6. Enzimas - Actividades

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1 I.E.S. Flavio Irnitano El Saucejo (Sevilla) Curso Departamento de Biología y Geología NIVEL: 2º Bachillerato MATERIA: BIOLOGÍA 6.1. Concepto y estructura. BLOQUE I. CUÁL ES LA COMPOSICIÓN DE LOS SERES VIVOS? LAS MOLÉCULAS DE LA VIDA Defina: enzima, sustrato y centro activo. 6. Enzimas - Actividades Cuál es la propiedad común que presentan todos los catalizadores? Cuáles son las principales diferencias entre las enzimas y los catalizadores no biológicos? Por qué son importantes las enzimas en el metabolismo? Aclare el significado de esta frase: Las enzimas son las reinas del metabolismo Cuál es la característica que diferencia a las enzimas del resto de las proteínas? Qué entiende por especificidad enzimática? Responda a las siguientes cuestiones sobre enzimas: a) Qué significa que la actividad enzimática es específica? b) Cuál es el grado de especificidad de las enzimas? Es igual para todas? Características y función del centro activo de las enzimas A qué se debe la especificidad enzimática? Qué diferencia estructural puede existir entre la apoenzima de una enzima cuyo sustrato es β-d-glucopiranosa y otra que actúa sobre cualquier hexosa? Son igualmente importantes todos los aminoácidos para llevar a cabo la catálisis enzimática? Es lo mismo cofactor que coenzima? Razone la respuesta A qué se llama grupo prostético? Cite un ejemplo En qué se parecen y en qué se diferencian coenzimas y grupos prostéticos? Qué pasaría al calentar las holoenzimas? Qué función desempeñan las coenzimas de oxidorreducción? Ponga tres ejemplos y escriba sus nombres completos Qué son zimógenos o proenzimas? Cite un ejemplo Mecanismo de acción y cinética enzimática Esquematice las fases que se llevan a cabo en una reacción enzimática Aclare el significado de la siguiente expresión: Puede ser una misma molécula sustrato y producto? Actividades Página 1 de 15

2 A qué se refiere el símil de la llave y la cerradura? Presente un esquema Qué es el complejo enzima-sustrato? Es siempre binario dicho complejo? Interprete el esquema siguiente e identifique las partes numeradas. Cómo se llama el conjunto formado por 2 y 3? Interprete el esquema siguiente y nombre las partes numeradas Interprete el esquema adjunto (E = enzima) En algunos libros aparece la expresión adjunta. Aclare el significado de tales términos Las siguientes gráficas representan los cambios ocurridos, a lo largo del tiempo, en las concentraciones de productos, enzima libre y complejo ES. Qué gráfica corresponde a cada uno de ellos? Actividades Página 2 de 15

3 Interprete el siguiente esquema. Aclares el significado de las letras (A, a) y de los números (1, 2, 3). Escriba una conclusión Cómo actúan las enzimas? Para conseguir que una reacción en la que la energía de activación es alta tenga lugar, se pueden seguir dos caminos: comunicar calor para pasar esa barrera energética o disminuir esta mediante un catalizador. En el caso de las reacciones biológicas, por qué se utiliza siempre esta segunda opción y no la primera? En ciertos textos se lee que algunas enzimas catalizan reacciones Uni-Uni (uni-uni), Bi-Bi (bi-bi) u otra combinada. Haga un esquema para aclarar su significado Conoce alguna enzima que sea bifuncional? Justifique la respuesta. Mecanismos para aumentar la eficacia enzimática De qué forma se puede aumentar la eficacia de las enzimas? Interprete el esquema adjunto Aclare el significado de estas expresiones: efecto cascada y compartimentación celular Qué son metabolitos? Actividades Página 3 de 15

4 Cinética enzimática Sobre qué trata la cinética enzimática? Indique el significado de las letras minúsculas en el gráfico adjunto Qué representa la expresión adjunta? [S] v = v max [S] + K M Defina la K M. Cuál es su significado? Aclare el significado de A, B, C y D en el esquema adjunto Represente gráficamente la cinética de las enzimas señalando el valor de v max y K M A partir de la ecuación de Michaelis-Menten deduzca la de Lineweaver-Burk En un libro de 2º de Bachillerato figura la siguiente representación de Lineweaver-Burk. Cuál es su significado? Actividades Página 4 de 15

