AMINOACIDOS. Aminoácidos: Moléculas orgánicas sencillas, que representan la unidad estructural de las proteínas. 12/04/2012

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José Vera Ojeda
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1 AMINOACIDOS Aminoácidos: Moléculas orgánicas sencillas, que representan la unidad estructural de las proteínas. 1

2 FORMULA GENERAL H átomo carbono α grupo amino NH 2 C COOH grupo carboxilo R cadena lateral 20 aa CLASIFICACION (Según polaridad a ph 6~7) NO POLARES ALIFATICOS AA AROMATICOS SIN CARGA POLARES ACIDOS CON CARGA BASICOS 2

3 AA no polares, con grupo R alifático * AA no polares, con grupo R aromático 3

4 AA polares, con grupo R sin carga AA no polares, con grupo R aromático Glicina? AA polares, con grupo R con carga positiva 4

5 AA polares, con grupo R con carga negativa AMINOACIDOS NO PRESENTES EN PROTEINAS Ácido γ Aminobutírico GABA (Neurotransmisor) Ornitina Citrulina (Intermediarios del C. de la Urea) Tiroxina (Hormona tiroidea) 5

6 DERIVADOS DE AMINOACIDOS Histamina (Mediador respuesta inmune) Adrenalina (Mediador celular) Serotonina (Neurotransmisos) ACTIVIDAD OPTICA Excepción 6

7 ISOMEROS OPTICOS El átomo de carbono es asimétrico, lo cual permite la formación de dos isómeros de imágenes especulares: D y L L-alanina D-alanina Solamente los isómeros L son constituyentes de las proteínas PROPIEDADES ACIDO-BASE Carácter anfótero Presentan en la misma molécula grupos ácidos y básicos Puede captar H +, comportándose como base NH 2 + H + NH 3 + Puede ceder protones, comportándose como ácido COOH COO - + H + 7

8 Iones dipolares En disolución, a ph neutro: Iones dipolares disociado protonado ZWITTERION Estado de ionización depende del ph del medio En sc ácida fuerte... Ión dipolar En sc alcalina 8

Punto isoeléctrico (PI) Valor de ph (característico de cada aminoácido) en el cual la disociación de cargas positivas y negativas se iguala Carga neta = 0 Cálculo del

9 Punto isoeléctrico (PI) Valor de ph (característico de cada aminoácido) en el cual la disociación de cargas positivas y negativas se iguala Carga neta = 0 Cálculo del PI pk 1 + pk PI = 2 2 ejemplo, para alanina (R = CH 3 ) pka1 es 2.34 (grupo-cooh) pka2 es 9.69(grupo NH 3 +) Su pi es de 6.02 y se calcula por el promedio de los pka's. 9

10 Titulación ácido-base de un aminoácido La siguiente figura ilustra la curva de titulación de alanina: Curva de TITULACION COO - buffer pk 2 NH 3+ - C -H R PI = ph = 6,02 pk 2 buffer 10

11 11

ELECTROFORESIS Técnica que se utiliza para separar e identificar aminoácidos y proteínas Movilidad depende de: -PM -q eléctrica Se basa en la propiedad que tienen las moléculas de adquirir diferente

12 ELECTROFORESIS Técnica que se utiliza para separar e identificar aminoácidos y proteínas Movilidad depende de: -PM -q eléctrica Se basa en la propiedad que tienen las moléculas de adquirir diferente carga eléctrica según el ph del medio en el cual se encuentran disueltas Muestra 1. Se realiza sobre un soporte sólido o semisólido, para minimizar efectos de difusión Se somete el conjunto a un campo eléctrico constante, a un ph fijo; las proteínas migran conforme a su carga eléctrica 3. Terminada la corrida electroforética, las proteínas se tiñen con un colorante adecuado (p.e., Azul de Coomassie) 12

: albúmina, insulina, miosina, fibrina, histonas, etc.

13 PROTEINAS Clasificación Por su composición: Simples (Holoproteínas): Formadas sólo por aminoácidos. Ej.: albúmina, insulina, miosina, fibrina, histonas, etc. Conjugadas (Heteroproteínas): Formadas por aminoácidos unidos a algún componente orgánico o inorgánico. Ej.: hemoglobina, mioglobina, caseína, etc. 13

14 Por su forma: Fibrosas: Son de forma alargada como filamentos. Ej.: colágeno, queratina, elastina, etc. Globulares: Son de forma redondeada y compacta. Ej.: enzimas, globulinas, albúminas, etc. ALGUNAS FUNCIONES DE LAS PROTEINAS Estructurales Transportadoras Enzimas Hormonas y Neurotransmisores Protección Reserva de aá Contráctiles 14

15 Polímeros cuya unidad básica estructural son los aminoácidos. Compuestas por 20 aa Sus propiedades físicas y químicas dependen del plegamiento de la cadena de aa en el espacio Información precisa para estructura proteica en 3D Secuencia de aa 15

16 ENLACE PEPTÍDICO Aminoácido Aminoácido Cadena Polipeptídica 16

17 El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace y una rotación restringida El enlace peptídico tiene una geometría plana sólo existe libre rotación en torno al C 17

aminoácidos tridimensional de subunidades ESTRUCTURA PRIMARIA: corresponde a la

18 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS estructura estructura estructura estructura primaria secundaria terciaria cuaternaria secuencia -hélice plegamiento ensamblaje de aminoácidos tridimensional de subunidades ESTRUCTURA PRIMARIA: corresponde a la secuencia de aminoácidos de una proteína, y es mantenida por los enlaces peptídicos Tipo, Número y Orden de aá 18

