CLONACIÓN Y EXPRESIÓN DE LA CISTEÍN PROTEINASA RECOMBINANTE TVLEGU-1 DE Trichomonas vaginalis.

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1 CLONACIÓN Y EXPRESIÓN DE LA CISTEÍN PROTEINASA RECOMBINANTE TVLEGU-1 DE Trichomonas vaginalis. Rodríguez Cabrera N. A. 1, Ortega Arroyo J. 2, Arroyo Verástegui R. A. 3, Brieba de Castro L. 2 y Ortega López J. 1 Departamento de Biotecnología y Bioingeniería 1 ; Departamento de Bioquímica 2 ; Departamento de Patología Experimental 3, CINVESTAV-IPN. Av. IPN # 2508, San Pedro Zacatenco, CP Mexico, DF. Tel ext Fax Trichomonas vaginalis es un parásito protozoario responsable de la tricomonosis, una de las enfermedades de transmisión sexual más comunes en nuestra población y que representa un problema de salud pública. El daño causado a la célula huésped por este parásito es un mecanismo multifactorial en el que participan factores de virulencia como adhesinas y proteinasas. T. vaginalis posee al menos 23 distintas proteinasas principalmente del tipo cisteín (CP) (1), pero solo nueve genes de ellas han sido caracterizados hasta la fecha. La mayoría de las CPs identificadas en T. vaginalis pertenecen al clan CA (2). Recientemente, se ha demostrado la presencia de dos asparaginil endopeptidasas en T. vaginalis (TVLEGU-1 y TVLEGU-2) (3), las cuales podrían formar parte de una nueva subfamilia en la familia C13 de legumainas del clan CD de CPs cuyas características bioquímicas y función en la patogenicidad de este parásito aún se desconoce. Para determinar las propiedades bioquímicas de estas nuevas CPs de T. vaginalis y contribuir al estudio de su función biológica, en este trabajo se clonó el fragmento que codifica la CP TVLEGU-1 en el vector de expresión bacteriano pet-32a(+). Se transformaron células químicamente competentes de E. coli BL21 (DE3), plyss, HMS174 (DE3) y Rossetta II; se indujo el péptido recombinante con IPTG 1mM y se analizó el extracto proteico total por medio de SDS-PAGE. Para comprobar la expresión de la TVLEGU-1 se llevaron a cabo experimentos tipo Western blot con anticuerpos anti-his. 1. Neale, K.A. and Alderete, J.F., (1990). Analysis of the proteinases of representative Trichomonas vaginalis isolates. Infect. Immun. 58: Mottram J.C., Helms M.J., Coombs G.H., Sajid M., (2003) Clan CD cysteine peptidases of parasitic protozoo, Trends Parasitology, 19(4): Leon-Felix J., Ortega-Lopez J., Orozco-Solis R., Arroyo R., (2004). Two novel asparaginyl endopeptidase-like cysteine proteinases from the protist Trichomonas vaginales: their evolutionary relationship withing the clan CD cysteine proteinases, Gene, 23(335):25-35

