3. DE QUÉ ESTAMOS HECHOS?

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1 3. DE QUÉ ESTAMOS HECHOS? 3.1. Bioelementos y biomoléculas Biomoléculas inorgánicas: Agua y sales minerales Biomoléculas orgánicas: Glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos Biocatalizadores: Vitaminas, hormonas y enzimas BIOELEMENTOS Y BIOMOLÉCULAS. LOS BIOELEMENTOS - La materia viva presenta unas características y propiedades distintas a las de la materia inerte. Estas características y propiedades encuentran su origen en los átomos que conforman la materia viva. Los átomos que componen la materia viva se llaman bioelementos: Bioelementos % en la materia viva Átomos Primarios 96% C, H, O, N, P, S Secundarios 3,9% Ca, Na, K, Cl, I, Mg, Fe Oligoelementos 0,1% Cu, Zn, Mn, Co, Mo, Ni, Si... - De los 92 átomos naturales, nada más que 27 son bioelementos. Estos átomos se separan en grupos, atendiendo a la proporción en la que se presentan en los seres vivos. Bioelementos primarios - Son los elementos más abundantes en los seres vivos. - La mayor parte de las moléculas que componen los seres vivos tienen una base de Carbono. Este elemento presenta una serie de propiedades que hacen que sea el idóneo para formar estas moléculas. Estas propiedades son las siguientes: - Forma enlaces covalentes, que son estables y acumulan mucha energía. - Puede formar enlaces, hasta con cuatro elementos distintos, lo que da variabilidad molecular. - Puede formar enlaces sencillos, dobles o triples. - Se puede unir a otros carbonos, formando largas cadenas. 1

2 - Los compuestos, siendo estables, a la vez, pueden ser transformados por reacciones químicas. - El carbono unido al oxígeno forma compuestos gaseosos - Todas estas propiedades derivan principalmente de su pequeño radio atómico. - El Hidrógeno, el Oxígeno y el Nitrógeno también son capaces de unirse mediante enlaces covalentes estables. Forman parte de las cadenas de carbono que componen las moléculas de los seres vivos. Bioelementos secundarios - Son elementos que se encuentran en menor proporción en los seres vivos. Se presentan en forma iónica. - El Calcio puede encontrarse formando parte de los huesos, conchas, caparazones, o como elemento indispensable para la contracción muscular o la formación del tubo polínico. - El Sodio y el Potasio son esenciales para la transmisión del impulso nervioso. - El Hierro forma parte de la estructura de proteínas transportadoras. Oligoelementos - Los oligoelementos también se denominan elementos traza, puesto que aparecen en muy baja proporción el la materia viva (trazas). Alguno de estos elementos no se manifiesta en ciertos seres. - - Sin embargo, como el caso del Silicio, puede ser muy abundante en determinados seres vivos, como diatomeas, Gramíneas o Equisetos LAS BIOMOLÉCULAS - Los bioelementos se combinan entre sí para formar las moléculas que componen la materia viva. Estas moléculas reciben el nombre de Biomoléculas o Principios Inmediatos. - Se clasifican atendiendo a su composición. Las biomoléculas inorgánicas son las que no están formadas por cadenas de carbono y no son exclusivas de los seres vivos, como son el agua, las sales minerales o los gases. Las biomoléculas orgánicas están formadas por cadenas de carbono y se denominan Glúcidos, Lípidos, Proteínas y Ácidos nucleicos. Las biomoléculas orgánicas, atendiendo a la longitud y complejidad de su cadena, se pueden clasificar como monómeros o polímeros. Los monómeros son moléculas pequeñas, unidades moleculares que forman parte de una molécula mayor. Los polímeros son agrupaciones de monómeros, iguales o distintos, que componen una molécula de mayor tamaño BIOMOLÉCULAS INORGÁNICAS: AGUA Y SALES MINERALES. EL AGUA - El agua es un principio inmediato inorgánica. Se trata de la biomolécula más abundante en los seres vivos. En las medusas, puede alcanzar el 98% del volumen del animal y en la lechuga, el 97% del volumen de la planta. Estructuras como el líquido interno de animales o plantas, embriones o tejidos conjuntivos suelen contener gran cantidad de agua. Otras estructuras, como semillas, huesos, pelo, escamas o dientes poseen poca cantidad de agua en su composición. Estructura - El agua es una molécula formada por dos átomos de Hidrógeno y uno de Oxígeno. La unión de esos elementos con diferente electronegatividad proporciona unas características poco frecuentes. - Estas características son: 2

