1. Identificación Identificación de la Asignatura

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1 GUÍA DE LA ASIGNATURA DE GRADO 2010/2011 TÍTULO DE LA ASIGNATURA Espectroscopia de Biomacromoléculas 1. Identificación Identificación de la Asignatura Asignatura: Espectroscopia de Biomacromoléculas Titulación: Bioquímica Materia: Laboratorio Bioquímico Código: 1766 Curso: 2º Grupos: 1 Tipo: Obligatoria Modalidad: (de formación básica, optativa ) De formación básica Coordinador: Antonio Donaire González Créditos ECTS de la asignatura: 6 Número de horas por crédito ECTS: 25 horas. Estimación del volumen de trabajo del alumno (horas): 150 horas Duración: (anual, 1º o 2º cuatrimestre) 2º cuatrimestre Idiomas en los que se imparte: Español Equipo docente Coordinador: Antonio Donaire González Área: Química Inorgánica Departamento: Química Inorgánica Categoría profesional: Profesor Titular de Universidad adonaire@um.es Páginas Web: El profesor está adscrito a las tutorías electrónicas. Horario de atención al alumnado: PERIODO DIA HORA INICIO HORA FIN TFNO. UBICACIÓN 2º Cuatrimestre Lunes y Fac.Química martes Dpto. Q. Inorgánica. 3ª Planta. 2. Presentación El principal objetivo de la asignatura es el conocimiento de las técnicas espectroscópicas más relevantes para la determinación estructural, dinámica, termodinámica y cinética de las macromoléculas biológicas, principalmente proteínas y ácidos nucleicos. Se impartirán los principios físicos en los que se basan las técnicas, pero fundamentalmente se incidirá en la información que cada técnica puede proporcionar sobre los sistemas biológicos de estudio, así como el modo de obtenerla. Se incidirá también en el aspecto práctico de las técnicas: el alumno debe

2 conocer cómo se trabaja con cada técnica, la preparativa y condiciones de las muestras en cada caso y el análisis, a nivel básico, de los espectros obtenidos. 3. Condiciones de acceso a la asignatura No existen incompatibilidades para cursar esta asignatura. Es muy recomendable haber superado todas las asignaturas de primer curso. Las técnicas espectroscópicas proporcionan información mediante la interacción de la radiación con la materia. Deben conocerse, pues, las características básicas de dicha radiación así como las leyes que rigen su comportamiento, lo que se estudia en Física. Es esencial, asimismo, conocer el tipo de enlaces, moléculas y estructuras que nos vamos a encontrar en los sistemas de estudio, que se deben conocer de asignaturas previas como la Química, la Bioquímica y Biología del primer curso. Incompatibilidades Ninguna Recomendaciones curso. Es muy recomendable haber aprobado al menos todas las asignaturas de primer 4. Competencias Competencias transversales 1. UMU: Ser capaz de expresarse correctamente en español en su ámbito disciplinar. 3 UMU: Ser capaz de gestionar la información y el conocimiento en su ámbito disciplinar, incluyendo saber utilizar como usuario las herramientas básicas en TIC. 4 UMU: Considerar la ética y la integridad intelectual como valores esenciales de la práctica profesional. 6 UMU. Capacidad para trabajar en equipo y para relacionarse con otras personas del mismo o distinto ámbito profesional. 7 UMU. Desarrollar habilidades de iniciación a la investigación. Competencias de la asignatura Generales del Título 8.G. Capacidad de análisis y síntesis. 9.G. Capacidad de organización y planificación. 10.G. Capacidad de dividir, analizar y resolver problemas. 11.G. Diseñar experimentos y comprender las limitaciones de la aproximación experimental.