2 11..Neale, K.A. and Alderete, J.F., Analysis of the proteinases of representative Trichomonas vaginalis isolates. Infect. Immun. 58: Provenzano,.D. and Alderete, J.F Analysis of human immunoglobulin-degrading cysteine proteinases of Trichomonas vaginalis. Infect. Immun. 63: Leon-Felix J., Ortega-Lopez J., Orozco-Solis R., Arroyo R., (2004). Two novel asparaginyl endopeptidase-like cysteine proteinases from the protist Trichomonas vaginales: their evolutionary relationship withing the clan CD cysteine proteinases, Gene, 23(335): Klemba y Goldberg, 2002; Klemba M. y Goldberg D.E. (2002). Biological roles of proteases in parasitic protozoa. Annu Rev Biochem. 71: Mottram J.C., Helms M.J., Coombs G.H., Sajid M., (2003) Clan CD cysteine peptidases of parasitic protozoo, Trends Parasitology, 19(4):182-7 En T. vaginalis se han identificado múltiples proteinasas, principalmente del tipo cisteína (CP) pertenecientes al clan CA de la familia de la papaína y recientemente se identificaron y clonaron los genes de dos proteinasas de tipo legumaína (Tvlegu-1 y Tvlegu-2) pertenecientes al clan CD no reportadas en otros parásitos protozoarios. Para estudiar la posible participación de estas CPs en la virulencia de T. vaginalis y ya que la purificación de la proteína del parásito representa altos costos, en el presente trabajo se subclonó el gen Tvlegu-1 en un vector de expresión bacteriano y se expresó la TVLEGU-1 recombinante. Para lograr este objetivo se diseñaron oligonucleotidos para la amplificación por PCR de la secuencia codificante para la proteína TVLEGU-1. Los fragmentos amplificados se purificaron y se subclonaron en el vector de expresión pet-32a(+), se transformaron células químicamente competentes de E. coli BL21 ROSETTA GAMI (DE3), BL21 (DE3) plyse y HMS174 (DE3) dd, se indujo el peptido recombinante con IPTG 1mM, y se analizó el extracto proteico total por medio de SDS-PAGE.

3 Resultados y discusión. La construcción en la que se subclonó el precursor de la TVLEGU-1 se denominó pgex-tvlegu (Figura 1, carril 1) y en la que se subclonó sin péptido señal se denominó pgex-tvleguc (Figura 1, carril 4). En la figura 1 se muestra el perfil electroforético de la digestión con la enzima Not I para pgex-tvlegu y pgex-tvleguc (carriles 2 y 5, respectivamente) y la digestión secuencial con la enzima BamH I de los plásmidos linearizados en donde se libera un fragmento de 1167 pb que corresponde al precursor de la TVLEGU-1 (carril 3) y uno de 1137 pb que corresponde a la TVLEGU-1 sin péptido señal (carril 6). Con pgex-tvlegu y pgex-tvleguc se transformaron células químicamente competentes de E. coli coli BL21 ROSETTA GAMI (DE3), BL21 (DE3) plyse y HMS174 (DE3) dd y se indujo la proteína recombinante con IPTG 1mM para su purificación y posterior caracterización bioquímica lo que contribuirá al entendimiento de la función biológica de esta enzimas recientemente identificada en T. vaginalis.

4 Conclusiones. Se subclonó el fragmento de DNA que codifica para la proteína TVLEGU-1 con y sin péptido señal en el vector de expresión pgex-6p-1 obteniéndose las clonas pgex- Tvlegu conteniendo al precursor de la TVLEGU-1 y pgex-tvleguc conteniendo a la TVLEGU- 1 sin péptido señal y se expresaron para su posterior purificación. Agradecimiento. Agradecemos al CONACYT por la beca otorgada a NRC y por el financiamiento del trabajo (proyecto Z) junto con el CINVESTAV-IPN. Bibliografía. 1. Boletín de Vigilancia Epidemiológica, Dirección General de Epidemiología de la Secretaría de Salubridad y Asistencia (2005). 36 (22): León-Félix, Ortega-López, Orozco-Solís, Arroyo R. (2004). Two novel asparaginyl endopeptidase-like cysteine proteinases from the protist Trichomonas vaginalis: their evolutionary relationship within the clan CD cysteine proteinases. Gene. 335: Sambrook, J. y Russell D. W. (2001), Plasmids and their usefulness in Molecular Cloning. En: Molecular Cloning a laboratory manual. Argentine, J. Ed. Cold Spring Harbor, New York

