Síntesis de proteínas. Dra. Carmen Aída Martínez
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- Concepción Montoya Benítez
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1 Síntesis de proteínas Dra. Carmen Aída Martínez
2 Proteínas Cadena de aminoácidos Enzimas Estructurales Señalización Transporte Almacenamiento
3 Traducción Síntesis de proteínas mediada por un molde de ARNm. Dirección de lectura del ARNm: 5-3 Dirección de Síntesis del péptido: de Amino terminal a carboxilo terminal Localización: citosol Estructura involucrada: Ribosomas
4 La Síntesis de proteínas implica interacción entre: ARNm (molde) ARNt (adaptador) ARNr (estructura) Proteínas asociadas
5
6 ARN transferencia
7 ARN ribosomal
8 Ribosoma E
9 ARN mensajero
10 1ª letra U C A G U C A G Fenilalanina Fenilalanina Leucina Leucina Leucina Leucina Leucina Leucina Serina Serina Serina Serina Prolina Prolina Prolina Prolina Tirosina Tirosina Paro Paro Histidina Histidina Glutanina Glutanina Cisteina Cisteina Paro Triptofano Arginina Arginina Arginina Arginina Isoleucina Isoleucina Isoleucina Treonina Treonina Treonina Asparagina Asparagina Lisina Serina Serina Arginina Metionina (inicio) Valina Alanina Valina Alanina Valina Alanina Valina Alanina Treonina Lisina Arginina Acido aspartico Acido aspartico Acido glutamico Acido glutamico Glicina Glicina Glicina Glicina U C A G U C A G U C A G U C A G 2ª letra Codón UGC Codón CAC Codón GGA RNAt ACG GUG CCU cis His Gli Código genético 3ª letra
11 Características del Código Genético Degeneración: varios codones codifican al mismo aminoácido, por cambio del tercer nucleótido (Ser 6 codones, Met y Trp 1 codón). El código genético NO ES AMBÍGUO. NO se TRASLAPA. Se lee sin puntuación, a partir de AUG en tripletes hasta un codón de terminación.
12 Excepciones a lo UNIVERSAL MITOCONDRIAS CÉLULAS AUA Metionina AUA Isoleucina UGA Triptófano UGA Terminación AGA Terminación AGA Arginina AGG Terminación AGG Arginina
13 ARN transferencia
14 Etapas de la síntesis proteica Fase 1: Activación de los aminoácidos Fase 2: Inicio Fase 3: Elongación Fase 4: Terminación y liberación Fase 5: Plegamiento y modificación postraduccional
15 Activación de los aminoácidos
16
17
18 Aminoacil- ARNt sintetasa
19
20 Traducción
21 Inicio
22 Elongación Unión del aminoacil-arnt EF-1a EF-1a EF-bg EF-1a EF-bg EF-1a EF-bg
23 Elongación Formación del enlace peptídico Peptidil transferasa
24 Enlace peptídico Covalente Entre un grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del aminoácido siguiente
25 Elongación Translocación EF-2 EF-2 EF-2
26 Terminación y liberación Factores liberadores: Hidrólisis del enlace peptídico terminal Liberación del polipéptido y ARNt Disociación del ribosoma
27 Polirribosoma
28 Energética: El requerimiento energético para la síntesis incluye el equivalente de la hidrólisis de dos moléculas de ATP y de dos moléculas de GTP (4 enlaces de fosfato de alta energía). Nuestros ribosomas incorporan 18 aminoácidos por segundo.
29 Mutaciones Cambio de un solo nucleótido Mutación silenciosa Mutación de cambio de aminoácido Mutación sin sentido Otras mutaciones Expansión por repetición de trinucleótidos Mutaciones del sitio de corte y empalme Mutaciones del marco de lectura
30 Mutación silenciosa Mutación de cambio de aminoácido Mutación sin sentido
31
32 Anemia de células falciformes
33 Fibrosis Quística (CFTR)
34 Enfermedad de Huntington Huntingtina
35 Mutaciones del sitio de corte y empalme
36 Mutaciones del marco de lectura
37 Destino de las proteínas
38 Plegamiento y modificación de la cadena polipeptídica naciente Recorte Uniones covalentes Fosforilaciones Glucosilaciones Hidroxilaciones Otras Plegamiento Degradación
39
40 Antibióticos Inhiben síntesis protéica
41 Tetraciclina Bloquea el sitio A del ribosoma bacteriano Cloranfenicol Bloquea peptidil transferasa bacteriano Cicloheximida Bloquea la peptidil transferasa de los ribosomas 80s eucariota Puromicina Causa terminación prematura
42 Estreptomicina: Sub. 30s Ribosoma bacteriano Toxinas bacterianas Toxina diftérica: inactiva al factor de elongación 2. Ricina: Inactiva a la subunidad 60s eucariota
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