BIOQUÍMICA GENERAL. MSc. Dania Martín

Tamaño: px

Comenzar la demostración a partir de la página:

Download "BIOQUÍMICA GENERAL. MSc. Dania Martín"

Elvira Francisca Sáez Rojo
hace 8 años
Vistas:

1 BIOQUÍMICA GENERAL MSc. Dania Martín

2 UNIDAD # 3: PROTEÍNAS Clase #7 OBJETIVOS Conceptuales Procedimentales Actitudinales CONTENIDOS Analizar el objeto de Diferenciar el objeto de Ser consciente de la 1. Objeto de estudio estudio importancia, estudio importancia, importancia, del objeto 2. Definición clasificación y clasificación, de estudio clasificación, 3. Estructuras distribución y clasificación de distribución y distribución y actividad distribución y actividad aminoácidos en los seres vivos. actividad biológica de biológica de los biológica de los 4. Enlaces pepiticos los aminoácidos en aminoácidos en los aminoácidos en los 5. Estructuras de péptidos y poli péptidos. los seres vivos. seres vivos. seres vivos. 6. Actividad biológica de péptidos. 7. Estructuras Clasificar las proteínas de acuerdo a su composición química, función y niveles estructurales. Caracterizar las proteínas de acuerdo a su composición química, función y niveles estructurales.

3 QUÉ SON LAS PROTEÍNAS? Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. También contienen azufre y fósforo. Formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético, ADN, de la persona.

4 Los lípidos y los carbohidratos sirven como fuente de Energía y se almacenan en el cuerpo, las proteínas no se almacenan en cantidades apreciables para el mismo fin.

5 Son los componentes más importantes del tejido animal. Las proteínas son componentes de la piel, uñas, pelo, lana, cuernos, pesuñas, músculos, tendones, tejido conectivo, tejido de sostén (cartílagos). Interviene en la comunicación nervios, en anticuerpos, regulación metabólica (hormonas) catálisis bioquímica (enzimas) y transporte de oxígeno (hemoglobina)

6 QUÉ SON LOS AMINOÁCIDOS? Son compuestos que contienen dos grupos funcionales. COOH H 2 N-C-H R -aminoácido L-aminoácido

7 Los aminoácidos naturales, que se encuentran en las proteínas tienen isomería óptica y pertenecen al la serie L Son levógiros (-), giran el plano de polarización de la luz hacia la izquierda. COOH H 2 N-C-H CH 3 L-Alanina (-) COOH H-C-NH 2 CH 3 D-Alanina (+)

8 Los aminoácidos que se sintetizan en el laboratorio son óptimamente inactivos, porque se obtienen mezclas equimolares (mezclas racémicas) de las formas L y D, estas 2 formas son isómeros ópticos, o enantiómeros. El organismo humano sólo es capaz de utilizar los L isómeros de losaminoácidos.

9 Cuál de estos aminoácidos es de carácter ácido, básico o neutro? Explique. ÁCIDO NEUTRO BÁSICO Ácido Aspártico (asp) Alanina (ala) Lisina (lis)

10 Existen 20 unidades monoméricas de diferentes estructuras conocidos como aminoácidos, los cuales se caracterizan por ser -aminoácidos y de la serie L que se encuentran en casi todas las proteínas. aa

11 Aminoácidos Esenciales a) Arginina (del esparrago) b) Treonina c) Lisina d) Valina e) Fenilalanina f) Triptófano g) Metionina h) Histidina i) Leucina j) Isoleucina En el reino vegetal existen más de 200 a.a en la naturaleza pero no son parte de las proteínas.

12 Los alimentos que aportan todos los aminoácidos esenciales en la proporción correcta se llaman proteínas completas. Los adultos requieren 50 g de proteínas por día.

Los alimentos que contienen proteínas y que les falta aminoácidos esenciales se llaman proteínas incompletas, por lo general las proteínas vegetales.