5 Introducción. Trichomonas vaginalis es un parásito protozoario responsable de la tricomonosis, una de la enfermedades de transmisión sexual más comunes, que representa un problema de salud pública (1). El daño causado a la célula huésped por este parásito es un mecanismo multifactorial en el que participan factores de virulencia como adhesinas y proteinasas. En T. vaginalis se han identificado múltiples proteinasas, principalmente del tipo cisteína (CP) pertenecientes al clan CA de la familia de la papaína y recientemente se identificaron y clonaron los genes de dos proteinasas de tipo legumaína (Tvlegu-1 y Tvlegu-2) pertenecientes al clan CD no reportadas en otros parásitos protozoarios. Para estudiar la posible participación de estas CPs en la virulencia de T. vaginalis en el presente trabajo se subclonó el gen Tvlegu-1 en un vector de expresión y se expresó la TVLEGU-1 recombinante. Metodología. Se diseñaron oligonucleotidos para la amplificación por PCR de la secuencia codificante para la proteína TVLEGU-1 con y sin péptido señal. Los fragmentos amplificados se clonaron en el vector pcr-blunt II-TOPO y se transformaron células químicamente competentes de E. coli DH5α. Las clonas candidatas se analizaron por medio de doble digestión con enzimas de restricción (3). Los fragmentos de DNA se purificaron y subclonaron en el vector de expresión pgex-6p-1. Se transformaron células químicamente competentes de E. coli BL21 ROSETTA GAMI (DE3), BL21 (DE3) plyse y HMS174 (DE3) dd, se indujo el peptido recombinante con IPTG 1mM, y se analizó el extracto proteico total por medio de SDS-PAGE. Resultados y discusión. La construcción en la que se subclonó el precursor de la TVLEGU-1 se denominó pgex- Tvlegu (Figura 1, carril 1) y en la que se subclonó sin péptido señal se denominó pgex-tvleguc (Figura 1, carril 4). En la figura 1 se muestra el perfil electroforético de la digestión con la enzima Not I para pgex-tvlegu y pgex- TvleguC (carriles 2 y 5, respectivamente) y la digestión secuencial con la enzima BamH I de los plásmidos linearizados en donde se libera un fragmento de 1167 pb que corresponde al precursor de la TVLEGU-1 (carril 3) y uno de 1137 pb que corresponde a la TVLEGU-1 sin péptido señal (carril 6). Con pgex-tvlegu y pgex-tvleguc se transformaron células químicamente competentes de E. coli coli BL21 ROSETTA GAMI (DE3), BL21 (DE3) plyse y HMS174 (DE3) dd y se indujo la proteína recombinante con IPTG 1mM para su purificación y posterior caracterización bioquímica lo que contribuirá al entendimiento de la función biológica de esta enzimas recientemente identificada en T. vaginalis. pb M Fig. 1. Análisis de las construcciones pgex-tvlegu y pgex- TvleguC. M) marcador de peso molecular; pgex-tvlegu, carril 1) sin digerir, carril 2) linerizado con la enzima Not I, carril 3) digestión secuencial con BamH I. pgex-tvleguc, carril 4) sin digerir, carril 5) linerizado con la enzima Not I, carril 6) digestión secuencial con BamH I. Conclusiones. Se subclonó el fragmento de DNA que codifica para la proteína TVLEGU-1 con y sin péptido señal en el vector de expresión pgex-6p-1 obteniéndose las clonas pgex-tvlegu conteniendo al precursor de la TVLEGU-1 y pgex-tvleguc conteniendo a la TVLEGU-1 sin péptido señal y se expresaron para su posterior purificación.

6 Agradecimiento. Agradecemos al CONACYT por la beca otorgada a NRC y por el financiamiento del trabajo (proyecto Z) junto con el CINVESTAV-IPN. Bibliografía. 1. Boletín de Vigilancia Epidemiológica, Dirección General de Epidemiología de la Secretaría de Salubridad y Asistencia (2005). 36 (22): León-Félix, Ortega-López, Orozco-Solís, Arroyo R. (2004). Two novel asparaginyl endopeptidase-like cysteine proteinases from the protist Trichomonas vaginalis: their evolutionary relationship within the clan CD cysteine proteinases. Gene. 335: Sambrook, J. y Russell D. W. (2001), Plasmids and their usefulness in Molecular Cloning. En: Molecular Cloning a laboratory manual. Argentine, J. Ed. Cold Spring Harbor, New York

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