CONCEPTO DE ENZIMA catalizadores proteínas. catalizadores no varian el Gr
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- María Carmen Paz Saavedra
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1 Cinética enzimática
2 CONCEPTO DE ENZIMA Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas. Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean termodinámicamente desfavorables (no varian el Gr), no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
3 aumenta la fracción de moléculas que tienen las energía suficiente para alcanzar el estado de transición
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5 Continuación Las enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. La enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.
6 NOMENCLATURA DE LOS ENZIMAS nombres particulares Nombre sistemático: 3 partes: el sustrato preferente - el tipo de reacción realizado terminación asa. Ej: glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6- fosfato en fructosa-6-fosfato. Si es hidrólisis, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. código de la comisión enzimática (enzyme comission): encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos: Clase. Subclase. grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.
7 Clase 1: OXIDORREDUCTASAS Clase 2: TRANSFERASAS Clase 3: HIDROLASAS Clase 4: LIASAS Clase 5: ISOMERASAS Clase 6: LIGASAS
8 Enzimas Factores físicos y termodinámicos que desfavorecen una Rx enzimática: Variación de entropía Capa de solvatación Distorsión de los sustratos Alineamiento inadecuado de los grupos funcionales Barreras superadas por la ENERGÍA DE FIJACIÓN Energía procedente de la interacción enzimasustrato
9 La enzima superóxido dismutasa (SOD) cataliza la dismutación de superóxido en oxígeno y peróxido de hidrógeno.
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11 Simulación de la droga PPI a la proteina Src quinasa: topología y cargas complementarias (sitios de reconocimiento en regiones de unión de elem. de estr. secundaria)
12 Simulación de la droga PPI a la proteina Src quinasa: topología y cargas complementarias (sitios de reconocimiento en regiones de unión de elem. de estr. secundaria)
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14 El sitio activo involucra aminoacidos separados en la secuencia primaria (ejemplo: lizosima)
15 Estructura y función de enzimas Metodos de catálisis enzimatica Provee una superficie de reacción (sitio activo) Provee un entorno adecuado (hidrofóbico) Permite el acercamiento de los reactivos Posiciona a los reactivos correctamente para la reacción Forma interacciones débiles con los reactivos Provee catálsis ácida/básica Provee nucleófilos
16 Unión al sustrato Fuerzas de enlace Ionicas Pte de H van der Waals Ejemplo: Unión de piruvico a LDH H 3 C O C C O O Interacciones posibles H-Bond O C H 3 C vdw-interactions O H C O O Ionic bond H 3 N H-Bond van der Waals Ionic
17 Mecanismos catalíticos Catálisis ácido/base Histidine N NH No-ionizada Actua como base (sumidero de protones) +H -H N H NH Ionizado Actua como ácido (fuente de protones) Ataque nucleofílico H H 3 N CO 2 H H 3 N CO 2 L-Serine OH SH L-Cysteine
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19 Estabilizacion de este complejo
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22 Mecanismo de la ribonucleasa pancreatica Hidroliza polirribonucleótidos en los enlaces Py-X, siendo Py un nucleótido pirimidínico (C, U) y X cualquier otro nucleótido.
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26 Definiciones Consideramos una reacción arbitraria a A + b B c C + d D Se define velocidad de reacción como: v 1 d[ A] 1 d[ B] 1 d[ C] 1 d[ D] a dt b dt c dt d dt Se llama ley de velocidad a: v f ( T, composició n) El quid de la cuestión es hallar esta f. Debe determinarse experimentalmente
27 Orden de reacción y constante de velocidad En muchos casos: v k( T)[ A] [ B] [ F]... k = constante de velocidad de reacción. = orden de reacción respecto al componente A. = orden de reacción respecto al componente B = orden total de reacción.
