BLOQUE 3: DESCRIBE LA ESTRUCTURA Y FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS TIEMPO: 8 HORAS

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1 BLOQUE 3: DESCRIBE LA ESTRUCTURA Y FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS TIEMPO: 8 HORAS UNIDAD DE COMPETENCIA: Relaciona la estructura, funciones y niveles de organización de las proteínas, mediante la composición y propiedades de los aminoácidos valorando la importancia de estas biomoléculas en las actividades de los seres vivos. DESEMPEÑOS A LOGRAR POR LOS ESTUDIANTES 1. Esquematiza la composición y propiedades de las proteínas a través de análisis de texto 2. Representa el enlace peptídico, a partir de sus características, y considerando diferentes aminoácidos 3. Analiza la estructura de las proteínas a través de una investigación 4. Expone las funciones de las proteínas así como su importancia, a partir de una investigación. 5. Valora el proteoma que es el complemento proteínico del genoma mediante una postura crítica PROBLEMA A RESOLVER Situación didáctica El término "Enfermedad de las Vacas Locas" se refiere a un proceso que afecta al ganado bovino, produciendo una degeneración progresiva de su sistema nervioso central, que lleva a que el animal parezca estar en ese estado. Viene a ser una especie de intoxicación lenta en la que, poco a poco, se van depositando ciertas sustancias particularmente en las neuronas del cerebro y médula espinal de la vaca y acaban afectando a su función normal. Tendrá que ver algo esta enfermedad con el consumo de alimentos que contengan proteínas? Sera a nivel de la estructura de las proteínas? a. Participa en la resolución de la actividad diagnostica, a través de una lluvia de ideas, considerando la situación didáctica y las preguntas siguientes Tendrá que ver la Enfermedad de las Vacas locas con el consumo de alimentos que contengan proteínas? Sera a nivel de la estructura de las proteínas? b. Exponer las ideas ante el resto del grupo.

2 Actividad de aprendizaje 1 Competencia Genérica 4,6 y 8: a) En elaborar afiches, que muestren diferentes seres vivos, a la vez indicar Cuáles son las estructuras u órganos que están constituidos principalmente por proteínas? b) Los afiches pegarlos en la Galería (espacio dentro del salón de clases o donde se indique). c) El comentario reflexivo lo escriben, en su libreta. d) Consultar el instrumento de evaluación (Guía de observación). Atributo 4.1: Expresa ideas y conceptos mediante representaciones lingüísticas o gráficas Competencia 6.0: Sustenta una postura personal sobre temas de interés y relevancia general, considerando otros puntos de vista de manera crítica y reflexiva. Competencia 8.0: Participa y colabora de manera efectiva en equipos diversos. Actividad de aprendizaje 2 a. Lleva a cabo la lectura Las proteínas b. Elabora un mapa conceptual de manera individual c. Reúnete en equipo para socializar el mapa conceptual y consensuar un solo mapa. Observa el Instrumento de evaluación (Rúbrica), para ayudarte LAS PROTEÍNAS. 3.1 DEFINICIÓN El término proteína proviene del griego proteios que significa primero o principal. Por lo tanto el nombre alude a que son las moléculas más importantes de la materia viva o al menos comparten esta relevancia con los ácidos nucleicos. Son importantes no sólo por su abundancia, pues constituyen alrededor del 50 % del peso en seco de la materia viva por consiguiente son las moléculas orgánicas más abundantes, sino también por la enorme variedad de funciones que realizan. Las proteínas son moléculas formadas principalmente por C, O, H y N; y en menor proporción S y P, y a veces otros elementos como Fe, Cu, Mg, Vn, Zn, entre otros metales de transición.