3 12.G. Diseñar estrategias experimentales con distintas etapas para la solución de un problema. 13.G. Interpretar resultados experimentales e identificar elementos consistentes e inconsistentes. 14.G. Trabajar de forma adecuada en un laboratorio químico, bioquímico y/o biológico incluyendo seguridad, manipulación y eliminación de residuos químicos y/o biológicos, y registro anotado de actividades. 15.G. Aplicar las bases legales y éticas implicadas en el desarrollo de las ciencias moleculares de la vida. 16.G. Reconocer los problemas ecológicos-ambientales en el desarrollo y aplicación de las ciencias moleculares de la vida. 17.G. Pensar de una forma integrada y abordar los problemas desde diferentes perspectivas. 18.G. Usar Internet como medio de comunicación y como fuente de información. 19.G. Tomar de decisiones. 21.G. Razonamiento crítico. 22.G. Aprendizaje autónomo. 23.G. Adaptación a nuevas situaciones. 24.G. Creatividad. 26.G. Motivación por la calidad. Específicas del Título 27 E. Conocer la reactividad de los grupos funcionales orgánicos fundamentales y saber predecir la espontaneidad de una reacción en base a los cambios de energía libre. 28 E. Entender y saber explicar las bases físicas y químicas de los procesos bioquímicos y de las técnicas utilizadas para investigarlos. 30 E. Comprender los principios que determinan la estructura tridimensional de macromoléculas y complejos supramoleculares biológicos, y ser capaz de explicar las relaciones entre la estructura y la función. 31 E. Comprender los principios químicos y termodinámicos de la biocatálisis y el papel de los enzimas y otros biocatalizadores en el funcionamiento de las células y organismos. 33 E. Tener conocimiento de la estructura de los genes y los mecanismos de replicación, recombinación y reparación del ADN en el contexto del funcionamiento de las células y de los organismos, así como las bases de la herencia y de la variación genética y epigenética entre individuos. 38 E. Poseer las habilidades numéricas y de cálculo que permitan aplicar procedimientos matemáticos para el análisis de datos. 40 E. Conocer los principios y aplicaciones de los métodos e instrumentación utilizados en las determinaciones biomédicas y el análisis de alimentos. 45 E. Conocer los fundamentos y aplicaciones de las tecnologías ómicas, y saber buscar, obtener e interpretar la información de las principales bases de datos biológicos (genómicos, transcriptómicos, proteómicos, metabolómicos, etc.) y datos bibliográficos. 46 E. Saber diseñar y realizar un estudio en el ámbito de la Bioquímica y la Biomedicina Molecular, y ser capaz de analizar críticamente los resultados obtenidos.

4 Específicas de la Asignatura - Capacidad de entender el mecanismo por el que la radiación interacciona con las macromoléculas biológicas en cada una de las técnicas espectroscópicas a estudiar. - Conocimiento de los fundamentos físicos en los que cada técnica se basa. - Conocimiento de los parámetros y magnitudes esenciales que cada técnica proporciona. - Conocimiento de la respuesta de las macromoléculas a la radiación en función de su composición y estructura. - Conocimiento del grado y calidad de información estructural que proporcionan cada una de las técnicas estudiadas. - Discernir de entre las diferentes conformaciones de las macromoléculas en función de los espectros proporcionados por cada técnica. - Conocimiento de la utilidad de cada técnica a la hora de obtener información termodinámica y cinética de diferentes procesos intermoleculares. - Conocimiento de las limitaciones de cada técnica. - Características y preparativa de muestras de proteínas y ácidos nucleicos apropiadas para su estudio por cada técnica. - Seguimiento de procesos de unión de ligandos a proteínas mediante las diversas técnicas espectroscópicas. Determinación de constantes de unión. Ajuste de los datos a modelos teóricos. - Seguimiento de procesos de desplegamiento y replegamieto en proteínas mediante las diferentes técnicas. - Obtención de concentraciones de proteínas y ácidos nucleicos por espectroscopia ultravioleta-visible. - Determinación de la temperatura de fusión de un oligonucleótido por diversas técnicas. - Determinación de la proporción de diversas estructuras secundarias en una proteína a partir de los espectros de dicroísmo circular. - Discernir entre una proteína plegada o desplegada mediante resonancia magnética nuclear. 5. Contenidos Clases teóricas Bloque I: Introducción TEMA 1. La radiación electromagnética y su interacción con la materia Bloque 2: Espectroscopías electrónicas TEMA 2. Espectroscopia Uv-visible. TEMA 3. Fluorescencia

