Proteínas como blancos farmacológicos. Dra. Jenny Fiedler.
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- Roberto Salas Agüero
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1 Proteínas como blancos farmacológicos. Enzimas Dra. Jenny Fiedler.
2 Estructura de proteínas Estructura primaria Secuencia de aminoácidos en una proteína Lys-Val-Phe-Gly-Arg...Gly-Cys-Arg-Leu NH2-terminal COO- terminal
3 Estructura Secundaria Segmentos de proteínas mantenidos por puentes de hidrógeno α-helice Estructura-β
4 Estructura terciaria Estructura tridimensional de una proteína. Estos tipos puedenj ser por ejemplo globulares o fibrosos. Globular (Pepsina) Fibroso (Colágeno)
5 Estructura Cuaternaria Complejos de proteínas glicógeno fosforilasa
6 Niveles de estructura
7 ENZIMAS Las enzimas son en su mayoría proteínas o RNA (riboenzimas). Son catalizadores que catalizan una reacción química que involucra la formación o la ruptura de enlaces químicos. No se consume ni se modifica en las reacciones. Al fi li l ió l i lib Al finalizar la reacción la enzima se libera y queda disponible para otra reacción.
8 Mecanismo de acción de fármacos Modificación de proteínas estructurales Alcaloides para el tratamiento del cáncer Enzimas Estreptokinasas para la disolución de trombos Unión covalente a macromoléculas l ciclofosfamida para el cancer Reacción con moléculas pequeñas antiácidos Unión a moléculas o átomos Unión a metales pesados
9 Catálisis por enzimas Actúan sobre un sustrato formando un complejo enzima-sustrato al unirse en un lugar específico del sustrato, el sitio activo de la enzima (en donde se hallan los grupos químicos responsables de la catálisis). Las enzimas son selectivas, pocas moléculas pueden interactuar con el sitio activo y formar el complejo.
10 Enzimas (características) Proteínas de alto peso molecular (macromoléculas, 10 4 a 10 6 g/mol, 10 2 a 10 4 aminoácidos) Su actividad depende de la integridad de su conformación proteica. Metales pueden formar parte de su centro activo, o de otra parte de la enzima (co-factor). Los reactivos de la reacciones catalizadas por enzimas se denominan sustratos.
11 Características de un catalizador Incrementa la velocidad de reacción al E A. Forma un complejo transitorio con el sustrato. E + S ES E + P
12 Efecto de un catalizador sobre la Ea Energía Ea # k r = A. e -Ea/RT Ea c # c # Ea c R ΔX P Ea c Coordenada de reacción
13
14 Estructura de las enzimas Sitio i activo Algunos residuos aminoacídicos. Active site C, H, S, D, E, & K Cisteina, histidina, serina, glicina, glutamico, lisina
15 Estructura de las enzimas Grupo prostético No proteico Cofactor Coenzima Apoenzima Enzima sin grupo prostético. Holoenzima Enzima completa.