5 Ordene las siguientes enzimas según su afinidad por su sustrato: - Enzima A, K M = 1,5 moles/l. - Enzima B, K M = 0,8 moles/l. - Enzima C, K M = 2,3 moles/l La ecuación que relaciona el inverso de la velocidad (mol/min) y el inverso de la concentración de sustrato (mol/l), para una determinada enzima es: y = 2x + 0,2 a) Cuál será el valor de la velocidad máxima y de la K M de esta enzima? b) Qué velocidad alcanzará la reacción cuando estén presentes cuatro moles de sustrato? La producción de una molécula C es mucho más rápida que la de otra molécula D. Las reacciones metabólicas implicadas en su síntesis son las siguientes: Por otra parte, se lleva a cabo un estudio cinético de las enzimas E 2 y E 3 y se obtienen las gráficas siguientes: a) Realice la representación de Lineweaver-Burk para las dos enzimas. b) Cuál es la K M de cada una de ellas? c) Qué gráfica corresponde a cada enzima? 6.3. Regulación de la actividad enzimática Qué función tiene la regulación de la actividad enzimática? Responda a las siguientes cuestiones: a) En qué consiste la regulación de la actividad enzimática? b) Por qué es necesaria? c) Cómo puede conseguirse? Cite los factores que influyen en la regulación de la actividad enzimática Explique, de forma razonada, cómo intervienen los valores de ph y de temperatura en la velocidad de una Actividades Página 5 de 15

6 reacción enzimática El ph óptimo de la pepsina gástrica está cercano a 2, sin embargo el de la tripsina pancreática es de 7,5. A qué se debe esto si ambas enzimas rompen los enlaces peptídicos y actúan en el tubo digestivo? Razone su respuesta En relación con la actividad enzimática (A) y la influencia de la temperatura (T), cuál es el significado del valor a y qué ocurre en los tramos b y c? En la gráfica adjunta se representa la variación de la actividad de una enzima (en %) en función de la temperatura. Responde razonadamente a las siguientes cuestiones. a) Por qué aumenta la actividad enzimática entre 20 y 35 ºC? b) Por qué disminuye la actividad enzimática entre 35 y 60 ºC? c) Si la enzima se somete durante 10 minutos a una temperatura de 60 ºC y después se coloca a 35 ºC, su actividad enzimática alcanzará el valor de 100? d)si la enzima se somete durante 10 minutos a una temperatura de 20 ºC y después se coloca a 35 ºC, su actividad alcanzará el valor de 100? En relación con la actividad enzimática (A) y la influencia del ph, interprete las tres gráficas del esquema adjunto Por qué un ph óptimo de 5 para las enzimas hidrolíticas protege a la célula de una posible degradación? En relación con el ph, qué particularidad presenta la papaína? Actividades Página 6 de 15

7 Dibuje e interprete las gráficas que relacionan la actividad enzimática con la temperatura y el ph Si un huevo fecundado de gallina se mantiene durante 21 días en un frigorífico a 4ºC no eclosiona de él un pollito. En cambio, esto sí ocurre si se mantiene el mismo tiempo en una incubadora a 37ºC. Propón una explicación justificada a estas observaciones Interprete el gráfico adjunto y escriba una conclusión Cómo se produce la activación de una enzima? Indique las moléculas que pueden actuar como activadores Qué son los inhibidores enzimáticos? Tipos de inhibición Explique el mecanismo de la inhibición competitiva Observa la figura adjunta y responde razonadamente a las siguientes cuestiones. a) Qué proceso bioquímico representa el dibujo? Cuál es la naturaleza química y la estructura de la molécula B? b) De las sustancias como la molécula B se dice que disminuyen la energía de activación y que muestran especificidad de acción y de sustrato. Explica qué significan estas afirmaciones. c) Qué nombre recibe la región B que interacciona con A? Explica sus características. Qué ocurre después de que las moléculas A y B se unan? d) Qué consecuencias tendría para el proceso la adición de una molécula C, que tuviera una forma muy parecida a la de A? Aclare el significado de las figuras A y B. Actividades Página 7 de 15

8 Qué son los análogos metabólicos? Para qué se pueden utilizar? Interprete el esquema adjunto Redacte un breve comentario sobre las figuras A y B Hay alguna razón por la que las inhibiciones enzimáticas realizadas en el metabolismo celular sean reversibles? Razone su respuesta Aclare la diferencia entre inhibición competitiva y no competitiva con respecto a la K M Interprete la gráfica adjunta considerando que se ha representado la cinética de una enzima sin inhibidor (A) y con inhibidor (aclare el significado de las letras B, C, d, e). Actividades Página 8 de 15

