- Las proteínas son esenciales para la formación y el mantenimiento de los tejidos corporales.

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1 TEMA 6. PROTEÍNAS - Las proteínas son esenciales para la formación y el mantenimiento de los tejidos corporales. - Los aa son los elementos estructurales de las proteínas. Las proteínas de plantas y animales están formadas por 20 aa. FUNCIONES Las proteínas son componentes fundamentales de todas las células vivas. Las proteínas son esenciales para: Formación de tejidos corporales durante los períodos de crecimiento y desarrollo y Reparación y mantenimiento de tejidos corporales. Las proteínas tienen numerosas funciones en el cuerpo humano, incluyendo su papel fundamental en el músculo, hormonas, enzimas, varios fluidos y secreciones corporales, y como anticuerpos en el sistema inmunitario. Las proteínas también son esenciales para el transporte de lípidos, vitaminas liposolubles y minerales, y contribuye en la homeostasis manteniendo el balance entre los fluidos corporales. Los aminoácidos son los elementos estructurales de las proteínas. Al menos 20 de estos aminoácidos se encuentran habitualmente tanto en proteínas de plantas como de animales. * Energética: un porcentaje de la energia consumida biene dada por la oxidacion de proteinas. COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS El peso molecular de las proteínas varía entre miles y varios millones de Daltons. Las proteínas son biopolímeros formados por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y alguno de ellos por azufre. Algunas proteínas contienen iones metálicos como hierro, cobre, fósforo o zinc. La hidrólisis total de proteínas da lugar a α- aminoácidos con configuración L. Estos aminoácidos difieren entre ellos por sus cadenas laterales. 1

2 PROPIEDADES Cada aminoácido tiene su propia cadena lateral característica (R) que afecta a sus propiedades fisiológicas y físico-químicas, y por lo tanto a las propiedades de las proteínas que lo contienen. Los aminoácidos se pueden dividir en cinco grupos según la diferente polaridad de las cadenas laterales: 1. Cadenas laterales no polares: estos aminoácidos son menos solubles en agua que los aminoácidos polares. La solubilidad en el agua desciende según se incrementa la longitud de la cadena lateral alifática 2. Cadenas laterales polares sin carga (hidrofílicas): estos aminoácidos poseen grupos funcionales polares neutrales que les permiten poder formar puentes de hidrógeno. La polaridad viene determinada por los grupos laterales 3. Aminoácidos con cadenas laterales cargadas positivamente a ph Aminoácidos con cadenas laterales cargadas negativamente a ph Aminoácidos con cadenas laterales aromáticas que son relativamente no polares y que están involucradas en interacciones hidrofóbicas Los aminoácidos pueden formar iones en solución acuosa. Esta propiedad tiene una gran importancia biológica. Algunas de las propiedades de los aminoácidos como el punto de fusión, hidrosolubilidad, polaridad y constante dieléctrica están basadas en la distribución desigual de cargas en soluciones acuosas. Los aminoácidos se comportan como moléculas anfóteras en solución acuosa, es decir con cargas positivas y negativas en la misma molécula (iones zwitterion). Según varíe el valor del ph pueden comportarse como ácidos o como bases. Todos excepto la glicina tienen actividad optica debido a un carbono asimetrico en posicion alfa UNIONES DE LOS AA : PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS. Los aminoácidos se unen por enlaces tipo amida (en el caso de proteínas también llamados enlaces peptídicos). De este modo, hasta varios cientos de aminoácidos pueden formar largas cadenas polipeptídicas con un amplio rango de pesos moleculares, cada uno con una secuencia de aminoácidos específica. Las moléculas de hasta 10 aminoácidos se denominan péptidos; las 2