3 - La molécula de agua es eléctricamente neutra. - La molécula de agua, aun siendo neutra, forma un dipolo, aparece una zona con un diferencial de carga positivo en la región de los Hidrógenos, y una zona con diferencial de carga negativo, en la región del Oxígeno. - El dipolo facilita la unión entre moléculas, formando puentes de hidrógeno, que unen la parte electropositiva de una molécula con la electronegativa de otra - Propiedades del agua y su importancia biológica. - El agua tiene propiedades especiales, derivadas de su singular estructura. Estas propiedades son: - Alto calor específico: para aumentar la temperatura del agua un grado centígrado es necesario comunicarle mucha energía para poder romper los puentes de Hidrógeno que se generan entre las moléculas. Esta propiedad explica su función termorreguladora, manteniendo constante la temperatura interna de los seres vivos. - Alto calor de vaporización: el agua absorbe mucha energía cuando pasa de estado líquido a gaseoso. Cuando el agua se evapora en la superficie de un ser vivo, absorbe calor del organismo actuando como regulador térmico. Por eso se puede eliminar gran cantidad de calor con poca pérdida de agua. - Alta tensión superficial: las moléculas de agua están muy cohesionadas por acción de los puentes de Hidrógeno. Esto produce una película de agua en la zona de contacto del agua con el aire. Esta propiedad permite el desplazamiento sobre ella de algunos organismos. Como las moléculas de agua están tan juntas el agua es incompresible. - Capilaridad: el agua tiene capacidad de ascender por las paredes de un capilar debido a la elevada cohesión molecular. Contribuye a la ascensión de la savia bruta a través de los vasos leñosos. - Alta constante dieléctrica: la mayor parte de las moléculas de agua forman un dipolo, con un diferencial de carga negativo y un diferencial de carga positivo. Por este motivo, el agua es el principal disolvente biológico, permite el transporte de sustancias en el interior de los seres vivos y su intercambio con el medio externo y constituye el medio en el que se realizan las reacciones bioquímicas. - Bajo grado de ionización: la mayor parte de las moléculas de agua no están disociadas. Sólo un reducido número de moléculas sufre disociación, generando iones positivos (H + ) e iones negativos (OH - ). El ph del agua pura es igual a 7. - La densidad del agua: en estado líquido, el agua es más densa que en estado sólido. Por ello, el hielo flota en el agua. En estado sólido el agua presenta todos sus posibles enlaces de hidrógeno, cuatro por cada molécula, formando un retículo que ocupa mayor volumen, por lo que es menos denso. Esta propiedad permite la vida acuática en climas fríos. LAS SALES MINERALES - Las sales minerales son biomoléculas inorgánicas que aparecen en los seres vivos de forma precipitada, disuelta en forma de iones o asociada a otras moléculas. - Precipitadas - Las sales se forman por unión de un ácido con una base, liberando agua. En forma precipitada forman estructuras duras, que proporcionan estructura o protección al ser que las posee. Ejemplos son las conchas, los caparazones o los esqueletos. - Disueltas - Las sales disueltas en agua manifiestan cargas positivas o negativas. Los cationes más abundantes en la composición de los seres vivos son Na +, K +, Ca 2+, Mg Los aniones más representativos en la composición de los seres vivos son Cl -, PO 4 3-, CO Las sales disueltas en agua pueden realizar funciones tales como: Mantener el grado de grado de salinidad, Amortiguar cambios de ph, mediante el efecto tampón. 3