3 Las proteínas son macromoléculas formadas por la unión de aminoácidos (aa) que adoptan formas complejas y que en relación a otras biomoléculas (Carbohidratos, lípidos) tienen un elevado peso molecular. Debido a que las proteínas están formadas por cadenas largas de unidades de aminoácidos, OH HC O Ac. Carboxílico + H NH Amina R llamados monómeros; a éstas se les considera como polímeros. Como se vio anteriormente, los aminoácidos se forman al reaccionar un grupo funcional de amina con el grupo funcional de Ac. Carboxílico. O C N R H H Aminoácido + H O H Agua Figura 3.1) Formación de un aminoácido. Enlace peptídico Como observas, la estructura química de un aa contiene el grupo carbonilo, el cual le da una característica espacial que consiste en un enlace C-N de 120º que se encuentra ubicado en un solo plano, mientras que R se encontrará en términos generales fuera del plano (Figura 3.2). Esta característica es importante para la formación de las estructuras. Al unirse dos aa, forman el enlace peptídico, que es la unión entre el grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, liberándose en su formación una molécula de agua (Figura 3.3). H 3 C NH 2 O C H 3 NH 2 O OH C H 3 H 2 N C CH O O H 3 C C CH OH NH + O H 2 Alanina Alanina alanina-alanina Agua Figura 3.2) Formación de enlace peptídico.

4 Las características del enlace peptídico, son las siguientes: Es un enlace covalente tipo amida. Tiene carácter parcial de doble enlace, esto hace que sea rígido no permitiendo rotaciones entre los átomos que lo forman. Por ello el C y el N así como el O y el H que van unidos a ellos se encuentran en un mismo plano. Los enlaces del C (C Ccarboxilico y N C ) sí que pueden girar. El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino presentan configuración trans, que es aquella en la que se sitúan en lados opuestos del enlace. Figura 3.3. Características del enlace peptídico Clasificación de Péptidos. Péptidos: Son compuestos que al igual que las proteínas están formados por aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos. Se pueden obtener por hidrólisis parcial de las proteínas, aunque también existen péptidos naturales (insulina, oxitocina, etc) que desempeñan funciones importantes. Según el número de aminoácidos que los forman se dividen en dos grupos: Oligopéptidos están formados por entre 2 y 10 aminoácidos. A cada grupo se le nombra anteponiendo al término péptido un prefijo (di, tri, tetra, etc) que nos indica el número de aminoácidos que contienen. Polipéptido si contienen más de 10 aminoácidos. Proteínas: Son polipétidos en los que el peso molecular es mayor de u.m.a. Algunas proteínas están formadas por varias cadenas de polipéptidos

5 3.2. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas podemos definirlas como largas cadenas polipeptídicas (a veces una sola) que presentan una determinada configuración espacial denominada conformación nativa. La función que desempeñan depende de esta forma que adoptan en el espacio. La configuración espacial de las proteínas viene determinada por 4 niveles estructurales o estructuras: primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria Estructura primaria Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica que aminoácidos componen la cadena y el orden en el que dichos aminoácidos se encuentran. Esta estructura viene determinada genéticamente y de ella dependen las demás estructuras. Cualquier cambio en la secuencia daría lugar a proteínas diferentes. La cadena peptídica posee un eje formado por: el carbono, el carbono carboxílico y el nitrógeno amino ( C H CO NH -) que se repiten un número variable de veces, este eje se dispone en zig-zag debido a la capacidad de rotación de los enlaces del carbono. Las cadenas laterales de los aminoácidos (R) salen de los C y se disponen alternativamente a uno y otro lado del eje. Todas las cadena llevan en un extremo un aminoácido con el grupo amino libre, a este extremo se le llama N-terminal y en el otro extremo un aminoácido con el grupo carboxílico libre, a este extremo se le llama C-terminal. Por convenio los aminoácidos se numeran desde el extremo N-terminal hacia el C-terminal (Figura 3.4) N-terminal C-terminal Figura 3.4. Cadena de C-α del N al C-terminal Estructura secundaria Es la disposición espacial que presenta la cadena de aminoácidos (estructura primaria). Se produce gracias a la capacidad que tienen los enlaces del C para rotar. Existen principalmente dos tipos de estructura secundaria:

6 - - hélice o helicoidal - Lamina- ß o lámina plegada. -hélice: Se forma al enrollarse la cadena peptídica sobre sí misma siguiendo el sentido de las agujas del reloj (dextrógira) originando una hélice apretada (especie de tirabuzón) (Figura 3.5). Cada vuelta de hélice comprende 3.6 aminoácidos, la distancia entre cada vuelta es de 5,4 A. En esta configuración las cadenas laterales de los aminoácidos se dirigen hacia el exterior de la hélice. Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrógeno que se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptídicos que debido al enrollamiento se encuentran enfrentados. Puede presentarse tanto en proteínas globulares como fibrosas. Alfa hélice Cadenas laterales Puentes de Hidrogeno Figura 3.5) Estructura α-hélice. Lámina- o lámina plegada. Esta estructura se produce cuando varios fragmentos polipeptídicos de la misma o de distintas cadenas se disponen paralelos o antiparalelos unos a otros en zig-zag (debido al plegamiento que ocurre a nivel del C ). El sentido de los fragmentos es paralelo (A) si tienen el mismo sentido y antiparalelo si tienen distinto sentido (B) (Figura 3.6) A B Figura 3.6) Estructuras β- plegadas Paralelas (A) y antiparalelas (B)

7 Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrógeno entre segmentos contiguos, que se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptídicos distintos que quedan enfrentados. Como consecuencia se forma una lámina en zig-zag o lamina plegada. En ella los restos de los aminoácidos se disponen Es la disposición que adopta por el plegamiento la estructura secundaria en el espacio, por consiguiente nos indica como es la configuración tridimensional de toda la molécula. A esta configuración tridimensional se la denomina conformación. La estructura terciaria se mantiene gracias a diferentes enlaces que se establecen principalmente entre los grupos funcionales R o cadena lateral de los aminoácidos que forman la cadena peptídica. Los más importantes son: Puentes disulfuro. Es un enlace covalente que se da entre grupos SH pertenecientes a cadenas laterales del aminoácido cisteína Puentes de hidrógeno. Es un enlace débil se da entre grupos polares no iónicos (- OH, -NH, -CO), estos grupos pueden pertenecer a las cadenas laterales de los aminoácidos o a enlaces peptídicos distintos. Fuerzas electrostáticas. Es un enlace débil que se da entre grupos con carga opuesta que se encuentran en las cadenas alternativamente a uno y otro lado de la misma. La lámina aparece en muchas regiones de proteínas globulares y también en proteínas estructurales como la fibroína de la seda Estructura terciaria laterales de los aminoácidos (-NH3 + -COO - ) Fuerzas de Van der Waals y enlaces hidrófobos. Son enlaces débiles que se dan entre grupos apolares hidrófobos (- CH3) de las cadenas laterales de los aminoácidos. Hay dos tipos de estructura terciaria -Conformación globular -Conformación filamentosa Conformación globular: La estructura secundaria se pliega y adopta una forma tridimensional compacta más o menos esférica de ahí su nombre. Estas proteínas son solubles en agua y en disoluciones salinas y desempeñan funciones dinámicas. Conformación filamentosa: Cuando la estructura secundaria no se repliega, por lo tanto la proteína tiene forma alargada. Estas proteínas son insolubles y desempeñan función estructural.

8 3.2.4 ESTRUCTURA CUATERNARIA Sólo se presenta en aquellas proteínas que están formadas por más de una cadena polipeptídica. Esta estructura indica cómo se ensamblan entre sí las diferentes cadenas peptídicas para formar la proteína, a estas cadenas se las denomina subunidades o protómeros y pueden ser iguales o diferentes. A las proteína que tienen estructura cuaternaria se las denomina oligoméricas, y según el número de subunidades que las formen serán: dímeras, trímeras,... polímeras. Esta estructura se mantiene mediante enlaces similares a los que mantienen la estructura terciaria, estos enlaces se establecen entre las cadenas laterales de los aminoácidos pertenecientes a subunidades diferentes PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS. Las proteínas tienen una serie de propiedades que dependen principalmente de los restos de los aminoácidos que las forman, de su capacidad para reaccionar con otros radicales y con el medio que les rodea. Las principales propiedades son: Comportamiento químico Las proteínas al igual que los aminoácidos son anfóteras, es decir se pueden comportar como ácidos y como bases dependiendo del ph del medio, esto es debido a la presencia de aminoácidos con grupos ionizables, que pueden captar y ceder H+, como consecuencia pueden amortiguar las variaciones de ph. Solubilidad La solubilidad depende de diversos factores como: ph, conformación, disposición de los restos, etc. Las proteínas que tienen conformación filamentosa son insolubles mientras, que las que tienen conformación globular son solubles en agua. Debido al elevado peso molecular que suelen tener forman dispersiones coloidales. La solubilidad se debe a los restos de los aminoácidos superficiales que forman la molécula de la proteína, que tienen grupos polares y grupos que se pueden ionizar, estos grupos establecen puentes de hidrógeno con el agua, formándose alrededor de la molécula de proteína una capa de moléculas de agua llamada capa de solvatación, que impide su unión con otras moléculas de proteínas. Si esta capa de solvatación se rompe, las moléculas de proteínas se unen entre sí formando un agregado insoluble y precipitan. Esto ocurre cuando se añaden iones (sales en disolución) que compiten con las cargas de los restos de los aminoácidos por unirse a las moléculas de agua de la capa de solvatación.

