TEMA 5 BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS (III) PROTEÍNAS. A.- Concepto de prótidos y clasificación B.-Los aminoácidos

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Celia Padilla Escobar
hace 7 años
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1 TEMA 5 BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS (III) PROTEÍNAS A.- Concepto de prótidos y clasificación B.-Los aminoácidos Estructura química y funciones Propiedades químicas. El enlace peptídico C.- Estructura tridimensional de las proteínas. Relación estructura-función. Desnaturalización D.- Funciones de las proteínas

2 Concepto de prótidos y clasificación Datos moleculares de algunas proteínas Peso molecular Número de aminoácidos Cadenas polipeptídicas

3 Concepto de prótidos y clasificación Proteínas conjugadas CLASE GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO Lipoproteínas Lípidos β 1 lipoproteína sanguínea Glucoproteínas Glúcidos Inmunoglobulina G Fosfoproteínas Grupos fosfato Caseina Hemoproteínas Grupo Hemo Hemoglobina Flavoproteínas Nucleótidos de flavina Succinato deshidrogenasa Metaloproteínas Hierro Zinc Calcio Molibdeno Cobre Ferritina Alcohol deshidrogenasa Calmodulina Dinitrogenasa Plastocianina

4 Los aminoácidos: estructura química Los aminoácidos son moléculas que tienen todas una estructura química común H 2 Carbono α FÓRMULA GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS

5 Los aminoácidos: estructura química Los aminoácidos tiene carácter anfótero: tienen un grupo ácido y otro básico Grupo amino Grupo ácido FÓRMULA GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS

6 Los aminoácidos: estructura química Grupo R apolar alifático Glicina Alanina Valina Leucina Metionina Isoleucina

7 Los aminoácidos: estructura química Grupo R aromático Fenilalanina Tirosina Triptófano

8 Los aminoácidos: estructura química Grupo R polar sin carga Serina Treonina Cisteina Prolina Asparragina Glutamina

9 Los aminoácidos: estructura química Grupo R con carga + (básicos) Lisina Arginina Histidina

10 Los aminoácidos: estructura química Grupo R con carga - (ácidos) Aspartato Glutamato

con carga + (básicos) Grupo R polar sin carga Serina Treonina Cisteina Lisina

11 Los 20 aminoácidos proteícos Grupo R apolar alifático Grupo R aromático Glicina Alanina Valina Fenilalanina Tirosina Triptófano Leucina Metionina Isoleucina Grupo R con carga + (básicos) Grupo R polar sin carga Serina Treonina Cisteina Lisina Arginina Histidina Grupo R con carga - (ácidos) Prolina sparragina Glutamina Aspartato Glutamato

12 Todos los aminoácidos tienen un símbolo de tres letras y otro de una sola letra

13 Los aminoácidos: propiedades químicas Todos los aminoácidos, excepto la Glicina, presentan actividad óptica. Modelos tridimensionales de La L alanina y la D alanina L alanina D alanina En los seres vivos sólo aparecen como componentes de las proteínas aminoácidos de la serie L

14 Los aminoácidos: propiedades químicas Los aminoácidos tienen en disolución un comportamiento que les permite actuar como ácidos y como bases Forma no iónica Forma iónica (zwitteriónica)

15 Los aminoácidos: el enlace peptídico Los péptidos y las proteínas se forman al unirse los aminoácidos mediante enlaces peptídicos. En este enlace, de tipo amida, intervienen el grupo amina (NH 2 ) de uno y el ácido de otro (COOH) Extremo N-terminal Extremo C-terminal Dipéptido

16 Los aminoácidos: el enlace peptídico El enlace C-N tiene un carácter parcialmente doble. Esto obliga a que los cuatro átomos señalados se encuentren en el mismo plano

17 Un pentapéptido

18 Los aminoácidos y los péptidos La mayoría de los prótidos son proteínas, pero hay algunos oligopéptidos con actividad biológica Hormonas como: Factor liberador de la tirotropina (TRF) 3 aa El Glucagón 29 aa, y la Insulina aa Occitocina (Oxitocina) 9 aa Oxitocina

19 Los aminoácidos y los péptidos Neurotransmisores Las endorfinas (30 aa), encefalinas (5 aa), péptido P (11 aa)

20 Los aminoácidos y los péptidos Antibióticos La Gramicidina S es un decapéptido cíclico

21 Una proteína tiene miles de átomos diferentes con una ordenación espacial compleja. En este modelo se representa sólo la cadena polipeptídica y las cadenas laterales (R) de los aminoácidos PROTEÍNAS La estructura de las proteínas es muy compleja y es propia de cada molécula.