3 proteínas están formadas por más de 10 aminoácidos TIPOS DE PROTEÍNAS EN CUANTO A SU COMPOSICIÓN Las proteínas pueden dividirse en dos grupos: 1. Las homoproteínas: que contienen exclusivamente aminoácidos. 2. Las heteroproteínas: que además contienen una parte no proteica también llamada grupo prostético. Dependiendo de este grupo prostético, estas proteínas se pueden dividir a su vez en núcleo-, lipo-, glico-, fosfo-, hemo-, flavo- y metalo-proteínas. Los iones metálicos más importantes son hierro, zinc, calcio, molibdeno y cobre ESTRUCTURA Las proteínas se caracterizan por su secuencia de aminoácidos y su conformación, es decir, su estructura tridimensional. Se puede identificar una estructura primaria, una secundaria y una terciaria. La estructura primaria corresponde a la secuencia de aminoácidos, es decir, a la secuencia en la que los aminoácidos se van uniendo unos a otros. La mayoría de los aminoácidos contienen de 100 a 500 aminoácidos. La estructura secundaria corresponde a la ordenación espacial de la cadena polipeptídica, ignorando el efecto de las cadenas laterales. Se estabiliza por los puentes de hidrógeno entre las cadenas polipeptídicas. La cadena se pliega en estructuras semejantes a láminas o bien se enrolla en espirales. Además, el tipo de plegamiento depende considerablemente de la secuencia de aminoácidos (por ejemplo, la estructura ß-lámina). Las estructuras que se enrollan son espirales o hélices (generalmente α- hélices). La interacción entre los aminoácidos de las cadenas laterales determina la estructura terciaria. Los tipos de uniones más importantes son los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas, los enlaces iónicos y los enlaces entre azufres. Las cadenas peptídicas -plegadas en la estructura de las proteínas- pueden unirse en agregados más grandes estabilizados por uniones no covalentes. La organización espacial de estas unidades polipeptídicas que interaccionan se denomina estructura cuaternaria. PRINCIPALES TIPOS DE PROTEÍNAS Las proteínas desarrollan diferentes funciones como elementos de sostén de tejidos y organismos. Se pueden diferenciar dos clases principalmente según su funcionalidad: proteínas fibrosas y globulares. Las proteínas fibrosas se encuentran en tejidos y elementos estructurales como músculos, huesos, piel, orgánulos celulares y membranas celulares. Las proteínas fibrosas tienen función estructural y están formadas por unidades estructurales secundarias repetidas (estructura -hélice y -lámina). Proteínas fibrosas con estructura de -hélice son, entre otras, colágeno y queratina y proteína globular con estructura de -lámina es la fibra de seda. Las proteínas globulares desempeñan un papel muy importante en los sistemas metabólicos. Las enzimas, un grupo de proteínas con alta especificidad, con actividad catalítica, son uno de los principales subgrupos de las proteínas globulares. Otras proteínas de este grupo son: hormonas (p.e. insulina), proteínas contráctiles (p.e. la miosina del músculo), proteínas transportadoras (p.e. hemoglobina), proteínas protectoras en la sangre de animales vertebrados (p.e.inmunoglobulina), y todas las principales proteínas de almacenamiento (p.e. glicina en soja y ovoalbúmina en huevo). 3

4 DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS La estructura de las proteínas es muy sensible a los efectos físico-químicos. Varios procesos pueden inducir la desnaturalización, lo que supone, cambios en la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. Los tratamientos físicos son calentamiento, enfriamiento, efectos mecánicos, presión hidrostática o radiación. Las interacciones químicas también tienen efecto desnaturalizador sobre las proteínas: ácidos y bases, metales y altas concentraciones de sal, y disolventes orgánicos. La desnaturalización de proteínas es un proceso complejo, que da lugar a importantes cambios conformacionales. Durante el proceso de desnaturalización, ciertos intermediarios inestables pueden aparecer. Cada cambio estructural de las proteínas nativas se denomina desnaturalización. La desnaturalización de las proteínas puede ser reversible o irreversible. Los efectos en la desnaturalización pueden ser varios: Cambios en la solubilidad de las proteínas debido a la diferente exposición de unidades de péptidos hidrofílicos e hidrofóbicos Cambios en la capacidad de absorción de agua Pérdida de la actividad biológica, por ejemplo en enzimas Mayor riesgo de rotura química debido a la exposición de enlaces peptídicos menos estables Cambios en la viscosidad de soluciones de proteínas Disminución de la capacidad de cristalización PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS EN ALIMENTOS Las proteínas tienen un papel fundamental en la calidad estructural y sensorial de numerosos alimentos frescos o procesados, por ejemplo en la consistencia y textura de la carne y derivados cárnicos, leche y queso, pasta o pan. La calidad de los alimentos a menudo depende de la calidad estructural y físico-química de su fracción proteica CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS EN LAS PROTEÍNAS ALIMENTARIAS Aminoácidos esenciales: son aquellos que deben ser proporcionados por la dieta ya que el cuerpo no puede sintetizarlos en cantidad suficiente para cubrir las necesidades metabólicas. Actualmente nueve aminoácidos son clasificados como indispensables para la salud del ser humano. Los nueve aminoácidos considerados indispensables en la dieta humana son: 1) HISTIDINA 2) ISOLEUCINA 3) LEUCINA 4) LISINA 5) METIONINA (Y CISTEÍNA) 6) FENILALANINA (Y TIROSINA) 7) TREONINA 8) TRIPTÓFANO 9) VALINA Ya que la metionina es un precursor de la cisteína y la fenilalanina de la tirosina, estos aminoácidos se consideran normalmente en parejas. La histidina es un aminoácido esencial sólo para niños. 4

