ENZIMAS Catalizadores biológicos

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1 ENZIMAS Catalizadores biológicos

2 Las enzimas están en el centro de cada proceso bioquímico. Son el origen de la compleja sinfonía altamente regulada que denominamos vida. ENDOCELULARES EXOCELULARES Citosol REL Núcleo Mitocondria RER Ribosomas Golgi Membrana Lisosoma

3 Concepto y características de las enzimas. Las enzimas son catalizadores biológicos que aumentan la velocidad de las reacciones, disminuyendo la energía de activación sin modificar la constante de equilibrio, ni la variación de la energía libre de las mismas. La mayoría de las enzimas son proteínas, excepto un pequeño grupo de ARN catalítico (Ribozimas). Las reacciones químicas sin catálisis no se darían en tiempos compatibles con la vida. El manejo de las enzimas es una herramienta practica para la medicina, la industria y los alimentos. Eficientes Específicas Actúan en bajas concentraciones, en relación al sustrato No se consumen en las reacciones que catalizan Son regulables

4 Cofactor iones inorgánicos: Fe 2+. Cu 2+ (Citocromo oxidasa); K + (Piruvato kinasa); Ni 2+ (Ureasa), Mg 2+ (Hexokinasa), Mn 2+ (Hexokinasa, Piruvato kinasa) Coenzima complejo orgánico o complejo metalo-orgánico Coenzima Tipo de reacción Grupo transferido NAD + óxido-reducciones H +, e - FAD óxido-reducciones H +, e - Coenzima Q óxido-reducciones H +, e - Coenzima A activación y transferencia de acilos C=O Fosfato de Piridoxal transaminaciones - NH 2 Si el cofactor o la coenzima están unidos covalentemente a la enzima se denominan grupos prostéticos Enzima + Coenzima Haloenzima La parte proteica de la Haloenzima se denomina Apoproteína Isoenzimas catalizan una misma reacción, sin embargo su estructura molecular y origen son diferentes. Hexokinasa- Glucokinasa.

5 Clasificación de las enzimas 1. Oxidorreductasas: reacciones de óxido-reducción. Deshidrogenasas, oxidasas. 2. Transferasas: transferencia de iones, radicales y grupos químicos. Kinasas, aminotransferasas. 3. Hidrolasas: ruptura hidrolítica de enlaces. Peptidasas, fosfatasas. 4. Liasas: ruptura de enlaces no hidrolítica. Carboxilasas y decarboxilasas. 5. Isomerasas: reacciones de isomerización. Mutasas, racemasas. 6. Ligasas: formación de un compuesto por condensación de dos. Sintetasas, Sintasas.

6 Mecánica enzimática Sitio activo Glucosa Sustrato (S) Hexokinasa Glucosa + ATP Glucosa 6-fosfato + ADP Glucosa C H 2 O H H Hidrofílica H Puentes de H O H O H O H H O H H O H Basado en estructura rayos X, Thomas Steitz Enzima (E) O O O P O P O - ATP O - N O N O P O C H 2 O N N O - H H H O Hidrofílica O H Enlaces iónicos, Puentes de H Hidrofóbico Interacciones hidrofóbicas y de Van der Waals N H 2 O H

7 La la velocidad de la reacción enzimática depende del entorno La velocidad de reacción es la cantidad de reactante que se consume o cantidad de producto que se forma por unidad de tiempo. [S]o[P]/tiempo. La velocidad de reacción está influida por: Tiempo [S] [E] Temperatura ph Cofactores, coenzimas Inhibidores Moduladores

8 Las enzimas han evolucionado para disminuir selectivamente la energía de activación ( G ) Estado de transición Reacción sin catalizar G Estado de Reacción catalizada transición S P Energía libre (G) S Estado basal G S P S P G P S G P S P Estado basal G º Sentido de la reacción Estado de transición: es una especie química muy inestable. Es el máximo nivel energético en donde la probal bilidad de dar S o P es igual.

9 E + S ES EP E + P Estado de transición Reacción sin catalizar Estado de transición S P Energía libre (G) S ES G G F Reacción catalizada G EP Intermedios de reacción P Estado basal Sentido de la reacción La energía de fijación ( G F ), es la principal fuente de energía libre que utilizan las enzimas para disminuir la energía de activación de las recciones.

10 La descomposición del ES es el paso limitante de la reacción enzimática. k 1 k E + S ES 2 E + P K -1 K -2 Si la [S] es muy superior a la [E], a tiempos cortos, la [S] permanece constante. En éstas condiciones se habla de velocidades iniciales (V 0 ) Leonor Michaelis y Maud Menten (1913): 1. la combinación reversible del la [E] con el [S] ocurre en un paso muy rápido. 2. la descomposición del [ES] ocurre en un paso lento. la descompocisión del [ES] es el paso limitante de la rección 3. a V 0,, k-2 es despreciable. 4. k 2 es la menor. Es limitante: V 0 = k 2 [ES] 5. en el estado estacionario: Vf [ES] = Vd [ES] Km= k -1 + k 2 k 1

11 V o (mm/min) Cinética enzimática en el estado estacionario Modelo de Michaelis -Menten Vm Vo æ [S] Vo Constante 100 % Vm 2 Reacción de orden 1 [E]>>>[ES] E + S ES E + P Reacción de orden 0 [E]<<<[ES] CONSTANTE Temperatura [E] Tiempo ph Otros V 0= Vm [S] Km +[S] 0 Km S (mm) Vm: constante para cada sistema ES, cuando [E]cte. Vm= k 2 [E T ] Km= es constante para cada sistema ES. Es una [S] al 50 % de la saturación.