4 - Controlar la contracción muscular - Producir gradientes electroquímicos - Estabilizar dispersiones coloidales. - Regular la presión osmótica y el volumen celular. - Asociadas a otras moléculas - Los iones pueden asociarse a moléculas, permitiendo realizar funciones que, por sí solos no podrían, y que tampoco realizaría la molécula a la que se asocia, si no tuviera el ión. La hemoglobina es capaz de transportar oxígeno por la sangre porque está unida a un ión Fe ++. Los citocromos actúan como transportadores de electrones porque poseen un ión Fe +++. La clorofila captura energía luminosa en el proceso de fotosíntesis por contener un ión Mg ++ en su estructura. 3.3 BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS o PRINCIPIOS INMEDIATOS ORGÁNICOS: GLÚCIDOS, LÍPIDOS, PROTEÍNAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS. LOS GLÚCIDOS - Los glúcidos son biomoléculas orgánicas. Están formados por Carbono, Hidrógeno y Oxígeno, aunque además, en algunos compuestos también podemos encontrar Nitrógeno y Fósforo. Reciben también el nombre de azúcares, carbohidratos o hidratos de carbono. - La importancia biológica principal de este tipo de moléculas es que actúan como reserva de energía o pueden conferir estructura, tanto a nivel molecular (forman nucleótidos), como a nivel celular (pared vegetal) o tisular (tejidos vegetales de sostén, con celulosa) - Dependiendo de la molécula que se trate, los Glúcidos pueden servir como: - Combustible: los monosacáridos se pueden oxidar totalmente, obteniendo unas 4 Kcal. /g. - Reserva energética: el almidón y el glucógeno son polisacáridos que acumulan gran cantidad de energía en su estructura, por lo que sirven para guardar energía excedente y utilizarla en momentos de necesidad. - Formadores de estructuras: la celulosa o la quitina son ejemplos de polisacáridos que otorgan estructura resistente al organismo que las posee. - Los monosacáridos son sustancias blancas, con sabor dulce, cristalizable y soluble en agua. Los monosacáridos son moléculas sencillas que responden a la fórmula general (CH 2 O) n. 4

5 Están formados por 3, 4, 5, 6 ó 7 átomos de carbono. Químicamente son polialcoholes, es decir, cadenas de carbono con un grupo -OH cada carbono, en los que un carbono forma un grupo aldehído o un grupo cetona. Se clasifican atendiendo al grupo funcional en aldosas, con grupo aldehído CHO y en cetosas, con grupo cetónico CO. Los monosacáridos se nombran atendiendo al número de carbonos que presenta la molécula: Pueden presentarse ciclados o no. Triosas: tres carbonos: C3 H6 O3 Tetrosas: cuatro carbonos C4 H8 O4 Pentosas: cinco carbonos C5 H10 O5 En las fórmulas no se escriben todos los carbonos, se sobreentienden. Hexosas: seis carbonos C6 H12 O6 Cicladas GLUCOSA GLUCOSA CICLADA Heptosas: siete carbonos C7 H14 O7 Ejemplos de monosacáridos relevantes en el metabolismo son la glucosa, la fructosa, la ribosa o la desoxirribosa, entre otros muchos. - La unión de monosacáridos se realiza a través de un enlace especial que libera una molécula de agua y que se denomina enlace: O-glucosídico entre dos OH de dos monosacáridos y otro tipo de enlace que es el N-glucosídico entre el grupo aminado de un compuesto y el OH del monosacárido (ADN y ARN) - Los Ósidos son Glúcidos formados por varios monosacáridos. Que pueden ser solo monosacáridos u Holósidos, o formados por monosacáridos y otras moléculas distintas a los Glúcidos, como pueden ser lípidos, que forman glucolípidos, o prótidos, que pueden formar glucoproteínas, y se denominan Heterósidos. - Los Holósidos se clasifican en Oligosacáridos y en Polisacáridos. - Los oligosacáridos son Glúcidos formados por un número pequeño de monosacáridos, de 2 a 10. Destacan los Disacáridos, que están compuestos por dos monosacáridos, destacan: Lactosa.- Es el azúcar de la leche de los mamíferos. Así, por ejemplo, la leche de vaca contiene del 4 al 5% de lactosa. Sacarosa.- Es el azúcar de consumo habitual, se obtiene de la caña de azúcar y remolacha azucarera. 5

