QUIMICA DE ALIMENTOS PROTEÍNAS. Estructura de las proteínas. Estabilidad conformacional y adaptabilidad. Desnaturalización de las proteínas.

Transcripción

1 QUIMICA DE ALIMENTOS PROTEÍNAS Estructura de las proteínas. Estabilidad conformacional y adaptabilidad. Desnaturalización de las proteínas. Propiedades funcionales. Dra. Laura B. López. Cátedra de Bromatología. Facultad de Farmacia y Bioquímica. UBA e mail: laulop@ffyb.uba.ar

2 Aminácido

3

4 Curva de valoración de la glicina

5 Estereoquímica de los aminoácidos Excepto en la glicina todos los aminoácidos que surgen de una hidrólisis de proteínas (ácida o enzimática), poseen actividad óptica. Esta propiedad se debe a la presencia de un átomo de carbono asimétrico. En los hidrolizados de proteínas presentes en los tejidos vegetales o animales, sólo se encuentran isómeros de forma L. Esta uniformidad estructural de los aminoácidos es un factor básico en la construcción de las proteínas. D-gliceraldehído L-gliceraldehído D-Alanina L-Alanina

6 Enlace peptídico Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que Es un enlace covalente que se establece entre un grupo carboxilo de un aminoácido i y el grupo amino del aminoácido i + 1, dando lugar a la eliminación de una molécula de agua.

7 Estructura de las proteínas

8 Estructura Primaria Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica que aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de la secuencia y de la forma que esta adopte. ala-arg-asn-asp-asp-cys-glu-gly-his-ile-leulys-met-phe-pro-ser-thr α φ α ψ α El enlace peptídico que asocia dos aminoácidos es un enlace amida sustituida que está estabilizado por resonancia. Por un lado el enlace C-N posee un carácter parcial de doble enlace y el enlace C=O de enlace simple. Esto tiene dos consecuencias: el grupo N-H no se protonará entre ph 0 y 14 y no se puede producir una rotación libre del enlace CO-NH-. Los 4 átomos implicados en el enlace peptídico (C, O, N e H) y los dos átomos de carbono α están en un mismo plano. Los átomos de oxígeno e hidrógeno del grupo CO-NH están en posición trans (consecuencia de la estabilización por resonancia). Por lo tanto la cadena polipeptídica puede representarse por una serie de planos rígidos separados por los grupos HCR- Los enlaces covalentes simples entre átomos de carbono α son los únicos que poseen una rotación libre (ángulos ψ, psi y φ,fi). El enlace peptídico C-N es muy estable.

9 Estructura secundaria: Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Por ejemplo la estructura helicoidal se forma al enrollarse helicoidalmente sobre si misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el C=O de un aminoácidos y el -NH del cuarto aminoácido que le sigue. Alfa hélice Beta plegada Las alfa hélice es la más abundante de las proteínas con estructuras helicoidales. Están estabilizadas por puentes de hidrógeno. Pueden orientarse hacia la derecha o hacia la izquierda pero las mas estables con las orientadas hacia la derecha. La estructura beta es una estructura en zigzag. Según su conformación las cadenas peptídicas se llaman paralelas o antiparalelas. Las cadenas laterales (R) de los residuos de aminoácidos se sitúan debajo o encima del plano de las hojas y su carga o su volumen estérico tienen generalmente poco efecto sobre la existencia de tales estructuras

10 Estructura secundaria Poliprolina En los restos prolina, en virtud de la estructura en anillo formada por la unión covalente de la cadena lateral propilo con el grupo amina, no es posible la rotación del enlace N- C. Además como no existe entre ellos un átomo de hidrógeno unido al nitrógeno, no puede formar puentes de hidrógeno. Por estos motivos los segmentos que contienen restos de prolina no pueden formar alfa hélice. La proteínas ricas en prolina tienden a asumir una estructura aperiódica o al azar. La poliprolina es capaz de formar dos tipos de estructuras helicoidales, llamadas poliprolina I y II. En la poliprolina I los enlaces peptídicos se encuentran en la configuración cis y en la II en trans. La estructura secundaria del colágeno, que es la mas abundante de las proteínas animales, es la de hélice de poliprolina tipo II. En el colágeno cada tercer resto aminoacídico es glicina, habitualmente precedida por un resto de prolina. Tres cadenas polipeptídicas se engranan para formar una triple hélice, cuya estabilidad se debe a puentes de hidrógeno. El colágeno es un ejemplo de proteína fibrilar: toda la cadena peptídica se encuentra ordenada en una estructura regular única. La estabilización de esta estructura se produce por interacciones intermoleculares, principalmente puentes de hidrógeno y enlaces hidrófobos.

