EL CITOESQUELETO (II) ACTINA MIOSINA FILAMENTOS INTERMEDIOS MORFOLOGIA ORGANIZACIÓN MOLECULAR DISPOSICIÓN EN LAS CÉLULAS CARACTERÍSTICAS GENERALES
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- Alba Bustos Arroyo
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1 EL CITOESQUELETO (II) ACTINA MORFOLOGIA ORGANIZACIÓN MOLECULAR DISPOSICIÓN EN LAS CÉLULAS MIOSINA FILAMENTOS INTERMEDIOS CARACTERÍSTICAS GENERALES ORGANIZACIÓN MOLECULAR TIPOS
2 INTRODUCCIÓN ACTINA (5-9 nm) FILAMENTOS INTERMEDIOS (10 nm) MICROTÚBULOS (25 nm)
3 MORFOLOGIA Los microfilamentos o filamentos de actina (actina F) son polímeros de actina globular (actina G). Son más flexibles que los microtúbulos. Tienen un diámetro de 5 a 9 nm. Pueden presentarse ramificados. Suelen presentarse agrupados formando haces. Estos haces pueden observarse a microscopía de fluorescencia utilizando anticuerpos monoclonales marcados.
4 FILAMENTOS DE ACTINA
5 CITOESQUELETO Observación al microscopio óptico: Inmunohistoquímica Microscopio confocal Actina (rojo) Microtúbulos (verde)
6 CITOESQUELETO Observación al microscopio óptico: Inmunohistoquímica Microscopio confocal Actina (rojo) Microtúbulos (verde) Núcleo (azul)
7 ACTINA: ORGANIZACIÓN MOLECULAR INICIO DE LA POLIMERIZACIÓN monómero dímero trímero ESTRUCTURA DE UN MONÓMERO Y UN FILAMENTO DE ACTINA
8 ACTINA: ORGANIZACIÓN MOLECULAR EQUILIBRIO DINAMICO Las subunidades con ATP unido a ellas polimerizan en ambos extremos del filamento en crecimiento. Una vez incorporadas al polímero se hidroliza el ATP y se convierte en ADP. A medida que crece el filamento, la elongación es más rápida que la hidrólisis en el extremo más por lo que las subunidades están en la forma T. En el extremo menos la hidrólisis es más rápida que la elongación por lo que las subunidades terminales están en la forma D La concentración crítica para la polimerización en un extremo con forma T es más baja que para la forma D. Si la concentración de subunidades en el citosol está entre ambos valores, el extremo más crece y el extremo menos se acorta Si ningún extremo está protegido y el filamento de actina alcanza una longitud estable, la incorporación en el extremo más es igual a la pérdida en el extremo menos. Se crea un desplazamiento continuo de subunidades manteniendo estable la longitud total
9 ACTINA: ORGANIZACIÓN MOLECULAR EQUILIBRIO DINAMICO <20 30 >40 Recambio rotatorio (treadmilling)
10 ACTINA: ORGANIZACIÓN MOLECULAR Interacción con otras proteínas La profilina se une al monómero y facilita su incorporación al extremo más. La timosina impide que se incorporen monómeros de actina
11 ACTINA: ORGANIZACIÓN MOLECULAR NUCLEACIÓN La nucleación es el proceso inicial de polimerización de subunidades. Se facilita si hay filamentos pequeños estables preformados Las forminas forman un complejo dimérico que puede nuclear la formación de nuevos filamentos de actina.
12 ACTINA:DISPOSICIÓN EN LAS CÉLULAS CÉLULAS MUSCULARES
13 ACTINA:DISPOSICIÓN EN LAS CÉLULAS MICROVELLOSIDADES
14 ACTINA:DISPOSICIÓN EN LAS CÉLULAS ESTEREOCILIOS
15 ACTINA:DISPOSICIÓN EN LAS CÉLULAS ANILLO CONTRACTIL Microtúbulos residuales Anillo contráctil
16 ACTINA:DISPOSICIÓN EN LAS CÉLULAS UNIONES ADHERENTES
17 ACTINA:DISPOSICIÓN EN LAS CÉLULAS CÉLULAS EN CULTIVO microespícula lamelipodio fibra de estrés filopodio cortex celular
18 MIOSINA Los filamentos de miosina son muy abundantes en células musculares. La miosina muscular (miosina II) es un dímero compuesto por dos cadenas pesadas y cuatro cadenas ligeras. Centenares de moléculas de miosina II forman un filamento grueso de miosina. Existen al menos 18 tipos distintos de miosina, que pueden ser monómeros o dímeros. El genoma humano contiene unos 40 genes de miosina. La función de la miosina está siempre relacionada con su actividad contráctil.
19 MIOSINA MUSCULAR (Miosina II)
20 MIOSINA
21 FILAMENTOS INTERMEDIOS Tienen un diámetro de 8 a 12 nm. Se hallan en la mayoría de las células eucariotas, no en todas. Son los elementos más estables del citoesqueleto. Los filamentos intermedios confieren estabilidad mecánica a los tejidos. Distintos tipos celulares tienen distintos tipos de filamentos intermedios.
22 FILAMENTOS INTERMEDIOS: Organización molecular
23 FILAMENTOS INTERMEDIOS: TIPOS Nucleares Lamínas A, B y C Proteínas relacionadas con la vimentina Vimentina Desmina Proteína ácida glial Periferina Epiteliales Queratinas tipo I (ácidas) Queratinas tipo II (básicas) Axonales NF-L NF-M NF-H
24 FILAMENTOS INTERMEDIOS TIPOS Vimentina (fibroblastos) Desmina (células musculares) PAFG (astrocitos) Periferina (neuronas)
25 FILAMENTOS INTERMEDIOS Filamentos de queratina en células epiteliales
26 FILAMENTOS INTERMEDIOS Filamentos intermedios en células del sistema nervioso
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