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1 ENZIMAS GENERALIDADES DE LAS ENZIMAS Material extraído de: Bioquimica y Biologia molecular para ciencias de la salud. José A. Lozano. Pags McKee, T. y McKeeJ. R. (2003). Bioquímica. La base molecular de la vida. 3ª edición. Ed. McGraw-Hill.

2 enzimas

3 Enzimas Las enzimas son catalizadores biológicos de naturaleza proteica altamente específicos. Se recuperan al final de la reacción igual a como estaban en el principio (no se consumen en la reacción) de tal manera que una pequeña cantidad de enzimas pueden catalizar una gran cantidad de sustrato.

4 Palabras clave Catalizadores.- aceleran o facilitan reacciones químicas. Biológicas.- cada célula sintetiza su enzima. Proteicas.- se forman en base al código genético (DNA) y son termolábiles. Especifico.- actúan sobre un solo sustrato.

5 Generalidades de las enzimas Catalizan reacciones químicas necesarias para la sobrevivencia celular Sin las enzimas los procesos biológicos serían tan lentos que las células no podrían existir. Las enzimas pueden actuar dentro de la célula, fueradeésta,yeneltubodeensayo. E + SESEP E + P E E E E

6 Generalidades de las enzimas Tanto la enzima como el catalizador aceleran la velocidad de una reacción química. Una enzima puede transformar 1000 moléculas de sustrato/ segundo. Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores NO tienen Especificidad por el sustrato. Se inactivan por desnaturalización. Pueden ser reguladas.

7 Generalidades de las enzimas

8 Generalidades de las enzimas En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes: Apoenzima: Es la parte polipeptídica o proteica de la enzima. Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima. La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.

9 Cofactores Los cofactores pueden ser: Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no están presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

10 Cofactores Algunas enzimas requieren metales para mejorar su actividad

11 Coenzima Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas, que se unen a la enzima. Las coenzimas colaboran en la reacción enzimática recibiendo transitoriamente algún grupo químico: H +, OH, CH 3. La enzima sin la coenzima recibe el nombre de APOENZIMA. APOENZIMA: Es la parte polipeptídica o proteica de la enzima.

12 Coenzima El mecanismo de acción básico de las coenzimas es el siguiente: 1.La coenzima se une a un enzima. 2.La enzima capta su sustrato específico. 3.La enzima ataca a dicho sustrato, arrancándole algunos de sus átomos. En realidad la unión de sustrato y enzima produce una nueva sustancia. Esta sustancia es inestable, lo que provoca su separación en diferentes partes: enzima, producto, y la forma gastada de la coenzima, que se quedo con algunos atomos por presentar mayor fuerza de atracción molecular. 4.La enzima cede a la coenzima dichos átomos provenientes del sustrato. 5.La coenzima acepta dichos átomos y se desprende de la enzima. 6.La coenzima transporta dichos átomos y acaba cediéndolos, recuperando así su capacidad para aceptar nuevos átomos.

13 Principales coenzimas FAD (flavín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones. FMN (Flavín mononucleótido): transferencia de electrones y protones. NAD+ Coenzima A

14 PROPIEDADES FÍSICAS Y QUÍMICAS DE LAS ENZIMAS Bioquimica y Biologia molecular para ciencias de la salud. José A. Lozano. Pags McKee, T. y McKeeJ. R. (2003). Bioquímica. La base molecular de la vida. 3ª edición. Ed. McGraw- Hill.

15 Propiedades Físicas y Químicas Son proteínas (secuencias de aminoácidos) que pueden tener unido un grupo químico orgánico. Se desnaturaliza por calor al igual que las proteínas. Se precipitan con la presencia de etanol o de aumento en la concentración de las sales inorgánicas como el sulfato de amoniaco. No se difunden a través de la membrana semipermeable o selectiva.

16 Propiedades Físicas y Químicas Son moléculas muy grandes, su peso molecular oscila entre 10,000 y 1, 000,000 Nano gramos. Muchas están integradas a una molécula orgánica de menor tamaño llamada coenzima. A veces el grupo no proteico de una enzima es un metal, ejemplo el Hierro de la Catalasa, requiere de su adición para que se active. Algunas veces se requiere de un cofactor o coenzima para que actué una enzima.

