ÁMINOACIDOS ESTRUCTURA

Transcripción

1 Proteínas y Enzimas

2 ÁMINAIDS ESTRUTURA

3 N ADENA LATERAL N PLAR AMINÁIDS - LASIFIAIN

4 AMINÁIDS - LASIFIAIN N ADENA LATERAL PLAR SIN ARGA ELETRIA

5 AMINÁIDS - LASIFIAIN N ADENA LATERAL PLAR N ARGA ELETRIA N 2 N 2 N N 2 N 2 N Lisina Arginina N N 2 N 2 N istidina Aspartato (Ácido aspártico) 2 N Glutamato (Ácido glutámico)

6 AMINÁIDS - LASIFIAIN ENLAE PEPTIDI N R 1 N R N R 1 N R 2

7 PRTEÍNAS - LASIFIAIN FUNINES atalizadores biológicos. Transporte. Movimiento coordinado. Protección inmune. Regulación de la actividad celular. Generación y transmisión de los impulsos nerviosos. PRPIEDADES: PUNT ISELETRI

8 PRTEÍNAS - LASIFIAIN ESTRUTURAS. ESTRUTURA PRIMARIA N N N Amino terminal R R n R arboxilo terminal ESTRUTURAS. ESTRUTURA SEUNDARIA α-elie

9 PRTEÍNAS - LASIFIAIN ESTRUTURAS. ESTRUTURA SEUNDARIA LAMINADA PLEGADA

10 ESTRUTURAS. ESTRUTURA TERIARIA. FIBRILAR GLBULAR PRTEÍNAS - LASIFIAIN

11 ESTRUTURAS. ESTRUTURA UATERNARIA PRTEÍNAS - LASIFIAIN

12 PRTEÍNAS - LASIFIAIN ESTRUTURAS. ESTRUTURA UATERNARIA NEPT DE DESNATURALIZAIN E DRLISIS

13 ENZIMAS DEFINIIÓN Y FUNIN: SN PRTEÍNAS, ATALIZADRES BILÓGIS ENZIMA SUSTRAT PRDUT Propiedades de las enzimas a.-poder catalítico. b.- Especificidad. Para la reacción como para el sustrato. Especificidad absoluta. Especificidad relativa. Nomenclatura y clasificación de las enzimas Las enzimas se denominan comúnmente añadiendo la terminación -asa al nombre del sustrato sobre el que actúan. 1- xidoreductasas(reacciones de oxido reducción) 2- Transferasas(transferencia de grupos funcionales desde un sustrato a otro) 3- idrolasas (reacciones de hidrólisis) 4- Liasas(ruptura de la molécula de sustrato) 5- Isomerasas(reacciones de isomerización: ópticos, geométricos o de posición) 6- Ligasas(formación de enlaces acoplados con hidrólisis de ATP)

14 ENZIMAS LENZIMAS a.-ofactor. b.- oenzima. Sitio activo Región específica que interacciona con el sustrato para formar el complejo (ES) aracterísticas de sus sitios activos: a.- Es una porción pequeña. b.- Es una entidad tridimensional formada por grupos. c.-el sustrato se une reversiblemente a la enzima por numerosas fuerzas débiles, puentes hidrógeno, enlaces electrostáticos, fuerzas de Van der Waals. d.-son hendiduras en los que el agua está excluida. e.- La especificidad de la interacción enzima-sustrato MDEL: LLAVE-ERRADURA MDEL: ENAJE INDUID

15 Reacción Química - EQUILIBRI QUÍMI A+B -----> +D o +D------>A+B ENZIMAS Aspectos Energéticos Energía Libre: es la energía liberada en las reacciones biológicas que sirve para realizar algún tipo de trabajo útil. Se simboliza con la letra G (Energía Libre de Gibbs). Se expresa en kcal / mol. G es la diferencia entre la energía libre de los productos (G P ) y la energía libre de los sustratos (G S ). Es decir: G = G P -G S. Si: Gp <G S, entonces G <0 (negativo). Se dice que la reacción es exergónica Si: Gp >G S, entonces G >0 (positivo). Se dice que la reacción es endergónica Aspectos inéticos Estado activado o estado de transición. La energía libre de activación ( G*) es la diferencia entre la energía libre del sustrato en su estado de transición (S*) y la energía libre del sustrato en el estado inicial (S)

16 ENZIMAS Gráfico de energía libre en una reacción química

17 ENZIMAS Gráfico de energía libre en una reacción química con y sin enzima

18 ENZIMAS Factores que modifican la actividad enzimática oncentración de sustrato Velocidad Máxima y Km. Relación con afinidad.

19 ENZIMAS Factores que modifican la actividad enzimática Temperatura Energía cinética y desnaturalización.

20 ENZIMAS Factores que modifican la actividad enzimática p Desnarturalización química.