PROTEÍNAS. Del griego proteion, primero

Transcripción

1

2 PROTEÍNAS Del griego proteion, primero Son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (CHON). Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

3 PROTEÍNAS Son polímeros formados de sub unidades llamadas: aminoácidos Los aminoácidos son moléculas compuestas por un grupo carboxilo, un grupo amino, un átomo de hidrogeno y una cadena lateral Presentan cuatro niveles de arquitectura.

4 AMINOACIDOS Están formados por: Grupo amino Grupo carboxílico Carbono Hidrógeno Un radical o residuo R (Elemento que diferencia a los aminoácidos entre sí) Nùmero 20 diferentes 3 grupos. Grupo A hidrófobos Grupo B hidrófilos Grupo C hidrófilo polares cargados Grupo Amino Grupo Variable Hidrógen Grupo Ácido Carboxílico

5 CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS No polares: cadenas laterales hidrófobas Polares sin carga neta a ph fisiológico Polares con carga: Cadena lateral ácida o cargada negativamente Cadena lateral básica o cargada positivamente Con propiedades únicas: Gli, Pro, Cis

6 Aminoácidos apolares

7 Aminoácidos polares

8

9

10 HOLOPROTEÍNAS o PROTEÍNAS SIMPLES: Formadas solamente por aminoácidos Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

11 Proteínas conjugadas Asociación de proteínas con otras biomoléculas Con azúcares = Glucoproteínas con lípidos = Lipoproteínas con ácidos nucleicos = Nucleoproteínas

12 HETEROPROTEÍNAS o PROTEÍNAS CONJUGADAS: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético Glucoproteínas: ribonucleasa,mucoproteínas y anticuerpos Lipoproteínas: alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. Nucleoproteínas: nucleosomas de la cromatina,ribosomas Cromoproteínas:Hemoglobina, hemocianina, mioglobina (que transportan oxígeno), Citocromos (que transportan electrones).

13

14 Fibrosas: forma alargada. Poco soluble Ej: colágeno, elastina, queratina Globulares: poseen forma compacta que facilita la solubilidad en agua, permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales,etc. Ej: mioglobina, actina

15

16 Enlace peptídico Covalente Entre un grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del aminoácido siguiente

17 Enlaces en proteínas Tipo de enlaces/caracterí sticas Enlace peptido PUENTE DE DISULFURO PUENTE DE HIDRÓGENO ENLACES IÓNICOS Interacciones de Van der Waals INTERACCIONES HIDRÒFOBAS Características específicas de las uniones Unión entre grupo amino y carboxilo de aminoácid os vecinos Puentes de disulfuro entre la misma cadena polipeptídico ó entre dos ó mas cadenas Estabilizan desde la unión secundaria, enlaces hélice alfa y lamina Beta Ó interacciones electrostàticas, unión entre grupos R cargados negativos con positivos Atracción transitoria entre dos moléculas no polares con asimetria electrónicas Agrupa los aminoácidos hidrófobos, empujan a estos hacia el interior de la molécula Covalente Ó NO covalente Tipo de enlace covalente Tipo de enlace covalente Tipo de enlace No covalente Tipo de enlace No covalente Tipo de enlace No covalente Tipo de enlace No covalente Localización según tipo de estructura Primaria Terciaria y cuaternaria Estructura secundaria, terciaria y cuaternaria Estructura terciaria y cuaternaria Estructura terciaria y cuaternaria Estructura terciaria y cuaternaria

18

19 ESTRUCTURA QUIMICA DE LAS PROTEÍNAS La estructura de las proteínas está definida por la secuencia de los aminoácidos que la conforman y esta secuencia está determinada genéticamente (codificada en el ADN)

20 NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS La estructura de una proteína determina su función Se han identificado cuatro niveles: Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

21

22 PRIMARIA Es la simple secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica cuáles aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden de los aminoácidos. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. Tipo de unión aminocaborxilo ó peptídico

23 SECUNDARIA Se refiere al plegamiento de la cadena polipeptídica por interacción de aminoácidos vecinos Esta estructura se estabiliza porque se forman puentes de hidrógeno entre el oxígeno del carbonilo (C=O) de un enlace peptídico con el hidrógeno del grupo N-H de otro enlace peptídico: -C=O-----HN Se conocen dos formas alfa hélice lámina plegada b