9 Interprete el gráfico adjunto (aclarando el significado de las letras: A,B, c, d) Interprete el gráfico adjunto (aclarando el significado de los números y de las letras minúsculas) Defina, regulación de la actividad enzimática y activador enzimático Los mecanismos de regulación enzimática no son idénticos en las células de los organismos unicelulares y en las de los seres pluricelulares, pues están sometidos a diferentes cambios ambientales. Justifique y comente esta afirmación Basándose en los cambios ocurridos al aumentar la concentración de sustrato, cómo podría saber si la inhibición de una enzima está siendo producida por un inhibidor competitivo o por uno no competitivo? Explique cuál sería el efecto producido cuando a una reacción enzimática se le adiciona un compuesto análogo al sustrato. Se podría conseguir el mismo efecto añadiendo a la misma enzima una molécula no análoga al sustrato? Razone la respuesta Una célula necesita dos moléculas (R y T), exactamente en la misma cantidad, para sintetizar con ellas la sustancia X. Las rutas metabólicas implicadas en la formación de R y T son las siguientes: Las K M de las enzimas implicadas son: - K M (E 1 ) =18 mol/l - K M (E 2 ) = 8 mol/l - K M (E 3 ) = 5 mol/l - K M (E 4 ) = 0,6 mol/l - K M (E 5 ) = 0,2 mol/l Razone cómo se regularía la correcta producción de X por parte de esa célula. Actividades Página 9 de 15

10 Responda a las siguientes cuestiones: a) La velocidad de reacción de una enzima aumenta con la temperatura hasta un máximo y luego disminuye rápidamente debido a la desnaturalización de la enzima. Qué se entiende por desnaturalización de la enzima? Indique otros dos factores que influyan en la velocidad de reacción de una enzima. b) En la parte superior de la figura se representan, esquemáticamente, una enzima, el sustrato y dos inhibidores diferentes (1 y 2). En la parte inferior se muestra el acoplamiento enzima-sustrato en ausencia de inhibidores y el efecto del inhibidor 1. Cómo se denomina el tipo de inhibición producido por el inhibidor 1? Proponga una hipótesis sobre el tipo de inhibición que produce el inhibidor 2 y explíquelo de forma esquemática. c) Explique brevemente qué es una coenzima. Ponga un ejemplo Qué son isoenzimas (isozimas)? En qué se parecen y en qué se diferencian? Si la lactato-deshidrogenasa es una enzima con dos tipos de subunidades que se agrupan en conjuntos de cuatro, cuántas isoformas podrá presentar? Haga un esquema En qué consiste el alosterismo? Qué características tienen las enzimas alostéricas? Exponga las diferencias entre el modelo concertado y el secuencial para explicar el funcionamiento de las enzimas alostéricas(ilustre con esquemas) A qué se llama cooperatividad o unión cooperativa? Qué son y cómo están reguladas las enzimas alostéricas? Interprete el esquema adjunto Qué son los efectores o moduladores alostéricos? Cuándo se dice que son positivos o negativos? Qué entiende por modulación alostérica de la actividad enzimática? Actividades Página 10 de 15

11 Explique el esquema siguiente: Qué son los activadores e inhibidores alostéricos? Interprete el esquema siguiente (S = sustrato) Interprete el esquema siguiente, considerando que las moléculas esféricas son las del sustrato Considerando el paso intermedio (entre corchetes), redacte un breve comentario sobre el esquema adjunto Interprete el siguiente esquema y nombre las partes numeradas. Actividades Página 11 de 15

12 En relación con el alosterismo, interprete el siguiente esquema Indique en cuáles reacciones, de las siguientes rutas metabólicas, es probable que se utilicen enzimas alostéricas. A B C D E F G H J K Interprete el esquema adjunto e indique el significado de P. [figura] Interprete el esquema siguiente (suponga que la velocidad máxima es la misma en los tres casos). Actividades Página 12 de 15

