Aminoácidos: Aminoácidos. Estructura Moléculas sillares de las proteínas. Los aminoácidos son las moléculas que constituyen las Proteínas

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María Victoria Pérez San Martín
hace 7 años
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1 Aminoácidos: - Definición - Estructura química - Clasificación - Partes de la molécula comunes y diferenciales - Propiedades: Espectrales. Ópticas, Ácido-Base Los aminoácidos son las moléculas que constituyen las Proteínas Aminoácidos. Estructura Moléculas sillares de las proteínas Clasificación de los aminoácidos (I) Localización Natural: - PRTEINGÉNICS - N PRTEINGÉNICS (hormonas, neurotransmisores etc.) Necesidades de los organismos: -ESENCIALES - N ESENCIALES Productos que originan en su metabolismo: - GLUCGÉNICS -- CETGÉNICS 1

Clasificación de los aminoácidos (II) Estructura del radical R - ALIFÁTICS (alquilo) - ARMÁTICS (arilo) - ETERCÍCLICS Polaridad del radical R -Aminoácidos PLARES: R idrófilo (solubles en agua y

2 Clasificación de los aminoácidos (II) Estructura del radical R - ALIFÁTICS (alquilo) - ARMÁTICS (arilo) - ETERCÍCLICS Polaridad del radical R -Aminoácidos PLARES: R idrófilo (solubles en agua y disoluciones acuosas) según su carga: R UTR R BÁSIC R ÁCID Aminoácidos APLARES: R idrofóbico Nomenclatura Abreviatura de tres letras ( 3 primeras de su nombre en inglés) Símbolos de una letra adoptados convencionalmente Trp (W); Asn (N); Gln (Q); Tyr (Y) Glu (E); Lys (K); Arg (R); Asp (D) Aminoácidos alifáticos o neutros( 1) Aminoácidos alifáticos o neutros(2) 3 N C 3 N C C 3 3 N C C 3 C C 3 Glicina Alanina Valina (isopropilo) Gly, G Ala, A Val, V E 3 N C C 3 C C 3 (isobutilo) 3 N C C 3 C C 3 (isobutilo) Leucina Leu, L E Isoleucina Ile, I E 2

3N C (fenilo) aromático R polar neutra 3 N C R no polar Fenilalanina Phe, F E aromático Aminoácidos aromáticos Tirosina Tyr, Y (fenólico) 3N C N (indol) Triptófano heterociclico Trp, W R no polar E

3 3N C (fenilo) aromático R polar neutra 3 N C R no polar Fenilalanina Phe, F E aromático Aminoácidos aromáticos Tirosina Tyr, Y (fenólico) 3N C N (indol) Triptófano heterociclico Trp, W R no polar E idroxiaminoácidos 3 N 3 N C C C C 3 Serina Ser, S Con cadena lateral polar R neutra Treonina Thr, T E Pueden formar puentes de con el agua Tioaminoácidos 3 N 3 N C Cisteína Cys, C S R polar neutra C Metionina Met, M E S (Metiltioeter) C 3 R no polar Aminas secundarias ( Iminoácidos ) α N 2 Prolina Pro, P Dificulta el plegamiento R no polar 3

4 Aminoácidos dicarboxílicos y sus amidas 3 N C 3 N C 3N C 3 N C CN 2 CN 2 Ác. Aspártico Asparragina Ác.Glutámico Glutamina Asp, P Asn, N Glu, E Gln, Q 3 N C 3 N C C Lisina 2 C Lys, K 2 C E 2 N N 3 2 N C (butilamonio) N 2 Arginina Arg, R E(?) (guanidino) 3 N C N N (imidazol) istidina is, E R ácida R polar neutra R ácida R polar neutra Aminoácidos dibásicos Muy polares, en la superficie de proteínas DERIVADS DE LS AMINÁCIDS ESTÁNDARES Bioquímica Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A

5 DERIVADS DE LS AA ESTÁNDARES 4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina 6-N-metil-lisina Cistina Ác. Cisteico - 3 S- -C-C omocisteina γ-carboxiglutamato Selenocisteina Desmosina N 3 S- - -C-C Se- -C-C N 3 N 3 3 N C C 2 C C N 2 4-hidroxiprolina 3 N C C N 3 5-hidroxilisina 3 N C C 4-carboxiglutámato (protrombina) - C C N 3 N C N 3 C N 3 Desmosina 5

