FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
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- Juana Hernández Soto
- hace 7 años
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1 FOSFORILACIÓN OXIDATIVA a) Reacciones de transferencia de electrones en las mitocondrias b) Síntesis de ATP
2 LOCALIZACIÓN Y ESTRUCTURA DE LAS MITOCONDRIAS
3 LA FOSFORILACIÓN OXIDATIVA SE LLEVA A CABO EN LA MEMBRANA INTERNA MITOCONDRIAL Espacio intermembranal Membrana externa PERMEABLE A MOLÉCULAS PEQUEÑAS E IONES Membrana interna EXISTEN TRANSPORTADORES ESPECÍFICOS Y ALOJA A LOS COMPONENTES DE LA CADENA RESPIRATORIA Y LA ATP SINTASA Matriz CONTIENE AL COMPLEJO DE LA PIRUVATO DESHIDROGENASA Y LOS ENZIMAS DEL CICLO DE KREBS Y DE OTRAS RUTAS (β-oxidación DE ÁCIDOS GRASOS Y OXIDACIÓN DE AMINOÁCIDOS)
4 RESPIRACIÓN AERÓBICA: INCLUYE GLUCÓLISIS, CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO Y FOSFORILACIÓN OXIDATIVA CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
5 LA FOSFORILACIÓN OXIDATIVA COMIENZA CON LA ENTRADA DE ELECTRONES EN LA CADENA RESPIRATORIA DE DÓNDE VIENEN LOS ELECTRONES? LA MAYOR PARTE DE LOS ELECTRONES PROVIENEN DE LA ACCIÓN DE DESHIDROGENASAS QUE CAPTAN e- DE VÍAS CATABÓLICAS
6 LOS ELECTRONES GENERADOS DURANTE LA GLUCÓLISIS Y EL CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO SON CANALIZADOS HACIA LA CADENA TRANSPORTADORA DE ELECTRONES (CADENA RESPIRATORIA)
7 LOS ELECTRONES SE CAPTAN A TRAVÉS DE ACEPTORES UNIVERSALES DE ELECTRONES REDUCIDO NÚMERO DE TRANSPORTADORES DE ELECTRONES Nucleótidos de Nicotinamida: NAD +, NADP + Nucleótidos de Flavina: FMN, FAD Quinonas Proteínas Ferro-sulfuradas Citocromos
8 LOS NUCLEÓTIDOS DE NICOTINAMIDA.- Las deshidrogenasas ligadas a NAD + eliminan dos átomos de hidrógeno de sus sustratos DESHIDROGENACIÓN SUSTRATO REDUCIDO + NAD + SUSTRATO OXIDADO + NADH + H + TANTO EL NADH COMO EL NADPH SON TRANSPORTADORES ELECTRÓNICOS HIDROSOLUBLES QUE SE ASOCIAN REVERSIBLEMENTE CON DESHIDROGENASAS
9 LOS NUCLEÓTIDOS DE FLAVINA.- La forma oxidada puede aceptar un Electrón (formando un semiquinona) o dos electrones Se encuentran fuertemente unidos a las FLAVOPROTEÍNAS GRUPOS PROSTÉTICOS E o depende de su entorno
10 LOS ELECTRONES SE CAPTAN A TRAVÉS DE ACEPTORES UNIVERSALES DE ELECTRONES TRANSPORTADORES UNIDOS A MEMBRANA (INTERNA MITOCONDRIAL) Nucleótidos de Nicotinamida: NAD +, NADP + Nucleótidos de Flavina: FMN, FAD Quinonas Proteínas Ferro-sulfuradas Citocromos
11 LA UBIQUINONA, COENZIMA Q, Q (benzoquinona liposoluble con una larga cadena lateral isoprenoide) ES HIDROFÓBICA Puede actuar como puente entre un dador de dos e- y un aceptor de un electrón
12 LOS CITOCROMOS SON PROTEÍNAS QUE TIENEN COMO COFACTORES A LOS GRUPOS HEMO (Fe) TRES CLASES DE CITOCROMOS.- De acuerdo a diferencias en su espectro de absorción de la luz a 600 nm b 560 nm c 550 nm No covalente Covalente (Cys) E o depende de su interacción con la proteína SON HIDROFÓBICAS, EXCEPTO EL CITOCROMO C MITOCONDRIAL