11 Estructura terciaria: La estructura terciaria es la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de los aminoácidos que tiene azufre, puentes de hidrógeno, puentes eléctricos e interacciones hidrofóbicas. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cual será la secundaria y la terciaria. Beta plegada Enrollamiento al azar. Alfa hélice Lisozima de la clara de huevo: ejemplo de proteína globular en donde se alternan segmentos regulares con los irregulares con arrollamiento al azar

12 Enlaces que estabilizan las estructuras secundarias y terciarias de las proteínas. CH2OH CH2OH Interacción dipolo dipolo inducido o fuerzas de van der Waals

13 Estructura cuaternaria Unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de subunidad. Se producen fundamentalmente interacciones no covalentes, como puentes de hidrógeno, interacciones hidrófobas e interacciones electrostáticas. Hemoglobina Micela de caseína

14 Estabilidad conformacional y adaptabilidad de las proteínas La estabilidad de las estructura nativa de las proteínas se define como la diferencia de energía libre entre los estado nativo y desnaturalizado o desplegado de la molécula proteica. Las proteínas son sólo marginalmente estables la ruptura de unas pocas interacciones no covalentes son suficientes para desestabilizar la estructura nativa. Sin embargo las proteínas no están diseñadas como moléculas rígidas. Son muy flexibles. Su estado nativo es metaestable y la ruptura de uno a tres enlaces de hidrógeno o unas pocas interacciones hidrofóbicas puede modificar fácilmente la conformación de las proteínas. La adaptabilidad conformacional al cambiar las condiciones de la disolución en que se encuentran les permite llevar a cabo funciones biológicas críticas. Por ejemplo la fijación de sustratos o ligandos prostéticos a las enzimas implica la reorganización de segmentos polipeptídicos en los puntos de fijación.

15 DESNATURALIZACION PROTEICA Cualquier modificación de la conformación nativa de la proteína, a nivel de la estructura cuaternaria, terciaria o secundaria, que no involucre ruptura de los enlaces peptídicos. La desnaturalización puede ser reversible en algunas condiciones. En las condiciones típicas del procesamiento de alimentos, la desnaturalización es por lo general irreversible. -Descenso de la solubilidad Consecuencias - Modificación de la capacidad de fijar agua -Pérdida de actividad biológica -Mayor susceptibilidad a ataque por proteasas (aumento de la digestibilidad). -Incremento de viscosidad intrínseca

16 DESNATURALIZACION PROTEICA Y Y N Y D Ej: aumento de actividad espumante o emulsionante, aumento de digestibilidad, etc. Y N Y D Ej: pérdida de actividad biológica, descenso de solubilidad, etc. Concentración del agente desnaturalizante, temperatura o ph Curvas de desnaturalización típicas. Representan cualquier propiedad física o química de la molécula de proteína mensurable y que cambie al variar la conformación. Y N e Y D son los valores de Y para estados nativo y desnaturalizado, respectivamente. La pendiente indica que es un proceso cooperativo, es decir que una vez que una molécula proteica empieza a desplegarse, o una vez que se han roto unas pocas interacciones, un ligero incremento de la concentración del agente desnaturalizante o de la temperatura despliega por completo la totalidad de la molécula.

17 AGENTES DE DESNATURALIZACION - Físicos Calor Frío Tratamientos mecánicos : amasado, batido, agitación. - Químicos Ácidos y álcalis Disolventes orgánicos Disoluciones acuosas de compuestos orgánicos (urea, detergentes, agentes reductores).

18 PROPIEDADES FUNCIONALES Son características físico químicas intrínsecas de cada proteína que determinan las características de los alimentos en los cuales se encuentran o a los cuales son agregados Son propiedades utilizadas en la formulación de alimentos:

19 Papeles funcionales de las proteínas alimentarias en los sistemas alimenticios.

20 Clasificación: Propiedades de Hidratación (Interacción proteína agua): absorción y retención de agua, adhesión, dispersabilidad, solubilidad, viscosidad. Propiedades relacionadas con interacción proteína proteína: formación de geles y masas proteicas. Propiedades relacionadas con Interacción de fases inmiscibles (agua/aceite; agua/aire): propiedades emulsificantes y espumantes.