5 Aminoácidos no esenciales: son aquellos que el organismo puede sintetizar para satisfacer sus requerimientos metabólicos. La arginina es esencial en lactantes y la cisteína y tirosina son esenciales en prematuros y patología hepática. La calidad de las proteínas se establece en función de la presencia y contenido de los aa esenciales. Las proteínas de origen animal son mejores que las de origen vegetal. Condicionalmente esenciales: son aquellos que llegan a ser esenciales bajo ciertas condiciones clínicas. Por ejemplo, la glutamina y arginina son condicionalmente indispensables en épocas de estrés metabólico. Dentro del ámbito de los aminoácidos esenciales nace el término de aminoácido limitante. Son aquellos que se encuentran en menor proporción en relación a los requerimientos del organismo para cada uno de los aa. Aquel aa que este en menor proporción respecto a las necesidades es limitante, cuando se acabe ya no se podrá continuar la síntesis proteica. Los aa limitantes son distintos en los diferentes alimentos: - Lisina en el trigo - Trigo en el triptófano - Metionina en la carne de vacuno y leguminosas. Complementación proteica: si en la misma comida incluimos dos proteínas con diferentes aa limitantes, estos se complementan y obtendríamos una proteína de muy buena calidad biológica. PROTEÍNAS COMPLETAS E INCOMPLETAS Las proteínas alimentarias a menudo se clasifican como completas o incompletas según su contenido en aminoácidos. Las proteínas completas son aquellas proteínas alimentarias que contienen los nueve aminoácidos indispensables en concentraciones suficientes para cubrir los requerimientos de los seres humanos. Las proteínas incompletas son proteínas alimentarias deficientes en uno o más aminoácidos de los nueve aminoácidos esenciales que deben ser proporcionados por los alimentos PROTEÍNAS COMPLEMENTARIAS El concepto de proteínas complementarias está basado en la obtención de los nueve aminoácidos indispensables por la combinación de alimentos que tomados aisladamente serían considerados como proteínas incompletas. Dos o más proteínas incompletas pueden ser combinadas de tal forma que la deficiencia de uno o más aminoácidos esenciales pueda ser compensada por otra proteína y viceversa. Cuando se combinan, estas proteínas complementarias proporcionan todos los aminoácidos esenciales necesarios para el cuerpo humano consiguiendo un patrón equilibrado de aminoácidos que se usan eficientemente. Otra forma de obtener aminoácidos indispensables es combinar una pequeña cantidad de una proteína completa con grandes cantidades de proteínas alimentarias incompletas. Un ejemplo de combinación de proteínas complementarias es la mezcla de proteínas alimentarias de la soja y maíz o de la harina de trigo y la caseína. En estos casos la calidad de las proteínas de la mejor 5