19 ESTRUCTURA PRIMARIA -N de aa -Identidad del aa, tipo -Secuencia, posición La restricción en las rotaciones del enlace peptídico favorece algunas conformaciones de la cadena polipeptídica ESTRUCTURAS SECUNDARIAS ɑ-hélice lámina plegada 19

20 ESTRUCTURA SECUNDARIA -hélice La -hélice se estabiliza a través de puentes de Hidrógeno entre un grupo C=O del enlace peptídico y un grupo N-H situado 4 lugares más adelante 20

Los puentes de H son paralelos al eje central de la hélice. Pro interrumpe.

21 Hélice de 3,6 aa por vuelta, con los grupos R al exterior. Estabilizada por puentes de H entre C=O de una vuelta y N-H de la superior. Los puentes de H son paralelos al eje central de la hélice. Pro interrumpe. Gly aa con grupos grandes o cargados desestabilizan. Es la estructura principal en proteínas fibrosas como la ɑ- queratina. La presencia de prolina interrumpe la ɑ-hélice C GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO Su C no puede rotar libremente 21

22 ESTRUCTURA SECUNDARIA Estructura β: es una forma extendida de la cadena polipeptídica N---Cα-----C----N----Cα-----C----N---Cα------C-----N---Cα-----C Estas formas extendidas se asocian formando láminas Las láminas β se estabilizan por puentes de H entre los grupos C=O y N-H de enlaces peptídicos de cadenas diferentes 22

Los grupos R se alternan arriba y abajo del plano de la lámina.

Las cadenas pueden ir en el mismo sentido o en sentido contrario.

Se presenta en proteínas fibrosas o dominios de proteínas globulares en su

23 Los grupos R se alternan arriba y abajo del plano de la lámina. Los enlaces se dan por puentes de hidrógeno entre dos cadenas diferentes. Las cadenas pueden ir en el mismo sentido o en sentido contrario. La estructura es más estable con aminoácidos con R pequeños. Se presenta en proteínas fibrosas o dominios de proteínas globulares en su núcleo. Diagrama de una proteína (enzima) cuya estructura secundaria incluye hoja beta plegadas (azul) y alfa hélices (roja). 23

ESTRUCTURA TERCIARIA: Corresponde a plegamientos tridimensionales. La proteína se pliega sobre sí misma. En su mantenimiento participan los grupos R de los aminoácidos.

24 ESTRUCTURA TERCIARIA: Corresponde a plegamientos tridimensionales. La proteína se pliega sobre sí misma. En su mantenimiento participan los grupos R de los aminoácidos. Estabilizada por: Atracción/repulsión electrostática entre R y R Puentes de H entre R (no unión peptidica) Puentes disulfuro (S-S) Interacciones hidrofóbicas o apolares/hidrofílicas van Der Waals Atracciones electrostáticas Puente de hidrógeno Grupos hidrofílicos orientados hacia exterior Grupos hidrofílicos orientados hacia exterior Puente disulfuro Atracciones electrostáticas van Der Waals Fuerzas que mantienen la estructura terciaria de una cadena polipeptídica. I. Atracciones electrostáticas. II. Puente de hidrógeno. III. Interacciones de cadenas o grupos no polares (van Der Waals). IV. Puente disulfuro. V. Grupos hidrofílicos orientados hacia el exterior (Puentes de hidrógeno con el agua). 24

COLAGENO ESTRUCTURA CUATERNARIA: Corresponde a la asociación de cadenas polipeptídicas o SUBUNIDADES, cada una de ella

25 Proteínas globulares: MIOGLOBINA En un medio acuoso, los AA apolares (amarillos) se localizan preferentemente hacia el interior de la proteína. ɑ-hélice y lámina ß, y regiones al azar. Eje longitudinal domina sobre los transversales. COLAGENO ESTRUCTURA CUATERNARIA: Corresponde a la asociación de cadenas polipeptídicas o SUBUNIDADES, cada una de ella con su estructura terciaria. Varias cadenas polipeptídicas unidas. Actúan fuerzas electrostáticas y a veces puentes disulfuro. 25

Desnaturalización Un cambio de alguna variable del

PERDIDA DE LAS ESTRUCTURAS CUATERNARIA, TERCIARIA Y

26 Desnaturalización Un cambio de alguna variable del medio (ph, sales, temperatura, etc.) puede cambiar la conformación tridimensional y, por tanto, las propiedades de una proteína. PERDIDA DE LAS ESTRUCTURAS CUATERNARIA, TERCIARIA Y SECUNDARIA. NO SE ALTERA LA ESTRUCTURA PRIMARIA Puede ser total o parcial, reversible o irreversible. 26

27 La proteína, para ser funcional,adopta una estructura definida, llamada usualmente su estado nativo. Desnaturalización: El estado nativo se puede perder por la acción de la temperatura, fuerza iónica, detergentes, agentes oxidantes. Principio de Anfinsen: La estructura tridimensional de una proteína está determinada por la secuencia de aminoácidos. 27

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