21 Propiedades de hidratación En la hidratación de las proteínas a partir del estado seco se pueden postular las siguientes etapas secuenciales: Proteína Adsorción de la deshidratada molécula de agua Adsorción Condensación de por fijación en multicapa de agua líquida Hinchamiento zonas polares agua Solvatación La absorción de agua, el hinchamiento, la humectabilidad, la capacidad de retención de agua, la cohesión y la adhesión están relacionadas con las cuatro primeras etapas, en tanto que la dispersabilidad y la viscosidad están relacionadas también con la quinta. Partículas o masa insoluble hinchadas dispersión 5 Disolución El estado final de la proteína soluble o insoluble está relacionado también con propiedades funcionales importantes como la solubilidad o solubilidad instantánea, en las que las 5 primeras etapas ocurren rápidamente. La gelificación implica la formación de una masa insoluble bien hidratada e interacciones específicas proteínas proteínas. Las propiedades de superficie como la emulsificación y la formación de espuma, necesitan entre otras cosas de un elevado grado de hidratación y de dispersión proteica.

22 Factores ambientales que influyen sobre las propiedades de hidratación A mayor concentración proteica mayor absorción de agua ph % agua ligada 120 A mayor temperatura menor fijación de agua por las proteínas (por disminución de puentes de hidrógeno) ph Influencia del ph sobre la capacidad de retención de agua del músculo de ganado vacuno Concentración de sales A baja concentración de sales la hidratación de las proteínas puede verse incrementada. A alta concentración de sales las proteínas pueden deshidratarse.

23 Solubilidad Las propiedades funcionales se ven afectadas por la solubilidad de las proteínas, las mas afectadas son las propiedades espesantes, espumantes y gelificantes. Las proteínas insolubles tienen un uso muy limitado en los alimentos. Las interacciones que influyen de forma mas destacada en las características de solubilidad de las proteínas son las hidrofóbicas e iónicas. Promueven asociación proteínas Interacciones hidrofóbicas proteínas y disminuyen la solubilidad Interacciones iónicas Promueven asociación proteínas agua y aumentan la solubilidad La solubilidad de una proteína viene impuesta por la hidrofilia e hidrofobia de la superficie de la misma que contacta con el agua del entorno. Cuanto menor sea el número de zonas hidrofóbicas de la superficie mayor será la solubilidad.

24 Clasificación de las proteínas según su solubilidad Albúminas Globulinas Glutelinas Prolaminas solubles en agua (ph 6,6) solubles en soluciones salinas diluidas (ph 7) solubles en soluciones Ácidas (ph 2) Alcalinas (ph 12) solubles en etanol 70 %

25 Otros factores que influyen sobre la solubilidad proteica ph: Capacidad de retención de agua ph Muchas de las proteínas presentan una solubilidad mínima a ph próximo a su punto isoeléctrico (pi). Esto se debe a la ausencia de repulsión electrostática, lo que promueve la agregación y precipitación, vía interacciones hidrofóbicas. La desnaturalización por calor modifica el perfil de solubilidad frente al ph. Se da una disminución de la solubilidad al pi ya que el desplegamiento incrementa la hidrofobia superficial.

26 Otros factores que influyen sobre la solubilidad proteica Fuerza iónica: a valores bajos (cc < 0,5M) solubilización por salado (debido a una disminución en las interacciones proteína-proteína). a valores más elevados (cc > 1M) precipitación por salado (aumentan las interacciones proteína-proteína) Tipo de disolvente: ejemplos etanol, acetona. a menor constante dieléctrica disminuye la solubilidad proteica, en general (mayor interacción intermolecular que conduce a la precipitación de las proteínas). Temperatura: entre 0 40 C aumenta la solubilidad (excepto las muy hidrofóbicas como beta caseínas y algunas prot. de cereales). > 40 C disminuye la solubilidad proteica (desnaturalización, exposición de grupos apolares, agregación y precipitación).

27 Solubilidad Los datos de solubilidad resultan muy útiles para determinar las condiciones óptimas para la extracción y purificación de proteínas, a partir de sus fuentes naturales y para separar fracciones proteicas. El grado de insolubilidad de una proteína es una medida práctica de la desnaturalización + agregación de la proteína, una proteína que se presenta desnaturalizada, parcialmente agregada suele ser poco eficaz en los procesos de gelificación, emulsificación o formación de espuma. La solubilidad proteica a ph neutro o al pi es con frecuencia la primera de las propiedades funcionales que se mide en cada una de las etapas de preparación y procesado de un ingrediente proteico. Ensayos usados: PSI (índice de solubilidad de las proteínas). PDI (índice de dispersabilidad de las proteínas) Ambos términos expresan el porcentaje de proteína soluble que contiene la muestra.