6 - Trisacáridos, si están compuestos por tres monosacáridos, Tetrasacáridos, si están compuestos por cuatro monosacáridos y así sucesivamente. - Los polisacáridos son polímeros de monosacáridos, unidos mediante enlace O-glucosídico. - Cuando los monosacáridos que forman la molécula son todos iguales, el polisacárido formado se llama Homopolisacárido. Cuando los monosacáridos que forman la molécula son distintos entre sí, es decir, de más de un tipo, el polisacárido formado se llama Heteropolisacárido. - Los polisacáridos no tienen sabor dulce, no cristalizan y no tienen poder reductor. Su importancia biológica reside en que pueden servir como reservas energéticas o pueden conferir estructura al ser vivo que los tiene. La función que cumplan vendrá determinada por el tipo de enlace que se establezca entre los monosacáridos formadores. - Los homopolísacárido más abundantes en la Naturaleza son: el almidón, el glucógeno, la celulosa y la quitina. Almidón - Aparece en células vegetales. - Su principal función es ser reserva energética. - Se encuentra en las diversas harinas, y en las hojas de todas las plantas. - Se reconoce con Lugol que contiene yodo. Glucógeno: Con función de reserva energética que aparece en animales y hongos. Se acumula en el tejido muscular esquelético y en el hígado. Celulosa: Formado por glucosas. Es típico de paredes celulares vegetales, aunque también la pueden tener otros seres, incluso animales. Su importancia biológica reside en que otorga resistencia y dureza. Confiere estructura al tejido que la contiene. Quitina: Con función estructural. Se encuentra en exoesqueletos de artrópodos y otros seres, ya que ofrece gran resistencia y dureza. - Heteropolisacaridos - Pectina. Se encuentra en la pared celular de los tejidos vegetales. Abunda en la manzana, pera, ciruela y membrillo. Posee una gran capacidad gelificante que se aprovecha para preparar mermeladas. - Agar-agar. Se extrae de las algas rojas o rodofíceas. Es muy hidrófilo y se utiliza en microbiología para preparar medios de cultivo. - Goma arábiga. Es una sustancia segregada por plantas para cerrar sus heridas. - Y otros con aplicación medica. 6

7 LOS LÍPIDOS - Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas por C, H y O, y pueden aparecer en algunos compuestos el F y el N. Constituyen un grupo de moléculas con composición, estructura y funciones muy diversas, pero todos ellos tienen en común varias características: - No se disuelven en agua, formando estructuras denominadas micelas. - Se disuelven en disolventes orgánicos, tales como cloroformo, benceno, aguarrás o acetona. - Son menos densos que el agua, por lo que flotan sobre ella. - Son untosos al tacto. Los lípidos se ordenan en los siguientes grupos moleculares Saponificables Ácidos grasos Acil-glicéridos Céridos Fosfoglicéridos y esfingolípidos LOS ÁCIDOS GRASOS Insaponificables Esteroides Isoprenoides Prostaglandinas - Los ácidos grasos son moléculas formadas por cadenas de carbono que poseen un grupo carboxilo como grupo funcional. El número de carbonos habitualmente es par. Los tipos de ácidos grasos más abundantes en la Naturaleza están formados por cadenas de 16 a 22 átomos de carbono. - La parte que contiene el grupo carboxilo manifiesta carga negativa en contacto con el agua, por lo que presenta carácter ácido. El resto de la molécula no presenta polaridad (apolar) y es una estructura hidrófoba. Como la cadena apolar es mucho más grande que la parte con carga (polar), la molécula no se disuelve en agua. - Todos aquellos lípidos que tienen ácidos grasos en su estructura tienen la capacidad de realizar la reacción de saponificación, y por ello se llaman lípidos saponificables. Estos forman jabones. - Los ácidos grasos se clasifican en saturados e insaturados. Saturados - Los enlaces entre los carbonos son enlaces simples. Esta circunstancia permite la unión entre varias moléculas mediante fuerzas de Van der Waals. Cuanto mayor sea la cadena (más carbonos), mayor es la posibilidad de formación de estas interacciones débiles. Por ello, a temperatura ambiente, los ácidos grasos saturados suelen encontrarse en estado sólido. 7

