L/O/G/O BIOQUÍMICA II

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Rosa Benítez Alvarado
hace 7 años
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1 L/O/G/O BIOQUÍMICA II

2 Objetivos

3 Contenidos Niveles estructurales de una proteína Relación entre estructura y función

4 11/10/2011 Ing. Karla Dávila

6 Estructura primaria La estructura primaria, se refiere al orden de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. La fuerza estabilizadora de esta estructura es el enlace covalente (peptídico). En esta estructura se incluye, además de la secuencia de aminoácidos, la localización de los puentes disulfuro (cistina).

7 La importancia de la estructura primaria es tal que una variación en un solo aminoácido de una cadena polipeptídica puede determinar una falta letal en la proteína completa. El ejemplo clásico es el de la hemoglobina S (HbS) que tiene la sexta posición de la cadena P ocupada por valina en lugar de glutámico como la hemoglobina normal (HbAí). Los individuos que tienen este defecto padecen anemia de células falciformes, con una elevada hemolisis y obstrucción de capilares por los eritrocitos anormales.

9 Estructura secundaria

10 Estructura Terciaria Existen razones sobradas para pensar que gran parte de las proteínas tienden a adoptar forma esférica, globular. Esto sólo puede ocurrir si suponemos que, además del plegamiento secundario, existe un superplegamiento de la proteína que da lugar a una estructura compacta. Es la que se conoce como estructura terciaria de las proteínas. Se trata de un arreglo tridimensional que forma diversos repliegues específicos.

11 Los tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria son: a) atracción electrostática de tipo salino entre un grupo carboxilato (-COO-) y un grupo amino (-NH3+) de residuos glutamato o aspartato con Usina oarginina; b) puentes de hidrógeno, entre grupos carboxilato, oxhidrilo (-OH) o los propiosgrupos carbonilo (-C=0) de las uniones peptídicas; c) interacción de cadenas polares, como los grupos aromáticos de la fenilalanina o los no aromáticos de alanina e isoleucina, etc;

12 d) fuerzas de Van der Waals, cuando los residuos son idénticos como dos metilos de la alanina, hidroximetilos de la serina, etc; e) puentes disulfuro, que se establecen entre los grupos sulfhidrilo (-SH) de la cisteína para dar el enlace covalente disulfuro (-S-S-) entre cadenas vecinas Las estructuras terciarias de las proteínas permiten agruparlas en familias y subfamilias; por ejemplo, proteínas fibrosas de forma alargada y proteínas globulares de formaesferoidal

13 Ing. Karla Dávila 11/10/2011

14 Estructura Cuaternaria Cuando una proteína se compone de más de una cadena polipeptídica, se dice que posee estructura cuaternaria. Las proteínas que poseen este grado de organización estructural se denominan oligoméricas y las cadenas polipeptídicas individuales que la integran se denominan monómeros, protómeros o subunidades. Cuando una proteína oligomérica contiene dos o cuatro monómeros o subunidades se denomina dímero o tetrámero, respectivamente. El mejor ejemplo estudiado es la hemoglobina que es una proteína tetramérica

15 Ing. Karla Dávila 11/10/2011

16 Los enlaces que mantienen la estructura cuaternaria son del mismo tipo que los que mantienen la estructura terciaria, excepto enlaces covalentes. Por ejemplo, la otquimotripsina contiene tres cadenas polipeptídicas unidas por enlaces disulfuro y no se considera estructura cuaternaria. La mioglobina está compuesta por una sola cadena polipeptídica y no posee estructura cuaternaria. Ing. Karla Dávila 11/10/2011

17 Sin embargo, la hemoglobina contiene 4 subunidades unidas no covalentemente y, por tanto, tiene estructura cuaternaria. La enzima aspartato transcarbamilasa tiene una estructura cuaternaria formada por 12 subunidades. Otros ejemplos incluyen la sintetasa de ácidos grasos, la piruvato deshidrogenasa,a las cuales se les conoce como complejos multier>zimáticos o estructuras supramoleculares

18 La estructura cuaternaria está íntimamente ligada a las propiedades reguladoras de las proteínas, particularmente en los sistemas llamados alostéricos. En estos sistemas, la respuesta puede estar afectada por la presencia de efectores (inhibidores o activadores) que modulan la acción primaria de la proteína.

19 Las estructuras secundaria y terciaria de una proteína están determinadas por la estructura primaria. Por lo tanto, no es necesario postular un control genético independiente para los niveles de estructuración superiores al nivel primario, puesto que la estructura primaria determina la secundaria, terciaria y (cuando está presente) la cuaternaria.

20 RELACIÓN ENTRE ESTRUCTURA Y FUNCIÓN La actividad biológica de una proteína depende del ordenamiento tridimensional apropiado de sus grupos funcionales. De este modo, las proteínas sólo funcionan cuando están plegadas en su estructura original o conformación nativa. Debido a que las conformaciones nativas de la mayor parte de las proteínas están estabilizadas sólo por enlaces no covalentes, el plegamiento puede ser alterado por condiciones como alta temperatura, ph extremo o presencia de solventes orgánicos que debilitan las interacciones no covalentes

21 Desnaturalización La alteración de una proteína que modifique su conformación nativa se denomina desnaturalización; este cambio provoca la consiguiente alteración o desaparición de sus funciones. En una proteína se produce la desnaturalización al perder su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, conservándose la primaria (covalente).

22 En el estado desnaturalizado los niveles de estructuración superior de la conformación nativa se encuentran al azar, es decir la proteína altamente ordenada queda reducida a un polimero estadístico formado por una cadena de aminoácidos (Siguiente figura). La existencia de enlaces disulfuro en una proteína aumenta su resistencia a la desnaturalización.

24 Agentes desnaturalizantes Todos aquellos agentes capaces de romper o alterar los enlaces que mantienen las estructuras de orden superior de una proteína pueden desnaturalizarla. Agentes: - Calor - Agentes físicos: radiaciones, tensoactividad, altas presiones) - Agentes químicos: ácidos, álcalis, urea,detergentes Ing. Karla Dávila 11/10/2011

25 Consecuencias de la desnaturalización: Pérdida drástica de solubilidad disminución de la viscosidad, velocidad de difusión y facilidad con que cristalizan. se altera su actividad fisiológica. Por ejemplo, las globulinas plasmáticas desnaturalizadas pierden sus funciones de anticuerpos Ing. Karla Dávila 11/10/2011

26 Asignaciones individuales Proteínas de importancia biomédica - Hemoglobina y mioglobina: Blanca e itza - Estructura y función de los anticuerpos: Mariela y Wilmer - En que consiste la hemostasia:axel y Milzon - Glicoproteínas y proteoglicanos: Edwin y Engell - Colágeno y proteínas contráctiles. todos Estructura y Función de aminoácidos y proteínas. Todos. Ing. Karla Dávila 11/10/2011

27 Seminario sobre estructuras de las proteínas el próximo encuentro Ing. Karla Dávila 11/10/2011

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