Generalidades de ENZIMAS

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Benito Toro Navarrete
hace 6 años
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1 UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I, Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA 2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,009 Generalidades de ENZIMAS Dr. Mynor Leiva

2 Desde los nutrientes hasta obtener energía o nuevos tejidos. Nutriente *digestión elementos asimilables. Micronutrientes *absorción *componentes del plasma. Glucosa *espacio celular A) **energía, agua, CO2 B) **nuevos componentes celulares **Crecimiento, **reparación de tejidos

3 Proteínas sintetizadas por las células, en respuesta al requerimiento metabólico. Es un catalizador biológico que reduce el gasto de energía de una transición molecular. Enzima + Sustrato(s) * Producto(s)

4 ENZIMAS Impulsa directamente el acontecimiento catalítico * Vuelve a su estado original. Especificidad óptica (estereoespecífica) y Especificidad de Grupo.

7 Complejos a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S c) E+S Holoenzima + Producto d) Holoenzima Apoenzima + Co-E

8 D A B C

9 Complejos a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S c) E+S Holoenzima + Producto d) Holoenzima Apoenzima + Co-E

10 Complejos a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S c) E+S Holoenzima + Producto d) Holoenzima Apoenzima + Co-E

11 Complejos a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S c) E+S Holoenzima + Producto d) Holoenzima Apoenzima + Co-E

13 Modelo de ajuste inducido con la enzima hexocinasa

14 Los Grupos Prostéticos Los grupos prostéticos forman parte estructural (estable) de las enzimas. Ejemplos: FAD, FMN, PPT, Biot. Los metales Co, Cu, Mg, Se y Zn forman metaloenzimas.

15 Los Cofactores Se enlazan de manera transitoria y disociable a la enzima o al sustrato. Ejemplos: el ATP, los iones metálicos libres. Dan lugar a las enzimas activadas por metales.

16 Las Coenzimas Funcionan como lanzaderas de grupos desde el lugar donde se generan hacia el lugar donde se utilizan. Pueden trasladar Hidrógenos. Pueden trasladar grupos diferentes del hidrógeno como metilo, acilo, oligosacáridos.

17 Isozimas Formas distintas de una misma función enzimática, que se originaron en diferente tejido o célula. Ejemplos: Lactato-deshidrogenasa (DHL) con sus subunidades H y M. Creatina fosfocinasa (CPK) con sus subunidades M y B.

19 Factores que favorecen la catálisis Proximidad física de las moléculas E + S Catálisis ácido-base ( protones OH) Catálisis por deformación del sustrato, inestabilizando sus enlaces. Catálisis covalente (entre E S)

20 Modificadores enzimáticos Inhibidores competitivos Inhibidores no competitivos Regulación Alostérica

22 Modificadores enzimáticos Inhibidores competitivos Inhibidores no competitivos Regulación Alostérica

24 Modificadores enzimáticos Inhibidores competitivos Inhibidores no competitivos Regulación Alostérica

25 Clasificación de las Enzimas 1. Oxidorreductasas oxido-reducción 2. Transferasas donador aceptor 3. Hidrolasas hidrólisis C C, C O, C N, P O. 4. Liasas moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas cambios en la molécula 6. Ligasas unión acoplada a consumo de ATP ADP + Pi

26 1. Oxidorreductasas Oxidación con NAD+ EC Alcohol NAD+ Deshidrogenasa NADH + H+ Etanol Acetaldehído

27 Clasificación de las Enzimas 1. Oxidorreductasas oxido-reducción 2. Transferasas donador aceptor 3. Hidrolasas hidrólisis C C, C O, C N, P O. 4. Liasas moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas cambios en la molécula 6. Ligasas unión acoplada a consumo de ATP ADP + Pi

28 2. Transferasas Transferencia de Grupo Fosfórico EC GLUCOCINASA HEXOCINASA ATP ADP a- D-GLUCOSA a-d-glucosa-6-p

29 Clasificación de las Enzimas 1. Oxidorreductasas oxido-reducción 2. Transferasas donador aceptor 3. Hidrolasas hidrólisis C C, C O, C N, P O. 4. Liasas moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas cambios en la molécula 6. Ligasas unión acoplada a consumo de ATP ADP + Pi

30 3. Hidrolasas Ruptura de enlace peptídico R-C N-R CARBOXIPEPTIDASA - A EC 3,4,17,1 Extremo C del péptido Péptido recortado Aminoácido libre

31 Clasificación de las Enzimas 1. Oxidorreductasas oxido-reducción 2. Transferasas donador aceptor 3. Hidrolasas hidrólisis C C, C O, C N, P O. 4. Liasas moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas cambios en la molécula 6. Ligasas unión acoplada a consumo de ATP ADP + Pi

32 4. Liasas EC. 4,1,1,1 DESCARBOXILACIÓN PIRUVATO DESCARBOXILASA PIRUVATO ACETALDEHÍDO

33 Clasificación de las Enzimas 1. Oxidorreductasas oxido-reducción 2. Transferasas donador aceptor 3. Hidrolasas hidrólisis C C, C O, C N, P O. 4. Liasas moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas cambios en la molécula 6. Ligasas unión acoplada a consumo de ATP ADP + Pi

34 5. Isomerasas Cis Trans Isomerización Fumarato Isomerasa FUMARATO (cis) FUMARATO (trans)

35 Clasificación de las Enzimas 1. Oxidorreductasas oxido-reducción 2. Transferasas donador aceptor 3. Hidrolasas hidrólisis C C, C O, C N, P O. 4. Liasas moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas cambios en la molécula 6. Ligasas unión acoplada a consumo de ATP ADP + Pi

36 6. Ligasas EC 6,4,1,1 C A R B O X I L A C I Ó N PIRUVATO CARBOXILASA BIOTINA

37 Enzimas Plasmáticas FUNCIONALES: ejercen su actividad en la circulación sanguínea, como los componentes de la coagulación y del sistema de Complemento (es normal que estén en el plasma haciendo un trabajo correcto en la circulación. NO FUNCIONALES: (no debieran estar en la circulación sanguínea sino dentro de células ) se asocian al daño de membranas de células o tejidos: Citoplasmáticas daño tisular Mitocondriales daño celular

38 Enzimas séricas en Diagnóstico Aspartato Aminotransferasa AST Alanina Aminotransferasa ALT Amilasa Ceruloplasmina Creatincinasa Infarto del Miocardio Hepatitis Pancreatitis (degeneración hepatolenticular) Enf. De Wilson Trastornos musculares e infarto del miocardio

39 Enzimas séricas en Diagnóstico g-glutamil Transferasa Lactato deshidrogenasa Lipasa Fosfatasa Ácida Fosfatasa Alcalina Varias enfermedades hepáticas Infarto de Miocardio Pancreatitis Aguda Carcinoma metastásico de la próstata Varios trastornos óseos Enfermedades hepáticas y obstrucción de vías biliares

40 AVISO IMPORTANTE CONGELACIÓN DE ZONA A los interesados se les informa que deben llegar a la oficina de la Coordinación de BIOQUÍMICA (Edificio C, oficina 214) a llenar la solicitud y efectuar el trámite. El plazo será desde el lunes 16 hasta el viernes 27 de febrero en curso. NO HABRÁ PRÓRROGA.

41 Aseguren la preparación de su Primer Parcial. GRACIAS.

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