12 Gráfico de los dobles recíprocos Modelo de Lineweaver-Burk 1 V o 1 (mm/min) 1 = 1 + Km 1 V 0 Vm Vm [S] 1 Vm Pendiente = Vm Km -1 Km 0 1 S (mm) -1

13 Si una reacción transcurre en muchos pasos, Km es una función muy compleja de muchas constantes de velocidades. Vm y Km no proporcionan información acerca del número, velocidades o naturaleza química de los pasos discretos en una ecuación. Qué ocurre cuando el paso limitante de una reacción es la liberación de P a partir del EP? E + S k 1 ES k 2 EP k 3 E + P K -1 K -2 K -3 Número de recambio (k cat ) número de moléculas de S convertidas en P, por unidad de tiempo, para una molécula de E, cuando el la enzima está sarurada. Vm= k 3 [EP] V 0= k cat [E T ] [S] Km + [S] V 0= k cat [E T ] [S] Km Constante de especificidad (k cat /Km) es la velocidad de conversión de E +S en E + P, cuando [S]<<km

14 El modelo de Lineawever-Burk permite comparar diferentes actividades enzimáticas y determinar el tipo de inhibición. El inhibidor disminuye la actividad enzimática, sin ser transformado por la enzima (no actúa como sustrato). Tipos de inhibición: 1. Reversible: la actividad enzimática puede recuperarse. - Competitiva - No competitiva - Acompetitiva 2. Irreversible: la actividad enzimática no se recupera.

15 Inhibición competitiva El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima, pero no forma producto. Sustrato 1/Vo 0,07 Producto CON INHIBIDOR Enzima 0,035 SIN INHIBIDOR Inhibidor /S El inhibidor disminuye la velocidad de la reacción. La Vm de la reacción con o sin inhibidor no varía. La Km del sistema EI es mayor que el del sistema ES. La inhibición se puede revertir aumentando la concentración del sustrato.

16 Inhibición no competitiva El inhibidor se une a la enzima, en un sitio diferente al sitio activo. NO compite con en sustrato SIN INHIBIDOR CON INHIBIDOR Inhibición de la anhidrasa carbónica con acetazolamida 0,035 0,0175 1/Vo ,5 0 0,5 1/S El inhibidor disminuye la velocidad de la reacción La Vm del sistema ESI es menor que la del sistema ES. La Km del la reacción con o sin inhibidor es igual. La inhibición NO se revierte aumentando la concentración del sustrato.

17 La concentración y la actividad de las enzimas puede ser regulada Concentración: relación entre la síntesis y la degradación. [E] Regulada por factores genéticos. Actividad: regulación de la actividad enzimática Factores cinéticos: [S], temperatura, ph, concentración iónica, cofactores, coenzimas, inhibidores. Regulación específica: Alostérica unión reversible, no covalente con moduladores. Covalente unión covalente reversible con grupos reguladores. Proteólisis limitada irreversible.

18 0,4 [P] La actividad enzimática está imfluenciada por el tiempo la temperatura y el ph del medio 0,4 [P] 0,2 0, t (min) T (ºC)

19 F6P + ATP F1,6BP + ADP La regulación alostérica [ATP] actividad PFK-1 glucólisis Punto de regulación principal de la glucólisis [ATP] actividad PFK-1 glucólisis No cumplen la cinética michaeliana, sino que presentan una curva sigmoidea. Generalmente son proteínas oligoméricas. Su actividad enzimática está regulada por moduladores positivos y negativos. El modulador no se une al sitio catalítico, sino al Sitio Alostérico.

20 La regulación alostérica La unión covalente de grupos químicos o radicales altera la conformación de la enzima transformándola en una forma más o menos activa. Glucogenogénesis GS a Activa Fosforilasa fosfatasa 2Pi Fosforilasa a fosfatasa 2H 2 O GF b Menos activa GS b Menos activa 2ATP Fosforilasa kinasa Fosforilasa b kinasa 2ADP GF a Activa Glucogenólisis

21 El control enzimático permite controlar el metabolismo En una vía metabólica en la que participan varias enzimas en forma secuencial, la velocidad de la enzima más lenta es la limitante de la vía global. Esto es un punto de regulación. Sustrato A Determinan la dirección de la vía Producto P Enzima clave Unidireccional Punto estratégico B C D Regulación Alostérica señales locales, necesidades celulares. Covalente mensaje hormonal, nesecidades orgánicas.

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