6 MDIFICACIS DE LAS CADENAS LATERALES DE AA Fosforilación Carboxilación idroxilación Metilación Acetilación (Voet) Aminoácidos no proteinogénicos (I): Intermediarios metabólicos Aminoácidos no proteinogénicos(ii): DPA (neurotransmisor) 3 N C N 3 rnitina 3 N C N C N 2 Citrulina 3 N C S 3 N C omocisteína omoserina 3 N C DPA ( dihidroxifenilalanina) Catecolaminas ormonas tiroideas Melanina 6

7 Aminoácidos no proteinogénicos (III) Aminoácidos no proteinogénicos (IV) N 3 β-alanina N 3 GABA γ-aminobutirato TIRXINA PRPIEDADES DE LS AMINÁCIDS 7

8 PRPIEDADES (aa proteinogénicos) Varían en sus : Prop. Físico-químicas: - polaridad - acidez - basicidad - aromaticidad - tamaño - flexibilidad de conformación - capacidad para establecer enlaces entrecruzados, - enlaces de y - reactividad química PRPIEDADES 1.- ESPECTRALES 2.- ÓPTICAS 3.- ÁCID-BASE PRPIEDADES 1.- ESPECTRALES Espectro U.V de aminoácidos PRPIEDADES 2.- ÓPTICAS El átomo de carbono en posición α de todos los aminoácidos se encuentra unido a 4 grupos diferentes por enlace covalente. Excepción de Gly Carbono con Configuración tetraédrica Carácter asimétrico = CENTR QUIRAL Phe ACTIVIDAD ÓPTICA Rotan el plano de luz polarizada 8

9 Esteroisómeros o Isómeros enantiómeros o enantiomorfos D y L 3 N R Son imágenes especulares y no pueden superponerse Configuración L D y L es la Configuración absoluta de los 4 sustituyentes alrededor del carbono quiral 9

10 La rotación óptica se mide con un polarímetro consta: - fuente de luz - un polarizador del que sale luz oscilando en un único plano - la cubeta que contiene el enantiómero - un analizador que permite medir la rotación de la luz. Medida de la rotación de la luz 10

11 Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza PRPIEDADES 3.- ÁCID-BASE N 3 : ión amonio - : ión carboxilato 11

12 Titulación de la Glicina Titulación del Ácido glutámico pk 1 = 2,19 pk 1 = 2,34 pk 2 = 9,60 pi = ½ (2,34 9,60) pk 3 = 9,67 pk 2 = 4,25 pi = ½ (2,19 4,25) pi es el valor de p al que la carga media para todas las formas de la molécula es cero Titulación de Lisina pk 1 = 2,16 pk 2 = 9,06 pk 3 = 10,54 pi = ½ (9,06 10,54) 12

REACCIS DE LS AMINÁCIDS Reacciones del grupo amino (terminal) Método de la Ninhidrina idrato de triceto hidrindeno Ninhidrina [alfa-amino libre(570 nm)].

13 REACCIS DE LS AMINÁCIDS Reacciones del grupo amino (terminal) Método de la Ninhidrina idrato de triceto hidrindeno Ninhidrina [alfa-amino libre(570 nm)]. Pro a 440nm (color amarillo) Fluorescamina (producto fluorescente). Alta sensibilidad 1-Fluoro-2,4 dinitrobenceno (FDNB, reactivo de Sanger) (específico alfa-amino) Cloruro de dansilo (específico alfa-amino) Cloruro de dabsilo (específico alfa-amino) Reactivo de Edman (Fenilisotiocianato) (específico alfaamino) -ftalaldehído( mercaptoetanol, producto fluorescente). Alta sensibilidad C C N R descarb.oxd C C 2 N R incolora 2N C C R N C C R C N 2 R ~ 1 µg Cualquier aminoácido al reaccionar origina el mismo producto de reducción de la ninhidrina 13

14 Método de la Ninhidrina idrato de triceto hidrindeno Cloruro de dimetil amino naftaleno- 5-sulfonilo Los aminoácidos dan color azul-violeta con la ninhidrina (570 nm) N 2 N Cualquier aminoácido dá el aducto azul-violeta excepto Pro (440nm) N Cl álcali Cl álcali N-C-C Diceto hidrindileno diceto hidrindamina Púrpura de Ruheman Dansil aa (sulfonamida) fluorescente N-C-C RR Dabsil aa R Reacción con fluorescamina R. Sanger iluminación con luz UV autorradiografia detecta cantidades de nanogramos de un aminoácido R. Edman 14

15 -ftalaldehído( mercaptoetanol) producto fluorescente). Alta sensibilidad Los aminoácidos reaccionan con el PA en presencia de un reductor fuerte, en condiciones alcalinas (p 9-11), dando un compuesto fluorescente. 2-mercaptoetanol : S

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