1. Necesidad energética de las células. Concepto de metabolismo.

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1 1. Necesidad energética de las células. Concepto de metabolismo. Las células intercambian continuamente materia y energía con su entorno. La materia y energía son transformadas en su interior con objeto de mantener y formar las estructuras celulares, así como proporcionar la energía para sus actividades vitales. Al conjunto de intercambios y transformaciones, que tienen lugar en el interior de las células, debidos a procesos químicos catalizados por enzimas, constituye el metabolismo. Los objetivos del metabolismo son los siguientes: Obtener energía utilizable para la célula. Fabricar los componentes celulares. Transformar las sustancias incorporadas del medio en materia prima celular. Fabricar y degradar moléculas con funciones específicas como hormonas, neurotransmisores, etc. En el metabolismo se distinguen dos fases: CATABOLISMO: Es aquella en la que se destruye materia orgánica compleja en sustancias sencillas, almacenando la energía producida en forma de ATP. ANABOLISMO: En la que se construye materia orgánica compleja a partir de moléculas sencillas obtenidas en el catabolismo, o por procesos como la fotosíntesis y la quimiosíntesis. Se necesita aporte de energía en forma de ATP. 2. Origen de la energía en las células. Las reacciones metabólicas llevan consigo el paso de energía de unas moléculas a otras. Esto se consigue mediante las reacciones de oxidación-reducción. Al oxidarse una sustancia, esta pierde electrones y se libera energía, que puede ser captada por otra sustancia que al reducirse gana electrones y almacena dicha energía. Cuanto más oxidada esté una sustancia, menos energía acumulada tendrá. 3. Tipos de metabolismo. Las células pueden obtener su energía de la luz, denominándose FOTOSINTÉTICAS, o de reacciones químicas, QUIMIOSISTÉTICAS. La fuente de carbono, para formar sus estructuras, puede ser inorgánica (CO2), denominándose entonces AUTÓTROFAS, o de compuestos orgánicos (glúcidos, lípidos, etc.) HETERÓTROFAS. 1

2 Combinando estas podemos obtener cuatro tipos de metabolismo: FUENTE DE CARBONO CO2 ORGÁNICO ENERGÍA LUZ FOTOAUTÓTROFO FOTOHETERÓTROFO R. Q. QIMIOAUTÓTROFO QUIMIOHETERÓTROFO 4. El ATP en las transformaciones energéticas. El ATP (Adenosín trifosfato), tiene una enorme importancia por la gran cantidad de energía que puede almacenar en sus enlaces éster-fosfato. Esta energía (7,3 Kcal. /Mol.) se libera al romperse los enlaces. Al ATP se le denomina moneda energética de la célula, ya que es un almacén de pronto uso. En casi todas las reacciones metabólicas en las que se necesita energía se utiliza el ATP, aunque en ocasiones también son utilizados el GTP, UTP y CTP. Una bacteria requiere unas de moléculas de ATP cada segundo, para mantener su metabolismo. El ADP casi no se encuentra en la célula, ya que es rápidamente fosforilado. 5. Concepto de biocatalizador. Son sustancias que consiguen que las reacciones se realicen a gran velocidad a bajas temperaturas, ya que disminuyen la energía de activación de los reactivos. Pueden ser: elementos químicos, enzimas y vitaminas. 2

3 6. Naturaleza química de los enzimas. Características generales Son proteínas globulares. Solubles en agua. Aumentan la velocidad de las reacciones. Permiten que se encuentren las sustancias que van a reaccionar en su superficie o debilitan los enlaces de algún compuesto facilitando su rotura. Estructura Se distinguen dos tipos de enzimas: HOLOPROTEÍNAS: Sólo tienen parte proteica. HOLOENZIMAS: Tienen una parte proteica, el APOENZIMA y una parte no proteica, el COFACTOR. En el APOENZIMA se distinguen tres tipos de aminoácidos: Estructurales: dan forma a la proteína. De fijación: sujetan al sustrato mediante enlaces débiles. Catalíticos: forman enlaces covalentes, debilitando la estructura del sustrato. Los aminoácidos de fijación y los catalíticos se encuentran en un hueco tridimensional denominado centro activo, que es el lugar en donde se fija el sustrato y tiene lugar la reacción. Sustrato 3

