(-) (+) gel de poliacrilamida disolución tampón
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- Andrea Fuentes Figueroa
- hace 7 años
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3 Se podrían separar sometiendo la mezcla de aminoácidos a una electroforesis, que es una técnica instrumental basada en el principio de la emigración de los iones cuando se someten a un campo eléctrico. Esta separación es posible gracias a que existen aminoácidos con carga positiva o con carga negativa en sus radicales. (-) (+)
4 (-) (+) El soporte es un material de poro fino, como el gel de poliacrilamida o de agarosa. Se instala en contacto con una disolución tampón; así, todo el gel queda embebido en ella. La disolución tampón se prepara a un ph diferente del punto isoeléctrico de los aminoácidos, con el fin de que estos mantengan su carga neta. Cerca de uno de los extremos se aplica una gota de la muestra y se conectan los electrodos. Como los aminoácidos carecen de color, se revelan las manchas mediante un colorante. La emigración de cada aminoácido depende no solo de su tamaño, forma y afinidad por el disolvente o el soporte poroso, sino también de su carga eléctrica.
5 ph = 6 (Punto isoeléctrico) Alanina (ión híbrido de la Alanina)
6 - H+
7 CÁTODO ÁNODO
8 El punto isoeléctrico de un aminoácido es el valor de ph para el cual posee el mismo número de cargas negativas que positivas y por tanto se forma un dipolo o ión híbrido. - A medida que aumenta el ph por encima del punto isoeléctrico, los grupos amino pierden protones, y el aminoácido queda cargado negativamente. - Al contrario, si el ph disminuye por debajo del punto isoeléctrico, los grupos carboxilo aceptan protones, y el aminoácido queda cargado positivamente. De esta manera, teniendo en cuenta que alanina y treonina tienen diferentes puntos isoeléctricos, y que en nuestro caso pretendemos introducirlas en una solución con ph intermedio, se van a producir efectos contrarios en cada una de ellas. ph ph
9 El punto isoeléctrico de un amino ácido es el valor de ph para el cual posee el mismo número de cargas negativas que positivas y por tanto se forma un dipolo o ión híbrido. - A medida que aumenta el ph por encima del punto isoeléctrico, los grupos amino pierden protones, y el aminoácido queda cargado negativamente. - Al contrario, si el ph disminuye por debajo del punto isoeléctrico, los grupos carboxilo aceptan protones, y el aminoácido queda cargado positivamente. De esta manera, teniendo en cuenta que alanina y treonina tienen diferentes puntos isoeléctricos, y que en nuestro caso pretendemos introducirlas en una solución con ph intermedio, se van a producir efectos contrarios en cada una de ellas. En el caso de la alanina, el ph de 6,3 es superior al de su pi (6,02), por lo que la alanina quedará cargada negativamente y migrará hacia el ánodo. Ala
10 El punto isoeléctrico de un amino ácido es el valor de ph para el cual posee el mismo número de cargas negativas que positivas y por tanto se forma un dipolo o ión híbrido. - A medida que aumenta el ph por encima del punto isoeléctrico, los grupos amino pierden protones, y el aminoácido queda cargado negativamente. - Al contrario, si el ph disminuye por debajo del punto isoeléctrico, los grupos carboxilo aceptan protones, y el aminoácido queda cargado positivamente. De esta manera, teniendo en cuenta que alanina y treonina tienen diferentes puntos isoeléctricos, y que en nuestro caso pretendemos introducirlas en una solución con ph intermedio, se van a producir efectos contrarios en cada una de ellas. Tr En cambio, para la treonina, el ph de la disolución es menos que su pi (6,6), por lo que el aminoácido quedará cargado positivamente, y la treonina migrará hacia el cátodo.
11 El 1, pues es L, como todos los aminoácidos biológicos. D-Gliceraldehído
12 Es la prolina, el único que no responde a la fórmula general, al estar un carbono del resto -R unido al nitrógeno del grupo amino del carbono alfa.
13 Aminoácido amino terminal Aminoácido carboxilo terminal
14 Aminoácido amino terminal Aminoácido carboxilo terminal
15 a) El número de enlaces peptídicos de una cadena polipeptídica será de n-1, siendo n el número de aminoácidos que la integran; en este caso serán 69 enlaces. b) La formación de un enlace peptídico es una reacción de deshidratación en la que se pierde una molécula de agua por enlace que se forma, luego en la cadena en cuestión serán 69 las moléculas de agua que se desprenden.
16 Lys o Arg Por acción de la tripsina, y en presencia de agua, dará: Lys + Met-Cys-Met-Lys + Ala-Cys-Arg
17 Phe Ser Cis Lys
18 Si unas proteínas tienen mayor valor biológico que otras es porque contienen más cantidad de aminoácidos esenciales.
19 Para las estructurales la fibrilar, por ser insoluble; para las activas la globular, que permite su difusión en los medio acuosos. Proteína fibrilar Proteína globular
20 La queratina es una proteína fibrosa rica en cadenas con estructura de - hélice. En el pelo y la lana, estas - hélices se enroscan entre sí formando microfibrillas de tres o siete cabos, que se mantienen por enlaces disulfuro transversales establecidos entre moléculas del aminoácido cisteína. Enlace disulfuro
21 En el pelo lacio, los puentes disulfuro se producen entre aminoácidos que se hallan al mismo nivel. Pero en los cabellos rizados los puentes se pueden establecer entre aminoácidos que no se encuentran al mismo nivel; de ahí que el pelo se acorte y se presente rizado. Con una permanente se trata el pelo con compuestos que rompen los puentes disulfuro que de manera natural tiene el pelo lacio, y provoca la formación de otros enlaces entre aminoácidos nuevos situados en diferentes zonas del pelo. Pelo lacio Pelo rizado
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24 No, la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas depende de varios factores como son la temperatura, el ph, la concentración de sustrato y la presencia de inhibidores.
