Como transportamos el Oxigeno a los tejidos. A través de proteínas asociadas a metales de transición como el hierro y el cobre.

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Vicente Valdéz Hernández
hace 7 años
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3 Como transportamos el Oxigeno a los tejidos A través de proteínas asociadas a metales de transición como el hierro y el cobre.

5 Grupo Hemo Los anillos pirrol tiene puentes a-metileno y grupos M, V, M, V, M, Pr, Pr, M.

6 Proteínas que fijan O2: Grupo prostético Hem Tetrapirrol Ión ferroso (Fe 2+ ) Proteína Globina

8 Proteínas que fijan O2: Hemoglobina Mioglobina Neuroglobina Citoglobina

9 Diferencias estructurales Mioglobina Hemoglobina

11 Grupo Hemo Mioglobina Subunidad β de la Hemoglina

12 Funciones de la Mioglobina Almacenar y facilitar la difusión de oxígeno en el músculo. Aumenta la solubilidad efectiva del oxígeno a nivel muscular.

13 La Mioglobina tiene una curva hiperbólica, que le permite almacenar O 2 pero no transportarlo.

15 Mioglobina: P 50 = 4mmHg de po2

20 Hemoglobina: P 50 = 27mmHg de po2

21 Diferencias funcionales Característica Hemoglobina Mioglobina Función O 2 transporte O 2 almacenamiento Localización Eritrocitos Músculo esquelético Afinidad O 2 en pulmones Alta Alta Afinidad O 2 en tejidos Baja Alta Estructura cuaternaria terciaria Curva de disociación sigmoidea Hiperbólica # grupos hem cuatro uno

22 Afinidad para el O2 Capacidad de la hemoglobina o mioglobina para fijar o ceder el O2 Esta afinidad depende de: Estructura Conformación Concentración de O2 (PO2) ph Actividad de BPG

23 Conformación Desoxihemoglobina Oxihemoglobina

25 Puentes salinos NH 3 + b 2 Asp - His + COO - COO - Arg + Asp - a 1 Lys + NH 3 + NH 3 + Lys + a 2 Asp - Arg + COO - COO - His + Asp - b 1 NH 3 +

29 CAMBIOS CON LA OXIGENACION FORMA T (Desoxigenada) Puentes salinos 2,3 DPG Hierro fuera del plano del hem. FORMA R (oxigenada) Puentes salinos rotos. 2,3 DPG liberado. Hierro en el plano del hem.

30 Cinética cooperativa de fijación

31 Concentración de O2 El aire atmosférico contiene 3 gases: Nitrogeno (78%) Oxigeno (21%) CO2 (0.04%) Presión parcial de un gas: La presión atmosférica a nivel del mar es de 760 mm Hg. Cada uno de los gases contribuye a esa presión atmosférica con un porcentaje de acuerdo a su concentración. Esto es la presión parcial de un gas.

32 Los principales gases en la sangre son: Oxigeno CO2 Sus concentraciones se miden a través de sus presiones parciales Arterial venoso PO mm Hg 40 mm Hg PCO 2 40 mm Hg 45 mm Hg

33 Saturación de Hb: el porcentaje de Hb unida al O2 Cada gramo de Hb fija 1.36 ml de O2 15 gr = 20 ml = 100% La saturación de la Hb depende de la PO2

34 ph Hb transporta H + = Amortiguador Efecto Bohr: Efecto del ph sobre la unión y liberación de O2. Un incremento en la concentración de protones promueve la liberación de oxígeno (tejidos) y la elevación de la PO2 favorece la liberación de protones (pulmones)

36 Espirado 2 CO H 2 O 2 H 2 CO 3 Anhidrasa carbónica TEJIDOS PERIFERICOS 2 HCO H + Hgb-4 O 2 4 O 2 4 O 2 PULMONES Hgb-2 H + Amortiguador Generado en el ciclo de Krebs 2 HCO H + Anhidrasa carbónica 2 H 2 CO 3 2 CO H 2 O

37 Puentes salinos NH 3 + b 2 Asp - His + COO - COO - Arg + Asp - a 1 Lys + NH 3 + NH 3 + Lys + a 2 Asp - Arg + COO - COO - His + Asp - b 1 NH 3 +

38 Actividad del BPG

39 Actividad del BPG 2,3 BPG se une alostéricamente a la Hb en estado T(desoxigenado).Uno por cada tetramero. Disminuyendo su afinidad por el O, incrementando la capacidad de la Hb de liberar O2 a los tej. 1 mol de BPG por tetramero Se produce en glucólisis del eritrocito.

41 5 mm 6 mm 8 mm

43 Afinidad del CO His proximal Fe 2+ NH CH CH O O CH N Fe 2+ Fe 2+ C O 2 O HN CH CH CH N His distal

44 Efecto de Haldane Unión de oxígeno a la hemoglobina desplaza el CO2 de los tejidos. La combinación del oxígeno con la hemoglobina hace que esta se comporte como un ácido más fuerte y, por tanto, con menor tendencia a formar carbaminohemoglobina y mayor liberación de hidrogeniones, que, unidos al bicarbonato, forman ácido carbónico, el cual se disociará en CO2 y agua

46 = = = = = Transporte de CO2 O H H + O H H C + NH 2 C C C N C C O R O O R O NH 3 + COO - NH 3 + COO - Arg + Asp - Lys + His + Asp - b 2 a 1 a 2 b 1 Asp - His + COO - Lys + NH 3 + Asp - Arg + COO - NH 3 +

48 Tipos de Hemoglobina Adulta(Hb A: a 2 b 2 > 95%) Adulta (Hb A 2 : a 2 2 < 3%) Fetal (Hb F: a 2 2, R.N > 75%, Adulto < 2,5%) Embrionaria: ( Hb E: a 2 2, hasta el 3 er mes de preñez) Patológicas: Hb glucosilada Hereditarias cadena b Hb S: anemia de células falciformes Hb M: metahemoglobinemia (Fe +++ ) Talasemias b Hereditarias cadena a :Talasemias a Función transportadora de la hemoglobina

49 Mioglobina: P 50 = 4mmHg de po2 Hemoglobina: P 50 = 27mmHg de po2

50 Desviación de la curva de disociación Desviación de la curva a la derecha (oxigenación): Aumento de H (disminución de ph) Aumento de 2,3 DPG Aumento de temperatura. Desviacion de curva a la izquierda (menor oxigenación a tej.) Disminución de H (aumento del ph) Disminución de 2,3 DPG Disminución de temperatura.

51 PATOLOGICAS Células Falciformes: Sustitución de Glu por Val. Unidad b-2 adherente polimerización de Hb T deformacion y hemólisis eritrocitaria.

54 PATOLOGICAS Metahemoglobina: Sustitución de His (F8) por Tir. Interfiere función de metahemoglobina reductasa: el Fe3+ no se restablece a Fe2+. No hay efecto Bohr, provoca policitemia.

55 Metahemoglobinemia

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