6 combinación excede a la de las fuentes proteicas proporcionadas individualmente, por lo que el efecto de combinarlas es sinérgico. En el pasado, los expertos en nutrición consideraban que las proteínas incompletas tenían que consumirse al mismo tiempo para ser complementarias. Actualmente se acepta que las proteínas complementarias de los alimentos consumidas a lo largo del día, en combinación con las reservas corporales de aminoácidos, generalmente aseguran un balance de aminoácidos adecuado. EVALUACIÓN DE LA CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS Para determinar si una proteína alimentaria es completa o incompleta, hay que evaluar su calidad proteica 1. Determinar el contenido de aminoácidos de la proteína alimentaria. 2. Calcular la digestibilidad de la proteína alimentaria que proporción de la proteína ingerida es digerida, teniendo en cuenta que sólo la proteína digerida tiene beneficios. 3. Comparar el contenido en aminoácidos, corregido con su digestibilidad, con los patrones de referencia de requerimientos de aminoácidos de los grupos de edad (niños en edad pre-escolar, niños en edad escolar, jóvenes, adultos, ancianos). El contenido en aminoácidos usado como estándar debe reflejar las cantidades de los distintos aminoácidos indispensables necesarios para llevar a cabo las tareas de crecimiento, reparación y mantenimiento de los distintos tejidos de los seres humanos. Por ejemplo, los expertos de la FAO/OMS, utilizan los requerimientos de los preescolares de entre 2 a 5 años como estándar. Este grupo de edad es el que tiene la mayor demanda de requerimientos de aminoácidos de entre todos los grupos excepto de los menores de 2 años. DISPONIBILIDAD DE AMINOÁCIDOS Los aminoácidos en los alimentos no siempre están disponibles. La degradación de las proteínas, así como su absorción puede ser incompleta. El porcentaje medio de digestión y absorción en proteínas de origen animal es de alrededor un 90%, siendo el de las proteínas de origen vegetal de sólo un 60 a un 70% aproximadamente. Hay varias razones que limitan la digestibilidad de ciertas proteínas: Conformación de la proteína: las proteasas atacan a las proteínas fibrosas insolubles más lentamente que a las proteínas globulares solubles. Sin embargo, la digestibilidad puede ser fácilmente incrementada por la desnaturalización de la proteína, por ejemplo por un tratamiento térmico moderado. Las proteínas que estén unidas a metales, lípidos, ácidos nucleicos, celulosa u otros polisacáridos pueden ver limitada parcialmente su digestibilidad. La digestibilidad de las proteínas también se puede ver limitada por factores antinutricionales como los inhibidores de tripsina o quimotripsina. Otros inhibidores afectan a la absorción de aminoácidos. También el tamaño y superficie de la partícula de la proteína es importante. La digestibilidad de las proteínas de los cereales puede ser incrementada, por ejemplo, mediante el molido más fino de la harina. La digestibilidad, así como la disponibilidad de los aminoácidos también puede verse reducida por el tratamiento térmico a altas temperaturas o a valores de ph alcalinos, o en presencia de carbohidratos reductores. 6

7 Además, las diferencias biológicas entre individuos pueden afectar a la digestión de proteínas, así como a la absorción de aminoácidos. MÉTODOS DE EVALUACIÓN DE LA CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS ÍNDICES BIOLÓGICOS A lo largo del tiempo se han usado distintos métodos para evaluar la calidad nutricional de las proteínas alimentarias. Las metodologías tradicionales como el cálculo del valor biológico (BV), utilización de las proteínas neta (NPU) y coeficiente de eficacia biológica (PER), se basan en bioensayos con animales. 1. El método del valor biológico (VB) utiliza la técnica de balance de nitrógeno para determinar la cantidad de nitrógeno absorbido que es retenido en el cuerpo para reparaciones y mantenimiento. El retenido se ha fijado en la síntesis de proteínas, el absorbido es el ingerido menos el retenido. 2. La utilización de las proteínas neta (UNP) está basada en una combinación del valor biológico y de la digestibilidad de la proteína alimentaria. 3. El coeficiente de eficacia biológica está basado en la ganancia en peso de una rata en crecimiento dividido por su ingesta de una proteína alimentaria concreta durante un período de ensayo. En Estados Unidos, la industria alimentaria ha usado durante mucho tiempo el PER como método estándar para la evaluación de la calidad de las proteínas en alimentos.el organismo americano, Food and Drug Administration usó el PER como base para calcular el porcentaje de las Ingestas Diarias Recomendadas Americanas (USRDA) de proteínas que se muestran en el etiquetado de los alimentos. 4. La puntuación de los aminoácidos de las proteínas corregidas según su digestibilidad (D) o PDCAAS, es un nuevo método, y potencialmente más exacto para la evaluación de las proteínas alimentarias. Está basado en el contenido de aminoácidos de una proteína alimentaria, su verdadera digestibilidad y su habilidad para proporcionar aminoácidos indispensables en cantidades suficientes para cubrir los requerimientos de un preescolar de 2 a 5 años, grupo de edad usado como estándar. ÍNDICES QUÍMICOS 1. Computo proteico Se debe hacer con cada aa esencial y el que el numero más bajo será el limitante y el que la calidad de la proteína. Durante muchos años se utilizó como proteína patrón la proteína del huevo. En la actualidad, se utilizan las necesidades de aa de la población infantil de 2 a 5 años. 7

