III. Inhibición enzimática
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- Raquel Torregrosa Quintana
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1 III. Inhibición enzimática Inhibidor: Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través de interacciones con el centro activo u otros centros específicos.
2 Inhibidores Inhibidores Reversibles: establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-substrato o con ambos Competitivo Mixtos (caso particular: No competitivo) Acompetitivo Inhibidores Irreversibles: modifica químicamente a la enzima
3 El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva
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5 Inhibición competitiva: Ks = K 2 = [E] [S] [ES] K 1 [ES ] = [E][S]/Ks K I = [E] [I] [EI] [EI ] = [I][E]/K I Si v o =k 3 [ES] V o = k 3 [ES] [E] t [E]+ [ES] + [EI] Si k 3 [E] t = V max V o = [ES] V max [E]+ [ES] V o = [E][S]/Ks V o = [S]/Ks V max [E]+ [E][S]/Ks + [I][E]/K I V max 1 + [S]/Ks+ [I]/K I
6 Inhibición Competitiva Se define una constante de equilibrio de disociación del inhibidor: K i = [E] [I] [EI] Características: - Las fijaciones de substrato e inhibidor son mutuamente exclusivas - A muy altas concentraciones de substrato desaparece la inhibición - Por lo general, el inhibidor competitivo es un análogo químico del sustrato. - El inhibidor es tan específico como el substrato
7 En condiciones de estado estacionario, llamando y a la concentración del complejo EI, para la inhibición competitiva obtenemos el sistema de ecuaciones v = K m Vmx s i 1+ K i + s
8 Gráfico de Lineweaber - Burk para al inhibición competitiva
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10 Por tanto, en la inhibición competitiva, 1. El efecto cinético del inhibidor es el aumento aparente de la K m, que aparece multiplicada por el factor (1 + i/k i ) 2. La V max no aparece modificada; para concentraciones muy altas del substrato, v = V max, igual que en ausencia de inhibidor 3. Cuanto más pequeño sea el valor de K i mayor será la potencia del inhibidor competitivo.
11 Inhibidor competitivo Sustrato
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13 BACTERIA PATHWAY PABA H 2 N- E* -COOH Folic Acid HN H 2 N- O N N N HN- O -C-NH-CH-COO- CH 2 CH 2 COO-
14 S = PABA I comp NH 2 NH 2 SULFA DRUGS C=O OH O=S=O NH 2
15 El inhibidor de tipo mixto se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción catalítica
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18 El inhibidor acompetitivo se fija únicamente al complejo enzima-substrato una vez formado, impidiendo la acción catalítica
19 Plot de Lineweaber-Burk para inhibición acompetitiva
20 Inhibición Irreversible - Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico de la enzima, modificándola covalentemente - Su acción no se describe por una constante de equilibrio K i, sino por una constante de velocidad k i : E + I E - Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente tóxicos.
21 Algunos tipos de inhibidores irreversibles 1. Reactivos de grupos -SH 2. Organofosfóricos 3. Ligandos de metales 4. Metales pesados
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23 Ligandos de coordinación de metales Es el caso del ion cianuro, CN - Se fija con gran afinidad a la sexta posición de coordinación del Fe hemínico, impidiendo toda modificación posterior. Por ello actúa sobre sistemas de Fe hemínico con la sexta posición de coordinación libre, como la citocromo oxidasa, de lo que deriva su elevadísima toxicidad
24 Inactivadores suicidas (Inhibidores activados enzimáticamente) - Se trata de moléculas que se unen al centro activo de manera específica, igual que el substrato o los inhibidores competitivos - Una vez unidos al centro activo, la enzima transforma la molécula en una especie química muy reactiva que modifica covalentemente a la enzima, inactivándola - Tienen por tanto (a) la especificidad del inhibidor competitivo y (b) la potencia de los inhibidores irreversibles
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27 Un paso más allá en el desarrollo de inhibidores potentes es el concepto de Análogo de Estado de Transición (AET) - El inhibidor no es estrictamente análogo del substrato, sino del Estado de Transición de la reacción. - La afinidad de las enzimas por los AET es enorme, del orden nm o pm, con lo que la fijación es tan fuerte que puede considerarse irreversible
28 Importancia del conocimiento de la inhibición enzimática en el diseño de drogas antibióticos inhibidores para ell tratamiento contra el cáncer Inhibidores de La ciclooxigenasa (COX) es inhibida por Antiinflamatorios No Esteroidales (AINES) Inhibidores de las proteasas del HIV
La constante de disociación para el inhibidor se define como:
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