8 Insaturados - En ellos pueden aparecer enlaces dobles o triples entre los carbonos de la cadena. Esto origina que las moléculas tengan más problemas para formar uniones mediante fuerzas de Van der Waals entre ellas. Por ello, a temperatura ambiente, los ácidos grasos insaturados suelen encontrarse en estado líquido. ACIL-GLICÉRIDOS - Los acil-glicéridos están formados por ácidos grasos, por lo que son lípidos saponificables. Son moléculas formadas por la unión de uno, dos o tres ácidos grasos, con una glicerina. - Los ácidos grasos se clasifican atendiendo al estado que presentan a temperatura ambiente. Los sólidos se denominan sebos, y están formados por ácidos grasos saturados. Los líquidos se llaman aceites, y están formados por ácidos grasos insaturados y saturados. - Funciones de los acil-glicéridos - La importancia de los acil-glicéridos radica en que: - Actúan como combustible energético. Son moléculas que, al oxidarse totalmente, liberan mucha energía (9 Kcal. /g). - Funcionan como reserva energética. Acumulan mucha energía en poco peso. Comparada con los glúcidos, su combustión produce más del doble de energía. Los animales utilizan los lípidos como reserva energética para poder desplazarse mejor. - Sirven como aislantes térmicos. Conducen mal el calor. Los animales de zonas frías presentan, a veces, una gran capa de tejido adiposo. - Son buenos amortiguadores mecánicos. Absorben la energía de los golpes y, por ello, protegen estructuras sensibles o estructuras que sufren continuo rozamiento CÉRIDOS - Los céridos, también llamados ceras, se forman por la unión de un ácido graso de cadena larga (de 14 a 36 átomos de carbono) con un monoalcohol, también de cadena larga (de 16 a 30 átomos de carbono), mediante un enlace éster. El resultado es una molécula completamente apolar, muy hidrófoba, ya que no aparece ninguna carga y su estructura es de tamaño considerable. 8

9 - Esta característica permite que la función típica de las ceras consista en servir de impermeabilizante. El revestimiento de las hojas, frutos, flores o talos jóvenes, así como los tegumentos de muchos animales, el pelo o las plumas está recubierto de una capa cérea para impedir la pérdida o entrada (en animales pequeños) de agua. FOSFOGLICÉRIDOS Y ESFINGOLÍPIDOS - Los fosfoglicéridos y los esfingolípidos son moléculas que aparecen formando parte de la estructura de las membranas celulares. Estas moléculas presentan una parte polar (cabeza polar) y una parte apolar (colas apolares). Por este motivo, se dice que son anfipáticos. ESTEROIDES, ISOPRENOIDES Y PROSTAGLANDINAS Los esteroides, los isoprenoides y las prostaglandinas son lípidos que no realizan la reacción de saponificación. Esteroides: Como colesterol, estradiol, progesterona, testosterona, aldosterona o corticosterona. Todas ellas son esenciales para el funcionamiento de nuestro metabolismo y hormonas. Isoprenoides: Los isoprenoides o terpenos se forman por la unión de moléculas de isopreno. Forman pigmentos, vitaminas, aromas,... Prostaglandinas: Cumplen diversas funciones relacionadas generalmente con procesos inflamatorios, con dolor, fiebre, edemas y enrojecimiento. Su producción se inhibe con la presencia de ácido acetil salicílico. Algunas funcionan como vasodilatadores, regulando la presión sanguínea. Promueven la contracción de la musculatura lisa. Intervienen en la coagulación sanguínea PRÓTEÍNAS - Las Proteínas son biomoléculas orgánicas. Están formados por C, H, O y N. En ocasiones aparecen F y S. Este grupo está compuesto por tres tipos de moléculas, que se clasifican atendiendo a su tamaño. Son los aminoácidos, los péptidos y las proteínas. AMINOÁCIDOS - Son moléculas pequeñas, que se unen para formar los péptidos y estos se unen para formar las proteínas. - Son cristalinos, casi todos dulces y presentan isomería, ya que poseen un carbono unido a cuatro radicales distintos (excepto en el caso de la Glicocola). Por ello, es un carbono asimétrico. Uno de esos radicales siempre es un grupo ácido (carboxilo) y el otro es básico (amino). El tercer grupo es un Hidrógeno y el cuarto es un radical, característico de cada aminoácido. - Los radicales confieren al aminoácido unas características propias. Por ello, estos radicales se utilizan como criterio de clasificación de los aminoácidos. 9