8 2. Puntuación de aa de las proteínas corregidas según la digestibilidad índice químico corregido para la digestibilidad. Los factores usados en el cálculo del PDCAAS son: 1. Contenido de aminoácidos de una proteína alimentaria, 2. Digestibilidad 3. Capacidad para suministrar aminoácidos imprescindibles en cantidad suficiente para cubrir los requerimientos de los seres humanos. El contenido de aminoácidos usado como estándar para el PDCAAS está basado en los requerimientos de los preescolares de 2 a 5 años. Esto representa los requerimientos de aminoácidos de todos los grupos de edad excepto los niños menores de 2 años. El valor más alto que una proteína puede llegar a alcanzar es 1,0. Esta puntuación significa que tras su digestión proporciona por unidad de proteína, el 100% o más de los aminoácidos indispensables requeridos por un preescolar de 2 a 5 años. Las puntuaciones por encima de 1.0 son redondeadas a 1.0. Cualquier aminoácido que exceda los requerimientos para construir y reparar los tejidos no se usará para síntesis de las proteínas, sino que será catabolizado y eliminado del organismo o bien será almacenado en forma de grasas. Los pasos siguientes son necesarios para calcular el PDCAAS de una proteína alimentaria. 1. Debe analizarse el contenido de nitrógeno de la proteína alimentaria 2. Se calcula el contenido de las proteínas multiplicando el contenido en nitrógeno por Se analiza la proteína alimentaria para determinar el contenido de aminoácidos indispensables. 4. La puntuación de aminoácidos sin corregir se calcula dividiendo los miligramos de un aminoácido indispensable en concreto en un gramo de proteína ensayada por los miligramos de ese aminoácido indispensable en un gramo de la proteína de referencia, que es el patrón de los requerimientos de aminoácidos de preescolares entre 2 a 5 años. 5. Se necesita determinar la verdadera digestibilidad de la proteína alimentaria. Los métodos tradicionales para determinar la verdadera digestibilidad se basan en el equilibrio de nitrógeno obtenido de los ensayos de alimentación en ratas. 6. Calculo del PDCAAS: PDCAAS = Media más baja sin corregir del IAA x digestibilidad verdadera de la proteína FUENTES DE PROTEÍNAS ANIMALES Y VEGETALES El concepto tradicional es que las proteínas de origen animal, con la excepción de gelatina y de algunas proteínas fibrosas, son proteínas completas, mientras que las proteínas de origen vegetal son consideradas como proteínas incompletas. La adopción de la PDCAAS para evaluar la calidad de las proteínas ha demostrado que algunas proteínas de soja son también proteínas completas; esto es, que proporcionan todos los aminoácidos esenciales en cantidad suficiente para cubrir las necesidades humanas. El PDCAAS de algunos productos de proteína de soja es semejante al de las proteínas de la leche y de la clara de huevo. 8

9 INGESTAS INADECUADAS DE PROTEINAS La deficiencia en proteínas se denomina Kwashiorkor. Ocurre en niños que son destetados antes de tiempo porque la madre se vuelve a quedar embarazada. Se produce sobre todo en países subdesarrollados. No hay crecimiento no hay síntesis de nuevos tejidos, El niño empieza a tener estatura baja, no crece, musculatura escasa, pelo frágil, presencia de edemas (hidrocefalia y abdominal). Retención de líquidos debido a la falta de proteínas. En países desarrollados el Kwashiorkor se da en casos de dietas vegetarianas muy estrictas con baja ingesta de proteínas y sin suplementación, o también en dietas extremas de adelgazamiento. Marasmo. Desintegración orgánica, fallan todos los procesos sintéticos, gran apatía, lo normal es que acabe en muerte. También puede darse en personas adultas, pueden padecer una deficiencia energético-proteica (adelgazamiento falta de síntesis hepática --> infecciones, enfermedades...). Se sucede del Kwashiorkor. Hay situaciones en las que puede darse una deficiencia de proteínas como por ejemplo fallos orgánicos: perdida de PT por enfermedades renales. Puede haber una mayor necesidad de PT cuando la ingesta de lípidos y glúcidos es baja. Que ocurre cuando tomamos exceso de PT: 0,8g/kg de peso cantidad recomendada de PT. Superar la cantidad de PT ingerida supone una mayor excreción de calcio, esto es más grave si no se compensa con una mayor ingesta de fósforo, como las proteínas suelen ser ricas en fósforo, la excreción del calcio pierde importancia. Personas diagnosticadas como osteoporoticas se les aconseja que se ajuste la ingesta de proteínas, la recomendación es q no se sobrepase por dos la cantidad recomendadas de PT. 9