28 Viscosidad La aceptación de alimentos líquidos y semisólidos por parte de los consumidores de salsas, sopas, bebidas, etc. depende de la viscosidad y consistencia del producto. Viscosidad (µ ): resistencia a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo cortante. τ = µ. γ τ: esfuerzo cortante γ : gradiente de velocidad Los fluidos newtonianos tienen un coeficiente de viscosidad constante independiente del esfuerzo cortante o del gradiente de velocidad de flujo. Las disoluciones, suspensiones, emulsiones, pastas y geles de proteínas presentan un comportamiento pseudoplástico: la viscosidad disminuye a mayor velocidad de flujo. Esto se debe a que : las moléculas proteicas se orientan en la dirección Capa de hidratación Deformación de una partícula hidratada de flujo, deformaciones en la esfera de hidratación en la dirección del flujo a rupturas en las uniones débiles (puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Walls).

29 Viscosidad Cuando el flujo cesa, la viscosidad puede o no volver al valor original: Proteínas fibrosas (gelatina, actomiosina) permanecen orientadas, tardan en volver a la viscosidad inicial. Proteínas globulares (prot. de soja o de suero lácteo) recuperan su viscosidad inicial rápidamente disoluciones tixotrópicas. El coeficiente de viscosidad de la mayor parte de los fluidos proteicos aumenta exponencialmente con la concentración proteica.

30 Viscosidad Los fluidos Newtonianos muestran una relación lineal entre τ: esfuerzo cortante y γ : gradiente de velocidad. (ej: agua, leche, jarabe de glucosa, etc) Los fluidos pseudoplásticos muestran una relación no lineal entre τ y γ. (disoluciones, suspensiones, emulsiones, pastas y geles de proteínas ). Los plásticos de Bingham (viscoelástico plástico) requieren la aplicación de un esfuerzo mínimo antes de empezar a fluir. Ej: mayonesa, ketchup, crema batida, clara batida, etc.

31 Propiedades relacionadas con interacción proteína proteína: formación de geles y masas proteicas.

32 Formación de geles Agregación ordenada de proteínas desnaturalizadas mediante enlaces covalentes o no covalentes para dar origen a una red capaz de atrapar agua. Ej: prod. lácteos (yogur), huevo (omelete), gelatina, ptos. de carne o pescado triturados y calentados, masas panarias, pescados (surimi), proteínas vegetales texturizadas por extrusión o hilado, etc. Se diferencia de: Agregación: formación de grandes complejos por interacciones prot.-prot. Precipitación: agregación que conduce a pérdida parcial o total de solubilidad. Floculación: agregación al azar, sin desnaturalización por supresión de repulsiones electrostáticas intercatenarias. Coagulación: agregación al azar con desnaturalización, con predominio de interacciones prot. - prot. sobre prot.-disolvente coágulo grosero. La gelificación se utiliza no sólo para obtener geles sólidos viscoelásticos, sino también para mejorar la absorción de agua, los efectos espesantes, la fijación de partículas (adhesión) y para estabilizar emulsiones y espumas.

33 Formación de geles En general requiere a)calor; b) hidrólisis enzimática, c) adición de sales. La solubilidad no es un prerequisito (colágeno, actomiosina). a) Calor xpn xpd Agregación Gel tipo coágulo Enfriamiento (Pd)x Gel traslúcido En los geles termoirreversibles (clara de huevo, proteínas de suero lácteo), las interacciones proteína-proteína pueden ser a través de puentes disulfuros, interacciones hidrofóbicas y/o electrostáticas. En los geles termorreversibles (gelatina) las interacciones proteína-proteína predominantes son los puentes de hidrógeno;

34 Formación de geles b) hidrólisis enzimática Proteólisis limitada quimosina (cuajo) gel tipo coágulo (micelas de caseínas) también por disminución del ph hasta el pi c) adición de sales (sales de calcio o de magnesio) Los iones forman enlaces cruzados entre grupos negativamente cargados de las moléculas de proteínas. Ej: tofu. Influencia del ph: al ph isoeléctrico o en sus proximidades las proteínas suelen formar geles tipo coágulo. A valores extremos se forman geles débiles, por las fuertes repulsiones electrostáticas reinantes. El ph óptimo para la formación de geles es 7-8 para la mayor parte de las proteínas.