9 Especificidad Las proteínas que tienen los seres vivos son, en muchos casos, características de cada especie y diferentes a las de las demás especies, y aún dentro de una especie pueden variar de unos individuos a otros. Esto no ocurre con los lípidos y los glúcidos que son iguales en todos los seres vivos. La especificidad se debe a la ordenación de los aminoácidos. Las diferencias entre proteínas que realizan una misma función (homólogas) en individuos diferentes serán tanto mayores cuanto más alejados se encuentren esos individuos en la escala filogenética. Por lo tanto podemos decir que las proteínas son los compuestos que nos caracterizan a cada uno y nos diferencian de los demás. La especificidad es importante, pues cuando una proteína de un organismo se introduce en otro, sin que haya existido digestión previa, actúa como un cuerpo extraño y el organismo que la recibe se defiende reaccionando contra ella. Esto es lo que ocurre en los rechazos de órganos. Desnaturalización. Es el proceso mediante el cual las proteínas pierden su configuración espacial característica (conformación nativa) y como consecuencia pierden sus propiedades y dejan de realizar su función. Esto ocurre cuando la proteína se ve sometida a condiciones ambientales desfavorables tales como: variaciones de Tª, variaciones de ph, radiaciones U.V, etc ya que estos cambios producen la rotura de los enlaces: por puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas, puentes disulfuro etc, que mantienen las estructuras 2ª,3ª y 4ª mientras que los enlaces peptídicos no se ven afectados por consiguiente no se destruye la estructura 1ª. La desnaturalización provoca por lo general una disminución de la solubilidad y las proteínas precipitan, esto se debe a la perdida de la conformación globular que pasa a ser filamentosa. La desnaturalización puede ser: reversible o irreversible. Reversible cuando las condiciones que la provocan son poco intensas o duran poco tiempo, en este caso cuando cesan, la proteína adopta de nuevo la configuración original. A este proceso se le denomina renaturalización. Irreversible cuando los cambios que la producen son intensos y persistentes, en este caso cuando cesan, la proteína no recupera ya la configuración original.

10 Ejemplos de desnaturalización: Formación del yogurt: Acción de bacterias (fermentación láctica) Lactosa ácido láctico Aumenta el ph Caseína de la leche se hace insoluble y precipita Soluble desnaturalización formando el yogurt CLASIFICACIÓN Las proteínas atendiendo a su composición se las divide en dos grupos: 1. Proteínas simples u holoproteínas: Son aquellas que están formadas únicamente por aminoácidos. 2. Proteínas conjugadas o heteroproteínas: Son aquellas que están formadas además de por aminoácidos, por otros compuestos no proteicos de distinta naturaleza que se denomina grupo prostético. Heteroproteína = parte proteica + grupo prostético Proteínas simples u holoproteínas Se dividen en dos grupos según como sea su conformación. Proteínas globulares o esferoproteínas: Tienen conformación globular, son solubles en agua o en disoluciones polares, tienen gran actividad biológica. Dentro de este grupo tenemos: Albúminas. Son solubles en agua y en disoluciones salinas. Tienen un peso molecular que oscila entre 30 y u.m.a. Intervienen en el transporte de otras moléculas: hormonas, ácidos grasos, cationes, etc, debido a la capacidad que tienen para unirse reversiblemente con ellas. Actúan como reserva de aminoácidos. Dentro de este grupo están: Seroalbúmina: Se encuentra en el plasma sanguíneo, son las más abundantes de las proteínas plasmáticas.

