Proteínas fibrosas. Alfa Queratinas Beta-Queratinas Fibroína Colágeno Elastina

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Mercedes Ayala Valverde
hace 8 años
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1 Proteínas Fibrosas La mayor parte o casi toda la proteína está organizada de manera paralela a un sólo eje Las proteínas fibrosas son generalmente fuertes mecánicamente Son generalmente insolubles Generalmente tiene un papel estructural

proteínas fibrosas son generalmente fuertes mecánicamente

2 Proteínas fibrosas Función estructural Piel, tejido conectivo, fibras (pelo, lana, seda) Secuencia favorece tipo especial de estructura 2ria propiedades mecánicas especiales Alfa Queratinas Beta-Queratinas Fibroína Colágeno Elastina

tipo especial de estructura 2ria propiedades mecánicas

3 Estructuras secundarias y propiedades de proteínas fibrosas Estructura Característica Ejemplo α-hélix,enlaces cruzados Resistente,insoluble α-queratina (cabello, por puentes S-S dureza y flexibilidad cuernos) variable Conformación β Filamentos suaves, Fibroína de seda flexibles Triple hélice colágeno Alta fuerza de tensión Colágeno en tendón no se estira, matriz ósea Cadenas de elastina con Estiramiento en 2 Elastina de enlaces X-ados por direcciones con ligamentos desmosina y lisnorleu elasticidad

suaves, Fibroína de seda flexibles Triple hélice colágeno Alta fuerza de tensión Colágeno en tendón no se estira, matriz ósea

4 Alfa Queratina En cabello, uñas, garras, cuernos y picos Secuencia consiste de segmentos cilíndricos α- helicoidales de residuos con extremos N- y C- terminales no helicoidales Estructura primaria de hélices consiste de repeticiones de 7 residuos : (a-b-c-d-e-f-g) n a y d son no polares. Promueve asociación de hélices! f c g d a e b f no polar b e a d g c

helicoidales Estructura primaria de hélices consiste de repeticiones de 7 residuos :

5 C-terminal dominio globular α-hélice: 5.4 Å /vuelta cabello: Å /vuelta α-queratina pelo, lana, uñas, garras, cuernos, cascos

7 α-hélice: 5.4 Å /vuelta cabello: Å /vuelta α-hélice: hacia la derecha coiled coil: hacia la izquierda (superhelix) superficie de contacto: aa. hidrof. Forma complejos supramoleculares: p.ej. filamentos intermedios Fuerza: x-links covalentes que estabilizan estructura 4naria: S-S lana: Cys 11%, cuerno rino 18% Calor húmedo estira el cabello: α-hélices se estiran hacia conf. β Enfriamiento: α-hélices regresan

8 Colágeno Una Triple Hélice Componente principal de tejido conectivo (tendones, cartílago, hueso, dientes) unidad básica es tropocolágeno: 3 cadenas polipeptídicas enrolladas (1000 residuos cada uno) MW = 285, nm largo, 1.4 nm diámetro composición única de aminoácidos

tropocolágeno: 3 cadenas polipeptídicas enrolladas (1000 residuos

9 Colágeno Cerca de 1 de cada 3 residuos es Gly Contenido de Prolina es muy alto Aminoácidos raros encontrados : 4-hidroxiprolina 3-hidroxiprolina 5-hidroxilysina Pro & HyPro juntos constituyen 30% de aa.

encontrados : 4-hidroxiprolina 3-hidroxiprolina

10 Gly: 32.3; Ala: 12, Pro: 22 Hélice es a α-hélix Hacia la izquierda 3 residuos por vuelta También coiled-coil pero hacia la derecha Colágeno tejido conectivo: tendones, cartílago, córnea

11 Secuencia: 3-péptido Gly-X-Y X = Pro, Y = 4-Hyp Gly Mutaciones que cambian Gly x otro aa. (Cys o Ser): alteran secuencia y conformación

13 La Triple Hélice de Colágeno La composición inusual de aa. del colágeno no es apropiada para hélices alfa u hojas plegadas Es ideal para la triple hélice de colágeno : 3 hebras helicoidales entretejidas 3.3 residuos por vuelta Extensiones largas de Gly-Pro-Pro/HyP

Es ideal para la triple hélice de colágeno : 3 hebras

14 Bases estructural de la triple hélice de colágeno Cada 3 er residuo mira hacia el centro de la hélice; interior congestionado sólo encaja Gly Pro y HyPro encajan en las restricciones de phi y psi Puentes de H- que implican a HyPro estabilizan la hélice Fibrillas se refuerzan por entrecruzamientos de Lys-Lys

HyPro encajan en las restricciones de phi y psi Puentes de H- que implican a

15 Composición de proteínas fibrosas A.ácido α-queratina Fibroina Colágeno Elastina (lana) (seda) (tendón bov. (aorta cerdo) Gly Ala Ser Glu + Gln Cys e Pro a 10.7 c Arg Leu Thr Asp + Asn Val Tyr Ile Phe Lys b 3.6 d a: 39% OH-Pro Trp e b: 14% OH-Lys His e c: 13% OH-Pro Met e d: 80% en X-links e: casi ausente

9 0.5 2.1 5.1 Thr 6.5 0.9 1.6 1.6 Asp + Asn 6.0 1.3 4.5 0.9 Val 5.1 2.2 1.8 12.1 Tyr 4.2 5.2 0.4 1.7 Ile 2.8 0.7 0.9 1.9 Phe 2.5 0.5 1.2 3.2 Lys 2.

16 Fibroina = Beta Queratina Proteínas que forman hojas plegadas extensas Encontradas en fibras de seda Secuencia alternada : Gly-Ala/Ser-Gly-Ala/Ser... Residuos de una hoja beta se extienden hacia arriba y abajo del plano de la hoja; esto coloca a todas las glicinas en un lado y a todas las alaninas y serinas del otro lado! Las Glys de una hoja se intercalan con las Glys de la hoja adyacente (lo mismo para las Ala/Sers)

.. Residuos de una hoja beta se extienden hacia arriba y abajo del plano de la hoja; esto coloca a todas

17 FIBROINA Hojas beta

18 [Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-Gly-(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly) 8 ]

19 Preguntas: Qué relación existen entre el colágeno y el escorbuto? Por qué las articulaciones se han mas frágiles con la edad? Cuáles son los componentes principales de la elastina y qué diferencia funcional tiene con otras proteínas como el colágeno? Diferencias entre la fibroína de la seda y la proteína de la tela de araña

Cuáles son los componentes principales de la elastina y qué diferencia funcional

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