Biomoléculas PROTEÍNAS

Transcripción

1 Biomoléculas PROTEÍNAS

2 Las proteínas son biomoléculas orgánicas, formadas por unidades menores llamadas aminoácidos. Son polímeros sintetizados a partir de la unión de varios monómeros a través de un enlace peptídico. Son macromoléculas Están presentes en toda la materia viva Son específicas Gracias a ellas se expresa la información genética Están formados por: C, H, O, N y S

3 Funciones de las proteínas

4 FUNCIÓN ENZIMÁTICA Las enzimas (tipos de proteínas) son biocatalizadores, permiten la producción de las reacciones químicas dentro y fuera de las células. Son específicas para cada reacción química

5 FUNCIÓN HORMONAL Las hormonas son sustancias producidas por células glandulares y una vez secretadas, ejercen su acción sobre otras células o tejidos con receptores específicos. Sólo algunas hormonas son de naturaleza proteica, como por ejemplo : Insulina glucagón hormona del crecimiento calcitonina

6 RECONOCIMIENTO DE SEÑALES QUÍMICAS La superficie celular posee una gran cantidad de receptores (proteínas) encargados del reconocimiento de señales químicas,los que son de diversos tipos. Existen receptores para: Hormonas neurotransmisores anticuerpos Virus o sus fragmentos Bacterias o sus fragmentos

7 FUNCIÓN DE TRANSPORTE Los transportadores biológicos son siempre proteínas. Por ejemplo: Transportadores de membrana Canales iónicos. Proteínas carriers. Bombas

8 FUNCIÓN ESTRUCTURAL Son aquellas proteínas que forman parte por ejemplo del citoesqueleto, de la matriz extracelular, organelos, de la membrana etc. Tenemos como ejemplo: Las histonas (ADN) Colágeno, elastina, queratina (tejidos) Proteínas de citoesqueleto

9 FUNCIÓN DE DEFENSA La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de diferenciar lo propio de lo no propio En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas (proteínas), se encargan de reconocer moléculas extrañas y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario. Otras proteínas con esta función son: La trombina y el fibrinógeno Las mucinas Toxinas bacterianas y veneno de serpientes

10 FUNCIÓN DE MOVIMIENTO O CONTRÁCTIL Todo el movimiento de los seres vivos está relacionado con las proteínas. La contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina. El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.

11 FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA Su función es mantener el equilibrio homeostático, la regulación del ph en el organismo, cantidad de agua en el medio interno, etc. En esta categoría se incluye la fibrina y en general todas aquellas que permiten el equilibrio interno del organismo.

12 FUNCIÓN DE RESERVA Permiten la reserva de nutrientes para el desarrollo del embrión. Por ejemplo: La ovoalbúmina de la clara del huevo La gliadína del trigo Además está la lactoalbúmina presente en la leche (nata)

13 Niveles estructurales en las proteínas Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadena debido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NHde la unión peptídica: alfa hélice y lámina beta. Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la proteína. Aparecen varios tipos de enlaces: 1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre.(cisteínas). 2.- los puentes de hidrógeno. 3.- los puentes eléctricos. 4.- las interacciones hidrófobas Estructura cuaternaria: Asociación de distintas subunidades,siendo cada una un polipéptido. Encontramos uniones por puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.

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15 ESTRUCTURA SECUNDARIA

16 EJEMPLOS PROTEINAS TERCIARIAS Mioglobina C Proteína globular con alto contenido en a-hélice N

17 Fibrinógeno Proteína fibrosa con alto contenido en a-hélice

18 Estructura cuaternaria Hemoglobina

19 CLASIFICACIÓN SEGÚN SU NATURALEZA QUÍMICA Proteínas simples (holoproteínas): constan sólo de aminoácidos Proteínas conjugadas (heteroproteínas): formadas por aminoácidos mas un grupo no proteico llamado grupo prostético

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21 CLASIFICACIÓN SEGÚN LA FORMA QUE ADOPTAN PROTEÍNAS FIBROSAS: su función es proporcionar soporte mecánico, estructural y de conexión a las células, poseen unidades repetitivas para formar fibras. Son insolubles en agua. (gran cantidad de alfa hélice) Ejemplos: la alfa-queratina, presente en pelo y uñas, el colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.

22 PROTEÍNAS GLOBULARES: las proteínas globulares son esféricas o en ovillo, cumplen funciones de transporte principalmente. Se incluyen todas las enzimas, los antígenos y hormonas de naturaleza proteica. Existen las globulinas y las albúminas (plasma sanguíneo) La mayoría son solubles en agua. Ejemplos: Las inmunoglobulinas, la hemoglobina, ovoalbúmina.