11 Ovoalbúmina de la clara de huevo. Lactoalbúmnia de la leche. Globulinas. Insolubles en agua pero solubles en disoluciones salinas. Tienen un peso molecular muy elevado de alrededor de Dentro este grupo están: Seroglobulinas que se encuentran en la sangre como la -globulinas que forman parte de la hemoglobina, -globulinas forman parte de los anticuerpos. Ovoglobulina que se encuentra en el huevo. Lactoglobulina se encuentra en la leche. Protaminas e histonas: Son proteínas básicas de bajo peso molecular. Se asocian a los ácidos nucleicos y forman parte de la cromatina. Proteínas filamentosas o escleroproteínas: Tienen conformación filamentosa, son insolubles en agua y muy resistentes a la acción de enzimas. Suelen tener función estructural. Las más importantes son: Colágenos: Están formadas por 3 cadenas polipeptídicas, ricas en prolina y glicina, que se enrollan helicoidalmente entre sí formando una triple hélice. Se encuentran en tejidos conjuntivos, cartilaginosos y óseos. Forman fibras muy resistentes a la tracción (tendones). Elastinas: Están dotadas de elasticidad, por ello se encuentran en órganos sometidos a deformaciones reversibles tales como: paredes de vasos, pulmones etc. Queratinas: Son ricas en cisteína. Se encuentran en formaciones epidérmicas como pelos, uñas, plumas etc. Actina y miosina que se encuentran en los músculos e intervienen en la contracción. Fibrina se obtiene a partir del fibrinógeno e interviene en la coagulación. Proteínas conjugadas o heteroproteínas: Dentro de ellas atendiendo a la naturaleza del grupo prostético se pueden diferenciar varios tipos: Cromoproteínas El grupo prostético es una molécula compleja coloreada debido a que posee dobles enlaces conjugados, por eso a estas proteínas se las denomina también pigmentos. Dentro de ellas se diferencian dos tipos atendiendo a la composición del grupo prostético. Porfirínicas: El grupo prostético es una metalporfirína, que es una molécula formada por un anillo tetrapirrólico o porfirina en cuyo interior existe un catión metálico. Dentro de este grupo destacan las siguientes: Hemoglobina y mioglobina: En este caso a la metalporfirina se la denomina grupo hemo y lleva como catión metálico el ión Fe 2+, es de color rojo. La hemoglobina transporta el oxígeno en la sangre de los

12 vertebrados y la mioglobina en los músculos. Citocromos: También contienen hierro que puede tomar o ceder electrones pasando de Fe 2+ a Fe 3+ y viceversa. Intervienen en las reacciones de óxidoreducción transportando electrones. No porfirínicas: El grupo prostético también es una molécula coloreada, tiene cationes metálicos pero no anillos pirrólicos. Destacan Hemocianina: Es de color azul, contiene Cu2+, es el pigmento respiratorio de moluscos y crustáceos. Rodopsina: Está presente en las células de la retina, necesaria para el proceso visual, ya que es la molécula que capta la luz. Glucoproteínas: En este caso el grupo prostético es un glúcido. A este grupo pertenecen: Gonadotropas: Hormonas producidas por la hipófisis que estimulan las gónadas. Inmunoglobulinas o anticuerpos: Formadas por 4 cadenas polipeptídicas, 2 largas y 2 cortas que se unen con dos moléculas de glúcidos. Mucoproteínas como las mucinas que tienen función lubricante y protectora. Lipoproteínas: El grupo prostético es un lípido. Muchas forman parte de las membranas celulares; un grupo especial de lipoproteínas están presentes en el plasma y forman partículas hidrosolubles que se encargan de transportar lípidos insolubles (colesterol, triglicérido, etc) por el torrente sanguíneo, llevándolos desde el lugar de absorción el intestino hasta los tejidos de destino. Las lipoproteínas sanguíneas se clasifican en función de su densidad, que será tanto mayor cuanto menor es el contenido de lípidos, los principales grupos son Quilomicrones: Se producen en las células del intestino a partir de los ácidos grasos y glicerina obtenidos en la digestión, transportan las grasas resultantes hasta el tejido adiposo y el hígado para almacenarse. VLD (Lipoproteínas de muy baja densidad) transportan al tejido adiposo grasas formadas en el hígado. LDL (Lipoproteína de baja densidad) se producen en el hígado. Transportan el colesterol, tanto el sintetizado en el hígado (endógeno) como el ingerido (exógeno) y gran parte de las grasas y fosfolípidos desde el hígado a los tejidos para que sea utilizado. Las LDL se fijan a receptores específicos de las membranas de las células diana y se engloban dentro de ellas por endocitosis, una vez dentro se destruyen dejando libre los lípidos. Si el colesterol se encuentra en grandes cantidades en las células se sintetizan menos receptores y como consecuencia no entra en las células y se deposita en las paredes arteriales internas formando placas denominadas ateromas que endurecen la pared arterial y reducen su