10 Estructura básica de los aminoácidos evidenciándose los grupos funcionales (Grupo carboxilo y amino) y el grupo radical (R) Los aminoácidos se agrupan en cuatro categorías según las propiedades de sus cadenas laterales. 2º Bachillerato IES Antares, Rivas - Formando parte de las proteínas existen 20 aminoácidos en los seres humanos que son codificados en el genoma. Las modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las 10

11 modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de una proteína. A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son: Estas clasificaciones varían según la especie e incluso, para algunos aminoácidos, según los autores. A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales y son: Valina (Val, V) Leucina (Leu, L) Treonina (Thr, T) Lisina (Lys, K) Triptófano (Trp, W) Histidina (His, H) * Fenilalanina (Phe, F) Isoleucina (Ile, I) Arginina (Arg, R) * Metionina (Met, M) Alanina (Ala, A) Prolina (Pro, P) Glicina (Gly, G) Serina (Ser, S) Cisteína (Cys, C) ** Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q) Tirosina (Tyr, Y) ** Ácido aspártico (Asp, D) Ácido glutámico (Glu, E) - Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los aminoácidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin tener que hacerlo al mismo tiempo) las proteínas de legumbres con proteínas de cereales para conseguir todos los aminoácidos esenciales en nuestra nutrición diaria, sin que la calidad real de esta nutrición disminuya. Algunos de los alimentos con todos los aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa. Combinaciones de alimentos que suman los aminoácidos esenciales son: garbanzos y avena, trigo y habichuelas, maíz y lentejas, arroz y maní (cacahuetes), etc. En definitiva, legumbres y cereales ingeridos diariamente, pero sin necesidad de que sea en la misma comida. - No todos los aminoácidos son esenciales para todos los organismos (de hecho sólo nueve lo son), por ejemplo, la alanina (no esencial) en humanos se puede sintetizar a partir del piruvato. - La arginina puede ser esencial en los niños muy pequeños ya que sus requerimientos son mayores que su capacidad para sintetizar este aminoácido. LOS PÉPTIDOS 11

12 - Los péptidos son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. Este enlace se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoácido y el grupo amino (-NH 2 ) del segundo aminoácido. La característica principal de este enlace radica en que no permite el giro de los elementos unidos por él, por lo que es un enlace rígido. El número de aminoácidos puede oscilar entre dos y cien; más de cien aminoácidos se considera una proteína. Ejemplos de péptidos metabólicamente importantes son la insulina, el glucagón, la oxitocina o la vasopresina LAS PROTEÍNAS - Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. El número de aminoácidos suele ser mayor que cien. Estas moléculas cumplen muchas y variadas funciones en los seres vivos. ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS - Las proteínas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy compleja. Esto es debido a las cargas que tienen los radicales de los aminoácidos y a la rigidez del enlace peptídico. Estructura de las proteínas - La estructura de las proteínas se puede estudiar desde 4 niveles de complejidad, que son la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura terciaria y la estructura cuaternaria. Estructura primaria - La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amino, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c-terminal. - Para determinar la secuencia no basta con saber los aminoácidos que componen la molécula; hay que determinar la posición exacta que ocupa cada aminoácido. - La estructura primaria determina las demás estructuras de la proteína 12