13 Considere la siguiente vía metabólica en la que intervienen cinco enzimas (números). Haga un comentario sobre la posibilidad de que la enzima 1 sea inhibida por el producto F. Qué pasaría si F inhibiera a la enzima 5? Qué es la inhibición feed-back? 6.4. Nomenclatura y clasificación Aclare el significado de EC Clasificación de las enzimas (ilustre con esquemas, sin fórmulas) A qué clase pertenecen las siguientes enzimas? a) Catalasa. d) Rubisco. b) Amilasa. e) ADN polimerasa c) Pepsina. Conteste el siguiente test: 1. Las enzimas son catalizadores orgánicos que actúan en las reacciones biológicas: a. Disminuyendo la energía de activación. b. Aumentando la energía de activación. c. Sin variar la energía de activación. d. Aumentando la repulsión entre las moléculas. 2. Las sustancias con actividad enzimática son: a. Ciertas proteínas. b. Ciertas moléculas de ARN. c. Todas las coenzimas. d. Algunos cofactores. 3. Algunas enzimas dependen para su actividad de la colaboración de otras sustancias, en cuyo caso la enzima recibe el nombre de: a. Ribozima. b. Apoenzima. c. Holoenzima. d. Coenzima. 4. La cantidad de enzima que se requiere en las reacciones es muy pequeña, por lo que se dice que estas biomoléculas tienen: a. Especificidad. b. Eficacia. c. Poder catalítico. d. Reversibilidad. 5. Las enzimas hidrolasas catalizan: a. La transferencia de grupos fosfatos. b. La ruptura de la molécula de agua. c. La formación de enlaces peptídicos. d. La ruptura de enlaces mediante el agua. 6. Las enzimas que participan en la transferencia de electrones son las: a. Transferasas. b. Liasas. c. Oxidorreductasas. d. Ligasas. e. Isomerasas. Actividades Página 13 de 15

14 7. Cuando el valor de la K m es alto, la afinidad de la enzima por el sustrato es: a. Pequeña. b. Grande. c. Equilibrada. d. No influye. 8. Cuando aumenta la concentración de sustrato, la velocidad de reacción enzimática aumenta porque: a. Las moléculas de sustrato chocan con mayor frecuencia con el centro activo. b. Hay más centros activos para catalizar la reacción. c. Las moléculas de sustrato se mueven más deprisa. d. Todas las respuestas anteriores son correctas. 9. Es cierto que: a. Existen enzimas sin coenzima, pero no enzimas sin apoenzima. b. La constante de Michaelis-Menten es un buen indicador de la velocidad inicial de una reacción enzimática, pero no de su velocidad máxima. c. En las reacciones enzimáticas es necesaria una energía de activación. d. Todas las respuestas son correctas. 10. Indique cuál o cuáles de las siguientes afirmaciones es/son falsa/s: a. La especificidad de una enzima se debe a la complementariedad entre su centro activo y el sustrato. b. La reacción enzimática supone necesariamente la formación del complejo enzima-sustrato. c. En la inhibición competitiva la enzima puede unirse al sustrato o al inhibidor, pero no a ambos. d. La inhibición no competitiva se neutraliza si se añade suficiente sustrato para desplazar el inhibidor. e. La actividad enzimática puede ser inhibida por la concentración del sustrato pero no por la del producto. 11. Cuando el centro alostérico está ocupado por un modulador o efector, la acción catalítica se: a. Acelera siempre. b. Inhibe siempre. c. Acelera o inhibe según el efector. d. No influye para nada. 12. La regulación de la actividad enzimática se puede producir por: a. Activación por el producto final de una ruta metabólica. b. Inhibición por el sustrato. c. Son ciertas las respuestas a) y b). d. Ninguna respuesta es correcta. 13. Cuáles de las siguientes proposiciones son ciertas? a. La elevación de la temperatura de manera continua implica asimismo un incremento continuo de la velocidad de la reacción. b. La temperatura óptima a la que actúan las enzimas varía según el organismo y la enzima. c. Existe una gran variación del ph óptimo entre enzimas diferentes. d. Las curvas de actividad de las enzimas frente a la temperatura suelen tener formas acampanadas, mientras que frente al ph adoptan por lo general una forma rectilínea. 14. En las enzimas alostéricas, es falso que: a. Estén formadas generalmente por varias subunidades. b. Además de los centros catalíticos, poseen centros reguladores. c. La representación cinética de la velocidad frente a la concentración del sustrato no es sigmoidea sino hiperbólica. d. Cambian la conformación y pasan de una forma R o relajada, de baja afinidad por el sustrato, a otra forma T o tensa, de alta afinidad por el sustrato. e. Los activadores se unen a la forma T aumentando la afinidad por el sustrato. 15. En un sistema multienzimático, si el producto de reacción se consume, la primera enzima de la secuencia: a. Es inhibida por el producto final. b. Es activada por el producto final. c. Es inhibida por el sustrato primero. d. Es activada por el sustrato primero. Actividades Página 14 de 15

15 16. Cuál de los siguientes factores podría causar la desnaturalización de una enzima? a) Un inhibidor competitivo. b) La falta de sustrato. c) La falta de coenzima. d) La temperatura alta. Actividades Página 15 de 15