5 TEMA 4. Dicroísmo Circular Bloque 3. Espectroscopia vibracional TEMA 5. Espectroscopia Infrarroja Bloque 4. Determinación estructural en disolución TEMA 6. Estructura en disolución: Resonancia Magnética Nuclear. TEMA 7. Estructura en estado cristalino: Difracción de Rayos-X. Seminarios Seminario 1. Resolución de problemas sobre los temas 1 y 2. Seminario 2. Resolución Problemas temas 3 y 4. Seminario 3. Resolución problemas de tema 5. Seminario 4. Resolución de problemas de tema 6. Seminario 5. Aplicaciones médicas y farmacéuticas de la técnica de RMN Seminario 6. Resolución de problemas tema Actividades prácticas Se realizarán 4 sesiones de laboratorio. Práctica 1. Introducción a los sistemas concretos de estudio (proteínas y oligonucleótidos). Espectroscopia Uv-visible. Preparación de muestras. Presentación y trabajo con el espectrómetro. Parámetros. Determinación de concentraciones. Metalación de una apoproteína seguida por absorción en el visible. Cálculos. Práctica 2. Fluorescencia. Preparación de muestras. Fluorímetro. Realización de espectros de fluorescencia a diversas concentraciones. Interacción proteína-ligando. Efecto de la polaridad del disolvente. Desplegamiento de una proteína seguido mediante fluorescencia. Cálculos y ajuste a modelos. Fluoróroforos intrínsecos y extrínsecos. Práctica 3. Dicroísmo circular. Preparación de muestras. Instrumento. Espectros DC de proteínas con diferentes estructuras secundarias. Simulacines (en aulas con ordenador). Espectroscopia infrarroja. Preparación de muestras. Instrumentos. Modos vibracionales observados en una proteína. Práctica 4. Resonancia magnética Nuclear. Concentración de muestras. Instrumento. Análisis a nivel básico de espectros monodimensionales y bidimensionales de oligonucleótidos y péptidos. El análisis de espectros se realizará en aulas con ordenador. Las prácticas se realizarán en laboratorios excepto: las indicadas explícitamente en el ordenador y la visita a la observación y detalle de instrumentos que, por su elevado coste (espectrómetro de RMN, espectroscopio de dicroísmo circular y fluorescencia), sólo están habilitados para investigación. El profesor realizará, en estos casos, varios espectros para que el alumno vea el modo de trabajo del instrumento. 7. Metodología y estimación del volumen de trabajo

6 Metodología docente Estimación del volumen de trabajo del estudiante (ECTS) Tamaño del grupo Actividad formativa Horas presenciales Clases teóricas Trabajo autónomo Volumen de trabajo Completo ( ) Lecciones magistrales Clases prácticas Reducido (50-55) Seminarios Reducido (50-55) Laboratorios Tutorías Reducido (20) Tutorías Exámenes Preparación Completo Realización 3 3 Total 150 Relación horas de trabajo/ects 150/6 créditos = 25 horas 8. Cronograma Bloque temático Tema Título Clases teóricas Fechas previstas (por semanas) De inicio De fin Horas presenciales I 1 Introducción II 2 Espectroscopia Uv-Visible II 3 Fluorescencia II 4 Dicroísmo circular III 5 Espectroscopia Infrarroja 6 7 IV 6 Resonancia Magnética Nuclear V 7 Difracción de Rayos X