13 luz, a esta enfermedad se la denomina arterioesclerosis. HDL (Lipoproteínas de alta densidad) es el colesterol bueno. Se encarga de transportar el colesterol sobrante hasta el hígado para que allí sea metabolizado y excretado en la bilis. Fosfoproteínas: El grupo prostético es el ácido ortofosfórico. A este grupo pertenece la caseína de la leche y la vitelina de la yema de huevo. Nucleoproteínas: El grupo prostético son los ácidos nucleicos. Constituyen la cromatina y los cromosomas. Bohinski, Robert C. Bioquímica (Versión en español de Ramón Elizondo Mata, UNAM) Addison-Wesley Iberoamericana, 1991,739 pp. Actividad de aprendizaje 3 a) Haciendo uso de diversos materiales representen mediante un modelo, la formación del enlace peptídico b) Llevar a cabo una exposición, señalando en la misma el tipo de aa y el grupo funcional presente. Coevaluarse con los demás equipos, revisen el instrumento de evaluación. (Lista de cotejo) Actividad de aprendizaje 4 a. Realiza en equipo una investigación de las estructuras de las proteínas Resuelve un cuestionario, de manera individual y socializa en equipo las respuestas b. Después representen las estructuras de las proteínas a través de una analogía o un modelo. c. Exponer en plenaria los modelos realizados. Coevaluarse con los demás equipos, revisando previamente el instrumento de evaluación (lista de cotejo).

14 Actividad de aprendizaje 5 a. Realiza una investigación en equipo, de las funciones e importancia de las diversas proteínas b. Elaborar una presentación en diapositivas para su posterior exposición, consultar la lista de cotejo para la coevaluación. Actividad de aprendizaje 6 a) Investigar en equipo, que es el proteoma y la enfermedad de las vacas locas (se sugiere la revista Cómo ves? No. 30 y 37 editada por la UNAM). b) Elaborar un comentario crítico acerca del proteoma, retomando a la vez las preguntas iniciales en torno a la Enfermedad de las vacas locas c) Integrarse en equipo y participar en la sesión plenaria.

15 INSTRUMENTO DE EVALUACIÓN: GUÍA DE OBSERVACIÓN UNIDAD ACADÉMICA ASIGNATURA: BIOQUÍMICA # EQUIPO GRUPO Integrantes de Equipo Profesor (a): BLOQUE 3 Unidad de Competencia: Relaciona la estructura, funciones y niveles de organización de las proteínas, mediante la composición y propiedades de los aminoácidos valorando la importancia de estas biomoléculas en las actividades de los seres vivos. PRODUCTO Afiches y comentario crítico FECHA COMPETENCIA GENÉRICA 4.1 Expresa ideas y conceptos, mediante representaciones lingüísticas, matemáticas o gráficas. INSTRUCCIONES: 1. Organízate en equipo de 5 integrantes y realiza afiches (cartel) que muestren diferentes seres vivos, y cumple con los siguientes indicadores. 2. El docente verificará que se encuentren en el producto solicitado anotando con una X el nivel de cumplimiento así como el puntaje que corresponda. No Indicadores 1 El equipo es puntual, organizado, y cumple con los afiches, (2) 2 Los afiches están hechos con diversos materiales y son muy creativos (3) 3 Los afiches señalan las estructuras u órganos que están constituidos principalmente por proteínas (2) 4 El comentario crítico hace un análisis e identifica la relación que hay entre los diversos organismos con las estructuras u órganos que están constituidos principalmente por proteínas (3) TOTALES Registro de cumplimiento SI NO Observaciones