13 Estructura secundaria - La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. La molécula se pliega sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en a-hélice, la b- laminar y la hélice de colágeno. Estructura terciaria - La estructura terciaria es la forma que manifiesta en el espacio una proteína. Depende de la estructura de los niveles de organización inferiores. Puede ser una conformación redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular. También puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica. Estructura cuaternaria - Cuando varias proteínas se unen entre sí, forman una organización superior, denominada estructura cuaternaria. Cada proteína componente de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles. Todas las estructura de la proteína Hemoglobina. Según el grado de desnaturalización pasa por todas ellas PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS Estructura cuaternaria de la hemoglobina. Cuatro grupos. - Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen. - Solubilidad: los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua. - Especificidad: aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de la proteína. La especificidad puede ser de función, si la función que desempeña depende de esta estructura, o de especie, que hace referencia a la síntesis de proteínas exclusivas de cada especie. - Desnaturalización: la conformación de una proteína depende del ph y de la temperatura de la disolución en la que se encuentre. Cambiando estas condiciones, también puede cambiar la estructura de la proteína. Esta pérdida de la conformación estructural natural se denomina desnaturalización. El cambio de ph produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las cargas de los radicales de los aminoácidos. La modificación de la temperatura puede romper puentes de Hidrógeno o facilitar su formación. Si el cambio de estructura es reversible, el proceso se llama renaturalización. 13

14 - Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovo albúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS - Función estructural: forman estructuras capaces de soportar gran tensión continuada, como un tendón o el armazón proteico de un hueso o un cartílago. También pueden soportar tensión de forma intermitente, como la elastina de la piel o de un pulmón. Además, forman estructuras celulares, como la membrana plasmática o los ribosomas. - Movimiento y contracción: la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento. Mueven los músculos estriados y lisos. La actina genera movimiento de contracción en muchos tipos de células animales. - Transporte: algunas proteínas tienen la capacidad de transportar sustancias, como oxígeno o lípidos, o electrones. - Reserva energética: proteínas grandes, generalmente con grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía, si se necesita. - Función homeostática: consiste en regular las constantes del medio interno, tales como ph o cantidad de agua. - Función defensiva: las inmunoglobulinas son proteínas producidas por linfocitos B, e implicadas en la defensa del organismo. - Función hormonal: algunas proteínas funcionan como mensajeros de señales hormonales, generando una respuesta en los órganos blanco. - Función enzimática: las enzimas funcionan como biocatalizadores, ya que controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la energía de activación de estas reacciones. Reacciones de reconocimiento - Reacción de Biuret: El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptídico de las proteínas, lo que produce una coloración rojo-violeta. - Reacción xantoproteica: Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados amarillos. DEFICIENCIA DE PROTEÍNAS Deficiencia de proteínas en países en vías de desarrollo. - La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de proteína juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la sobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa de malnutrición y deficiencia de proteínas. La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. Deficiencia de proteínas en países desarrollados - La deficiencia de proteínas es rara en países desarrollados pero un pequeño número de personas tiene dificultad para obtener suficiente proteína debido a la pobreza. La deficiencia de proteína también puede ocurrir en países desarrollados en personas que están haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperándose de cirugía, trauma o enfermedades pueden tener déficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia también puede ocurrir si la proteína consumida por una persona está incompleta y falla en proveer todos los aminoácidos esenciales. 14

15 EXCESO DE PROTEINAS Exceso de consumo de proteínas - Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es digerido y convertido en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira el nitrógeno de los aminoácidos, una manera de que éstos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrógeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riñones. Estos órganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional, pero si existe enfermedad renal, una disminución en la proteína frecuentemente será prescrita. - El exceso en el consumo de proteínas también puede causar la pérdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por ración, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la pérdida de calcio. - Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de proteína es ligeramente diferente. Algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune, mientras que otras permanecen perfectamente seguras. Muchas personas son alérgicas a la caseína (la proteína en la leche), al gluten (la proteína en el trigo) y otros granos, a la proteína particular encontrada en el maní o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas. - Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a más de dos tipos diferentes de proteínas, debido a la diversidad entre los tipos de proteínas o aminoácidos. Aparte de eso, las proteínas ayudan a la formación de la masa muscular. DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS - La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de los aminoácidos individuales es altamente dependiente de la fuente de proteínas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminoácidos en humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína de la leche y entre proteínas de la leche individuales, como beta-lactoglobulina y caseína. Para las proteínas de la leche, aproximadamente el 50% de la proteína ingerida se absorbe en el estómago o el yeyuno, y el 90% se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon. - Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis. 15