35 GELIFICACION: Las características típicas de muchos alimentos están determinadas por la propiedad de gelificar de las proteínas. Por ejemplo, la textura, propiedades organolépticas, rendimiento y calidad de productos como gelatinas, embutidos, surimi, yogur, postres lácteos, están vinculadas a la formación de un gel proteico. Proteínas del músculo Clara de huevo Caseínas de la leche Proteínas del lactosuero Proteínas de soja Proteínas gelificantes

36 Formación de masa Gluten de trigo harina + agua masa (pasta viscoelástica y muy cohesiva) Proteínas Albúminas de cereales Globulinas 15 % Prolaminas Gliadinas Constituyen el gluten Glutelinas Gluteninas 85 % Gliadinas (puentes disulfuro intracatenarios) son responsables de la extensibilidad Gluteninas(puentes disulfuro intra e intercatenarios) son responsables de la elasticidad

37 Formación de masa Gluten: mas del 50 % de los aa corresponden a Glu/Gln y Pro. 30 % de aa hidrófobos interacciones hidrofóbicas fijación de lípidos Gln + HO aa (10 %) fijación de agua, propiedades de cohesión adhesión (formación de puentes de H). Cis/Cys 2-3 % intercambio sulfhidrilo-disulfuro (determina una amplia polimerización de las proteínas de gluten).

38 Formación de masa Amasado: matriz compleja: almidón proteínas lípidos (desplegamiento parcial de las proteínas). Se establece una red proteica tridimensional, viscoelástica, al transformarse las partículas de gluten iniciales en membranas delgadas que retienen los gránulos de almidón y el resto de los componentes de la harina. Horneado: gluten por encima de libera algo de agua que es absorbida por el almidón parcialmente gelatinizado. Sin embargo las proteínas de gluten juegan un papel fundamental en la retención de agua durante el horneado, dando lugar a estructuras blandas (40 50 % de agua). Las proteínas solubles del trigo se desnaturalizan y agregan por horneado y esta gelificación parcial contribuye a la formación de la corteza del pan. Producto sin hornear: aglutinante (ligante) en pastas de carne y surimi (cohesión adhesión)

39 Propiedades relacionadas con Interacción de fases inmiscibles (agua/aceite; agua/aire): propiedades emulsificantes y espumantes.

40 Propiedades de superficie Insertar figura 20 filminas de Patsy Representación esquemática del papel de las áreas hidrófobas superficiales en la probabilidad de que una proteína se adsorba en la interfase aire-agua.

41 Principales atributos de proteínas con actividad de superficie apropiadas I) Adsorción rápida en la interfase II) Desplegamiento y reorientación rápida en la interfase (de las regiones hidrófilas e hidrófobas de la molécula). Lleva a una reducción de la tensión interfasial. III) Interacción con moléculas vecinas Formación de película viscoelástica fuerte que resista los movimientos mecánicos y térmicos.

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43 Propiedades emulsificantes Ejemplos: leche, cremas, mayonesas, manteca, productos cárnicos, etc. a) Capacidad de emulsificación: ml aceite emulsificado/ g prot. Solución de proteína + gotas de aceite: se ve el momento en que se rompe la emulsión. Se mide el volumen de aceite agregado b) Estabilidad de la emulsión EE = Vf x 100 Se somete a la emulsión a almacenamiento a temperaturas elevadas o centrifugación y se mide el Vf (volumen de grasa separada) y el Vi (volumen inicial de la emulsión) Vi Estas dos medidas reflejan las dos funciones que desempeñan las proteínas en las emulsiones: facilitar su formación (principalmente por rebajar la tensión interfasial) y contribuir a estabilizar la emulsión formando una barrera física en la interfase.

44 Factores que afectan la capacidad de emulsificación y la estabilidad de la emulsión Solubilidad (juega un papel importante pero no se requiere 100 % de solubilidad). ph óptima al pi gelatina compacta, viscoelástica alta estabilidad SBA, clara de huevo alejados del pi soja, lácteas, miofibrilares + solubles Temperatura el calor tiende a desestabilizar las emulsiones a menos que las proteínas gelifiquen. (emulsión cárnica). Ejemplos de proteínas con buenas propiedades emulgentes: caseínas, proteínas de soja, actomiosina, plasma, globinas de la sangre, etc.

