Sesión 27. Tema: Proteínas. Que los alumnos reconozcan la estructura y función de las proteínas

Transcripción

1 Sesión 27 Tema: Proteínas I. Objetivos de la sesión Que los alumnos reconozcan la estructura y función de las proteínas II. Temas Aminoácidos y estructura molecular. Si ranqueamos las moléculas de acuerdo a su importancia biológica, las proteinas estarían muy arriba en la lista. El pelo, las uñas, los músculos y las capas protectoras de células muertas de la piel son casi pura proteina. Además, las enzimas que regulan la infinidad de reacciones químicas que están produciéndose continuamente en cada célula viviente, son proteinas. Las proteinas son moléculas más grandes y más complejas que los lípidos y los carbohidratos. Ellas son grandes polímeros, formados por monómeros aminoacidos unidos unos a otros. Aminoacido 1 Aminoácido 2 Amino ácido 3 Amino ácido 4 Los aminoácidos tienen dos grupos funcionales distintivos, un grupo carboxílico, R-COOH, y un grupo amino, R-NH 2. Todos los aminoácidos contienen estos dos grupos, y difieren en la naturaleza de los grupos R- conocidos como cadenas laterales. Los 20 aminoácidos que forman parte de las proteinas de la vida son: Aminoácidos con grupos R no polares

2 Aminoácidos con grupo R polar (tienden a estar cargados) Aminoácidos con grupo R ligeramente polar (poca tendencia a estar cargados)

3 La formación de proteínas: Enlace peptídico. Las proteínas se forman por la unión de varias combinaciones de los 20 aminoácidos comunes en cadenas de entre 50 y más de mil unidades de aminoácidos. La reacción de dos aminoácidos para formar el enlace peptídico y separar una molécula de agua es catalizada por enzimas. Se llama enlace peptídico al grupo que mantiene unidos los dos aminoácidos: O H C N. Los aminoácidos pueden ser unidos uno a uno indefinidamente a la cadena, hasta formar un polímero de aminoácidos o proteina. Usando los 20 diferentes aminoácidos, se puede formar un increíblemente gran número de proteinas con secuencias diferentes de aminoácidos.

4 La arquitectura de las proteinas. La clave molecular para la individualidad de cada tipo de proteina está en su particular secuencia de aminoácidos, conocida como su estructura primaria. Los 20 aminoácidos sirven como el alfabeto para construir "palabras" de variada longitud y composición. Cambios en la secuencia alteran las propiedades o el "significado" de la proteina, así como el cambio de una letra en una palabra normal puede hacer la palabra inútil o sin sentido o darle otro significado. De manera similar, cambios en la secuencia de aminoácidos de una proteina resultan en una nueva proteina, la cual es incapaz de efectuar las funciones que ejecutaba la proteina original. Por ejemplo, las personas que padecen de una enfermedad de la sangre llamada anemia falciforme, tienen moléculas de la proteina hemoglobina en su sangre que difieren de la hemoglobina normal sólo por uno entre 300 aminoácidos. Este mínimo cambio a nivel molecular altera la capacidad de la hemoglobina de combinarse con el oxígeno. Así, el mensaje primario en una proteina se basa en su particular secuencia de aminoácidos. Pero las proteinas no se encuentran comúnmente en la naturaleza como simples cadenas lineales de aminoácidos. Ellas generalmente forman masas fibrosas o estructuras globulares. Las formas de las moléculas de proteínas pueden ser descritas en dos estadios más, su estructura secundaria y su estructura terciaria. Ambos tipos de estructuras de alto nivel se forman cuando los grupos R o cadenas laterales de los aminoácidos, los grupos ácidos o los grupos amino de la estructura primaria interactúan para formar enlaces cruzados entre diversas partes de la molécula. La estructura secundaria de una proteina se forma cuando estos enlaces provocan que la cadena se

5 doble como una hoja o como un ovillo. Estas estructuras plegadas o con enlaces cruzados pueden entonces formar enlaces adicionales entre los pliegues. Como resultado, ésta se puede redoblar o formar una estructura más compleja y asimétrica, conocida como la estructura terciaria de la proteína.

6 Su estructura y forma complejas hacen que las moléculas de proteinas que se desempeñan como enzimas, los catalizadores biológicos, sean tan específicas que sólo pueden aceptar ciertas moléculas reaccionantes. Existen cuatro clases principales de enlaces o fuerzas de atracción entre los grupos en la cadena primaria que producen las estructuras secundaria y terciaria. Ellas son: (1) los puentes o enlaces disúlfuro ( S S ) entre dos aminoácidos conteniendo azufre en su cadena lateral R; (2) el enlace iónico entre una cadena lateral R cargada negativamente y otra cargada positivamente; (3) el puente o enlace de hidrógeno entre un grupo amino o un grupo alcohol en una parte de la cadena primaria, con un oxígeno (usualmente como C=O) o átomo de nitrógeno en otra parte de la cadena primaria; y (4) las fuerzas de London (enlaces hidrófobos) entre dos grupos R no polares o entre dos ligeramente polares

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8 Cuando una proteina se calienta o se disuelve en ciertos solventes, los enlaces relativamente débiles que mantienen plegada la estructura terciaria se rompen. Al revertir a su estructura secundaria, la proteina pierde todas aquellas propiedades que tenía, que dependían de su forma y ciertas propiedades físicas. Una mayor desagregación o desdoblamiento, llamado desnaturalización, se produce cuando calor adicional u otras condiciones rompen los enlaces cruzados en la estructura secundaria. Nuestro pelo es una compleja fibra de proteina, cuya forma es determinada por los puentes disúlfuro y los puentes de hidrógeno entre los hilos de polímero. Cuando al pelo se le hace una permanente fría, un agente químico reductor se usa para romper los puentes disúlfuro y así poder reformarlos de otra manera, mediante onduladores. Luego se agrega un agente oxidante para reformar los puentes disúlfuro, de modo que la nueva forma del cabello se haga permanente (hasta que crezca nuevo pelo u otros químicos rompan los enlaces) Industrialmente las proteinas ocupan un lugar importante en los rubros lácteo, cárneo, pesca, de la harina de pescado y sus aplicaciones y derivados. III. Actividad previa. Syllabus sesión 25 IV. Metodología de la sesión. Clase expositiva, de debate y con ejercicios prácticos V. Lectura post-sesión. Por definir

9 CUESTIONARIO. 1. Qué grupos funcionales están siempre presentes en un aminoácido? En qué se diferencian entre si los aminoácidos? Distinga entre un aminoácido y un dipéptido. 2. Escriba las fórmulas para los dipéptidos formados por: a) leucina y serina; b) glicina y serina. 3. Describa y de un ejemplo de cada uno de los cuatro tipos de enlaces entre componentes de la estructura primaria de una proteina que pueden levar a la formación de la estructura secundaria. 4. Explique la ondulación permanente en frío del pelo en función de la estructura de las proteinas. 5. Distinga entre estructura primaria, secundaria y terciaria de las proteinas. Cuál es la importancia de cada tipo de estructura? Qué ocurre con la estructura de la proteina cuando un huevo se calienta?