PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS

Transcripción

1 PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS

2 Que es una Propiedad Funcional? Propiedades físicas y químicas que derivan del comportamiento de proteínas en sistemas alimenticios durante procesado, almacenamiento, preparación y consumo. Cualquier propiedad fisicoquímica de los biopolímeros que afecta y modifica las características de los alimentos contribuyendo a su calidad final.

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4 Clasificación a) Propiedades de hidratación b) Propiedades relacionadas con las interacciones proteína-proteína. c) Propiedades de superficie

5 Funciones de las proteínas Solubilidad Viscosidad Fijación Retención de agua Gelificación Cohesión-adhesión Elasticidad Formación de Emulsiones Formación de Espumas Fijación de grasa y sabores

6 Principales propiedades funcionales (Clasificación empírica) Hidrodinámicas: Dependen del tamaño, forma y flexibilidad de las moléculas. Viscosidad (espesamiento) Gelificación Texturización Químicas y topográficas: Relacionadas a la superficie de las proteínas. Humectabilidad Dispersibilidad Solubilidad Propiedades espumantes Propiedades emulsificantes

7 Factores extrínsecos que afectan las Propiedades Funcionales ph Fuerza iónica Temperatura Actividad acuosa Constante dieléctrica

8 Factores intrínsecos que afectan las Propiedades Funcionales Relación y disposición de los aminoácidos Conformación Hidrofobicidad Ionización Carga eléctrica Peso molecular Forma

9 Propiedades fisicoquímicas que gobiernan la funcionalidad de las proteínas Tamaño Forma Composición Secuencia de aminoácidos Carga neta Capacidad de interacción con otros componentes Grado de flexibilidad-rigidez Distribución de cargas Hidrofobicidad Estructura secundaria, terciaria y cuaternaria

10 Se mide en: g agua/g proteína Hidratación de proteínas Relacionada con la composición de aminoácidos La Capacidad de Hidratación se mide con la fórmula: a = f C f P + 0.2f N donde: a = g agua / g proteína f C, f P, f N = fracciones de residuos de aminoácidos cargados, polares y no polares.

11 Hidratación de una proteína Solvatación de grupos iónicos afines al agua. (Secuencia) Solvatación de grupos no-polares y polares. Formación de monocapas. Formación de puentes entre agua asociada a proteínas y el resto del agua. Aumento de la a w.

12 Interacciones agua-proteína Ion-dipolo Unión a grupos cargados. Dipolo inducido-dipolo Restos no polares Dipolo-dipolo Grupos peptídicos del esqueleto. Grupos amida de Asn y Gln. Grupos OH.

13 Propiedades dependientes de interacciones agua-proteína Dispersabilidad Gelificación Coagulación Emulsión Formación de espuma Viscosidad Hinchamiento Humectabilidad Capacidad de retención de agua (CRA).

14 Fijación de agua Aumenta a bajas [ sales ]. Disminuye a altas temperaturas. Aplicaciones Jugosidad y blandura de carnes picadas Textura de productos panaderos Geles alimenticios.

15 Factores que afectan la fijación de agua ph Sales Fuerza iónica Temperatura Conformación proteica Máxima CRA a ph 9 O P1 (CH 2 ) 2 -C-NH 2 Restos lisilo reducen CRA Restos glutamina + NH 2 -(CH 2 ) 2 P2 Transglutam Restos lisilo

16 Solubilidad Manifestación termodinámica del equilibrio entre interacciones del tipo: proteína-proteína. proteína-disolvente. Factores Fuerza iónica ph Temperatura Solventes orgánicos.

17 Efectos de la solubilidad Interacciones iónicas Aumenta interacciones proteína-agua Aumentan solubilidad Interacciones hidrofóbicas Disminuyen solubilidad Aumentan interacciones proteína-proteína

18 Clasificación de proteínas en base a su solubilidad Albúminas Solubles en agua a ph = 6 Globulinas Solubles en soluciones salinas a ph = 7 Glutelinas Solubles en soluciones ácidas a ph = 2 y alcalinas a ph= 12 Prolaminas Solubles en EtOH al 70%

19 Propiedades interfaciales Relacionadas con anfifilia de proteínas. Adaptabilidad a cambios del entorno. Diferencia con tensoactivos: Las proteínas forman una película viscoelástica en la interfase que confieren resistencia al almacenamiento y manipulación.

20 Formación de Emulsiones La emulsión es un sistema de dos fases que consta de dos líquidos parcialmente miscibles, uno de los cuales es dispersado en el otro en forma de glóbulos.

21 Métodos de determinación de Propiedades emulgentes Índice de actividad emulgente Microscopía electrónica Dispersión de luz Contador Coulter. Carga proteica: por centrifugación.

22 Capacidad emulgente Volumen (ml) de aceite que puede ser emulsionado por gramo de proteína antes de invertir la fase o/w o w/o. Estabilidad de la emulsión. Factores que afectan la capacidad emulgente Intrínsecos: ph, temperatura, fuerza iónica, tensoactivos, azúcares, tipo de proteínas, PF de la fase grasa usada. Extrínsecos: Equipo, energía y tiempo, velocidad de cizalla.

23 Propiedades espumantes Las espumas están formadas por una fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa (aire). Factores que afectan la propiedad espumante ph Concentración de sales Azúcares Lípidos Concentración proteica Tensión interfacial Energía libre interfacial

24 La textura y sensación bucal de estos alimentos derivan de: Finas burbujas de aire dispersas Permiten formación de espuma (estabilizada por las proteínas)

25 Viscosidad y Gelificación Gelificación Gel: Fase intermedia entre un sólido y un liquido. Gelificación de una proteína: transformación del estado sol al estado gel. Viscosidad Resistencia al flujo al someter una disolución a la acción de una fuerza de cizalla (F/A) que depende directamente de la velocidad de deformación.

26 Propiedades nutricionales Calidad proteica Composición de aminoácidos esenciales y digestibilidad. Digestibilidad Proporción de N del mismo que es absorbida tras su ingestión. Ésta puede afectar la calidad proteica.

27 Factores que afectan la digestibilidad Conformación proteica Proteínas nativas son menos desnaturalizadas que las parcialmente desnaturalizadas. Factores antinutricionales Algunos, dificultan la hidrólisis. Unión a otros componentes Reducen la velocidad de hidrólisis. Procesado Debido a alteraciones químicas.