Estructura de proteínas

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1 Estructura de proteínas

2 diversidad química de las cadenas laterales de los aa diversidad funcional Reconocimiento de ligandos catalisis Elementos estructurales

3 Para que la cadena polipeptidica funcione como proteína, tiene que plegarse interacc aa-aa vs aa-h 2 O Las prop. del H 2 O tienen importantes efectos sobre la estabilidad Estabilización por interacciones no-covalentes débiles: ptes. de H, ptes salinos, V. der W., interacc. electrostáticas Los aa pueden cambiar su pka según el entorno HIS y CIS: suelen participar activamente en la funcion

4 Repetición de enlaces peptídicos Patrones regulares: elementos de estructura secundaria que optimizan los ptes de H de los C=O y N-H Los patrones de estructura secundaria pueden caracterizar los plegamientos Clasificación estructural pero no necesariamente funcional

5 Restricciones estéricas Diagrama de Ramachandran

6 Estructura secundaria: Bends (beta turns, reverse turns or hairpin) permiten limitar el tamaño y mantener una estr. compacta El H 2 O puede formar ptes de H con esta estructura Mayormente en superficie

7 Estructura Secundaria: hélice alfa Polaridad del enlace peptidico

8 aa polares y no polares distribuidos c/3-4 Hélices anfipáticas

9 Estructura Secundaria: hoja beta plegada Ptes de H entre aa secuencialmente distantes Frequentemente expuestas al solvente Acompañadas de beta-turns También puede ser anfipáticas

10 Barriles beta Retinol binding protein

11 Frequentemente en el interior Menos estables Necesariamente discontinuas, conectadas por α- helices Período: 6.5 A

12 Preferencias conformacionales de los aa Cadenas laterales largas Cadenas laterales con ramificacion en C beta turns

13 La formación de los elem. de estructura secundaria es conducida por ef. hidrofóbico de aa no-polares. No son estables en H 2 O aislados (sí en membranas) Estructuras terciarias

14 Conexiones entre elementos de estructura secundaria Frequentemente en la superficie Aceptan mutaciones: evolucion de nuevas funciones Sitios convenientes de unión a ligandos y reconocimiento con otras proteinas

15 Estructura terciaria: generación de una compleja superficie topográfica que permite la interacción específica con otras moleculas Mismos elem. de estr. secundaria pero distinta estr. terciaria

16 Estructura terciaria: topología y cargas complementarias (sitios de reconocimiento en regiones de unión de elem. de estr. secundaria)

17 H2O unida: parte importante de la estructura

18 Enlaces covalentes estabilizan la estructura terciaria ptes. S-S coordinación por metales cofactores organometalicos glicosilación

19 Estructura terciaria: estabilización por empaquetamiento eficiente de los atomos en el interior (OJO: no perfecto!) Existencia de cavidades Motivos estructurales

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24 Dominios: regiones estructurales compactas generalmente constituidas por un único segmento de secuencia y suficiente estabilidad para existir por sí mismo en solución Solucion a un único problema: cómo plegar la cadena polipeptidica tal de maximizar la exposición al solvente de los grupos hidrofílicos y minimizar la de los grupos hidrofóbicos??

25 Dominios: las proteinas multidominios probablemente evolucionaron por fusión de genes que codifican distintas proteinas El número de plegamientos de proteínas es limitado: estructuras modulares Cada dominio posee su propia función bioquímica y la función de la proteína es la suma de ellos Clasificación estructural de proteínas permite inserciones y deleciones en loops: embellecimiento

26 Estructura cuaternaria Alfa globina Hemoglobina Las superficies son irregulares: el ajuste entre superficies depende de la forma y complementaridad de residuos Beta globina

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29 Relación Estructura-Función Paradigma: una secuencia una estructura- una función Teoría Llave-cerradura E. Fischer, 1894

30 Estado nativo

31 Relacion estructura-función Mioglobina: MB + O 2 MBO 2

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33 O 2? UPPS!

34 Superficies y cavidades

35 Superficie (amarillo) Surcos (fucsia)

36 Los surcos conducen a cavidades...

37 Proteinas como castillos patio muralla Puente levadizo foso

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40 Unión de la proteina G al receptor

41 Unión de la proteina G al receptor Existe una primera asociacion en el vestibulo a 15 Å del sitio activo. La subsequente llegada al sitio activo requiere la deformacion de la proteina y el pasaje de la droga por un fino canal

42 Relación Estructura-Función Teoría del Ajuste inducido D. Koshland, 1958

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44 Relación Estructura Función Diversidad Conformacional en el estado nativo Fred Karush, 1950 Monod, Wyman and Changeux, 1965

45 Estabilidad de las proteínas: Interacciones débiles y flexibilidad La contribución entalpica es baja: aa-h 2 O vs aa-aa La ganancia de entropía del H 2 O es la fuerza impulsora del efecto hidrofóbico pero la entropía de la proteína disminuye A pesar de los varios cientos de interacc. débiles, el G neto es kj/mol, solo 10 veces la energia termica La estructura nativa es solo marginalmente estable en H 2 O a temperatura ambiente El estado nativo de la proteina es un compromiso termodinamico La perdida de una sola interaccion por mutacion puede acercar la differencia de energia libre al valor de la energía termica Eficacia de desnaturalizantes como urea, detergentes, SDS

46 Estabilidad de las proteínas: Interacciones débiles y flexibilidad Plegamiento rígido conjunto de conformaciones en equilibrio: Multiplicidad conformacional Actividades enzimáticas in vitro rol de la promiscuidad en la evolucion

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