4 Los COFACTORES se unen al apoenzima dando origen a la molécula activa u HOLOENZIMA. Los cofactores pueden ser de tres tipos: Iones metálicos Moléculas orgánicas unidas covalentemente: GRUPOS PROSTÉTICOS Moléculas orgánicas no unidas covalentemente: COENZIMAS. Los coenzimas no suelen ser específicos de un sólo tipo de Apoenzima. Se alteran durante la reacción pero se regeneran rápidamente. 4

5 7. Mecanismo de actuación enzimática. Para que se produzca una reacción, es necesario que las moléculas adquieran una energía mínima de activación, necesaria para la formación de un complejo intermedio muy inestable, que se romperá dando los productos resultantes. En el laboratorio esta energía puede conseguirse por un aumento de temperatura, pero no así en los seres vivos. Lo que hacen los enzimas es disminuir la energía de activación, así el número de moléculas que pueden superar esa energía va a ser mayor. Número de moléculas No tienen energía suficiente Ea Energía de las moléculas Únicas moléculas con energía para reaccionar sin enzima Número de moléculas Moléculas que reaccionan Al bajar la Ea por el enzima Ea Energía de las moléculas 5

6 El enzima se une al sustrato formando el complejo enzima-sustrato, posteriormente se separan dando el producto y el enzima, que no se consume y puede volver a actuar. E + S [ES] E + P Los enzimas son muy específicos, ya que sólo va a existir actividad enzimática cuando los radicales de los aminoácidos de fijación coincidan con los radicales del sustrato. Esta especificidad se ha explicado mediante dos hipótesis: La de la llave-cerradura y la de la mano-guante o ajuste inducido. La especificidad puede ser: Absoluta sobre un solo sustrato, de Grupo sobre moléculas similares y de Clase sobre un tipo de enlace. 6

7 8. Factores que afectan a la actividad enzimática. Concentración de sustrato: Explicado por Michaelis-Menten. Al aumentar la concentración de sustrato, para una cantidad de enzima constante, la velocidad de la reacción va aumentando hasta que llega a una velocidad máxima a partir de la cual permanece estable. Se dice entonces que la enzima está saturada por el sustrato. A la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima, se le denomina KM y nos indica la afinidad del enzima por su sustrato. A mayor KM menor es la afinidad. Temperatura: Al aumentar la temperatura aumenta la velocidad hasta un valor de temperatura óptima, a partir del cual va disminuyendo debido a la desnaturalización del enzima. ph: Cada enzima tiene un ph óptimo, por encima y por debajo de él la actividad disminuye, ya que afecta a las cargas de los radicales, modificando su estructura. 7

8 Activadores: Se combinan con el enzima aumentando su poder catalítico. Elemento Zn ++ Mg ++ Mn ++ Mo Fe 2+, Fe 3+ Cu 2+ Ca 2+ K + Co Ni Enzima Activada Deshidrogenasas, anhidrasa carbónica, ARN y ADN polimerasas. Fosfohidrolasas, fosfotransferasas, fosfatasas. Arginasas, peptidasas, quinasas. Nitratoreductasa, nitrogenasa. Citocromos, catalasas, ferredoxina, peroxidasas, nitritoreductasa. Citocromo oxidasa, tirosinasa, ácido ascórbico oxidasa, plastocianina 1,3 β glucansintetasa, calmodulina. Piruvato fosfoquinasa, ATPasa. Vitamina B 12 hallada en microorganismos y animales, pero no en plantas. Importante en la fijación simbiótica de nitrógeno. Ureasa. Inhibidores: Se unen al enzima haciendo que disminuya su actividad. Hay dos formas de inhibición: la irreversible, en la que el enzima queda inutilizado y la reversible, en la que una vez retirado el inhibidor la actividad puede continuar. Los inhibidores reversibles a su vez pueden ser de dos tipos: Competitivos, si compiten por el centro activo con el sustrato y no competitivos, si se unen a otra zona distinta. Sustrato No Competitivo Se pueden diferenciar al aumentar la concentración de sustrato, que consigue aumentar la velocidad de la reacción en los primeros pero no en los segundos. 8

