Procesamiento de proteínas y modificaciones post-traduccionales

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1 Procesamiento de proteínas y modificaciones post-traduccionales

2 Las proteínas después de sintetizadas en los ribosomas, deben ser procesadas para que logren tener su conformación nativa y ser activas Eventos involucrados: Plegamiento correcto Procesamiento co- y post-traduccional Ubicación subcelular

3 De la proteína sintetizada a la proteina funcional

4 En algunas proteínas los dominios se forman desde que la síntesis se lleva a cabo

5 Desnaturalización de proteínas

6 Desnaturalización y renaturalización de proteínas

7 Plegamiento (folding) de proteínas

8 Etapas para alcanzar el estado nativo

9 Las chaperonas moleculares son necesarias para el plegado correcto de las proteínas

10 Algunas proteínas no se pliegan correctamente y forman estructuras amiloides

11 El plegamiento de las proteínas es asistido por chaperonas Plegamiento en ausencia y presencia de chaperonas

12 Existen dos sistemas de chaperonas Chaperonas individuales Chaperonas oligoméricas

13 Mecanismo de las chaperonas moleculares HSP70

14 Algunas proteínas son plegadas con la ayuda de otras proteínas (DnaJ, DnaK)

15 Mecanismo de la chaperona HSP60/HSP10 (GroEL/GroES)

16 Algunas proteínas son plegadas por el sistema GroEL/GroES

17 GroEL/GroES

18 Formación de puentes disulfuro PDI: proteína disulfuro isomerasa

19 Procesamiento Co- y Posttraduccionales de las proteínas Eliminación de residuos N-terminales (f-met en bacteria; Met en eucariontes) Modificación de aminoácidos Acetilación (Lys, Arg en histonas; cambia la función) Fosforilación (Ser, Thr, Tyr; transducción de señales, actividad) Metilación (Lys, Arg en histonas; cambia función) Carboxilación (Lys, Pro en colágeno, estabilidad estructural) Glicosilación (Asn; Thr; receptores de hormonas, anticuerpos) Nucleotidilación (Tyr; adición de AMP regula actividad) Lipidación (Gly, Cys; localización en membrana) Ubiquitinación (Lys; degradación localización, función) Proteólisis (pro-insulina a insulina; actividad) Adición de grupos prostéticos (grupo hemo, hemoglobina)

20

21 Modificación post-traduccional por fosforilación fosforilación cinasa ATP Proteína ADP P Proteína desfosforilación fosfatasa P

22 La fosforilasa b se convierte a su forma activa por fosforilación. Esta se lleva a cabo por una cinasa Para que la fosforilasa b vuela a ser inactiva es necesario desfosforilarla, por acción de una fosfatasa.

23 Diferentes cinasas reconocen diferentes secuencias consenso dentro de las cuales fosforilan un determinado aminoácido

24 Efecto de la fosforilación en la glicógeno sintasa

25 Cinasa 1 inactiva P ATP ADP Cinasa 2 inactiva ligando receptor Cinasa 1 activa ATP P Insulina Factor de crecimiento ADP Cinasa 2 activa P Transducción de señales mediada por fosforilación Cascada de fosforilaciones P Cinasa 3 inactiva ATP ADP Cinasa 3 activa P P Proteína inactiva Proteína activa Respuesta celular P

26 Aminoácidos fosforilables: -OH serina; treonina; tirosina -NH arginina; histidina; lisina -SH cisteína -COO - aspártico; glutámico Clasificación de cinasas: Ser/Thr cinasas Tyr cinasas His cinasas Cys cinasas Asp/Glu cinasas La fosforilación es una modificación posttraduccional covalente reversible Defosforilación por fosfatasas: Ser/Thr Tyr PP1 PP4 PTP1B PP2A PP5 PP2B PP6 PP2C

27 Funciones de la fosforilación Regulación de la proliferación celular/ oncogénesis Diferenciación celular Control del ciclo celular Forma celular y adhesión Transducción intracelular de señales Control metabólico Regulación de la transcripción Regualción de canales iónicos Regulación de la traducción

28 Metilación, fosforilación y acetilación de Histonas

29 Proteólisis de zimógenos

30 Direccionamiento de las proteínas a la localización celular adecuada

31 Algunas secuencias señal que determinan el destino de las proteínas KDEL

32 Direccionamiento co-traduccional de proteínas destinadas a retículo endoplásmico Secuencia señal (amino-terminal) Complejo SRP GDP reconoce la secuencia señal Receptor de SRP en la membrana de RE unión a GTP, hidrólisis y liberación de SRP

33

34 Una vez que cumple su función, el péptido señal es cortado

35 Inserción co-traduccional de proteínas a membrana

36 Glicosilación co-traduccional de proteínas destinadas a retículo endoplásmico

37 Glicosilación post-traduccional de proteínas en aparato de Golgi RER cis-golgi Golgi media-golgi trans-golgi lisosoma vesícula secretora membrana

38 Tipos de Glicosilación N-glicosilación RE (residuo Asn) O-glicosilación Golgi (residuos Ser/Thr)

39 Tráfico a Lisosomas Lisosomas (animales) Vacuola (plantas) Sitio de degradación, ph 5, enzimas hidrolíticas Modificación de proteínas para Lisosomas: Manosa-6-fosfato

40 Direccionamiento a mitocondria Las proteínas tienen señal amino-terminal Deben ser desplegadas por chaperonas del citoplasma Atraviesan dos membranas por los translocadores TOM y TIM) En la matriz mitocondrial otra chaperona vuelve a plegar la proteína

41 Direccionamiento a cloroplasto Las proteínas tienen señal amino-terminal Proceso de translocación similar a mitocondria (TOC y TIC) Desplegado y plegado similar a mitocondria Soll & Shleiff, 2004

42 Direccionamiento a núcleo Señal de localización nuclear (NLS) Señal de exportación nuclear (NES) Importinas y CAS Ran-GTP Ran-GDP Conti et al., 2006 Curr Opin Struct Biol

43 Biochem. J. (2004) 379 ( ) Ubiquitinación de proteínas

44 Diferentes funciones para la ubiquitinación proteosoma degradación proteosoma degradación Internalización membrana Tráfico por endosomas Activa reparación de DNA

45 Las proteínas deben ser poli-ubiquitiniladas para ser dirigidas a proteosoma

46 Degradación en el proteosoma

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