23 Aminoácidos Son las unidades estructurales que constituyen las proteínas. Algunos de ellos son proteicos ( están en las proteínas) y otros son no proteicos (no están presentes en ellas ) Tienen dos grupos funcionales característicos: el grupo amino (-NH2) y carboxilo o grupo ácido (- COOH).

24 En la fórmula general de la figura, R representa el resto de la molécula. R puede ser desde un simple H, como en el aminoácido glicina, a una cadena carbonada más o menos compleja en la que puede haber otros grupos aminos o carboxilos y también otras funciones (alcohol, amina, etc.).

25 Las proteínas de los seres vivos sólo tienen unos 20 aminoácidos diferentes, que se combinan en cientos o miles de maneras para formar proteínas.

26 FORMULA GENERAL DE UN AMINOÁCIDO

27 Diversos tipos de aminoácidos Todos los aminoácidos comparten el grupo carboxilo, el grupo amino y el carbono alfa o central. Lo que cambia en ellos es el radical R. Diferentes grupos radicales GRUPOS R

28 Clasificación de los aminoácidos No polares polares Aromático s Con carga positiva (básicos) Con caga negativa (acidos ) Glicina Serina fenilalanin a lisina Aspartato Alanina Treonina Tirosina arginina glutamato valina cisteina Triptofano histidina Leucina metionina isoleucina Prolina asparagin a glutamina

29 AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS APOLARES

30 AMINOÁCIDOS POLARES HIDROFÍLICOS

31 AMINOÁCIDOS BÁSICOS Y ÁCIDOS

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33 Aminoácidos esenciales Muchos aminoácidos pueden sintetizarse dentro de nuestro organismo, pero existen otros, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Son los llamados aminoácidos esenciales Los aminoácidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie humana son 10: La arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, y valina.

34 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas. Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado a la conclusión de que el enlace C-N del enlace peptídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él.

35 FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO

36 ENLACE PEPTIDICO

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38 PEPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se forma un dipéptido. A cada uno de los aminoácidos que forman el dipéptido les queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo. A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose un tripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formará un polipéptido. Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína. 2 aa Dipéptido 3 aa Tripéptido de 4 a 10 aa Oligopéptido de 10 a 100 aa Polipéptido más de 100 aa Proteína

39 PEPTIDOS Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos; por ejemplo: Ciertas hormonas, como la insulina, producida por células del páncreas, regula las concentraciones de glucosa en la sangre y que está formada por dos cadenas de 21 y 30 aminoácidos unidas por puentes disulfuro. La encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensación de dolor las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresina y oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del útero durante el parto

40 Desnaturalización de las proteínas Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero afuncional. Consecuencias inmediatas son: - Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación - Pérdida de todas sus funciones biológicas - Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

41 Estado nativo Estado desnaturalizado

42 Agentes desnaturalizantes I. Físicos 1. Calor 2. Radiaciones II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína: 1. Detergentes 2. Urea y guanidina a altas concentraciones 3. Altas concentraciones de sal y extremos de ph 4. Reactivos de grupos -SH

43 Plegamiento o ensamblamiento de proteínas Una proteína recién sintetizada posee solamente su estructura primaria. Para que sea plenamente funcional ha de plegarse correctamente en una forma tridimensional única. 1. Autoensamblamiento La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda 2. Ensamblamiento dirigido La proteína se pliega gracias a la acción de otras proteínas

44 PROTEÍNAS ESTRUCTURA FUNCIONES CLASIFICACIÓN 20 (según R) se distinguen Aminoácidos unidos por Contráctil Estructural Fibrosas Ej Colágeno Actina/Miosina Enlace peptídico formando Enzimática Defensa Receptores Transporte Globulares Ej. Albúminas Globulinas Péptidos o proteínas tienen Hormonal Nucloproteínas Ej. Cromatina Organización estructural Fosfoproteínas Ej. Caseína Secuencia de aminoácidos a hélice Conformación es la E. primaria E. secundaria definida por Proteinas conjugadas Cromoproteínas Ej. Glucoproteínas Ej. Hemoglobina Proteoglucanos FSH, TSH... Plegamiento espacial E. terciaria Lipoproteínas Ej. HDL, LDL Proteínas oligoméricas sólo en E. cuaternaria