9 Enzimas alostéricos: son aquellos que están formados por varias subunidades y suelen tener uno o más centros reguladores, distintos del centro activo. Estos enzimas presentan dos conformaciones: La tensa T, con una baja afinidad y la relajada R, con una alta afinidad. El paso de una a otra puede deberse a los moduladores + y, o al mismo sustrato, en cuyo caso se dice que el enzima presenta cooperatividad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R <==> T (Figura inferior): Activador alostérico: favorece la unión del sustrato Inhibidor alostérico: impide la unión del sustrato Su curva de actuación es distinta a la de los enzimas normales presentando una forma sigmoidea, en la que se aprecia como pequeñas variaciones de sustrato cerca del valor de K M se traduce en grandes variaciones en la velocidad de la reacción. 9

10 Proenzimas o zimógenos: Son enzimas que se sintetizan en una forma inactiva y que posteriormente son transformados en la forma activa por otros enzimas. Muchos enzimas digestivos se secretan en forma de zimógenos y en el tubo digestivo se convierten en la forma activa. Es el caso de la α-quimotripsina, que se sintetiza en forma de quimotripsinógeno. Estos enzimas, si se sintetizaran en forma activa, destruirían las células en las que han sido formados. Así, la tripsina pancreática (una proteasa) se sintetiza como tripsinógeno (inactivo). Si por alguna razón se activa en el propio páncreas, la glándula sufre un proceso de autodestrucción (pancreatitis aguda), a menudo mortal Isoenzimas: Son enzimas que realizan la misma o semejante función pero su estructura molecular es diferente. Difieren en los valores de Vmax y de KM. Cada una será más apta para un compartimento celular determinado o una etapa del desarrollo diferente. Así, podemos observar la existencia de isoenzimas en función de: 10

11 el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta isozimas distintos en músculo y corazón. el compartimento celular donde actúa: Por ejemplo, la malato deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la de la mitocondria. el momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo, algunos enzimas de la glicolisis del feto son diferentes de los mismos enzimas en el adulto. 9. Nomenclatura y clasificación de los enzimas Para nombrar un enzima, se pone primero el nombre del sustrato preferente y a continuación la acción típica que realiza terminada en asa. Se clasifican en 6 clases: Clasificación internacional de enzimas 1. Oxidoreductasas transferencia de electrones 2. Transferasas reacciones de transferencia de grupo (no agua) 11

12 3. Hidrolasas reacciones de hidrólisis (transferencia al agua) 4. Liasas Adición de grupos a dobles enlaces o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos 12

13 5. Isomerasas transferencia de grupos dentro de la misma molécula para dar isómeros 6. Ligasas Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N por reacciones de condensación acopladas a hidrólisis de ATP 13

14 10. Las vitaminas. Son sustancias extendidas en el reino animal y vegetal, que se encuentran en los alimentos en pequeñas cantidades, imprescindibles para el crecimiento y conservación del cuerpo animal. Son sustancias esenciales, es decir que el organismo no es capaz de sintetizarlas. El nombre se debe a Funk, a partir de la suposición de que eran aminas necesarias para la vida, vitales. A veces el alimento contiene un precursor que va a ser transformado en la vitamina en el interior del cuerpo. A estos precursores se les denomina provitaminas. Cuando con el alimento no se recibe la cantidad de vitaminas adecuada, se producen enfermedades más o menos graves, ya sea por carencia absoluta (AVITAMINOSIS), por tomarla en menor cantidad de la necesaria (HIPOVITAMINOSIS) o por tomarla en exceso (HIPERVITAMINOSIS). La importancia de las vitaminas radica en que son coenzimas, precursores de coenzimas o más frecuentemente, forman parte de coenzimas. Estos coenzimas son de enzimas importantísimos para las funciones biológicas de las células. Las vitaminas se clasifican en: HIDROSOLUBLES: Complejo vitamínico B (B1, B2, PP, B6, B9, B12) C, H y W LIPOSOLUBLES: A, E, D y K. Para saber más de las vitaminas 14