13 Los alimentos que contienen proteínas y que les falta aminoácidos esenciales se llaman proteínas incompletas, por lo general las proteínas vegetales. Trigo (les falta lis) Arroz (le falta tre) Maíz (le falta trp) Frijoles chícharos y demás leguminosas contienen las proteínas más completas pero les falta (met).

14 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS 1.Configuraciones D/L Con excepción de la glicina, los carbonos alfa de los aminoácidos son quirales, por tanto son posibles dos formas enantioméricas, pero la naturaleza solo utiliza el enantiómero (L) para construir las proteínas.

15 Ácido glutámico Triptófano * Metionina * Glicina

16 2. Estructura Iónica Dipolar Son sustancias anfotéricas. Puedenexistir en la forma de un ión dipolar o doble ión. R CH COOH R CH COO - H 2 N H 3 N + (sal interna) Un ion dipolar

17 Su naturaleza dipolar les confiere algunas propiedades: 1. Son solubles en agua e insolubles en hidrocarburos. 2. Son sólidos cristalinos y con puntos de fusión altos. 3. Son incoloros y no volátiles. 4. Son anfóteros, es decir pueden reaccionar como base y como ácidos.

18 En solución ácida En solución básica Interactúa con el H+ que aporta el agua, y el grupo carboxílico lo acepta. HIBRÍDO Interactúa con el OH- que aporta el agua y el grupo NH3+ cede un H+

19 3. ph isoeléctrico Un -aminoácido tienen carga negativa en solución básica (ph alto) y una positiva en solución ácida (ph bajo). El ph isoeléctrico es aquel en el cual un -aminoácido existe como ión dipolar. ph intermedio donde el -aminoácido está balanceado entre las dos formas. carga cero. A este ph se le llama isoeléctrico o punto isoeléctrico. El punto isoeléctrico (pi) de un aminoácido es el ph al cual el aa tiene carga neta 0. (Zwitterion)

20 R CH COOH R CH COO - R CH COO - H 3 N + + NH 3 H 2 N ph bajo ph isoeléctrico ph alto Catión Un ión dipolar Un anión (+) (0) (-) Se coloca una molécula de Glicina cuyo pi es 5,97 en un medio acuoso a ph 7. La molécula migrará hacia el ánodo (electrodo positivo) o al cátodo (electrodo negativo)? R= La molécula migrará hacia el ánodo

21 4. Enlace covalente entre aminoácidos Los -aminoácidos pueden combinarse con pérdida de agua para producir polipéptidos o proteínas. En los péptidos (proteínas) los -aminoácidos sucesivos están unidos de modo covalente entre sí a través del grupo - carboxilo de un -aminoácido y el grupo -amino del siguiente. El enlace amídico resultante se llama enlace peptídico.

22 Los péptidos presentan en un extremo un grupo amino sin reaccionar (amino terminal o N- terminal) y en el otro un carboxilo sin reaccionar (carboxilo terminal o C-terminal)

23 Es un enlace covalente Es un enlace amida Predomina la configuración trans Tiene carácter polar Tiene carácter parcial de doble enlace Tiene limitada capacidad de rotación

24 Un péptido es un polímero de -aa unidos por enlaces amida que se forma entre el grupo amino de cada -aa y el grupo carboxilo de un -aa vecino, por lo general tienen un P.M menor que Las proteínas contienen número mayor de unidades de -aa y su P.M van desde 6000 hasta 40,000,000 a veces se emplea el término oligopéptidos para péptidos que contienen de 4 a 10 residuos de -aa.

25 Investigue 1. Qué es el Aspartame? 2. Qué aminoácidos forman parte del aspartame? 3. Qué propiedades químicas presentan estos aminoácidos que le atribuyen la capacidad edulcorante? 4. Son estos aminoácidos esenciales?

Documentos relacionados

SEMANA 29 AMINOACIDOS Y PÉPTIDOS Elaborado por: Lic. Fernando Andrade

+UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS UNIDAD DIDÁCTICA DE QUÍMICA, PRIMER AÑO GUIA DE ESTUDIO 2016 SEMANA 29 AMINOACIDOS Y PÉPTIDOS Elaborado por: Lic. Fernando Andrade Lea