FUNCIONES DE LOS AA???
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- María Carmen Farías Henríquez
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1 1 Unidades básicas para Péptidos Proteínas Precursores de Oxoácidos Aminas biógenas Glucosa Nucleótidos Hemo, creatina FUNCIONES DE LOS AA??? Neurotransmisores Glutamato Aspartato Glicina Molécs. de transporte para Grupos NH 2
2 2 FUENTE DE AMINOÁCIDOS PROTEÍNAS ENDÓGENAS Degradación 300 g/día Síntesis AMINOÁCIDOS Digestión 100 g/día PROTEÍNAS DIETA Excreción 100 g/día PRODUCTOS DE DESHECHO BALANCE NITROGENADO B = I - E Permite mantener el equilibrio nitrogenado del organismo Adultos normales B = 0 Malnutridos B = - Crecimiento y embarazo B = +
3 3 DESDE LA NUTRICIÓN LOS AMINOÁCIDOS PUEDEN SER: a) ESENCIALES b) SEMI - ESENCIALES c) NO ESENCIALES a) AMINOÁCIDOS ESENCIALES Deben estar presentes en la dieta No pueden sintetizarse a velocidad suficiente como para satisfacer las necesidades anabólicas del organismo ISOLEUCINA LEUCINA LISINA METIONINA FENILALANINA TREONINA TRIPTOFANO HISTIDINA VALINA
4 4 b) AMINOÁCIDOS SEMI - ESENCIALES El organismo puede sintetizarlos Pero no cubren las necesidades incrementadas en el crecimiento, embarazo y lactancia c) AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES No es necesario incorporarlos con los alimentos TIROSINA CISTEÍNA Pueden sintetizarse a una velocidad acorde con las necesidades metabólicas PROTEÍNAS DE LA DIETA Digestión Absorción y transporte de aa desde la luz intestinal hasta el hígado Metabolismo de los aa en el hígado y liberación de los productos a circulación
5 5 DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS DE LA DIETA MASTICACIÓN DESNATURALIZACION (ph ESTÓMAGO) HIDRÓLISIS (PROTEASAS) PROTEASAS ó ENZIMAS PROTEOLÍTICAS ENDOPEPTIDASAS EXDOPEPTIDASAS Hidrolizan enlaces peptídicos entre dos aa situados en el interior de la cadena peptídica Hidrolizan enlaces peptídicos comenzando por los extremos de la cadena peptídica CARBOXIPEPTIDASAS AMINOPEPTIDASAS
6 6 ENZIMAS DEL JUGO GÁSTRICO PEPSINA: endopeptidasa ph óptimo: 1 a 2 (HCl) PEPSINÓGENO (zimógeno inactivo) H + Autocatálisis AA aromáticos Ry : Trp, Fen, Tyr ENZIMAS DEL JUGO PANCREÁTICO TRIPSINA: endopeptidasa Se activa en el intestino ph óptimo: 8 a 8.5 (ph intestinal) TRIPSISINÓGENO (zimógeno inactivo) Enteroquinasa Autocatálisis TRIPSISINA + PEPTIDO (enz. activa) AA básicos Ry : Lys, Arg
7 ENZIMAS DEL JUGO PANCREÁTICO QUIMOTRIPSINA: endopeptidasa ph óptimo: 8 a 8.5 (ph intestinal) QUIMOTRIPSISINÓGENO (zimógeno inactivo) Tripsina QUIMOTRIPSISINA + PEPTIDO (enz. activa) AA aromáticos Ry : Trp, Fen, Tyr ENZIMAS DEL JUGO PANCREÁTICO CARBOXIPEPETIDASA: exopeptidasa Hidroliza uniones peptídicas desde el COOH, liberando el aa terminal PROCARBOXIPEPTIDASA Tripsina CARBOXIPEPTIDASA 7
8 8 ENZIMAS DEL JUGO PANCREÁTICO ELASTASA Hidroliza la elastina PROELASTASA (zimógeno inactivo) Tripsina ELASTASA (enz. activa) ENZIMAS DEL JUGO ENTÉRICO ENTEROQUINASA: cataliza la transformación de tripsina TRIPSISINÓGENO (zimógeno inactivo) Enteroquinasa TRIPSISINA + PEPTIDO (enz. activa) AMINOPEPTIDASA: exopeptidasa Hidroliza uniones peptídicas desde el extremo NH 2 AMINOPEPTIDASA
9 9 ENZIMAS DEL JUGO ENTÉRICO DIPEPTIDASAS Y TRIPEPTIDASAS Hidroliza DIPÉPTIDOS TRIPÉPTIDOS % no se degrada hasta llegar al enterocito donde se escinden en aa por peptidasas intracelulares
10 10 DIGESTIÓN Endo y exopeptidasas Di y tripeptidasas PROTEÍNAS DE LA DIETA ABSORCIÓN TRANSPORTE METABOLISMO ABSORCIÓN DE AMINOÁCIDOS a) A nivel intestinal b) A nivel de los tejidos
11 11 a) A nivel intestinal b) A nivel de los tejidos Ingresan a favor del gradiente de concentración Tres sistemas de transporte para a) Aminoácidos neutros b) Aminoácidos aniónicos c) Aminoácidos catiónicos
