UNIVERSIDAD PERUANA CAYETANO HEREDIA CENTRO FORMATIVO PREUNIVERSITARIO BIOLOGÍA METABOLISMO
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- Emilio Romero Ríos
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1 UNIVERSIDAD PERUANA CAYETANO HEREDIA CENTRO FORMATIVO PREUNIVERSITARIO BIOLOGÍA METABOLISMO
2 METABOLISMO Ciclo interdependendiente, intercambio de E y materia. AUTOTROFOS FOTOSINTETICOS HETEROTROFOS
3 Procesos Energéticos Las leyes de la termodinámica gobiernan las transformaciones de energía Las transformaciones energéticas de los seres vivos involucran reacciones del tipo EXERGÓNICAS y ENDERGÓNICAS El total de reacciones químicas de una célula constituyen el metabolismo. Las enzimas actúan como catalizadores biológicos. El ATP es el principal transportador de electrones
4 Las reacciones químicas almacenan o liberan energía ENDERGÓNICAS: Son reacciones que para que ocurran requieren un aporte de energía. ΔG+ EXERGÓNICAS: Son reacciones que al ocurrir liberan energía. ΔG - SON LA BASE DEL METABOLISMO CELULAR CATABOLISMO: conjunto de reacciones por las que la célula degrada los nutrientes. ANABOLISMO: reacciones mediante las que la célula sintetiza sus moléculas.
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6 Reacciones químicas Estado de transición S P
7 METABOLISMO ENERGIA CONTENIDA EN NUTRIENTES Carbohidratos Lípidos Proteínas CATABOLISMO ENERGIA AGOTADA Y PRODUCTOS CO 2 H 2 O NH 3 ENERGIA QUIMICA CELULA MACROMOLECULAS Proteínas Polisacáridos Lípidos Ácidos Nucleicos ANABOLISMO MOLECULAS PRECURSORAS Aminoácidos Azucares Ácidos Grasos Bases Nitrogenadas
8 METABOLISMO CATABOLISMO CONVERGENTE ANABOLISMO DIVERGENTE RUTA CICLICA
9 ENZIMAS TERMOLABILES
10 ? ENZIMAS TERMOLABILES
11 Enzimas Alta especificidad de sustrato y acción Disminuyen la Emergía (E) de activación Reusables Sensibles a ph y T Se saturan Sitio activo : Unión con el sustrato y catálisis Complejo ES: Sistema Llave-cerradura
12 Estructura ENZIMA SITIO ACTIVO SUSTRATO
13 Estructura
14 E + S ES E + P
15 Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la acción de la enzima. Substrato Enzima 1) 2) La reacción La no enzima se produce disminuye pues o elimina hace la falta energía una de energía activación de activación necesaria para yque la transcurra reacción transcurre espontáneamente. Producto
16 ENZIMA Y COFACTOR COFACTOR
17 COFACTORES INORGANICOS Algunos Elementos Inorgánicos que actúan como Cofactor para Enzimas Citocromo Oxidasa Citocromo Oxidasa, Catalasa y Peroxidasa Piruvato Quinasa Hexoquinasa, Piruvato Quinasa Glucosa 6- Fosfatasa Dinitrogenasa Ureasa Glutation peroxidasa Alcohol Deshidrogenasa
18 COFACTORES ORGANICOS VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales C (ácido ascórbico) B1 (tiamina) B2 (riboflavina) Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehidos Constituyente de los coenzimas FAD y FMN Escorbuto Beriberi Dermatitis y lesiones en las mucosas B3 (ácido pantoténico) Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos del sueño B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra B6 (piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos. Depresión, anemia B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa Biotina Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoácidos. Fatiga, dermatitis...
19
20 COFACTOR
21 Mecanismo de actuación enzimática: 1) Se forma un complejo: enzimasubstrato o substratos. 2) Se une la coenzima a este complejo. productos sustrato 3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación. 4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis. 5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática Enzima Enzima inactiva Centro activo Coenzima
22 Inhibición Competitiva sustrato inhibidor Enzima Enzima Sin inhibidor con inhibidor Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.
23 PABA vs. SULFANILAMIDA
24 sustrato Inhibición alostérica. Enzima activa Sin inhibidor Enzima inactiva Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él. con inhibidor inhibidor
25 Inhibición no competitiva sustrato No se produce la catálisis Enzima Enzima Sin inhibidor Con inhibidor inhibidor Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.
26 Inhibidor Irreversible sustrato INHIBIDOR Enzima Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo mediante enlaces fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la catálisis.
27 VENENO INHIBIDOR IRREVERSIBLE
28 PLOMO
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30 1. Oxido-reductasas ( Reacciones de oxido-reducción). Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide 2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales) 3. Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis) grupos aldehidos gupos acilos grupos glucosilos grupos fosfatos (kinasas) Transforman polímeros en monómeros. Actúan sobre: enlace éster enlace glucosídico enlace peptídico enlace C-N 4. Liasas (Adición a los dobles enlaces) Entre C y C Entre C y O Entre C y N 5. Isomerasas (Reacciones de isomerización) 6. Ligasas (Formación de enlaces, con aporte de ATP) Entre C y O Entre C y S Entre C y N Entre C y C
31 ATP Estructura 7,4 kcal
32 CRETININA Y FOSFOCRETININA CREATINA FOSFOCREATINA
33 NICOTIDAMINA DINUCLEOTIDO El ADP/ATP es una coenzima que interviene en las transferencias de energía de los procesos exergónicos a los endergónicos. E E
34 NICOTIDAMINA DINUCLEOTIDO NAD
35 NICOTIDAMINA DINUCLEOTIDO FOSFATO El NAD + /NADH y el NADP + /NADPH intervienen en los procesos de transferencia de electrones entre una sustancia que se oxida: O, a una que se reduce, G. e - e -
36 Deshidrogenasas que emplean NAD+ o NADP+ como Coenzimas
37 FLAVINA ADENINA DINUCLEOTIDO FAD
38 Algunas Enzimas que emplean FAD o FMN como Coenzimas
39 NICOTIDAMINA DINUCLEOTIDO FOSFATO NADP
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