28 Ejemplos sencillos Primer orden Segundo orden ] [ ] [ ] [ ), ( R k dt R d v R k composición T f integrando kt R R e R R kt 0 0 ] [ ln ] [ ln ] [ ] [ 2 2 ] [ ] [ ] [ ), ( R k dt R d v R k composición T f kt R R ] 0 [ 1 ] [ 1 integrando
29 Gráficos de primer orden CH 3 NC CH 3 CN v= [CH 3 NC]
30 Gráficos de segundo orden NO 2 + CO NO + CO 2 v= [NO 2 ] 2
31 Para una reacción química común, la velocidad en el tiempo cae debido a: Disminuye la concentración de reactivo La reacción inversa se hace importante al aumentar la [P] La reacción alcanza un equilibrio P o S tiempo
32 Para una enzima, la velocidad en el tiempo cae debido a: Disminuye la concentración de reactivo (sustrato) La reacción inversa se hace importante al aumentar la [P] El producto puede inhibir a la enzima Cambios de PH o temperatura pueden modificar a la enzima en el curso de la reacción Al disminuir la [S] puede disminuir la saturación de la enzima
33 Unidades de actividad enzimática Unidad internacional: cantidad de enzima que cataliza la formación de 1 micromol de producto por minuto en condiciones óptimas Katal: cantidad de enzima que cataliza la formación de 1 mol de producto por segundo en condiciones óptimas. La cantidad de una enzima entonces se expresa usando una VELOCIDAD La concentración de una enzima es la cantidad de enzima (expresada en unidades) por unidad de volumen La actividad específica de una enzima es la cantidad de enzima (expresada en unidades) por miligramo de proteína
34 El mecanismo de Michaelis-Menten
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38 La representación más utilizada, no es la más recomendable ya que da impresiones extremadamente engañosas de los errores experimentales: así para pequeños valores de v, pequeños errores en la medida de v, conducen a grandes errores en 1/v, mientras que para valores grandes de v los mismo pequeños errores en la medida de v conducen a errores apenas apreciables en 1/v. 1/v 1/[S])
39 2.2. Representación de Hanes Si multiplicamos ambos miembros de la ec. de dobles inversos, por [S], obtendremos, 1 v V S v 1 max Km V max Km V 1 S S S max V max S v La representación de [S]/v frente a [S], da una recta: V Km max V 1 max S y = b + m x - Esta representación se conoce como representación de Hanes, representación de Woolf o de Hanes-Woolf.
40 [S]/v Pendiente = 1/Vmax corta en el eje [S]/v en un punto = Km/Vmax, corta en el eje [S] en un punto = - Km m = tg = 1/Vmax - Km Km/Vmax [S]
41 Cómo afectarán los errores de medida de la velocidad de reacción en esta representación? * En esta representación, como puede verse en la siguiente figura, los errores en [S]/v son un reflejo mucho más fiel de los errores cometidos al medir el valor de v. Por este motivo, la representación de Hanes es preferible a otras linealizaciones de la ecuación de Michaelis-Menten. [S]/v [S]
42 2.3.Representación de Eadie-Hofstee. 1 v V 1 max Km V max 1 S vv max Si multiplicamos ambos miembros de la ecuación de inversos por v * Vmax obtenemos, Vmax = v + (Km v)/[s] y reordenando v V max Km v S y = b - m x Esta representación se conoce como representación de Eadie-Hofstee
43 v Vmax m = tg = -Km Vmax/Km La representación de v frente a v/[s] nos da una recta de: - pendiente = -Km - corte en el eje v = Vmax - corte en el eje v/[s] = Vmax/Km v/[s]
44 Aspectos Positivos v Esta representación en general proporciona resultados realmente buenos, ya que v aparece en ambas coordenadas como factor multiplicativo, por lo que los errores cometidos en la medida de v, harán que la curva se acerque o aleje del origen en lugar de hacerlo paralelamente al eje de ordenadas. Aspectos Negativos v/[s] Esta representación, contrariamente a la de dobles inversos que hace aparecer como buenos malos resultados, hace aparecer como malos, buenos resultados, dificultando grandemente el ocultamiento de puntos que se desvíen de la recta. Por lo que esta representación es la más adecuada para el estudio de comportamientos que se desvíen del modelo de Michaelis-Menten.
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47 S S v L L 0 v v k k E E0 S S K v 2 M cat cat K M 0 max v max d[p]/dt ,5v max 0.2 MecanismodeMichaelis-Menten v max K 0 M [S]
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49 Competicion de sustratos KM y Vmax dependen del enzima y del sustrato Supongamos 2 proteinas A y B hidrolizadas por el mismo enzima Si las [A] y [B] son chicas ([A] <<KM,A y ([B] <<KM,B)
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55 EFECTO DEL ph SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
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A B Ej. Cinética de primer orden
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