12 12 ORIGEN Y DESTINO DE LOS AMINOÁCIDOS METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS α-nh 2 Urea Glutamina AA Esqueleto carbonado Acetil~CoA Acetoacetil~CoA Piruvato Intermed del CAT (α-cetoglutarato, oxalacetato, succinil~coa, fumarato) C. cetónicos Ác. grasos Glucosa Ác. grasos
13 13 CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS Pérdida del α-nh 2 Pérdida del α-cooh Transaminación Decarboxilación Desaminación No oxidativa oxidativa L- AA oxidasa Glutámico deshidrogenasa TRANSAMINACIÓN Transferencia reversible de un grupo amino de un aa a un α-cetoácido Catalizada por transaminasas o aminotransferasas (requiere fosfato de piridoxal como cofactor) El aa se convierte en cetoácido y el cetoácido en el aa correspondiente EL GRUPO AMINO SE TRANSFIERE NO SE ELIMINA
14 14 TRANSAMINACIÓN α-cetoglutarato El α-cetoácido aceptor más común Glutámico transaminasa El α-aa que se forma con más frecuencia glutamato
15 15 OTROS CETOÁCIDOS ACEPTORES: DESAMINACIÓN
16 16 DESAMINACIÓN DESAMINACIÓN OXIDATIVA a) Glutamato deshidrogenasa Localización: matriz mitocondrial del hepatocito REGULACIÓN ALOSTÉRICA: - Inhibidores: GTP y ATP - Activadores: GDP y ADP NADH: reoxidación en la cadena respiratoria Utiliza NAD ó NADP como cofactor La mayoría del NH3 producido en el organismo se genera por esta reacción H 2 O Glutamato deshidrogenasa Glutamato NAD + NADH +H + NH 4 + α - Cetoglutarato
17 17 DESAMINACIÓN OXIDATIVA b) L-aminoácido oxidasa DESAMINACIÓN NO OXIDATIVA a) Deshidratasas H 2 O NH 4 + Serina Deshidratasas Piruvato Para AA que tienen un grupo OH en el Cβ como Serina y Treonina
18 18 DESTINO FINAL DEL GRUPO AMINO DE LOS AMINOÁCIDOS DESCARBOXILACIÓN CO 2 Decarboxilasas Glutamato Ácido γ-aminobutírico (amina biógena)
19 19 DESCARBOXILASAS FUNCIONALMENTE IMPORTANTES DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE LOS AMINOÁCIDOS
20 20 SINTESIS DE CUERPOS CETONICOS AMINOACIDOS GLUCOGENICOS AMINOACIDOS CETOGENICOS DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE LOS AA FENILCETONURIA Fenilalanina Tirosina Hidroxilasa Ác. fenilpirúvico (cetoácido de eliminación urinaria) Fenilpirúvico durante la infancia provoca retraso mental severo Ác. fumárico Glucosa Acetoacetil~CoA
21 21 DESTINO DEL IÓN AMONIO Recordamos El NH 3 se genera por: NAD + (NADP + ) NADH + H + (NADPH + H + ) Metabolito tóxico NH 4 + H 2 O Glutamato deshidrogenasa Glutamato α - Cetoglutarato Reacción REVERSIBLE POR QUÉ ES TÓXICO? NADH + H + NAD + H 2 O α - Cetoglutarato NH 4 + Glutamato deshidrogenasa Glutamato Aminación reductiva NH 4 + La disponibilidad de α-cetoglutarato Interfiere con la producción de ATP
22 22 INTOXICACIÓN POR NH 4 + Visión borrosa Provoca Temblores Habla incoherente Coma Muerte CÓMO SE NEUTRALIZA EL NH 3? Mediante la: a) Síntesis de urea b) Síntesis de glutamina
23 23 a) SÍNTESIS DE UREA NAD + (NADP + ) NADH + H + (NADPH + H + ) H 2 O Glutamato deshidrogenasa Glutamato α - Cetoglutarato NH 4 + UREA UREA Se sintetiza en el hígado Elimina dos moléculas de NH 4 + Molécula neutra y no tóxica Se excreta por orina
24 24 CICLO DE LA UREA Mitocondrial FASES Citoplasmática CICLO DE LA UREA: en la mitocondria
25 25 CICLO DE LA UREA: en el citoplasma
26 26 REGULACIÓN DE LA UREOGÉNESIS 1. A largo plazo 2. A corto plazo 1. A largo plazo Dieta rica en proteínas Actividad enzimática del ciclo Excresión urinaria de urea
27 27 2. A corto plazo: regulación alostérica SINTESIS DEL MODULADOR POSITIVO DEL CICLO DE LA UREA Acetil~CoA Glutamato N-Acetilglutamato sintetasa + Arginina N - Acetilglutamato Indica disponibilidad de acetil~coa, glutamato y arginina que aportan intermediarios o energía al c. de la Urea
28 28 EL CICLO DE LA UREA LIGADO AL CICLO DE KREBS DESTINO DEL FUMARATO
29 29 a) SÍNTESIS DE GLUTAMINA
30 30 DEGRADACIÓN DE GLUTAMINA CICLO GLUTAMINA SINTETASA - GLUTAMINASA
31 31 CICLO GLUTAMINA SINTETASA GLUTAMINASA EN RIÑÓN DESTINO DE LA GLUTAMINA EN EL RIÑÓN
32 32
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