22 Estructura tridimensional de las proteínas. La estructura de cada proteína está íntimamente relacionada con su función La compleja arquitectura de las proteínas se organiza en niveles de complejidad creciente: Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria

23 Estructura tridimensional de las proteínas. Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria

24 Estructura tridimensional de las proteínas Estructura secundaria La α Hélice N- terminal Puentes de H Vista a lo largo del eje de la hélice C-terminal

25 Estructura tridimensional de las proteínas Estructura secundaria La α Hélice Las α Queratinas Estructura de la Queratina Fundamento de la permanente

26 Estructura tridimensional de las proteínas Estructura secundaria La lámina β Cadenas antiparalelas Vista superior Vista lateral

27 Imagen de M.E. de las fúsulas de araña con las hebras de fibroína coloreadas de azul PROTEÍNAS Estructura tridimensional de las proteínas Estructura secundaria La lámina β

28 Estructura tridimensional de las proteínas Estructura terciaria La mayoría de las proteínas tienen una estructura de tipo globular producida por las interacciones entre los grupos R de los diferentes aminoácidos Estructura terciaria de la mioglobina de cachalote

29 Estructura tridimensional de las proteínas Estructura terciaria Estructura de cintas de la mioglobina en la que se representan los grupos R de los aminoácidos apolares Leu, Ile, Val y Phe.

30 Estructura tridimensional de las proteínas Estructura cuaternaria de la hemoglobina Subunidad α Subunidad α Subunidad β Subunidad β

31 Estructura tridimensional de las proteínas Ejemplo de la estructura de la hemoglobina A La hemoglobina humana consta de 4 cadenas polipeptídicas: 2 de tipo α y dos β Cadena α con 141 aa Cadena β con 146 aa

32 Secuencia de la mioglobina de cachalote, y las cadenas α y β de la hemoglobina humana

33 Ejemplo de la estructura de la hemoglobina A La hemoglobina humana consta de 4 cadenas polipeptídicas: 2 de tipo α y 2 β Cadena α con 141 aa Cadena β con 146 aa Cada subunidad se une a un grupo prostético hemo Anillo tetrapirrólico de las porfirinas Grupo hemo

34 Estructura tridimensional de las proteínas Estructura de la hemoglobina A Los grupos hemo de cada subunidad aparecen en rojo

35 Estructura tridimensional de las proteínas Estructura de la hemoglobina A Relación del grupo hemo con los aminoácidos que le rodean y con la molécula de O 2

36 Secuencia de la mioglobina de cachalote, y las cadenas α y β de la hemoglobina humana

37 Relación estructura función de las proteínas: La hemoglobina S Eritrocitos normales con hemoglobina A

38 Relación estructura función de las proteínas Sin cambio en la secuencia de aminoácidos, una proteína natural del sistema nervioso se convierte en una proteína priónica PrPc: proteína normal PrPsc: prión

39 Estructura tridimensional de las proteínas Relación estructura función de las proteínas Ganglio linfático de animal sano Ganglio linfático de animal enfermo Depósitos de proteína priónica

40 Cuando la proteína pierde su forma espacial se desnaturaliza y esto produce su pérdida de funcionalidad AGENTES DESNATURALIZANTES Cambios en el ph o aumento de temperatura Detergentes Urea

Transportadora: como la hemoglobina o las lipoproteínas Estructural:

41 Funciones de las proteínas Las principales funciones de las proteínas son Enzimática: Cualitativa y cuantitativamente la más importante Transportadora: como la hemoglobina o las lipoproteínas Estructural: queratinas, colágeno, histonas Son proteína fibrosas, no globulares Estructura de una Lipoproteína

42 Funciones de las proteínas El colágeno es una proteína fibrosa con función estructural que tiene una estructura secundaria y composición en aminoácidos particular Está formada por una hélice levógira que se une a otras tres cadenas para formar la llamada hélice de colágeno (diferente a la α Hélice) Por otra parte, tiene un 35% de Gly, un 11% de Ala, un 21% de Pro y un aminoácido no habitual la Hidroxiprolina. El resto: 13% otros aminoácidos.

43 Funciones de las proteínas Función defensiva: Inmunoglobulinas o anticuerpos Contráctiles: actina y miosina

44 Funciones de las proteínas Proteínas de membrana: Receptores hormonales, canales, tranportadores Reserva: como la caseina de la leche, la albúmina del huevo o el gluten de los cereales Hormonas: Insulina, glucagón Otras: neuropéptidos, toxinas

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