7 Seminarios Semanas 7, 10, 11, 13, 14 6 Tutorías Semanas 8, 12, 14 3 Prácticas de laboratorio Evaluación final 3 9. Evaluación Evaluación del aprendizaje La evaluación de las competencias se realizará de forma proporcional al tipo de actividades programadas y se llevará a cabo mediante pruebas escritas y evaluación continua. Pruebas escritas. Al final del curso se realizará una evaluación que se compondrá de 20 preguntas tipo test y 5 preguntas a desarrollar. Ambas partes del examen, test y preguntas, tendrán en su conjunto el mismo valor (5 puntos cada parte, suma total 10 puntos). Cada pregunta tipo test tendrá tres respuestas posibles, siendo sólo una correcta. Una respuesta positiva tendrá un valor de 0.25 puntos sobre el total del examen. La incidencia del acierto al azar será corregida mediante una proporción 1:3, es decir, cada pregunta errada restará 0.08 puntos. La parte de preguntas a desarrollar serán cuestiones breves de responder en las que el alumno deberá demostrar su conocimiento de las técnicas estudiadas y relacionarlas entre sí, análisis simples y concretos de espectros, así como, en su caso, la resolución de problemas. Para aprobar la asignatura será necesario obtener un mínimo de 3,5 puntos en esta prueba escrita. La nota conseguida en esta prueba contribuirá en un 60 % a la nota final de la asignatura. Seminarios y tutorías. En los seminarios se realizará una evaluación continua de las competencias transversales, así como de las competencias específicas mediante ejercicios y problemas. Su asistencia será obligatoria. El alumno deberá entregar los trabajos y actividades solicitadas por el profesor. La calificación de los mismos contribuirá en un 15% a la nota final. Prácticas. La asistencia a las prácticas tanto de laboratorio como de análisis de espectros y simulación por ordenador será obligatoria para el estudiante. El laboratorio está estructurado en cuatro sesiones. La no asistencia a una de las sesiones supondrá una penalización de un 20% de la nota, la no asistencia a dos o más sesiones supondrá el suspenso de la asignatura. En este apartado se valorará la aptitud y actitud del estudiante en el laboratorio, su interés, sus respuestas y participación a las cuestiones que se hagan durante las prácticas. Este apartado valdrá un 50% de la nota. Se presentará un informe de cada una de las prácticas a la finalización de éstas. El profesor corregirá dicho informe y preguntará cuestiones específicas y concretas sobre él en las sesiones posteriores. De dicho informe y de su discusión se obtendrá la nota de prácticas. Esta nota supondrá un 25 % de la nota

8 final. En las convocatorias extraordinarias se evaluarán las mejoras alcanzadas por los alumnos mediante una prueba escrita que ponderará con el 60% de la calificación final. Los estudiantes podrán presentar trabajos o informes encargados por el equipo docente que se evaluarán para mejorar las calificaciones obtenidas en los seminarios y tutorías durante el curso regular. De acuerdo con lo establecido en el artículo 5 del RD 1125/2003, los resultados individuales obtenidos por los alumnos se calificarán en función de la siguiente escala numérica de 0 a 10, con expresión de un decimal, a la que podrá añadirse su correspondiente calificación cualitativa: 0,0 a 4,9: Suspenso, 5,0 a 6,9: Aprobado, 7,0 a 8,9: Notable, 9,0 a 10: Sobresaliente Evaluación de la docencia La evaluación del programa de la asignatura, que incluye la valoración de la enseñanza y la práctica docente del profesorado, se realizará mediante la aplicación al alumnado de los cuestionarios oportunos, bien por la Unidad para la calidad o por los organismos que disponga el decanato del que depende la titulación. Fechas de exámenes Convocatorias de exámenes oficiales Examen final de junio: Martes 14 de junio, mañana. Fechas de otras actividades de evaluación La entrega de trabajos se realizará las sesiones de seminarios y tutorías (indicadas en el cronograma). La entrega de informes se realizará a partir de la segunda sesión de prácticas (también indicadas en el cronograma). 10. Bibliografía Bibliografía básica - Skoog, D.A., Holler, F.J., Nieman, T.A. (2001) Principios de análisis instrumental, 5ª edición, Madrid, Ed. McGraw-Hill. - Gómez-Moreno, C., Sancho Sanz, J. (2003) Estructura de proteínas, Barcelona, Ed. Ariel. - Hammes, G.G. (2005) Spectroscopy for the Biological Sciences New Jersey, Ed. John Wiley & Sons, Inc Bibliografía recomendada - Campbel, I.D., Dwek, R., (1984) Biological Spectroscopy, Menlo Park, Ed. Benjamin/Cummings. - Serdyuk, I. N., Zaccai, N. R., Zaccai, J., (2007) Methods in Molecular Biophysics Structure, Dynamics, Function, New York, Cambridge University Press. - Methods in Enzymology, Vol. 246: Biochemical Spectroscopy, Ed. K. Sauer Academic Press, San Diego, 1995.