El metabolismo es un conjunto de reacciones químicas que tienen lugar en las células del cuerpo

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1 METABOLISMO

2 El metabolismo es un conjunto de reacciones químicas que tienen lugar en las células del cuerpo El metabolismo transforma la energía que contienen los alimentos que ingerimos en el combustible que necesitamos para todo lo que hacemos, desde movernos hasta pensar o crecer.

3 EXISTEN 2 TIPOS DE REACCIONES EN EL METABOLISMO. Catabolismo Anabolismo Transformación de biomoléculas complejas en moléculas sencillas Síntesis biomoléculas más complejas a partir de otras más sencillas o de los nutrientes

4 Catabolismo Genera energía (produce ATP). Genera desechos que se excretan al entorno: CO2, H2O, NH3. Los productos finales, son materias primas del anabolismo. Anabolismo Utiliza energía, consume ATP. Utiliza nutrientes del entorno. Genera macromoléculas. Los productos finales, son materias primas del catabolismo.

5 En las reacciones llevadas a cabo en el metabolismo, participan CATALIZADORES. QUÉ SON LOS CATALIZADORES?

6 CATALIZADORES. Un catalizador propiamente dicho es una sustancia que está presente en una reacción química en contacto físico con los reactivos, y acelera, induce o propicia dicha reacción sin actuar en la misma.

7 ENZIMAS. Entender los principios básicos de la actividad enzimática. Conocer la actividad enzimática como responsable de la actividad celular.

8 Qué son las enzimas? Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo en los seres vivos.

9 En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S), es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o más productos (P). Como esta reacción es reversible se expresa de la siguiente manera:

10 ESPECIFICIDAD. Las enzimas tienen una alta especificidad. Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una cerradura".

11

12 Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su función es modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo.

13 CONTINUACIÓN ENZIMAS. Conocer la clasificación de las enzimas. Conocer las condiciones de funcionamiento de las enzimas.

14 CLASES DE ENZIMAS. Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción, las que implican la ganancia o pérdida de electrones. Las más importantes son las deshidrogenasas y las oxidasas Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula a otra. Ej.: quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molécula.

15 Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales -H y -OH. Isomerasas: convierten los sustratos isómeros unos en otros. Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energía de la ruptura del ATP. Ej: polimerasas.

16 CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS. 1.- Son muy específicas: cualquier enzima no cataliza cualquier reacción química sino que existen enzimas específicos para reacciones químicas específicas. 2.- Acelerar las reacciones químicas mucho más que cualquier otro catalizador, es decir, son mucho más activos. 3.- Siempre trabajan a temperatura ambiente, temperatura corporal de los seres vivos. 4.- Son moléculas de elevado peso molecular.

17 Orienta a los sustratos: Parte de la energía de activación se utiliza para que los sustratos roten y se enfrenten con los átomos correctos para formar los enlaces. Agregan cargas a los sustratos: Las cadenas laterales (R) de los aminoácidos de las enzimas pueden participar directamente haciendo a los sustratos químicamente más reactivos. Inducen la deformación en el sustrato: Cuando una sustancia se une al sitio activo, la enzima puede causar que los enlaces se estiren, poniéndolo en un estado de transición inestable. Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: El modelo de llave- cerradura de Fisher fue actualizado cuando se descubrió que las enzimas son flexibles y sus sitios activos pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a sus sustratos.

18 CONDICIONES ENZIMÁTICAS. 1.- Temperatura: cuando aumenta la temperatura, aumenta la velocidad de la reacción. Cuando disminuye la temperatura, disminuye la velocidad de la reacción. 2.- ph: Las enzimas funcionan a un ph determinado, si éste cambia, las enzimas se pueden desnaturalizar.

19 REGULACIÓN ENZIMÁTICA. Inhibición reversible. Inhibidores competitivos: se unen al sitio activo. Inhibidores no competitivos: se une a la enzima en un sitio distinto al sitio activo. Inhibición irreversible. Los inhibidores se unen covalentemente al sitio activo.

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