ENZIMAS: CONCEPTOS BÁSICOS Y CINÉTICA
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- Raúl Ramírez Sevilla
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1 ENZIMAS: CONCEPTOS BÁSICOS Y CINÉTICA
2 Enzimas: catalizadores de naturaleza proteica
3 Seis clases de enzimas Clase 1. Oxidoreductasas 2. Transferasas 3. Hidrolasas 4. Liasas 5. Isomerasas 6. Ligasas Tipo de reacción Oxidación-Reducción Transferencia de Grupo Reacciones de Hidrólisis (transferencia de un grupo funcional al agua) Adición o remoción de grupos para formar dobles enlaces Isomerisación (transferencia intramolecular de un grupo funcional) Ligación de dos substratos a expensas de la hidrólisis de ATP Ejemplo Lactato deshidrogenasa Nucleósido monofosfato quinasa (NMP quinasa) Quimotripsina Fumarasa Triosa fosfato isomerasa Aminoacil-tRNA sintetasa
4 Las enzimas requieren de cofactores enzimáticos
5 Cofactores Enzimáticos Cofactor Enzima Coenzima Tiamina pirofosato Flavina adenina nucleótido Nicotinamida adenina dinucleotido Pyridoxal fosfato Coenzima A (CoA( CoA) Biotina 5 -Deoxyadenosil cobalamina Tetrahidrofolate Piruvato deshidrogenasa Monoamino oxidasa Lactato dehydrogenasa Glicogeno fosforilasa Acetil CoA carboxilasa Pyruvato carboxilasa Methylmalonil mutasa Timidilato sintetasa Metal Zn Anhidrasa carbónica Zn Carboxipeptidasa Mg EcoRV Mg Hexoquinasa Ni Ureasa Mo Nitrato reductasa Se Glutatión peroxidasa Mn Superoxido dismutasa K + Propionil CoA carboxilasa
6 Cinética enzimática: Formación de un complejo entre la enzima y el sustrato (complejo ES).
7 Dihidrofolato reductasa Reacción catalizada: dihidrofolato + NADPH + H + tetrahidrofolato + NADP +
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10 Las enzimas no modifican la posición del equilibrio de la reacción química. Aceleran la velocidad de la reacción debido a que modifican el mecanismo de la reacción.
11 Dos posibles mecanismos para la misma reacción 1) reacción no catalizada: S P 2) reacción catalizada por una enzima: S + E ES EP E + P
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14 Modelos de unión de una enzima al sustrato: a) Llave-cerradura b)encaje inducido
15 llave-cerradura encaje inducido
16 Cinética enzimática
![CURVA DE PROGRESO [P] catalizada V 2 Vequilibrio=](/docs-images/68/59014604/images/17-1.jpg "0 V 1 V = P t V o = V inicial no catalizada")
17 CURVA DE PROGRESO [P] catalizada V 2 Vequilibrio= 0 V 1 V = P t V o = V inicial no catalizada tiempo
18 [P] Curva de Progreso [P] Vo tiempo tiempo
19 Curva de progreso a diferentes concentraciones de sustrato [P] [Et] = cte S 4 S 3 V o4 V o3 S 2 V o2 V o1 S 1 tiempo
20 Curva de velocidad inicial (V o ) versus concentración de sustrato (S) Velocidad inicial, V o V o4 V o3 V o2 V o1 S 1 S 2 S 3 S 4 concentración de sustrato, [S]
21 Análisis de Estado Estacionario Mecanismo Michaeliano (Michaelis y Menten) k 1 E + S ES E + P k 2 k 3 k 4 [P] 0, k 4 no se considera para el análisis y escribimos: E + S ES E + P k 3 k 1 k 2 donde k 3 es la constante de velocidad de la etapa limitante o lenta
22 Teoría del estado estacionario Permite deducir una ecuación de velocidad en función de la concentración de sustrato. Si k 3 es la etapa limitante, V o = k 3 [ES] Si suponemos que la [ES] es constante, entonces: velocidad de formación de ES = velocidad de disociación de ES
23 Substituyendo en: V o = k 3 [ES] V o = k 3 [Et][S] [S] + (k 2 + k 3 )/k 1 donde k 2 + k 3 k 1 = K m, ó constante de Michaelis