24 Una región de la cadena se enrolla sobre sí misma, con el grupo CO de un enlace peptídico formando enlace hidrógeno con el grupo NH cuatro residuos más abajo. -hélice

25 Dos partes de una cadena se encuentran juntas con enlaces hidrógeno entre ellas. Lámina b

26 Motivos: subunidades recurrentes, patrones supersecundarios reconocibles presentes en muchas proteínas globulares

27 TERCIARIA Describe la conformación de la proteína íntegra. Los enlaces que estabilizan son: enlaces salinos, enlaces de hidrógeno, enlaces disulfuro, interacciones hidrófobas, interacciones de los grupos polares con el agua. Este plegamiento logra que los aminoácidos hidrófobos queden en el interior de la proteína y los hidrófilos en la superficie donde interaccionan con el agua Puentes de hidrógeno

28 Entre las fuerzas que estabilizan esta estructura se encuentran: puentes de hidrógeno enlaces disulfuro puentes salinos interacciones dipolodipolo interacciones hidrofóbicas

29 Puentes disulfuro

30 CUATERNARIA Presente sólo en proteínas que están formadas por 2 o más cadenas polipeptídicas o subunidades Se refiere a la interacción no covalente entre dichas subunidades

31 CUATERNARIA unión, mediante enlaces covalentes de disulfuro pero con mayor frecuencia por enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria o subunidades, para formar complejo proteico. Hemoglobina Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o monómero y pueden ser: a)con dos subunidades: Homodímeros con dos subunidades idénticas Heterodímeros con dos subunidades no idénticas b)con múltiples subunidades,ej. Colágeno y Hemoglobina. Colágeno

32

33 ACTIVIDADES EN LAS QUE PARTICIPAN ESTRUCTURALES FUNCIONALES Citoesqueleto Matriz extracelular y membranas

34 Funciones de las proteínas Catálitica (enzimas) Transporte (Hemoglobina) Reserva (ovoalbúmina)

35 Funciones de las proteínas Movimiento (tubulina) Defensa (Plasmina) Estructural (Colágeno)

36 Funciones de las proteínas Contracción (actina, miosina) Regulación del gen (Histona) Hormonal (Oxitocina)

37 Funciones de las proteínas Receptores de membrana Se relaciona directamente con la función de la misma Dominio: unidades conectadas pero que tienen funciones diferentes

38 1. ESTRUCTURAL Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis. 2. ENZIMÁTICA Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas. Se clasifican en seis grupos por su función.

39 3. HORMONAL Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Calcitonina 4. DEFENSIVA Inmunoglobulina Trombina y fibrinógeno 5. TRANSPORTE Hemoglobina Citocromos 6. Almacenamiento Ovoalbúmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbúmina, de la leche 7. MOTORAS movimiento intra ó extracelular 8. RECEPTORES a estímulos extra ó intracelular. 9. Reguladores responsables de control y organización de las funciones celulares

40 ESTRUCTURALES Presentes en las membranas organelares y membranas plasmáticas favoreciendo la adherencia celular Conforman el citoesqueleto que mantiene la forma y sirve de adherencia a los organelos Constituyen el mayor porcentaje de moléculas de la matriz extracelular, que sirve de soporte a las células en los tejidos Participan en la organización del ADN (para conformar la cromatina)

41 FUNCIONALES Catalizan reacciones químicas: enzimas Trasladan mensajes entre células distantes o cercanas: hormonas Captan los mensajes de los ligandos a nivel de membranas plasmáticas e intracelularmente: receptores Proporcionan resistencia inmunológica: anticuerpos

42 FUNCIONALES Transportan moléculas pequeñas como el oxígeno, por ejemplo la hemoglobina (oxihemoglobina) Permiten la contractilidad muscular y no muscular: actina y miosina Almacenan sustancias para el desarrollo del embrión: ovoalbúmina Regulan la síntesis de ácidos nucleicos y de proteínas: activadores e inhibidores de la transcripción

43 Proteínas conjugadas Asociación de proteínas con otras biomoléculas Con azúcares = Glucoproteínas con lípidos = Lipoproteínas con ácidos nucleicos = Nucleoproteínas

44 DESNATURALIZACIÓN Se refiere a la pérdida de su conformación nativa Es causada por el calentamiento, cambios del ph, tratamiento con agentes reductores, radiación y otros factores

45