PROTEÍNAS.

Transcripción

1 PROTEÍNAS

2 QUÉ SON LAS PROTEÍNAS? Son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno polímeros lineales construidos a partir de monómeros llamados aminoácidos, que bajo condiciones fisiológicas tienen una estructura tridimensional definida. Los genes codifican la secuencia exacta de un aminoácido.

3 FUNCIONES SOSTÉN: Estructurales = QUERATINA. ENZIMÁTICAS: Aceleran la velocidad de las reacciones = CATALISIS. TRANSPORTE: Entrada y salida de sustancias = ALBÚMINA. DEFENSIVAS: Anticuerpos y Antígenos = INMUNOGLOBULINAS. HORMONALES: Proteínas reguladoras. Mensajeros intercelulares del metabolismo de la célula = INSULINA. MÓTRICES: contráctiles ACTINA Y MIOSINA = Movilidad y contracción muscular.

4 FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS Ca

5 El átomo del carbono α de aminoácido se enlaza a un átomo de hidrógeno y también a otros tres grupos de átomos. Los tres grupos: -Amino ( -Carboxilo ( NH2) COOH) - R (resto de la molécula) Varían en el grupo R *simples = H *complejos = anillo compuesto

6 PefI

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9 PÉPTIDOS Un péptido: Dos o más aminoácidos enlazados (dipéptido, tripéptido). Polipéptido: Cadena de muchos aminoácidos unidos por enlaces péptidicos. ENLACES COVALENTES ENLACES DE HIDRÓGENO: CO OH NH H

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11 REACCIÓN DE DESHIDRATACIÓN Los aminoácidos están unidos mediante "enlaces amida" denominados enlaces peptídicos. Las propiedades físicas y químicas de las proteínas se determinan a partir de los aminoácidos que las forman.

12 REACCIÓN DE DESHIDRATACIÓN

13 REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS : HIDRÓLISIS FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO Aminoácido Aminoácido enlace peptídico : enlace amida

14 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

15 ESTRUCTURA PRIMARIA Cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal o secuencia de aminoácidos (aa) unidos por enlaces peptídicos y puentes de disulfuro.

16 ESTRUCTURA PRIMARIA: corresponde a la secuencia de aminoácidos de una proteína y es mantenida por los enlaces peptídicos amino terminal carboxilo terminal

17 ESTRUCTURA SECUNDARIA Se refiere al ordenamiento espacial de los aa que se encuentran en la secuencia. Proteínas fibrosas estructurales: queratina. α-hélice: Cada grupo carbonilo peptídico se une mediante un enlace de hidrógeno a un hidrógeno del grupo N-H de la siguiente vuelta de la hélice.

18 β- Laminar o Lámina plegada (forma de zig-zag) Cada grupo carbonilo peptídico está unido mediante enlace de hidrógeno al hidrógeno del grupo N-H de una cadena peptídica adyacente.

19 ESTRUCTURA TERCIARIA Arreglo tridimensional de los a.a. Plegamiento de los elementos estructurales secundarios, junto con las disposiciones espaciales de sus cadenas. FORMA (interacciones)= Enlaces iónicos, covalentes, de hidrógeno y uniones fuertes de bisulfuro = mayor estabilidad. Grupos hidrofóbicos se agrupan en una región común (interior) donde no se exponen al agua. Interacciones hidrofóbicas e hidrofílicas = creación y estabilidad de la estructura. Proteínas globulares: enzimas. Temperatura = desnaturalización.

20 Debido en parte al enlace covalente entre los grupos R, el polipéptido se pliega y serpentea = forma globular.

21 ESTRUCTURA CUATERNARIA Las cadenas polipeptídicas se pueden ensamblar en estructuras de múltiples subunidades. Ejemplo: HEMOGLOBINA. Cada polipéptido tiene estructura primaria, secundaria y terciaria.

22 La Hemoglobina Hb Proteína de estructura cuaternaria, que posee 4 cadenas polipeptídicas Por los que se dice que es tetramerica. Heteroproteína de la sangre, que transporta oxígeno desde los órganos respiratorios hasta todos los tejidos del cuerpo. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente. Valores de referencia2 Sexo Valor mínimo Valor máximo Hombre Mujer Unidades: g/dl (gramos por decilitro).

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24 DESNATURALIZACIÓN ENZIMÁTICA Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes (interacciones) que forman dicha estructura. La mayoría de las proteínas biológicas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al sitio activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo.

