Facultad de Química Departamento de Química Inorgánica y Nuclear Dr. Sigfrido Escalante Tovar. Dinámica Molecular. Modelación Molecular.
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- Elena Sáez Castellanos
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1 Dinámica Molecular Modelación Molecular nov-08 1
2 El campo de fuerzas 2
3 La mecánica molecular no puede: Proveer parámetros. Calcular valores naturales (enlaces, ángulos, cargas, etc.) Abordar estructuras inestables (edos. de transición) Simular modificación estructural (reacciones) Tomar en cuenta dependencia conformacionalde las cargas eléctricas. En general no puede tomar en cuenta ningún efecto relacionado con redistribución de electrones. 3
4 Métodos de la mecánica molecular Campos de fuerzas Asisted Model Building with Energy Refinement(AMBER) Chemistry at Harvard Macromolecular Mechanics(CHARMM) Consistent Force Field(CFF) Carbohidrate Hidroxyls represented by External Atoms(CHEAT) DREIDING Empirical Conformational Energy Program for Peptides(ECEPP) Empirical Force Field(EFF) Gronigen Molecular Simulation(GROMOS) Molecular Mechanics(MM1, MM2, MM3, MM4) Universal Force Field(UFF) Optimized Potentials for Liquid Simulation(OPLS) Tripos 4
5 El factor tiempo Facultad de Química La mayoría de las propiedades de interés involucran movimientos de las moléculas: Propiedades cinéticas de líquidos y sólidos. Reacciones Solubilidades Propiedades termodinámicas Formación de enlaces Plegamiento de proteínas, polímeros y ácidos nucleicos. 5
6 Dinámica Molecular 6
7 Ciclo general del cálculo - Calcular la energía potencial E(r 1, r 2, r n ) - Calcular la fuerza en cada átomo - Calcular la aceleración en cada átomo - Calcular la velocidad de cada átomo - Calcular la nueva posición de cada átomo 7
8 Dinámica Molecular La dinámica molecular DM calcula los movimientos reales de un sistema a partir del cual pueden calcularse propiedades moleculares promedio en el tiempo. Las propiedades se calculan mediante expresiones derivadas de la mecánica estadística. La DM muestrea, en general, ensambles moleculares de tipo microcanónicopero puede aplicarse a otros tipos de ensambles. 8
9 Ensambles moleculares Los estados de equilibrio en cada ensamble se caracterizan de la manera siguiente: - ensamble canónico: mínima energía libre de Helmholtz(A) - ensamble microcanónico: máxima entropía (S) - ensamble isotérmico-isobárico: mínima energía libre de Gibbs(G) - ensamble gran canónico: máximo presión x volumen (PV) 9
10 Las propiedades La energía interna: La capacidad calorífica: La temperatura: 10
11 Con qué frecuencia debe repetirse el tiempos en proteínas: ciclo de cálculo? Movimiento Tiempo (s) Vibración de enlaces Rotación de cadenas laterales Liberación torsional de grupos sepultados Rotaciones de regiones globulares Rotación de cadenas laterales en el interior Desnaturalización local ps= fs=
12 El intervalo t Como regla práctica, el tamaño del intervalo t debe ser aproximadamente 1/10 de la frecuencia de movimiento más alta, es decir, 1/10 del tiempo de la vibración de un enlace. Esto da un tamaño tdel orden de 1 fs= ps. Si se mantienen las distancias fijas se puede incrementar el tpor un factor de 2. En la práctica se llega, a veces hasta 10 fs. 12
13 Precaución con dinámica molecular El tamaño del intervalo de tiempo es muy pequeño: usualmente 1-2 fs. El tiempo total de simulación está limitado a ps. La exploración del espacio conformacionales limitada. Los errores numéricos se acumulan conforme el tiempo de simulación crece. Tener presente que: En general, la dinámica molecular es excelente para predecir estructuras no realistas 13
14 Protocolo estándar de DM 1- Describir al sistema Definir posiciones atómicas Definir conectividad (topología) Definir función de potencial (parámetros) Optimizar geometría Agregar disolvente, contraiones,etc. 14
15 Protocolo estándar de DM 2- Describir la simulación Tamaño del intervalo de tiempo Número de pasos (longitud de la simulación) Condiciones de la simulación (T,V(P)) Velocidades iniciales. Características adicionales (condiciones periódicas, etc) 15
16 Protocolo estándar de DM 3- Equilibrar al sistema Equilibrar soluto y disolvente Definir número y de pasos de calentamiento y equilibración. Monitorear propiedades (E c, E p, T, P) 16
17 Protocolo estándar de DM 4- Análisis Estabilidad de la estructura Identificar los movimientos moleculares importantes. Definir la estructura promedio Termodinámica. 17
18 Protocolo estándar de DM Existen otras consideraciones como son: -las formas de incorporar al disolvente -las condiciones periódicas - los alcances de las interacciones (cutoffs) El tamaño S de una caja se ajusta de acuerdo con: S = D + 2R cutoff D= tamaño molecular. - Templado simulado. (simulated annealing) 18
19 Condiciones periódicas 19
20 Ejercicio: plegamiento del tripéptido: RGD Los péptidos en general tienden a formar hélices. Si se parte de una conformación extendida, será posible apreciar el plegamiento? Facultad de Química Actividad: Siguiendo el protocolo recomendado, armar una simulación con el fin de visualizar la dinámica de plegamiento del RGD. 20
ÍNDICE 1 Introducción 2 Átomos, moléculas y iones 3 Estequiometría 4 Reacciones en disolución acuosa
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