17 ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA Bioquimica y Biologia molecular para ciencias de la salud. José A. Lozano. Pags McKee, T. y McKeeJ. R. (2003). Bioquímica. La base molecular de la vida. 3ª edición. Ed. McGraw- Hill.

18 Especificidad enzimática Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son aquellas involucrados en la replicación y expresión del genoma.

19 Especificidad enzimática Este proceso, que tiene lugar en dos pasos: Da como resultado una media de tasa de error increíblemente baja. En torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de mamíferos.

20 Modelos enzimáticos Modelo de la "llave-cerradura" Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en Dedujo que ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geométrica.

21 Modelos enzimáticos Si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas. Estado De Transición.- Es la velocidad de reacción de reacciones químicas elementales; un tipo especial de equilibrio químico.

22 Estado de Transición La reacción ocurre a través de un estado de transición (S*) que es intermedio entre S y P. La enzima facilita la formación de un estado de transición reduciendo la energía de activación, o sea acelera la reacción Es estado de transición es complementario al centro activo.

23 Modelos enzimáticos Modelo del encaje inducido En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura. Las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato.

24 Modelos enzimáticos El sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.el sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.

25 NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS Bioquimica y Biologia molecular para ciencias de la salud. José A. Lozano. Pags McKee, T. y McKee J. R. (2003). Bioquímica. La base molecular de la vida. 3ª edición. Ed. McGraw-Hill.

26 Nomenclatura de las enzimas nombre sugerido Muchas de las enzimas poseen en su nombre el sufijo -asa unido al nombre del substrato de la reacción que cataliza, por ejemplo: Ureasa: proteína cuyo sustrato es la urea Lactasa: proteína cuyo sustrato es la lactosa. También suele utilizarse este sufijo a la descripción de la reacción que la enzima cataliza: Lactato deshidrogenasa: deshidrogena (le quita Hidrógenos) al lactato Adenilato ciclasa: hace un ciclo en la adenina. Algunas enzimas poseen nombres que no representan su actividad o sustrato: Lisozima Tripsina SUFIJO = terminación después de la palabra

27 NOMBRE SISTEMÁTICO El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes: el sustrato preferenteel tipo de reacción realizadoterminación "asa" Un ejemplo sería la glucosa fosfato isómerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato. Muchos enzimas catalizanreacciones reversibles. No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isómeras también podría llamarse fructosa fosfato isómeras. Cuando la acción típica del enzima es lahidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Hidrólisis: descomposición de sustancias Orgánicas e inorgánicas complejas en otras mas sencillas por acción del agua.

28 Clasificación de las Enzimas Clase de enzimas Función Oxidorreductasa Catalizan las reacciones Red-Ox, en las cuales cambia el estado de oxidación de uno o demás átomos en una molécula. Transferasa Transfiere grupos moleculares de una molécula donadora a una receptora. Hidrolasa Catalizan reacciones en las que se produce la rotura en los enlaces C-O, C- N y O-P por la adicción de agua. Liasa Catalizan reacciones en la que se eliminan grupos (H20, CO2, NH3) para formar doble enlace o se añade a un doble enlace. Isomerasa Catalizan varios tipos de re acordamientos intermoleculares. Ligasa Catalizan la formación de enlaces /2 moléculas de sustratos, con energía liberada de la hidrolisis del ATP.

29 Clasificación de las enzimas

30 Estructura de las enzimas(componentes). Bioquimica y Biologia molecular para ciencias de la salud. José A. Lozano. Pags McKee, T. y McKee J. R. (2003). Bioquímica. La base molecular de la vida. 3ª edición. Ed. McGraw-Hill.

31 Estructura de las enzimas. Son proteínas globulares desde 62 aminoácidos hasta los (presentes en la sintasa de ácidos grasos). Todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan. SINTASA.- es menos restrictiva y se aplica a cualquiersustancia cuya actividad enzimática cataliza una reacción que produce esa sustancia.

32 Estructura de las enzimas. Sitio activo.- La región que contiene los productos encargados de catalizar la reacción. Sustrato.- Molécula sobre la que actúa la enzima. Producto.- Molécula que se obtiene a partir del sustrato después de la reacción.

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