45 Propiedades espumantes Ejemplos: merengue, crema batida, espuma en la cerveza, mousses, pan, souffles, helados, etc. Formación de espuma Burbujeo (baja cc de prot. 0,01 2 % p/v) burbujas + grandes Batido (alta cc de prot % p/v) espuma + suave Despresurización: consiste en liberar repentinamente la presión de una disolución previamente presurizada. ej: cremas en aerosol.

46 Propiedades espumantes Desestabilización - Drenaje del líquido entre las laminillas bajo la acción de la gravedad, por diferencias de presión o por evaporación. - Difusión de gas desde las burbujas mas pequeñas a las mas grandes. - Ruptura de laminillas líquidas que separan las burbujas de gas. El drenaje y la ruptura son interdependientes, ya que la ruptura incrementa el drenaje y éste disminuye la resistencia de las laminillas. Estabilización Disminución de tensión entre fases y repulsión de laminillas Elasticidad de proteínas adsorbidas Aumento de viscosidad

47 a) Capacidad de formación de espuma: 1 Vol de espuma= 100.E/A 2 Overrun o incremento de volumen = 100.B/A 3 Potencia espumante= 100.B/D b) Estabilidad espuma 1) se determina la intensidad de drenaje del líquido o del colapso de la espuma (reducción de volumen) al cabo de un tiempo. 2) tiempo necesario para drenaje total o semitotal o para un colapso total o semitotal. 3) el tiempo preciso para que el drenaje comience.

48 Factores que afectan las propiedades espumantes de las proteínas Solubilidad: proteínas solubles presentan buena capacidad de formación de espuma pero partículas de proteínas insolubles también porque aumentan la viscosidad superficial. ph: en general mayor estabilidad en pi. A ph= pi aumenta capacidad espumante pero disminuye la estabilidad. Concentración proteica: con. Prot. estabilidad Temperatura: calor disminuye la capac. espum., disminuye la estabilidad (a menos que las prot. gelifiquen.) Otros componentes: sales (NaCl) capac. espum estabilidad sacarosa expansión estabilidad lípidos interfieren por ubicarse ellos mismos en la interfase aire agua..

49 Propiedades espumantes Para estabilizar una espuma es preciso formar una película proteica impermeable al aire, gruesa, elástica, cohesiva y continua en torno a cada burbuja. Las proteínas deben adsorberse fuertemente en la interfase aire/agua, vía interacciones hidrofóbicas, para evitar su desorción y la correspondiente perdida de líquido por drenaje. Se precisa además una flexibilidad y movilidad de la proteína suficientes para contrarrestar la deformación por tensión, la extensión de la interfase y el adelgazamiento de las laminillas. Proteínas con buenas propiedades espumantes: clara de huevo, porción globínica de la hemoglobina, seralbúmina bovina, gelatina, proteínas del suero, micelas de caseínas, beta caseína, gluteninas, proteínas de soja. Son múltiples las semejanzas entre la formación de espumas y emulsiones pero no existe una correlación estrecha entre las capacidades emulsificantes y espumantes de las proteínas. Quizás se puede explicar este hecho teniendo en cuenta que la estabilidad de la espuma es mas exigente, respecto de la estructura residual de la proteína situada en la interfase, que la de las emulsiones.

50 Texturización Desplegamiento de cadenas peptídicas de proteínas globulares por ruptura de interacciones intramoleculares y estabilización de las cadenas estiradas por creación de interacciones intermoleculares. Hilado Extrusión termoplástica Coagulación térmica y formación de películas a) suspensión de harina de soja se deshidrata sobre rodillos. Se forma una película y se le da forma ( + aromatizantes o saborizantes). b) suspensión de soja, se deja en reposo a alta temp. y se forma como una nata que se llama Yuba.

