TEMA 5:BIOCATALIZADORES: ENZIMAS, VITAMINAS Y HORMONAS

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1 TEMA 5:BIOCATALIZADORES: ENZIMAS, VITAMINAS Y HORMONAS

2 INDICE 1. BIOCATALIZADORES 2. ENZIMAS 2.1. CONCEPTO, PROPIEDADES Y COMPOSICIÓN QUÍMICA 2.2. MECANISMOS DE ACCIÓN 2.3. ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA 2.4. CINÉTICA ENZIMÁTICA 2.5. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 2.7. ENZIMAS ALOSTÉRICAS 2.8. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS. 3. VITAMINAS 3.1. NOMENCLATURA VITAMINAS 3.2. CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS. 4. HORMONAS

3 Reacción química: 1. BIOCATALIZADORES Reactivos -> productos Tienen que recibir E que los active (Eactivación). Este E debilita los enlaces de los reactivos. En laboratorio: Eactivación: Calor (aumento de T) Descargas eléctricas. Catalizadores (disminuyen Ea porque se asocian a reactivos y debilitan enlaces)

4 1. BIOCATALIZADORES En ssvv aumento de T o descarga eléctrica -> puede provocar la muerte -> se necesitan biocatalizadores. BIOCATALIZADOR: sustancia que aumenta v de reacción porque diminuye Ea. No se gastan. Cantidad pequeña.

5 2.1. CONCEPTO, PROPIEDADES Y COMPOSICIÓN QUÍMICA Proteínas globulares (hidrosolubles)-> biocatalizadores. Aceleran reacciones químicas. No se consumen. Tipos de enzimas: Exclusivamente proteícas: sólo aa. Holoenzimas: Parte proteíca: APOENZIMA Parte no proteíca: Cofactor: ión metalico (Fe, Mn, Cu, ) Coenzima: molécula orgánica. (muchas derivados de vitaminas) Unión débil. Unión fte (covalente)-> grupo prostético (AMP, ADP, ATP, NAD, NADP, FMN, CoA)

6 2.2. MECANISMOS DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS. Presentan distintos tipos de aa: Complejo enzima - sustrato (E-S) Aminoácidos estructurales: la mayoría. Dan forma. Aminoácidos de fijación: enlaces con sustrato -> E-S Aminoácidos catalizadores: provocan la rotura de los enlaces de S. Centro activo

7 2.3. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS. Sólo sustrato con forma adecuada puede unirse al centro activo. Modelo de llave- cerradura: Fischer(1890) Modelo ajuste inducido: actualmente se ha comprobado que no es tan rígido, sería más como un guante-mano.

8 2.4. CINÉTICA ENZIMÁTICA 2. ENZIMAS Aumenta posibilidad encuentro con enzima Vreacción= f([s] y [E]) A [E] = cte -> aumento de [S]-> aumento V (hasta Vmáx<- saturación de las enzimas) Cinética Michaelis-Menten.

9 2.4. CINÉTICA ENZIMÁTICA 2. ENZIMAS De la fórmula: K M : constante de Michaelis-Menten -> [S] a la que la velocidad es la mitad de la velocidad máxima. Es característica de cada enzima. Da un idea de la afinidad E-S. A < K M -> >afinidad (se necesita menos [S] para alcanzar 1/2 de Vmáx.

10 2.5. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIAD ENZIMÁTICA Reacciones catalizadas no siempre a misma velocidad, depende de diferentes factores: [S]-> visto en apartado anterior (2.4) Temperatura: a >T-> > act enzimática ( V de partículas-> posibilidad de encuentro E-S). T óptima : T>T ópt -> demasiada velocidad de partículas. T<T ópt -> desnaturalización.

11 2.5. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIAD ENZIMÁTICA ph: sólo dentro de valores límites (entre ellos el ph óptimo ). Fuera del límite -> desnaturalización enzima. Mayoría ph ópt 7 (Estómago-> ph =2 xt enzimas gástricas tienen ph ópt entorno a 2)

12 2.6. INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Inhibición: pérdida/disminución de actividad enzimática ( E se una a un inhibidor) Inhibidores con usos: +: Penicilina: inhibe enzima que regulan la síntesis de la pared bacteriana. AZT: inhibe transcriptas inversa (SIDA) -: Gas nervioso: inhibe la acetilcolinesterasa que inhibe la actividad del neurotransmisor acetilcolina-> actúa muy intensamente->espasmos musculares. RIP casi inmediata.

13 2.6. INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Tipos de inhibición: INHIBICIÓN IRREVERSIBLE O ENVENENAMIENTO DE LA ENZIMA: inhibidor fijación permanente (enlaces covalentes) -> altera estructura E -> inutiliza la enzima.

14 2.6. INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA INHIBICIÓN REVERSIBLE: recupera actividad cuando desaparece el inhibidor. (no son enlaces covalentes) I. Reversible competitiva: I S -> I se une al centro activo-> no se une xt el S. Pueden utilizarse como fármacos. Pe: sulfamidas: compiten con ácido-p-aminobenzoico-> esencial para síntesis de ácidos nucleicos -> RIP bacterias. [I] -> Vreacción I. reversible no competitiva: unión I en distinto sitio al centro activo -> modifica la estructura enzima -> dificulta unión S.

15 2.7. ENZIMAS ALOSTÉRICAS Enzimas con dos formas: Conformación activa: alta afinidad por S (estado R) Conformación inactiva: baja afinidad por S (estado T) Estado T 1 Estado S Cambios de estados mediante 2 ligandos que se unen a centros reguladores -> modifica estructura de la enzima. 1-> activador alostérico. 2-> inhibidor alostérico.

16 2.7. ENZIMAS ALOSTÉRICAS Muy importante-> retroinhibición o feed-back en rutas metabólicas. Inhibidor alostérico

17 2.8. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Primero se denominaban según el descubridor decidía: pepsina, tripsina, ptialina, Después nombre de sustrato + -asa: sacarasa, lipasa, amilasa, Actualmente: 1º sustrato - 2º reacción - 3º -asa Pe: ARN - polimerasa.

18 2.8. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

19 2.8. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

20 3. VITAMINAS Vitaminas; biocatalizadores esenciales. Algunos son cofactores. Animales no pueden sintetizarlas -> ingerir con dieta. Pequeñas ctdades xo esenciales-> déficit-> enfermedades (avitaminosis/hipovitaminosis) Fácilmente alterables: Oxidación Calor Luz NOMENCLATURA DE VITAMINAS Letra mayúscula (a veces con subíndice) o bien termine que hace referencia a enfermedad (antirraquítica). Actualmente-> nombre químico.

21 3. VITAMINAS 3.2. CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS. LIPOSOLUBLES: A, E, K, D. Ingesta excesiva-> hipervitaminosis xq se acumulan en tejidos grasos. HIDROSOLUBLES: todas las demás-> no se acumulan (eliminación con la orina). Más frecuentes pbs de hipovitaminosis.

22 3. VITAMINAS 3.2. CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS.

23 4. HORMONAS Biocatalizadores sintetizados en organismos (glándulas endocrinas)-> van por la sangre-> hasta órgano o tejido diana. Naturaleza variada: protéica (insulina), esteroides (h sexuales). Funciones: Estimulan la síntesis de determinadas sustancias. Regulan metabolismo celular. Estimulan crecimiento y diferenciación celular.

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