24 Entonces: V o = k 3 [Et][S] K m + [S] Si la [Et] = [ ES ] entonces V o = k 3 [Et] = V max
25 Ecuación de Michaelis y Menten V o = V max [S] K m + [S]
26
27 SIGNIFICADO DE LA K m k 1 E + S ES E + P k 2 k 3 K m = (k 2 + k 3 )/k 1 Si k 3 es la etapa lenta, entonces: k 2 + k 3 k 2, de donde K m = k 2 /k 1
28 Operacionalmente K m = [S] con la que se obtiene V max /2 En estas condiciones K m es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato
29 Km para algunas enzimas y sustratos Enzima Sustrato Km (mm) Catalasa H 2 O 2 25 Hexoquinasa (cerebro) ATP 0,4 D-glucosa 0,05 D-fructosa 0,9 D-manosa 0,06 Glucoquinasa (hepática) D-glucosa 10 Anhidrasa carbónica HCO Quimotripsina Gliciltirosinilglicina 108 N-Benzoiltirosinamida 2,5 -galactosidada D-lactosa 4,0 Treonina deshidratasa L-treonina 5.0
30 Velocidad inicial, % de Vmax Hexoquinasa Glucoquinasa Km glucosa 0,05mM 10 mm
31 En forma general, para una enzima V max es función de la etapa limitante y por tanto V max = k cat [Et], de donde k cat = V max [Et] número de recambio (tiempo -1 )
32 SIGNIFICADO DEL NÚMERO DE RECAMBIO ó k cat : número de moléculas de sustrato convertidas a producto por unidad de tiempo y por molécula de enzima
33
34 Determinación experimental de Km y Vmax
35 Determinación experimental de Km y Vmax
36 Cuál es la importancia de la razón k cat /K m ó eficiencia catalítica?
37 Quimotripsina
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39 Sitio activo y mecanismo de catálisis Quimotripsina
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41 Sitio activo de la quimotripsina
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44 Efecto de Inhibidores
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48 Competitive Inhibition No inhibitor I 1 I 2 Km 1 Km 2
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50 Inhibición no competitiva V o V max No inhibidor V max1 I 1 V max2 I 2 K m [S]
51 1/V o [I] sin inhibidor -1/Km 1/[S]
52 Los inhibidores pueden ser utilizados como agentes farmacológicos. Drogas anticancerígenas: quimioterapia.
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54
55 Inhibición irreversible o Inactivación Quimotripsina
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57 di-isopropil isopropil-fluorfosfato
58 Efecto del ph y la temperatura sobre la actividad enzimática
59
60 Efecto de la Temperatura sobre la actividad enzimática Vo desnaturación por calor T o C
61 Regulación de la actividad enzimática
62 Alosterismo
63 Enzimas alostéricas Enzimas con sitios de unión para moléculas reguladoras de la actividad enzimática en sitios distintos al del sustrato
64 Ejemplo: Biosíntesis de nucleótidos de pirimidina Aspartato transcarbamilasa presenta un sitio alosterico para la unión del CTP o producto final de la vía metabólica
65 Estas enzimas presentan cinéticas diferentes a la Michaeliana: Cinética Sigmoide
66
67 Modelo Concertado
68
69 Ejemplo: Fosfofuctoquinasa Regulador alostérico: activador
70
71 Fosfofructoquinasa: tetramero
72 Aspartato transcarbamilasa: seis subunidades catalíticas y seis reguladoras CTP:inhibidor alostérico
73
74 L-aspartato favorece el estado R CTP favorece el estado T
75 Regulación de la actividad de una enzima por modificación covalente
76
77 fosforilación-desfosforilación
78 activación por digestión proteolítica
79 Regulación de la actividad enzimática por modificación de su concentración
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81 Inducción Enzimática
82 FIN
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