

21 virus en tres proteínas estructurales (C, prm, y E) y siete no estructurales (NS) las proteínas (NS1, NS2A, NS2B, NS3, NS4A, NS4B y NS5). Tras la traducción de la proteína y el plegamiento de las proteínas individuales, las proteínas NS, inician la replicación del genoma viral. El genoma viral RNA es posteriormente empaquetado por la proteína C para formar la nucleocápside. Las proteínas prem y E forman heterodímeros que son orientados hacia el lumen del retículo endoplasmico. Después, los heterodímeros prem/e se asocian en trímeros y estas interacciones oligoméricas se cree que inducen una red en la superficie que sirve para la formación del virión. Las partículas inmaduras formadas en el retículo endoplásmico maduran a medida que viajan a través de la vía secretora. El ph ligeramente ácido (5.8 a 6.0) de la red trans- Golgi (TGN) provoca la disociación de los heterodímeros prm/e, que conduce a la formación de 90 dímeros que se encuentran sobre la superficie de la partícula, con prm limitando la fusión péptidica de la proteína E. Esta reorganización estructural global de las glucoproteínas permite a la furina endoproteasa celular romper prm. El corte de Furin se produce en una Arg-X-(Lys /Arg)- Arg (donde X es cualquier aminoácido) secuencia de reconocimiento y conduce a la generación de la proteína M asociada a membrana y un péptido pr. Un estudio reciente ha demostrado que el péptido pr sigue siendo asociado con el virión hasta que el virus es secretado al medio extracelular. Tanto la proteína prm, así como el péptido pr se cree que actúan como chaperones estabilizando la proteína E durante el tránsito a través de la vía secretora, lo que impide cambios conformacionales prematuros de la proteína E que conduciría a la fusión de membranas. Tras la disociación del péptido pr, los viriones maduros que se forman son capaces de infectar nuevas células 6 (Figura 3). 14

22 Figura 3. Ciclo reproductivo del virus dengue. 6 1) Unión al receptor, 2) entra a la célula por endocitosis, 3) y 4) el virus se fusiona con la vesícula y se libera la nucleocápside, 5) replicación del RNA 6) el RNA es empaquetado para formar la nucleocápside, 7) traslación de la nucleocápside y las proteínas hacia retículo endoplasmico, 8) unión de las proteínas y la nucleocápside, 9) la furina endoproteasa celular romper prm, 10) liberación de las partículas virales Interacción con el receptor y entrada viral Durante la infección natural, las células del linaje fagocítico mononuclear [monocitos (MO), los macrófagos (MØ), y las células dendríticas (DC)], y las células de Langerhans (células residentes en la piel), son los objetivos primarios para la infección por VD. En los insectos, el VD se encontró inicialmente infectando el intestino medio de donde se extiende y se replica en muchos compartimientos del cuerpo y órganos. Además, VD ha sido capaz de infectar numerosas líneas celulares, incluyendo humanos (K562, U937, THP-1, HepG2, HUVEC, ECV304, Raji, HSB-2, Jurkat, LoVo, KU812), mosquito (C6/36), el mono (Vero, 15

23 BS-C-1, CV-1, LLC-MK2), hámster (BHK), así como macrófagos de murino (Raw, P388D1, J774). La amplia gama de células permisibles al VD indica que el virus debe unirse a una molécula ubicua de la superficie celular, o aprovechar múltiples receptores para mediar la infección. En la última década, varios receptores candidatos y/o factores de unión han sido identificados, lo que sugiere que VD es capaz de utilizar múltiples moléculas para entrar en la célula. En las células de mosquitos, se ha demostrado que VD interactúa con la proteína de choque térmico 710 (Hsp70), R80. R67, y una proteína de 45 kda. El glicosaminoglicano heparán sulfato (HS), Hsp90, CD14, GRP78/BiP, y un receptor de laminina de 37/67 kda de alta afinidad han sido identificados como los receptores en las células de mamíferos. 6 El HS, al cual se une el virus a través de la interacción con la proteína E. Dado que el HS está presente en una gran diversidad de células, su interacción con el virus permite la adsorción viral a la superficie de distintos tipos celulares. En el caso específico de células dendríticas, que están presentes en la piel del huésped humano y que son de las primeras que se infectan con dengue, la unión ocurre entre la lectina de unión a ICAM3, DC-SIGN o CD209 y los residuos de manosa de la Asn 67 de la proteína E. 8 Los receptores de lectina tipo C (CLR) están involucrados en la interacción de las partículas del VD con células mieloides. El virus dengue así como otros flavivirus utilizan la endocitosis mediada por clatrina para entrar a la célula. Tras la internalización, las partículas son liberadas a Rab5-positivo (endosomas tempranos) que maduran en Rab7-positiva endosomas tardíos, donde se produce principalmente la fusión de membranas. Un reciente informe también demostró que VD, dependiendo del serotipo y/o el tipo de célula diana que utiliza, es capaz de utilizar una vía alternativa de internalización, independiente de clatrina, caveolas hormonales y balsas de lípidos. 6 16

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