13 PROTEÍNAS FERRO-SULFURADAS.- El hierro está presente No como grupo hemo sino en asociación con átomos de Azufre de residuos de Cys Aconitasa
14 LA CADENA RESPIRATORIA (FOSFORILACIÓN OXIDATIVA) CONSTA DE UNA SERIE DE TRANSPORTADORES ELECTRÓNICOS QUE ACTÚAN SECUENCIALMENTE, LA MAYORÍA DE LOS CUALES SON PROTEÍNAS INTEGRALES CON GRUPOS PROSTÉTICOS CAPAZ DE ACEPTAR Y DONAR UNO O DOS ELECTRONES
15 LA INTERACCIÓN DE LOS TRANSPORTADORES DE ELECTRONES CON LAS PROTEÍNAS MODIFICA LOS POTENCIALES DE REDUCCIÓN Transportador de electrones E o Transportador de electrones E o E o E o
16 LOS TRANSPORTADORES DE ELECTRONES CEDEN, A SU VEZ, LOS ELECTRONES A ACEPTORES CON AFINIDAD POR LOS ELECTRONES MÁS ELEVADA
17 POTENCIAL DE REDUCCIÓN ESTÁNDAR, E o (V) Es un parámetro que permite medir la afinidad del aceptor por los electrones FLUJO DE ELECTRONES: E O BAJOS E O MÁS ELEVADOS A MEDIDA QUE LA GLUCOSA SE OXIDA ENZIMÁTICAMENTE, LOS ELECTRONES LIBERADOS FLUYEN A TRAVÉS DE UNA SERIE DE TRANSPORTADORES DE ELECTRONES INTERMEDIOS HASTA EL O 2 DONDE EL O 2 TIENE UNA AFINIDAD MAYOR QUE LOS TRANSPORTADORES INTERMEDIOS
18 DURANTE LA FOSFORILACIÓN OXIDATIVA SE LLEVAN A CABO TRES TIPOS DE TRANSFERENCIA DE ELECTRONES: 1. Directamente como electrones.- Tal como sucede en la reducción de Fe 3+ a Fe En forma de átomos de hidrógeno 3. En forma de ion hidruro (:H - ) portador de 2 e-
19 LA OXIDACIÓN DE GLUCOSA A DIÓXIDO DE CARBONO REQUIERE DE TRANSPORTADORES DE ELECTRONES ESPECIALIZADOS 10 NADH + 2FADH 2 GAL3PDH PiruvatoDH isicitratodh α-cetog DH succdh maldh G =-2840 kj/mol
20 POTENCIALES DE REDUCCIÓN ESTÁNDAR DE LOS TRANSPORTADORES DE LA CADENA RESPIRATORIA
21 LOS TRANSPORTADORES DE ELECTRONES SE ENCUENTRAN EN COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS (+) Espacio intermembranal
22 E NADH NAD + ( V) Complejo I ( G = kj/mol) ADP+Pi ATP (+0.03V) Succ FADH2 Fum Complejo II CoQ (0.045V) Complejo III ( G = kj/mol) CytC (0.235V) Complejo IV ( G = -112 kj/mol) ADP+Pi ATP ADP+Pi ATP 0.8 2H + + ½ O 2 H 2 O (0.815 V)
23 REACCIÓN GLOBAL CATALIZADA POR LA CADENA RESPIRATORIA MITOCONDRIAL NADH E O (v) -0.4 Rotenona Q Cyt b Cyt c 1 Antimicina A Cyt c Cyt (a + a 3 ) O 2 CN - o CO
24 COMPLEJO MASA No. de Grupo(s) ENZIMÁTICO/PROTEÍNA (kda) subunidades transportador(es) e- I NADH deshidrogenasa II Succinato deshidrogenasa III Ubiquinona-citocromo c oxidorreductasa (14) FMN, Fe-S FAD, Fe-S Hemos, Fe-S Citocromo c 13 1 Hemo IV Citocromo oxidasa (3-4) Hemos, Cu A, Cu B
25 COMPLEJO I: NADH a Ubiquinona 43 subunidades 4H + Espacio intermembranal FMN (4) Fe-S Q (2) QH 2 Membrana interna NADH 2H + Matriz