25 La misma, pues las enzimas no cambian el signo ni la cuantía de la variación de la energía libre, solo aumentan la velocidad. No hacen que los procesos sean termodinámicamente más favorables.
26 La energía de activación es la energía necesaria para pasar una molécula al estado activo. Los catalizadores disminuyen la energía de activación y los orgánicos (enzimas) la rebajan más que los inorgánicos. Por tanto: cal/mol es la energía de activación de la reacción sin catalizar cal/mol es la energía de activación con catalizador inorgánico cal/mol es la energía de activación con una enzima.
27 (inactivo) No es correcta porque el complejo enzima-inhibidor (EI) no puede dar nunca el producto (P).
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29 Hidrolasa: rompen enlaces mediante la adición de una molécula de agua (hidratación) que se escinde y aporta un OH a una parte y un H a la otra parte. Ligasa o sintetasa: catalizan la unión de moléculas mediante la energía proporcionada por la defosforilación de ATP (pérdida de grupos fosfato).
30 Liasa : enzima que rompe enlaces tipo C-C.
31 hidrolasa isomerasa transferasa
32 Una oxidorreductasa de tipo deshidrogenasa, pues separa los átomos de hidrógeno del sustrato, el ácido succínico. Sí, pues los átomos de hidrógeno tienen que ser recogidos por otra molécula, como es el coenzima FAD (forma oxidada) que se reduce a FADH 2 (forma reducida).
33 El ADP es el modulador positivo y el ATP, el negativo. Si en la célula hay energía química disponible (relación ADP/ATP baja) la velocidad de la glucólisis disminuye (el ATP es un modulador negativo de la enzima alostérica fosfofructoquinasa, que controla la velocidad de la glucólisis, cuyo objetivo es producir energía). En el caso de que no haya energía química disponible (relación ADP/ATP alta), el ADP actúa como modulador positivo de la enzima fosfofructoquinasa y la glucólisis se lleva a cabo a mayor velocidad.
34 Las vitaminas hidrosolubles no suelen acumularse, debido a su solubilidad en el agua, tendiendo a eliminarse por la orina. Por el contrario, las vitaminas liposolubles suelen acumularse en el hígado y otros tejidos grasos, debido a su insolubilidad en agua que dificulta su eliminación.
35 Las vitaminas A y D son liposolubles, y pueden almacenarse en tejidos grasos e hígado en gran cantidad y servir de suministro durante varios meses. Por ejemplo, una dosis de 30 µg de vitamina A basta para proteger a un niño durante 6 meses. El consumo abusivo de estas vitaminas liposolubles puede producir un gran número de efectos tóxicos. Sin embargo, las vitaminas del complejo B son hidrosolubles. No se acumulan y son destruídas por las enzimas en el proceso metabólico normal y eliminadas por la orina, por lo que hay que evitar la hipovitaminosis con dosis diarias de la vitamina.
36 desoxirribosa ribosa Adenina, Guanina, Citosina, Timina Adenina, Guanina, Citosina, Uracilo 2 cadenas de polinucleótidos formando una doble hélice 1 cadena de polinucleótidos - Núcleo: cromatina y cromosomas - Mitocondrias - Cloroplastos - Presenta toda la información genética necesaria para el funcionamiento y desarrollo de un ser vivo. - Núcleo - Citoplasma - Mitocondrias - Cloroplastos - Ribosomas - Participa en la expresión de la información contenida en el ADN mediante la síntesis de proteínas.
37 GUANINA (30%) CITOSINA (30%) 60% ADENINA (20%) TIMINA (20%) 40%
38 ADN monocatenario humano A: 27%, G: 35%, C: 25%, T: 13% T: 27%, C: 35%. G: 25%, A: 13%
39 A T G T C A = 1 C G
40 = valor propio para cada molécula
41 ADN ARN Las muestras 1 y 2 son de ADN pues tienen la base nitrogenada timina. Las muestras 3 y 4 son de ARN pues tienen la base nitrogenada uracilo. La muestra 1 es de ADN bicatenario pues tiene aproximadamente la misma cantidad de adenina que de timina, por eso es ADN humano. La muestra 3 es de ARN monocatenario pues no tiene la misma cantidad de adenina que de uracilo, por eso es ARNm humano.
42 En el citoplasma. El damp debe proceder el cromosoma bacteriano o de un plásmido. En las levaduras procedería del núcleo o de las mitocondrias.
43 En el citoplasma. El damp debe proceder el cromosoma bacteriano o de un plásmido. En las levaduras procedería del núcleo o de las mitocondrias. ADN No, pues en procariotas el ADN no se asocia a proteínas. En levaduras, si el ADN procede del núcleo habrá tenido que aislarse de proteínas y si procedía de las mitocondrias no.
44 damp (20%) dtmp (20%) 40% dgmp (30%) dcmp (30%) 60%
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