25 Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. 1. la polaridad del disolvente, 2. la fuerza iónica, 3. el ph, 4. la temperatura. Desnaturalización de la estructura trimimensional con urea y reducción de puentes disulfuro con 2-mercaptoetanol.

26 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

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28 Debido a sus funciones, se pueden clasificar en: 1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos. 2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre. 3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.

29 4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoproteínas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos. 5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a donde sean requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre. 6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función, como acetilcolina que recibe señales para producir la contracción.

30 ENZIMAS Actividad enzimática CATALIZADORES BIOLÓGICOS Aumenta la rapidez o velocidad de una reacción química o sea, la velocidad de formación del producto = Disminución de la energía de activación Ea.

31 CATALISIS = ACTIVIDAD METABÓLICA E N Z I No se consumen durante la reacción. Se requieren en cantidades mínimas. Elevada especificidad de sustrato y producto. Regulación = Susceptibles a inhibición por metabolitos o desnaturalización (inactivación). M A S Algunas catalizan reacciones en ambos sentidos. Catalizadores orgánicos específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. No modifican el balance energético ni el equilibrio de la reacción.

32 Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidorreducción (redox), en que átomos de oxígeno ó hidrógeno son trasladados entre moléculas. Precisan la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD +, NADP +, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes. Ejemplo: Peroxidasas y deshidrogenasas. AH 2 + B A + BH 2 Transferasas: Catalizan reacciones de transferencia de átomos o grupo de átomos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos. Ejemplo: transaminasas y quinasas. A-X + B A + B-X Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos (PEPSINA, PAPAÍNA, TRIPSINA) A-B + H 2 O A-OH + H-B

33 Liasas: Catalizan reacciones reversibles de adición de un grupo a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas y liasas. A=B A + B Isomerasas: Catalizan cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa). A Ligasas: Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas de la hidrólisis de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP = moléculas de alto valor energético). Ejemplos: sintetasas, carboxilasas. B A + B + ATP A-B + ADP + P i

34 CINÉTICA ENZIMÁTICA Es el análisis cuantitativo del efecto de cada uno de los factores que intervienen en la actividad enzimática, que se evalúa a través de la velocidad de la reacción catalizada. Las enzimas actúan en la velocidad de la reacción: a) disminuyendo la E a del proceso en el que intervienen. b) aumentando la velocidad de reacción (hasta un millón de veces). Las variables o factores que hacen variar la velocidad: a) las concentraciones de sustrato y enzima. b) la temperatura y el ph del medio. c) la presencia o ausencia de inhibidores y activadores. d) la concentración de coenzimas que pueden intervenir.

35 Las reacciones químicas requieren de energía externa para que ocurran = ENERGÍA DE ACTIVACIÓN Las enzimas catalizan la reacción disminuyendo la energía de activación requerida para pasar de sustrato a producto.

36 Las enzimas se unen a los reactivos (sustratos). Cada enzima tiene una forma única con un sitio o centro activo en el que se une al sustrato Después de la reacción, enzimas y productos se separan. Las moléculas enzimáticas no han cambiado después de participar en la reacción.

37 LLAVE-CERRADURA (FISCHER) AJUSTE INDUCIDO (KOSHLAND)

38 FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN

39 CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO Baja concentración de sustrato ALTA concentración de sustrato SATURACION enzima sustrato

40 SATURACIÓN Curva de saturación de una reacción enzimática donde se muestra la relación entre la concentración de sustrato y la velocidad de la reacción.

41 Efecto del ph en la ENZIMA Cada enzima tiene un ph óptimo para su actividad. El ph afecta las interacciones iónicas: se puede alterar la ionización de cadenas laterales e interrumpir interacciones.

42 Efecto de la temperatura en la ENZIMA Aumento de la velocidad Desnaturación por calor Porque hay mayor colisión entre E y S hasta llegar a la desnaturalización. 15º 40º 75º Temperatura Cada enzima tiene una temperatura óptima.

43 COFACTORES Iones inorgánicos de tipo no proteínico que activan o inhiben las enzimas. Ejemplo: Cu, Zn y Fe. Colaboran en la reacción enzimática recibiendo transitoriamente algún grupo químico: H +, OH, CH 3. COENZIMAS Moléculas orgánicas no proteínicas que ayudan a la activación o inhibición de la enzima. También pueden aceptar o aportar átomos a las reacciones. Ejemplo: vitaminas y la forforilación.

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