16 Especificidad enzimática Emil Fischer (1890) Daniel Koshland (1958)
17 Mecanismo de Michaelis-Menten k 1 k 2 E + S ES E + P k -1 k -2 v = - d(s)/dt = d(p)/dt = k 2 (ES) suposiciones: (E) << S d(es)/dt = 0 k 1 1( (E)(S) ) = (k 2 + k -1 ) (ES) (ES) = k 1 (E)(S) Km = (k 2 + k -1 ) (k 2 +k -1 ) k 1
18 Ecuación de Michaelis-Menten v V max (S) v = V [Km + (S)] V max V max 2 K m (S)
19 Categorías de enzimas Oxidoreductasas Tranferasas Hidrolases Liases Isomerasas Ligasas
20 Oxidoreductasas (E.C. 1) Catalizan reacciones de oxido-reducción. Dehidrogenasas Oxidasas Oxigenasas Reductasas Peroxidasas hidroxilases Alcohol dehydrogenase
21 Transferasas (E.C. 2) Catalizan la transferencia de un grupo funcional de una molécula a otra. Transaminasas Transmetilasas Transcarboxilasas hexokinase Kinasas
22 Hidrolasas (E.C. 3) Catalizan reacciones de hidrólisis Esterasas Fosfatasas Peptidasas
23 Lyases (E.C. 4) Catalizan grupos son removidos o agregados a un doble enlace. Decarboxilasas Hidratasas Deaminasas Piruvato decarboxilasa
24 Isomerasas (E.C. 5) Catalizan rearreglos intramoleculares. Epimerasas Racemasas Mutasas Alanina racemasa
25 Ligasas (E.C. 6) Catalizan la formación de enlaces. Sintetasas Carboxilasas Pyruvate carboxylasa
26 Catálisis enzimática Mecanismo catalítico Efecto de proximidad Efectos electroestáticos Catálisis ácido-base Catálisis covalente
27 Efecto de proximidad Distorción del sustrato, modelo del encaje inducido
28 Efectos Electrostáticos El agua es excluida del sitio activo. Permite que el sustrato se una mas Permite que el sustrato se una mas eficientemente a la enzima, disminuyendo la E A.
29
30 Catálisis Acido-Base Los grupos de los aminoácidos en el sitio activo actuan como dadores o aceptores de protones. La adición y remoción de protones puede hacer que un grupo sea mas reactivo, disminuyendo la E A.
31 Catálisis Acido-Base R O C OR' R O - C OH OR' O H B H H B- Catálisis Básica General O HOR' C B - R OH B O H A O H A - H A O C R C OR' C HOR' R OR' OH R OH H O H H + Catálisis Acida General
32
33 Catálisis Covalente Un residuo del aminoácido id forma un enlace inestable con el sustrato. Substitución Nucleofílica, la Enzima dona electrones al substrato Substitution electrofílica, el Substrato dona electrones a la enzima. Generalmente requiere de un cofactor.
34 Catálisis Covalente O R C H N R' + Enzyme CH 2 OH R ---NH 2 O R C O H 2 C Enzyme H 2 O O R C OH + Enzyme CH 2 OH
35 Parámetros que afectan la función enzimática Concentracion de Substrato o enzima Temperatura ph concentracion de Sales Grupos Prostéticos cofactores coenzimas Inhibidores Reguladores
36 Concentración de Substrato [S] Velocidad
37 Temperatura
38 ph
39 Efecto del ph en la catálisis enzimática Proteasa Fosfatasa
40 Cofactores Activadores que cambian la conformación de la enzima para formar el complejo enzima-sustrato reciben el nombre de cofactores: iones metálicos orgánicos se llaman coenzimas.
41 Cofactores Muchas enzimas necesitan co-factores (co-reactivos, cosustratos) para cumplir su función catalítica.
42 Cofactores metálicos Por que metales de transición Buenos electróficos Pueden interaccionar con mas de un ligando para orientar el sustrato en el sitio activo. Pueden participar en reacciones óxidoreducción.
43 Enzyme Zn 2+ H 2 O + Enzyme Zn 2+ - OH H + + O Enzyme Zn 2+ - OH + H + Enzyme Zn 2+ O C OH O C O H Enzyme Zn 2+ + H 2 CO 3 Enzyme Zn 2+ + HCO H +
44 Coenzimas
45 Estructura del sitio activo Bolsillo o surco en la superficie de la proteína donde el sustrato encaja. Especificidad de sustrato La enzima cambia de forma para posicionar La enzima cambia de forma para posicionar los residuos para catalizar la reacción
46 Orientación de sustrato Especificidad de sustrato
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52 Inhibidores Los inhibidores impiden la actividad de la enzima. Pueden afectar el sitio activo de dos maneras: Competitiva: Bloquea el sitio activo.
53 Inhibición No competitiva: Altera indirectamente la p forma del sitio activo, al pegarse en otro lugar de la enzima.
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55 Aspirina Inhibidor de la ciclooxigenasa COOH COOH OH O CH 3 O salicylic acid acetylsalicylate (aspirin)
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