26 FAD: Acil graso-coa (β-oxidación) Glicerol-3-fosfato (hidrólisis de TG/ Glucólisis) COMPLEJO II: Succinato a Ubiquinona Fe-S Q QH 2 Espacio intermembranal Membrana interna Succinato FAD 2H + Matriz
27 COMPLEJO II 4 subunidades MATRIZ
28 COMPLEJO III:Ubiquinona a citocromo c Complejo Citocromo bc1 4H + Q QH 2 (2) QH 2 Cyt b. Q - Fe-S Cyt c1 Cyt c Espacio intermembranal Membrana interna Matriz 2H +
29 COMPLEJO III:Ubiquinona a citocromo c Complejo Citocromo bc1 EL UBIQUINOL (QH2) SE OXIDA A Q AL TIEMPO QUE SE REDUCEN DOS MOLÉCULAS DE CITOCROMO c
30 COMPLEJO IV: Citocromo c al O 2 Citocromo oxidasa 2H + Cyt c Espacio intermembranal Cu A Cyt a Cyt a 3 Membrana interna Cu B Matriz O 2 2H 2 O
31 FLUJO DE ELECTRONES Y PROTONES A TRAVÉS DE LA CADENA RESPIRATORIA 4H + 4H + 2H + + I Q III Cyt c IV Espacio intermembranal Membrana interna NADH + H + NAD + II Succinato 1 2 O 2 + 2H + H 2 O Matriz - [H+] y en carga ENERGÍA ALMACENADA FUERZA PROTÓN-MOTRIZ a) Energía química potencial ph b) Energía eléctrica potencial ψ
32 FOSFORILACIÓN OXIDATIVA Energía del flujo de e- síntesis ATP transducción de energía Hipótesis quimiosmótica Energía se conserva por bombeo protones al espacio intermembranal: gradiente electroquímico. Fuerza protón-motriz: síntesis ATP F o F 1 H + Espacio intermembranal Membrana interna Matriz ADP + Pi ATP
33 HIPÓTESIS QUIMIOSMÓTICA EXPLICA EL MECANISMO POR EL CUAL SE ACOPLA EL FLUJO DE PROTONES CON LA FOSFORILACIÓN 1) LOS PROTONES GENERADOS DURANTE EL PASO DE ELECTRONES POR LA CADENA RESPIRATORIA (COMPLEJOS I AL IV) 2) DAN LUGAR A LA FUERZA PROTÓN-MOTRIZ ( ph, ψ) 3) QUE IMPULSA LA FOSFORILACIÓN DEL ADP PARA FORMAR ATP
34 COMPLEJO DE LA ATP SINTASA MITOCONDRIAL Es una ATPasa tipo F (factor de acoplamiento de energía) Complejo V Dos componentes: F 1, una proteína periférica de membrana F o, una proteína integral de membrana F 1 F o
35 F 1 F o de la ATP sintasa F 1 9 Subunidades de cinco tipos distintos α3 β3 γ δ ε F o 3 Subunidades a b 2 c 10-12
36 MODELO DE UNIÓN Y CAMBIO DE LA ATP SINTASA La catálisis rotacional es clave en el mecanismo de unión y cambio de la síntesis de ATP impulsada por el bombeo de H + Conformación β-adp Une ADP y Pi Conformación β-atp Une fuertemente ATP Conformación β-vacía Baja afinidad por ATP ESPACIO INTERMEMBRANAL (10 H + )
37 En F1: tres sitios con diferente conformación (INTERCONVERTIBLES) L(oose) : unión débil a sustratos (ADP y Pi) T(ight) : unión fuerte (síntesis ATP) O(pen) : sin unión (abierto: salida ATP)
38 SÍNTESIS ATP: 1. Translocación protones : Fo 2. Formación enlace fosfoanhídrido de ATP: F1
39 Glucosa Glucosa6P 2 GALD3P 2 NADH 2 1,3BiPglicerato 2 piruvato 2NAD+ 1 glucosa: 2 ATP 10 NADH 2 FADH 2 1 GTP 1 NADH : 3 ATP 1FADH 2 : 2 ATP 2 PDH 2 NADH 2 10 NADH X 3 ATP= 30 ATP 2 FADH 2 X 2 ATP = 4 ATP Glucólisis = 2 ATP TCA = 1 GTP 2 2 TOTAL 36 ATP 1 GTP
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