51 Producción de proteína texturizada por hilado Hojuelas de soja desengrasadas Tratamiento alcalino y separación Fracción insoluble Fracción soluble Tratamiento ácido y separación Proteína de soja concentrada Resuspensión + trat. alcalino + filtración Fracción soluble Solución alcalina de proteínas Hilado: inyección a presión a través de placas perforadas Baño ácido de Na Cl, precipitación por salado Sistema de rodillos que estiran las fibras Adición de aglutinantes Proteína texturizada por hilado Adición de grasa, colores, sabores, nutrientes, etc

52 Producción de proteína texturizada por extrusión Harina de soja + sustancias amiláceas Alimentador con acondicionamiento a vapor (humedad %) Dispositivo de extrusión Se aplica alta presión y alta temperatura Al extrusor llega una masa viscosa que es extruída a través de una placa perforada a un ambiente de presión normal. Se produce una evaporación relámpago del agua interna con formación de burbujas de vapor que se expanden. Secado Proteína texturizada por extrusión

53 Aprovechamiento de las propiedades de las proteínas en la industria de alimentos HIDRATACION Embutidos, fiambres: la hidratación es el primer paso para la gelificación o emulsión pero también se utiliza esta característica para la extensión de productos sin que la proteína gelifique o se emulsione. Proteínas típicamente utilizadas en este caso: proteína de soja, proteínas cárnicas, proteínas lácteas, gluten de trigo Masas: se utiliza la proteína de trigo presente en la harina y las proteínas lácteas

54 Aprovechamiento de las propiedades de las proteínas en la industria de alimentos GELIFICACION Gelatinas: proteínas de colágeno Embutidos cárnicos: proteínas de soja, proteínas lácteas, proteínas cárnicas: musculares, plasma Surimi: proteínas de soja, proteínas lácteas Postres lácteos: proteínas lácteas, proteínas de colágeno Productos de panadería: proteínas lácteas

55 Aprovechamiento de las propiedades de las proteínas en la industria de alimentos EMULSIFICACION Crema batida, helados: proteína láctea Postres lácteos: proteína láctea Emulsiones cárnicas: proteína Emulsiones cárnicas: proteína cárnica, plasma, proteínas lácteas, proteínas de soja

56 Aprovechamiento de las propiedades de las proteínas en la industria de alimentos ESPUMADO Helados Crema batida Panes leudados Merengues Souffles

57 Papeles funcionales de las proteínas alimentarias en los sistemas alimenticios.

58 Proteínas utilizadas en la industria de alimentos PROTEINAS FUENTE NOMBRE COMERCIAL % PROT. APLICACIÓN FUNDAMENTAL ANIMALES LACTEAS WPI 90% Suplementos nutricionales WPC 80 80% Suplementos nutricionales WPC 40 WPC % Lácteos SUERO DULCE 13% Lácteos SUERO DESMINERALIZADO 13% Lácteos CASEINA CARNICAS FIBRA DE COLAGENO 90% Cárnicos GELATINA 97% Postres RECORTES DESHIDRATADOS 87% Cárnicos PLASMA 70% Cárnicos OVOALBUMINAS 85% Panificación VEGETALES SOJA HARINA 52% Panificación TEXTURIZADO 52% Análogos cárnicos / Medallones CONCENTRADO 70% Chacinados AISLADO 90% Chacinados / Bebidas TRIGO HARINA 13-15% Panificación GLUTEN 75% Panificación / Matambres ARVEJAS HIDROLIZADAS

59 EJEMPLOS DE MATERIAS PRIMAS PROTEICAS UTILIZADAS EN DERIVADOS CARNICOS Productos de soja: aislados, concentrados, texturizados. Plasma bovino, plasma porcino Productos lácteos: caseinato, leche en polvo, suero lácteo o suero de queso (WPC 80, WPC 35, suero dulce con 13 % de proteínas) Derivados de huevo: ovoalbúmina, huevo en polvo. Otras proteínas cárnicas: Proteínas de cerdo, que provienen de recortes grasos, deshidratadas; fibra de colágeno; emulsión de cuero; gelatina vacuna. Proteína Hidrolizada: proteínas hidrolizadas de trigo, de cerdo, gelatinas hidrolizadas. Trigo: harinas, gluten y aislado de gluten

60 BIBLIOGRAFIA Química de los alimentos. 2da Edición. Owen Fennema. Editorial Acribia Química de los alimentos. 2da Edición. Belitz - Grosch. Editorial Acribia SA Proteínas alimentarias. Bioquímica, Propiedades funcionales. Valor nutritivo. Modificaciones químicas. Cheftel, Cuq, Lorient. Editorial Acribia SA Química de los alimentos. 4ta Edición. Salvador Badui Dergal. Pearson Educación Curso: Aplicaciones de proteínas en la industria de alimentos. Ing. María Laura Aparicio. AATA. 29/4/09.